Аминокиселини, които изграждат протеините, структура, номенклатура. Класификация на протеиногенните аминокиселини. Аминокиселинен състав на протеините
Предмет и задачи биологична химия. Биохимията на молекулярно ниво
изучаване на структурната организация, анаболизма и катаболизма на живата материя.
Значението на биохимията в обучението на лекар.
Биологична химия (биохимия)е наука, която изучава химичния състав на живите организми, превръщанията на веществата и енергията, които са в основата на тяхната жизнена дейност. Съвкупността от тези трансформации съставлява биологичния метаболизъм, който е в основата на тази форма на движение на материята, която наричаме живот.
Живите организми имат необичайни свойства, които липсват при натрупването на неживи молекули. Те включват следните свойства: 1.1 Сложност и висока степен на организация. Живите организми са представени от милиони различни видове. 1.2 Всеки компонент на тялото има специално предназначение и се изпълнява стриктно специфична функция. Това се отнася дори за отделни химични съединения (липиди, протеини и др.). 1.3 Способността да извличат, трансформират и използват енергията на околната среда - или под формата на органични хранителни вещества, или под формата на енергия от слънчева радиация Метаболизмът се състои от много индивидуални химически реакции, срещащи се в жив организъм и тясно свързани помежду си. Експерименталните биохимични данни показват взаимосвързаността и неразделността на процеса на усвояване и усвояване на хранителните вещества - асимилацияи процеса на тяхното разлагане и изолиране - дисимилация.Конюгацията и взаимовръзката на отделните реакции, протичащи по време на асимилацията и дисимилацията на хранителните вещества в тялото, се проявява и в конюгацията на енергийните трансформации, протичащи през целия живот на организма.
1.4 Способността да се възпроизвежда точно.
Целта на биохимията е да разбере как взаимодействията на биомолекулите една с друга пораждат характеристиките на живото състояние, описани по-горе.
Биохимията се дели на: 3.1 Статична, която изучава химичния състав на живата материя; 3.2 Динамичен, изучаващ метаболитните процеси в организма; 3.3 Функционални, изучаващи процесите, лежащи в основата на определени прояви на живота.
Първата част обикновено се нарича органична химия и се представя в специален курс, втората и третата част са самата биохимия.
Значението на биохимичните изследвания.
От определението за биологична химия следва, че това е химията на живите същества. Живата система се различава от неживата по своя метаболизъм и енергия (метаболизъм).
В резултат на метаболизма (метаболизма) голям брой метаболитни продукти (метаболити) навлизат в биологичните вътрешни среди на нашето тяло, чието съдържание при здрав човек варира леко и възлиза на хомеостазавътрешни среди на тялото (кръв, серум, цереброспинална течност, урина, храносмилателни сокове и др.).
Почти всяко заболяване започва с увреждане (нарушение) на една реакция в клетъчния метаболизъм, след което се разпространява в тъкан, орган и целия организъм. Метаболитните нарушения водят до нарушаване на хомеостазата в биологичните течности на човешкото тяло, което е придружено от промени в биохимичните показатели.
Голямото значение на клиничните и биохимичните методи за изследване на биологични течности е голямо в медицината и е важно за обучението на медицински лаборанти. Достатъчно е да припомним, че само в човешката кръв могат да се определят около 1000 метаболитни параметри с помощта на съвременни методи на биохимично изследване.
Биохимичните показатели на биологичните среди на човешкото тяло се използват широко в:
1. диагностициране на заболяването, особено диференциална диагноза;
2. избор на метод на лечение;
3.контрол за правилността на предписаното лечение;
4. резултатите от биохимичните изследвания служат като един от критериите за излекуване на патологичния процес;
5.скрининг (откриване на заболяването на предклиничен етап);
6.мониторинг (проследяване на хода на заболяването и резултата от лечението);
7. прогноза (информация за възможния изход от заболяването).
Бързият растеж на биохимията доведе до нейното разделяне на различни клонове: клинична биохимия, молекулярна биохимия, биохимия на спорта и биохимия на човека.
В процеса на усвояване на дисциплината „Основи на биохимията с методи на клинични и биохимични изследвания“ се сблъскваме с проблеми на медицинската биохимиясъстоящ се в изучаване на:
1. структура и функции на биомолекулите, които изграждат тъканите на тялото.
