Доказал что в состав белков входят аминокислоты. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде. Физико-химические свойства аминокислот
Основных аминокислот всего 20. Их названия связаны со случайными моментами. Все аминокислоты, которые входят в состав природных белков – это α -аминокислоты. Это значит, что амино- и карбоксильная группа находятся у одного углеродного атома.
1. аминоуксусная кислота (глицин);
2. α-аминопропанова кислота (аланин);
3. α- аминопентановая кислота (валин);
4. α-аминоизокапроновая кислота (лейцин);
5. α-амино-β-метилвалериановая кислота (изолейцин);
6. α-амино-β-гидроксипропановая кислота (серин);
7. α-амино-β-гидроксимасляная кислота (треонин);
Сера-содержащие :
8. α-амино-β-меркаптопропановая кислота (цистеин);
9. α-амино-γ-метилтиомасляная кислота (метионин);
10. α-аминоянтарная кислота (аспарагиновая кислота);
11. амид аспарагиновой кислоты (аспарагин);
12. α-аминоглутаровая кислота (глутаминовая кислота);
13. амид α-аминоглутаровой кислоты (гутамин);
14. α, ε-диаминокапроновая кислота (лейзин);
15. α-амино-δ-гуанидиловалериановая кислота
(аргинин);
Циклические :
16. α-амино-β-фенилпропановая кислота (фенилаланин);
17. α-амино-β-пара-гидроксифенилпроавновая кислота (тирозин);
18. α-амино-β-имидозолилпропановая ксилота (гистедин);
19. α-амино-β-индолилпропановая ксилота (триптофан);
20. α-тетрагидропироллкарбоновая кислота (пролин).
Все природные аминокислоты относятся к L-стереохимическому ряду, D-рядя только как исключение у бактерий, в составе капсул, чтобы защитить бактерии от действия ферментов.
Лекция 3 .
Для каждой аминокислоты характерны свои единственные физико-химические свойства – изоэлектрическая точка, т.е. та pH среды, при которой раствор этой аминокислоты электронейтрален. (q = 0).
Если же рассматривать такую кислоту в водной среде, то диссоциация происходит и по кислотному и по основному типу – биполярный ион.
В организме млекопитающих в печени имеется фермент оксидаза-D-аминокислот, который избирательно разрушает D-аминокислоты, которые попадают с продуктами питания. D-аминокислоты обнаружены в составе некоторых пептидов микроорганизмов. Кроме того, D-аминокислоты входят в состав большого числа антибиотиков. Например, D-валин, D-лейцин входят в состав антибиотика границидина, D-фенилаланин входит в состав границидина-С, пенициллин содержит необычный фрагмент D-диметилцистеин.
Процесс рацимизиации (переход D в L) происходит не ферментативно, поэтому очень медленно. На этом основано определение возраста млекопитающих.
Все аминокислоты имеют в своем составе амино- и карбоксильную группу обладают свойствами аминов и карбоновых кислот. Кроме того, для α-аминокислот характерна нингидриновая реакция (общая с белками). Со спиртовым раствором нингидрина очень быстро появляется сине-фиолетовая окраска, с пропином желтая.
В конце XIX века была полемика, каким образом аминокислоты образуют связь если взять две аминокислоты, слить их вместе, то не получится никогда линейной структуры (в силу термодинамики, происходит циклизация). Получить полипептид в XIX веке никак не получалось.
Линейные молекулы никак не получатся. С т.з.термодинамики более выгодно отщепить 2Н 2 О, чем образовать линейную молекулу.
В 1888 году химик Данилевский предположил, что белки – это полипептиды, линейные молекулы, которые образуются в результате действия карбоксильной группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты с отщеплением воды и образуется дипептид:
Образуется амидная связь (для белков пептидная), эти пептидные связи разделены только одним углеродным атомом. На основании биуретовой реакции Данилевский сделал такой вывод. Это реакция раствора белка с сульфатом меди в щелочной среде, образуется сине-фиолетовое окрашивание, образуется хилатный комплекс с ионами меди, в результате того, что пептидная связь в белковых молекулах имеет специфическое строение. Вследствие кето-енольной таутомерии она на половину двойная, на половину одинарная. Характерная реакция с Cu(OH) 2:
Биуретовая реакция характерна для биурета (рис.1), для малонамида (рис.2) , белков.