2. механизми:
· навлизане на пластични и биологично активни вещества във вътрешната среда на организма;
· превръщане на постъпващите мономери в специфични за даден организъм биополимери;
· освобождаване, натрупване и използване на енергия в клетката;
· образуване и отстраняване на крайни продукти от разпада на веществата в организма;
· възпроизвеждане и предаване на наследствените характеристики на тялото;
· регулиране на всички изброени процеси.
Основният фокус на нашия курс ще бъде върху изучаването на клинични и биохимични изследователски методи, които се състоят от етапи.
2 Аминокиселини, които изграждат протеините, тяхната структура и свойства. Биологичен
ролята на аминокиселините. Пептиди.
Протеините са полимерни молекули, в които аминокиселините служат като мономери. Само 20-AA се намира в човешките протеини.
А. Строеж и свойства на аминокиселините
1. Общи структурни характеристики на аминокиселините, които изграждат протеините
Обща структурна характеристика на AA е наличието на амино и карбоксилни групи, свързани към един и същ въглероден атом. R - аминокиселинен радикал - в най-простия случай е представен от водороден атом (глицин), но може да има и по-сложна структура.
Във водни разтвори с неутрално рН АК съществуват под формата на биполярни йони.
За разлика от останалите 19 - АА, пролинът е иминокиселина, чийто радикал е свързан както с въглеродния атом, така и с аминогрупата, в резултат на което молекулата придобива циклична структура.
19 от 20 AA съдържат асиметричен въглероден атом в α-позиция, към който са свързани 4 различни заместващи групи. В резултат на това тези АК в природата могат да бъдат намерени в две различни изомерни форми - L и D. Изключение прави глицинът, който няма асиметричен α-въглероден атом, тъй като неговият радикал е представен само от водороден атом. Протеините съдържат само L-изомери на аминокиселини.
Чистите L- или D-стереоизомери могат за дълъг период от време спонтанно и неензимно да се трансформират в еквимоларна смес от L- и D-изомери. Този процес се нарича рацемизация. Рацемизацията на всяка L-аминокиселина при дадена температура протича с определена скорост. Това обстоятелство може да се използва за определяне на възрастта на хората и животните. Така твърдият зъбен емайл съдържа протеинов дентин, в който L-аспартатът се трансформира в D-изомер при температура на човешкото тяло със скорост от 0,01% годишно. По време на периода на формиране на зъбите дентинът съдържа само L-изомера, така че възрастта на субекта може да се изчисли от съдържанието на D-аспартат.
Всичките 20 АА в човешкото тяло се различават по структура, размер и физикохимични свойства на радикалите, свързани с α-въглеродния атом.
2. Класификация на аминокиселините според химическата структура на радикалите
от химическа структураАА могат да бъдат разделени на алифатни, ароматни и хетероциклични.
Алифатните радикали могат да съдържат функционални групи, които им придават специфични свойства: карбоксил (-COOH), амино (-NH 2), тиол (-SH), амид (-CO-NH 2), хидроксил (-OH) и гуанидин групи.
Имената на аминокиселините могат да бъдат конструирани с помощта на заместваща номенклатура, но обикновено се използват тривиални имена.
3. Класификация на аминокиселините според разтворимостта на техните радикали във вода
АК с неполярниР: радикали с алифатни въглеводородни вериги (ala, val, leu, iso, pro и meth радикали) и ароматни пръстени (phen и tri радикали).
АК с полярен незареденР: Тези радикали са по-добре разтворими във вода от хидрофобните радикали, т.к те съдържат полярни функционални групи, които образуват водородни връзки с водата. Те включват ser, tre и tyr, които имат хидроксилни групи, asn и gln, съдържащи амидни групи, и cis с неговата тиолова група.
Цистеинът и тирозинът съдържат съответно тиолови и хидроксилни групи, способни да се дисоциират, за да образуват Н +, но при рН от около 7,0, поддържано в клетките, тези групи практически не се дисоциират.
АК с полярен отрицателен зарядР: ОТе включват asn и gln аминокиселини, които имат допълнителна карбоксилна група в радикала, която се дисоциира при рН около 7,0, за да образува COO- и H +. Следователно радикалите на тези аминокиселини са аниони. Йонизираните форми на глутаминовата и аспарагиновата киселина се наричат съответно глутамат и аспартат.
АК с полярен положителен зарядР:
α-Аминокиселините могат да бъдат ковалентно свързани една с друга с помощта на пептидни връзки. Образува се пептидна връзка между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-аминогрупата на друга, т.е. е амидна връзка. В този случай водната молекула се отцепва.
1. Структура на пептида.Броят на аминокиселините в пептидите може да варира значително. Нар. пептиди, съдържащи до 10 аминокиселини олигопептиди.Често името на такива молекули показва броя на аминокиселините, включени в олигопептида: трипептид, пентапептид, окгапептид и др.
Нар. пептиди, съдържащи повече от 10 аминокиселини "полипептиди"и полипептидите, състоящи се от повече от 50 аминокиселинни остатъка, обикновено се наричат протеини. Тези имена обаче са произволни, тъй като терминът "протеин" често се използва за обозначаване на полипептид, съдържащ по-малко от 50 аминокиселинни остатъка. Например, хормонът глюкагон, състоящ се от 29 аминокиселини, се нарича протеинов хормон.
Мономерите на аминокиселините, които изграждат протеините, се наричат "аминокиселинни остатъци".Аминокиселинен остатък, който има свободна аминогрупа, се нарича N-краен и се записва отляво, а този, който има свободна α-карбоксилна група, се нарича С-краен и се записва отдясно. Пептидите се записват и четат от N-края. Верига от повтарящи се атоми в полипептидна верига -NH-CH-CO- се нарича "пептиден гръбнак".
Когато се наименува полипептид, наставката -ил се добавя към съкратеното име на аминокиселинните остатъци, с изключение на С-терминалната аминокиселина. Например, тетрапептидът Ser-Gly-Pro-Ala се чете като серилглицилпролилаланин.
Пептидната връзка, образувана от имино групата на пролина, се различава от другите пептидни връзки, тъй като азотният атом на пептидната група не е свързан с водород, а с радикал.
Пептидите се различават по аминокиселинен състав, брой и ред на свързване на аминокиселините
3 Първична структура на протеините. Пептидна връзка, нейните характеристики (сила, множественост, копланарност, цис-, транс-изомерия). Значението на първичната структура за нормалното функциониране на протеините (на примера на хемоглобин S).
Първична структура- концепция, обозначаваща последователността на аминокиселинните остатъци в протеина - основният тип връзка, която определя първичната структура, също е наличието на дисулфидни връзки между два цистеинови остатъка с образуването на цистин. Възможно е същата връзка (дисулфиден мост) да възникне и между цистеинови остатъци, принадлежащи към различни полипептидни вериги в протеинова молекула, образуване на съполимер.
Аминокиселинните остатъци в пептидната верига на протеините не се редуват произволно, а са подредени в определен ред. Линейната последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига се нарича "първична структура на протеин".
Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в част от ДНК, наречена ген. В процеса на протеиновия синтез информацията, открита в гена, първо се транскрибира върху иРНК и след това, използвайки иРНК като шаблон, първичната структура на протеина се сглобява върху рибозомата.
Всеки от 50 000 отделни протеина в човешкото тяло има първична структура, уникална за този протеин. Всички молекули на даден отделен протеин имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци в протеина, което основно отличава този отделен протеин от всеки друг
Много от нас знаят, че протеините са необходими на тялото, защото съдържат аминокиселини. Но не всеки разбира какви са тези елементи и защо тяхното присъствие в диетата е толкова важно. Днес ще разберем колко аминокиселини са включени в това как са класифицирани и каква функция изпълняват.
Какво представляват аминокиселините?
И така, аминокиселините (аминокарбоксилни киселини) са органични съединения, които са основният елемент, изграждащ структурата на протеина. Протеините от своя страна участват във всички физиологични процеси в човешкото тяло. Те образуват кости, сухожилия, връзки, вътрешни органи, мускули, нокти и коса. Протеините стават част от тялото чрез синтеза на аминокиселини, които идват с храната. Следователно не протеинът е основното хранително вещество, а аминокиселините. И не всички протеини са еднакво полезни, защото всеки от тях има свой уникален състав от същите тези киселини.
Доста сложно, нека го разгледаме на основно ниво. Знаем, че аминокарбоксилните киселини са уникални градивни елементи в сградата, наречена протеин, и в метрополиса, наречен човек. Въпреки това, не всички протеини съдържат точно елементите, от които се нуждаем. Ако погледнете протеин под микроскоп, можете да видите верига от аминокиселини, които са свързани с пептидни връзки. Грубо казано, връзките в тази верига служат като ремонтен и строителен материал в нашето тяло.