Для того, чтобы окончательно доказать, что бели – это полипептиды в 1901 году Фишер синтезировал полипептид, независимо от него Гофман тоже синтезировал полипептид:
Синтез полипептида по Фишеру:
Продукт давал биуретовую реакцию, плохо растворялся, не обладал биологической активностью, расщеплялся протолитическими ферментами, а ферменты – это специфические биокатализаторы, которые расщеплют природные белки, значит у этого продукта такая же структура, как у природных белков.
В настоящее время синтезировано более 2 тысяч разных белков. Главное в синтезе белка – это защита аминогруппы и активация карбоксильной группы для того, чтобы синтез был направленным. Защита аминогрупп осуществляется ацилированием, для этого обрабатывают ангидридами трихлоруксусной кислоты и вводят трифторацильную группы, либо обрабатывают по Зенерсу (бензиловым эфиром хлоругольной кислоты).
Для синтеза каждого конкретного полипептида, для сшивания конкретного участка могут быть проведены свои собственные методы.
Защита по Зервесу , активация по Курциусу , снятие защиты по Бекману :
Твердофазный синтез полипептидов и белков, специфической особенностью полипептидного синтеза является огромное число однотипных операций. Был разработан метод Робертом Мерифилодм . Мономеры – это аминокислоты, которые используются для синтеза, содержащие защищенную аминогруппу и активированные карбоксильные группы – синтоны. Мерифилд предложил: первый мономер закрепить на полимерной смоле (нерастворимый носитель) и все последующие операции проводятся с полипептидом, растущем на полимерной основе, к смоле добавляют попеременно очередной синтон и реагент для удаления концевой защитной группы. Химические стадии перемежаются соответствующими промывками. В течение всего процесса полипептид остается связанным со смолой. Этот процесс легко можно автоматизировать, запрограммировав смену потоков через колонку. В настоящее время разработаны приборы синтезаторы. На завершающей стадии синтеза полипептид ковалентной связан со смолой, снимается с этой смолы и защитная группа удаляется. Одной из самых главных проблем в твердофазном синтезе является рацимизация аминокислот во время синтеза. Это особенно опасно в этом синтезе, т.к. промежуточных стадии выделения рациматов не существует. Способов отделения в данный момент не существует, но есть условия, чтобы как можно меньше была рацимизация. Сам Мерифилд получил этим методом сразу несколько полипептидов, был получен брадикидин – гормон с сосудорасширяющим действием, ангиотензин – гормон, повышающий кровяное давление, фермент рибонуклеаза, которая катализирует гидролиз РНК.
Выход продуктов этим методом значительно не сравним с методами, которые применялись до этого. С помощью автоматизации можно использовать этот метод в промышленных масштабах.
У каждого полипептида имеется N-конец, а другой С-конец. Аминокислота, которая принимает участие изменяет окончание на ил
Глицил-валил-тирозил-гистедин-аспарагил-пролин. Для определения аминокислот в полипептиде, необходимо провести гидролиз, его проводят при 100 С в течение 24 часов 6Н соляной кислотой. Далее продукты гидролиза анализируют – разделяют методом ионообменной хроматографии на колонке сульфалированным полистиролом. Потом вымывают цитратным буфером из колонки. По количеству элюента судят о том, какие кислоты, т.е. в начале будут вымываться кислые кислоты, а самыми последними – основные. Таким образом можно определять в какой момент, какая аминокислота прошла, а количество определяется фотометрически с помощью нингдрина, этим методом можно определить 1 мкг. Если необходимо оперделить 1 нг, применяют флуоросканин, он реагирует с α-аминокислотами, образуя сильно флуоросцилирующее соединение. Определяют какие и сколько аминокислот находятся, а последовательность аминокислот определить не удается.
Флюоросланин:
1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?
Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.
Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.
2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?
Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH 2), обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН) с кислотными свойствами.
3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?
В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В их молекулах карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.
Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением боковой группы (радикала). Она может быть неполярной или полярной (нейтральной, кислой, основной), гидрофобной или гидрофильной, что и придаёт каждой аминокислоте особые свойства.
4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.
Аминогруппа (–NH 2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.
Структурную формулу дипептида (например, Ала–Глу) можно представить следующим образом:
Структурную формулу трипептида (например, Глу–Ала–Лиз) можно представить следующим образом:
5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?
Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации.
Цепочка (линейная последовательность) аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру. На основе первичной структуры создаются другие виды структур, поэтому именно первичная структура определяет форму, свойства и функции белка.
Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.
Третичная структура формируется за счёт образования водородных, ионных, дисульфидных (S–S связей между остатками аминокислоты цистеина) и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды.
В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды не связываются ковалентными связями, прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.
Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную – водородные, ионные, дисульфидные и др., четвертичную – слабые межмолекулярные взаимодействия.
6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?
Растения – автотрофные организмы. Они синтезируют аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза (которые, в свою очередь, образуются из углекислого газа и воды) и азотсодержащих неорганических соединений (ионов аммония, нитрат-ионов). Таким образом, у растений исходными веществами для синтеза аминокислот являются СО 2 , Н 2 О, NH 4 + (NH 3), NO 3 – .
7. Сколько разных трипептидов можно построить из трёх молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?
Можно построить шесть трипептидов: Ала–Лиз–Глу, Ала–Глу–Лиз, Лиз–Ала–Глу, Лиз–Глу–Ала, Глу–Ала–Лиз и Глу–Лиз–Ала. Все полученные пептиды будут обладать разными свойствами.
8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определённой скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?
В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:
–СООН → –СОО – + Н +
Радикалы основных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н +) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:
–NH 2 + Н + → NH 3 +
Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.
Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Если в составе белка преобладают остатки кислых аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет отрицательным и она будет перемещаться к аноду (положительно заряженному электроду). Если же преобладают остатки основных аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет положительным, и белок будет двигаться в сторону катода (отрицательно заряженного электрода).
Скорость движения зависит прежде всего от величины заряда белковой молекулы, её массы и пространственной конфигурации.
Глава III. БЕЛКИ
§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ
Природные аминокислоты
Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:
Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.
Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.
Пространственная изомерия
У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:
Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.
L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.
Интересно знать! В белке зубов – дентине – L -аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L -аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D -аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.
Химические свойства
Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.
При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:
Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:
В щелочной среде образуется анион:
Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.
Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом :
Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи . Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:
Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:
H 2 N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид
H 2 N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид
H 2 N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид
Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды .
Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам - метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.
Классификация аминокислот
Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:
К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.
Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).
Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:
К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:
В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные . К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.
Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.
Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.
Таблица 3
Стандартные аминокислоты
Аминокислота (тривиальное название) |
Условные обозначения |
Структурная формула |
||
Латинское |
||||
трехбук- венное |
однобук-венное |
|||
НЕПОЛЯРНЫЕ (ГИДРОФОБНЫЕ) |
||||
Изолейцин |
||||
Фенилаланин |
||||
Триптофан |
||||
Метионин |
||||
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ |
||||
Аспарагин |
||||
Глутамин |
Строение аминокислот
Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы : аминогруппу -NH 2 и карбоксильную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.
Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.
Свойства аминокислот
Аминогруппа -NH 2 определяет основные свойства аминокислот , т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.
Группа -СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений . Следо вательно, аминокислоты - это амфотерные органические соединения .
Со щелочами они реагируют как кислоты:
С сильными кислотами как основания-амины:
Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:
Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:
Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические . Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым , т. к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.
Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-CO- , например:
Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов .
К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрона, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.
Полиамиды α-аминокислот называются пептидами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы -NH-CO- называют пептидными .
Изомерия и номенклатура аминокислот
Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:
Широко распространены также названия аминокислот, в которых положение аминогруппы обозначается буквами греческого алфавита : α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на звать также α-аминокислотой:
В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот.
Белки
Белки - это высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.
Белки также называют протеинами (греч. «протос» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.
Белки выполняют разнообразные биологические функции : каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.
Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Белки - основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.
Исключительное свойство белка - самоорганизация структуры , т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.
Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот .
Строение белков
В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия ; полярные радикалы , содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия . Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей .
В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH-) связями:
Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некоторых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками .
Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи , а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.
Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода - 51-53; кислорода - 21,5-23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5.
Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 10 11 -10 12 . Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.
Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.
В формировании третичной структуры , кроме водородных связей, большую роль играют ионное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.
Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.
- последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами - пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, - 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию - транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание - серповидноклеточная анемия.
Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.
В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.
Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов - поверхностных белков нервных клеток.
Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат миозин, кератин. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков .
Примером белка с четвертичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции - связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы. Однако следует отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.
Классификация белков
Существует несколько классификаций белков:
По степени сложности (простые и сложные).
По форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки).
По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глутелины).
По выполняемым функциям (например, запасные белки, скелетные и т. п.).
Свойства белков
Белки - амфотерные электролиты . При определенном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.