Изненадващо, имаше време, когато учените не знаеха колко различни аминокиселини са включени в протеините. Повечето от тях са открити през 19 век, а останалите през 20 век. На учените отне 119 години, за да отговорят най-накрая на въпроса: „Колко аминокиселини са включени в протеина?“ Структурата на всеки от тях беше изследвана още по-дълго.
Днес е известно, че за нормалното функциониране на човешкия организъм са необходими 20 протеиногенни аминокарбоксилни киселини. Тези двадесет често се наричат главни киселини. От химична гледна точка те се класифицират по много признаци. Но за обикновените хора най-близката класификация се основава на способността на киселините да се синтезират в тялото ни. Според този критерий аминокиселините се класифицират като неесенциални и неесенциални.
Тази класификация има някои недостатъци. Например аргининът се счита за основен при някои физиологични състояния, но може да се синтезира от тялото. И хистидинът се попълва в толкова малки количества, че все още трябва да се приема с храна.
Сега, след като знаем колко вида аминокиселини са включени в протеините, нека разгледаме по-отблизо и двата вида.
Незаменим (съществен)
Както вече разбирате, тези вещества не могат да бъдат синтезирани от тялото сами, така че те трябва да се консумират с храна. Основното количество незаменими органични киселини се съдържа в животинските протеини. Когато на тялото му липсва един или друг елемент, той започва да го взема от мускулната тъкан. Този клас се състои от 8 киселини. Нека се запознаем с всеки от тях.
левцин
Тази киселина е отговорна за възстановяването и защитата на мускулната тъкан, кожата и костите. Именно благодарение на левцина се освобождава растежен хормон. В допълнение, тази органична киселина регулира нивата на кръвната захар и насърчава изгарянето на мазнините. Съдържа се в месото, ядките, бобовите растения, кафявия ориз и пшеничните зърна. Лецитинът стимулира и следователно помага за изграждането на мускулна маса.
Изолевцин
Тази киселина ускорява производството на енергия, поради което спортистите я обичат толкова много. След изтощителни упражнения, помага за бързото възстановяване на мускулните влакна. Изолевцинът облекчава т.нар. болки в гърлото, участва в образуването на хемоглобина и регулира количеството на захарта. Повечето изолевцин се съдържат в месото, рибата, яйцата, ядките, граха и соята.
Лизин
Тази аминокиселина играе важна роля във функционирането на имунната система. Основната му задача е синтезът на антитела, които защитават тялото ни от въздействието на вируси и алергени. Освен това лизинът регулира процеса на обновяване костна тъкани колаген, както и хормони на растежа. Тази органична киселина може да се намери в храни като яйца, картофи, червено месо, риба и млечни продукти.
Фенилаланин
Тази алфа аминокиселина е отговорна за нормална работацентрална нервна система. Недостигът му в организма води до пристъпи на депресия и хронични заболявания. Фенилаланинът ни помага да се концентрираме и да запомним необходимата информация. Той е част от лекарства, използвани при лечението на психични разстройства, включително болестта на Паркинсон. Има положителен ефект върху функционирането на черния дроб и панкреаса. Аминокиселината се съдържа в: ядки, гъби, пилешко месо, млечни продукти, банани, кайсии и йерусалимски артишок.
Метионин
Малко хора знаят колко аминокиселини са включени в протеина, но мнозина знаят, че метионинът активно изгаря мастната тъкан. Но това не е всичко полезни свойстваот тази киселина. Това засяга издръжливостта и представянето на човека. Ако няма достатъчно от него в тялото, това веднага може да се разбере по кожата и ноктите. Метионинът се съдържа в храни като месо, риба, слънчогледови семки, бобови растения, лук, чесън и млечни продукти.
Треонин
В опит да разберат колко аминокиселини са включени в протеина, учените откриха вещество като треонин, едно от последните. Но е много полезно за хората. Треонинът е отговорен за всичко критични системина човешкото тяло, а именно нервната, имунната и сърдечно-съдовата. Първият признак за недостига му са проблеми със зъбите и костите. Повечето хора получават треонин от млечни продукти, месо, гъби, зеленчуци и зърнени храни.
Триптофан
Друго важно вещество. Той е отговорен за синтеза на серотонин, който често се нарича хормон добро настроение. Липсата на триптофан може да бъде открита чрез нарушения на съня и апетита. Тази киселина също така регулира дихателната функция и кръвното налягане. Съдържа се главно в: морски дарове, червено месо, птиче месо, млечни продукти и пшеница.
Валин
Изпълнява функцията за възстановяване на увредените влакна и следи метаболитните процеси в мускулите. При големи натоварвания може да има стимулиращ ефект. Също така играе роля в умствената дейност на човека. Помага при лечение на черния дроб и мозъка от негативните ефекти на алкохола и наркотиците. Хората могат да получат валин от: месо, гъби, соя, млечни продукти и фъстъци.
Трябва да се отбележи, че 70% от всички органични киселини в нашето тяло са заети само от три аминокиселини: левцин, изолевцин и валин. Поради това те се считат за най-важните за осигуряване на нормалното функциониране на тялото. В спортното хранене дори са изолирали специален комплекс BCAA, който съдържа тези три киселини.
Продължаваме да отговаряме на въпроса колко основни аминокиселини са включени в протеина и преминаваме към несъществените представители на класа.
Сменяем
Основната разлика между тази група е, че всички нейни представители могат да се образуват в тялото чрез ендогенен синтез. Думата „заменим“ е подвеждаща за мнозина. Ето защо често неинформирани хора казват, че тези аминокиселини не е необходимо да се консумират с храна. Разбира се това не е вярно! Несъществените киселини, както и незаменимите, трябва да бъдат част от ежедневната диета. Те наистина могат да се образуват от други вещества. Но това се случва само когато диетата е формулирана неправилно. След това се разделете полезни веществаи незаменимите киселини се изразходват за пресъздаване на несъществени киселини. Следователно не е напълно полезно за тялото. Нека разгледаме незаменимите киселини, включени в "главните двадесет".
Аланин
Спомага за ускоряване на метаболизма на въглехидратите и премахване на токсините от черния дроб. Намира се в храни като месо, птици, яйца, риба и млечни продукти.
Аспарагинова киселина
Смята се за универсално гориво за нашето тяло, тъй като значително подобрява метаболизма. Намира се в мляко, тръстикова захар, птиче и говеждо месо.
Аспарагин
Опитвайки се да отговорят на въпроса: „Колко аминокиселини са включени в протеина?“, Учените за първи път откриха аспарагина. Това се случи през далечната 1806 г. Тази киселина участва в подобряването на функционирането на нервната система. Съдържа се във всички животински протеини, както и в ядките, картофите и зърнените храни.
Хистидин
Той е важен градивен елемент на всички вътрешни органи. Почти играе ключова роляв образуването на червени и бели кръвни клетки. Повлиява положително имунната система и половата функция. Поради широкия му спектър на приложение резервите от хистидин в организма бързо се изчерпват. Затова е важно да се приема с храна. Съдържа се в месото, млечните и зърнените продукти.
серин
Стимулира функционирането на мозъка и централната нервна система. Намира се в храни като месо, соя, зърнени храни, фъстъци.
цистеин
Тази аминокиселина в тялото е отговорна за синтеза на кератин. Без него нямаше да има здрави нокти, коса и кожа. Намира се в храни като месо, яйца, червени чушки, чесън, лук и броколи.
Аргинин
Говорейки за това колко протеиногенни аминокиселини са включени в протеините и какви функции изпълняват, ние сме убедени, че всяка от тях е важна за организма. Има обаче киселини, които според експертите се считат за най-значими. Те включват аргинин. Отговаря за здравословното функциониране на мускулите, ставите, кожатаи черния дроб, а също така укрепва имунната система и изгаря мазнините. Аргининът често се използва в хранителни добавки от бодибилдъри и желаещи да отслабнат. IN естествена формасъдържа се в месото, ядките, млякото, зърнените храни и желатина.
Глутаминова киселина
Той е важен елемент за здравословното функциониране на главния и гръбначния мозък. Често се продава като добавка, наречена мононатриев глутамат. Намира се в яйца, месо, млечни продукти, риба, моркови, царевица, домати и спанак.
Глутамин
Необходими протеини за мускулен растеж и поддържане. Това е и „горивото“ на мозъка. В допълнение, глутаминът премахва от черния дроб всичко, което идва там с нездравословна храна. При топлинна обработка киселината се денатурира, така че за да я възстановите, трябва да ядете магданоз и спанак сурови.
Глицин
Помага за съсирването на кръвта и превръщането на глюкозата в енергия. Намира се в месо, риба, бобови растения и мляко.