Гидратация . Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит исключительно от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-СО-NH-, пептидная связь), аминные (-NH 2) и карбоксильные (-СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.
При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями . Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды.
Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.
Денатурация белков . При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.
В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков , степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.
Пенообразование . Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.
Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса:
1) гидролиз белков под действием ферментов;
2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.
Под влиянием ферментов протеаз, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.
Гидролиз белков . Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:
Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.
Цветные реакции . Для качественного определения белка используют следующие реакции:
1. Денатурация – процесс нарушения естественной структуры белка (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры).
2. Гидролиз — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
3. Качественные реакции белков:
· биуретовая;
Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.
· ксантопротеиновая;
Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.
· реакция определения серы в белках.
Цистеиновая реакция (для белков, содержащих серу) — кипячение раствора белка с ацетатом свинца(II) с появлением черного окрашивания.
Справочный материал для прохождения тестирования:
Таблица Менделеева
Таблица растворимости
Белки и пептиды.
Белки – природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях.
Белок , также как углеводы и жиры, - важнейшая составляющая часть пищи человека.
Химическое строение белков
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.
Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (-NH2 ) одной аминокислоты с карбоксильной группой (-СООН ) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.
Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.
В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH- ; их называют амидными , или в химии белков пептидными группами . Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.
Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.
Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот .
Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.
Белки и пептиды
И белки , и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.
Условно считают, что:
- пептиды
содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков
(что соответствует молекулярной массе до 10 000), а - белки
– свыше 100 аминокислотных остатков
(молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).
В свою очередь в группе пептидов принято различать:
- олигопептиды
(низкомолекулярные пептиды),
содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и - полипептиды , в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.
Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.
Структура белков. Уровни организации.
Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.
Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.
1. Первичная структура
Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях .
Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.
Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.
2. Вторичная структура.
Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей .
Её основные виды:
- альфа-спираль,
- бетта-структура (имеет вид складчатого листа).
Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.
Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.
3. Третичная структура
Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры .
Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.
Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.
4. Четвертичная структура
Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.
Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.
Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.
В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.
Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру.
В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.
Классификация белков
Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению .
По составу белки подразделяются на:
- Простые,
- Сложные.
Простые белки.
При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты.
Сложные белки.
Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами .
Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин , в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом . По типу простетической группы их относят к гемопротеинам .
Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы метала.
Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:
- Гликопротеины (содержат углеводную часть),
- Липопротеины (содержат липидную часть),
- Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).
В организме белки редко встречаются в «чистом» виде. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки.
По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:
- Глобулярные и
- Фибриллярные.
Глобулярные белки.
Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы.
Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.
Примеры глобулярных белков – альбумин (яичные белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин , почти все ферменты.
Фибриллярные белки.
Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура . Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах.
К ним относятся многие широко распространённые белки - бетта-кератин (волосы, роговая ткань), бетта-фиброин (шёлк), миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).
Функции белков в организме.
Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций.
Ниже перечислим основные функции белков в организме:
1. Каталитическая функция.
Белки этой группы называются ферментами . Ферменты катализируют различные химические реакции. Например, реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм).
Примеры каталитических белков: каталаза, алкогольдегидрогеназа, пепсин, трипсин, амилаза и пр.
2. Структурная функция
Придают форму клетке и её органоидам . Например, мономеры актина и тубулина формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
3. Защитная функция
Существует несколько видов защитных функций белков:
- Физическая защита
Физическую защиту организма обеспечивают коллаген - белок, образующий основу
межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща,
сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин , составляющий основу роговых
щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки
рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы
служат фибриногены и тромбины , участвующие в свёртывании крови. - Химическая защита
Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию.
Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени ,
расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их
быстрому выведению из организма. - Иммунная защита
Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в
защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Они
нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.
4. Регуляторная функция
Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. К белкам этой группы относятся: белки-гормоны , белки-рецепторы и пр.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
5. Сигнальная функция
Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
6. Транспортная функция
Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.
Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.
7. Запасная (резервная) функция
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S ) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот. Примерами резервных белков являются казеин , яичный альбумин .
8. Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.
Рецепторы реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы.
9. Моторная (двигательная) функция
Двигательный белок, моторный белок - класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Они транформируют химическую энергию, содержащуюся в АТФ , в механическую энергию движения.
Двигательные белки обеспечивают движения организма, например, сокращение мышц.
К двигательным белкам относят белки цитоскелета - динеины , кинезины , а также белки, участвующие в мышечных сокращениях - актин , миозин .