Пролин
Отговаря за синтеза на колаген. Ако има липса на пролин в тялото, започват проблеми със ставите. Съдържа се главно в животинските протеини, поради което е може би единственото вещество, което хората, които не ядат месо, изпитват недостиг.
Тирозин
Отговаря за регулирането кръвно наляганеи апетит. При липса на тази киселина човек страда от бърза умора. За да избегнете подобни проблеми, трябва да ядете банани, семена, ядки и авокадо.
Храни, богати на аминокиселини
Сега знаете колко аминокиселини са включени в протеина. Функциите и местоположението на всеки от тях също са ви известни. Нека да отбележим основните продукти, консумирайки които, не е нужно да се притеснявате за хранителния баланс по отношение на аминокиселините.
яйца. Те се усвояват перфектно от тялото, осигуряват му голямо количество аминокиселини и осигуряват протеиново хранене.
Млечни продукти. Те са в състояние да осигурят на човек много полезни вещества, чийто спектър, между другото, не се ограничава до органични киселини.
месо. Може би първият източник на протеин и неговите съставни вещества.
Риба. Богат на протеини и лесно усвоим от организма.
Мнозина са абсолютно сигурни, че без животински продукти е невъзможно да се осигури на тялото необходимото количество протеин. Това е напълно невярно. И доказателство за това е огромният брой вегетарианци с отличен физическа годност. Сред растителните храни основните източници на аминокиселини са: бобови растения, ядки, зърнени култури и семена.
Заключение
Днес научихме колко аминокиселини са включени в протеина. Групи вещества и подробно описание на техните представители ще ви помогнат да се ориентирате в създаването на здравословна диета.
Протеините съставят материална основахимическа активност на клетката. Функциите на протеините в природата са универсални. Име протеини,най-приетият термин в руската литература съответства на термина протеини(от гръцки протеиос- първи). Към днешна дата постигнато голям успехза установяване на връзката между структурата и функциите на протеините, механизма на тяхното участие в най-важните процеси на живота на тялото и за разбиране на молекулярната основа на патогенезата на много заболявания.
В зависимост от молекулното им тегло се разграничават пептиди и протеини. Пептидите имат по-ниско молекулно тегло от протеините. По-вероятно е пептидите да имат регулаторна функция (хормони, ензимни инхибитори и активатори, йонни транспортери през мембрани, антибиотици, токсини и др.).
12.1. α -Аминокиселини
12.1.1. Класификация
Пептидите и протеините са изградени от α-аминокиселинни остатъци. Общият брой на естествено срещащите се аминокиселини надхвърля 100, но някои от тях се срещат само в определена общност от организми;
α-Аминокиселините са хетерофункционални съединения, чиито молекули съдържат както аминогрупа, така и карбоксилна група при един и същ въглероден атом.
Схема 12.1.Най-важните α-аминокиселини*
* Съкращенията се използват само за записване на аминокиселинни остатъци в пептидни и протеинови молекули. ** Есенциални аминокиселини.
Имената на α-аминокиселините могат да бъдат конструирани според заместващата номенклатура, но по-често се използват техните тривиални имена.
Тривиалните имена за α-аминокиселини обикновено се свързват с източници на изолиране. Серинът е част от копринения фиброин (от лат. сериозен- копринен); Тирозинът е изолиран за първи път от сирене (от гръцки. тирос- сирене); глутамин - от зърнен глутен (от нем. глутен- лепило); аспарагинова киселина - от кълнове от аспержи (от лат. аспержи- аспержи).
Много α-аминокиселини се синтезират в организма. Някои аминокиселини, необходими за синтеза на протеини, не се произвеждат в тялото и трябва да идват отвън. Тези аминокиселини се наричат незаменим(виж диаграма 12.1).
Есенциалните α-аминокиселини включват:
валин изолевцин метионин триптофан
левцин лизин треонин фенилаланин
α-Аминокиселините се класифицират по няколко начина в зависимост от характеристиката, която служи като основа за разделянето им на групи.
Един от класификационните признаци е химическата природа на радикала R. Въз основа на този признак аминокиселините се разделят на алифатни, ароматни и хетероциклични (виж диаграма 12.1).
Алифатниα -аминокиселини.Това е най-голямата група. В него аминокиселините са разделени с помощта на допълнителни класификационни характеристики.
В зависимост от броя на карбоксилните групи и аминогрупите в молекулата се разграничават:
Неутрални аминокиселини - по една NH група 2 и СООН;
Основни аминокиселини - две NH групи 2 и една група
СООН;
Киселинни аминокиселини - една NH 2 група и две COOH групи.
Може да се отбележи, че в групата на алифатните неутрални аминокиселини броят на въглеродните атоми във веригата не надвишава шест. В същото време във веригата няма аминокиселини с четири въглеродни атома, а аминокиселините с пет и шест въглеродни атома имат само разклонена структура (валин, левцин, изолевцин).
Алифатният радикал може да съдържа "допълнителни" функционални групи:
Хидроксил - серин, треонин;
Карбоксилни - аспарагинова и глутаминова киселини;
Тиол - цистеин;
Амид - аспарагин, глутамин.
Ароматниα -аминокиселини.Тази група включва фенилаланин и тирозин, конструирани по такъв начин, че бензеновите пръстени в тях са отделени от общия α-аминокиселинен фрагмент от метиленовата група -CH 2-.
Хетероцикличен α -аминокиселини.Хистидинът и триптофанът, принадлежащи към тази група, съдържат хетероцикли - съответно имидазол и индол. Структурата и свойствата на тези хетероцикли са обсъдени по-долу (вижте 13.3.1; 13.3.2). Общ принципСтроежът на хетероцикличните аминокиселини е същият като този на ароматните.
Хетероцикличните и ароматните α-аминокиселини могат да се разглеждат като β-заместени производни на аланин.
Аминокиселината също принадлежи към героцикличните пролин,в който вторичната амино група е включена в пиролидина
В химията на α-аминокиселините се обръща много внимание на структурата и свойствата на "страничните" радикали R, които играят важна роля при формирането на структурата на протеините и изпълнението на техните биологични функции. От голямо значение са такива характеристики като полярността на "страничните" радикали, наличието на функционални групи в радикалите и способността на тези функционални групи да се йонизират.
В зависимост от страничния радикал, аминокиселините с неполярни(хидрофобни) радикали и аминокиселини c полярен(хидрофилни) радикали.
Първата група включва аминокиселини с алифатни странични радикали - аланин, валин, левцин, изолевцин, метионин - и ароматни странични радикали - фенилаланин, триптофан.
Втората група включва аминокиселини, които имат полярни функционални групи в техните радикали, които са способни на йонизация (йоногенни) или не могат да се трансформират в йонно състояние (нейонни) при условия на тялото. Например в тирозина хидроксилната група е йонна (фенолна по природа), в серина тя е нейонна (алкохолна по природа).
Полярните аминокиселини с йонни групи в радикалите при определени условия могат да бъдат в йонно (анионно или катионно) състояние.
12.1.2. Стереоизомерия
Основният тип конструкция на α-аминокиселините, т.е. връзката на един и същ въглероден атом с две различни функционални групи, радикал и водороден атом, сам по себе си предопределя хиралността на α-въглеродния атом. Изключение прави най-простата аминокиселина глицин Н 2 NCH 2 COOH, който няма център на хиралност.
Конфигурацията на α-аминокиселините се определя от конфигурационния стандарт - глицералдехид. Разположението на аминогрупата в стандартната проекционна формула на Фишер отляво (подобно на ОН групата в l-глицералдехид) съответства на l-конфигурацията, а отдясно - на d-конфигурацията на хиралния въглероден атом. от R,В S-системата α-въглеродният атом във всички α-аминокиселини от l-серията има S-конфигурация, а в d-серията R-конфигурация (изключение е цистеинът, вижте 7.1.2) .
Повечето α-аминокиселини съдържат един асиметричен въглероден атом на молекула и съществуват като два оптически активни енантиомера и един оптически неактивен рацемат. Почти всички естествени α-аминокиселини принадлежат към l-серията.
Аминокиселините изолевцин, треонин и 4-хидроксипролин съдържат два хирални центъра в молекулата.
Такива аминокиселини могат да съществуват като четири стереоизомера, представляващи две двойки енантиомери, всяка от които образува рацемат. За изграждане на животински протеини се използва само един от енантиомерите.
Стереоизомерията на изолевцин е подобна на обсъдената по-рано стереоизомерия на треонин (вижте 7.1.3). От четирите стереоизомера, протеините съдържат l-изолевцин с S конфигурация на двата асиметрични въглеродни атома C-α и C-β. Имената на друга двойка енантиомери, които са диастереомери по отношение на левцин, използват префикса Здравейте-.
Разцепване на рацемати. Източникът на α-аминокиселини от l-серията са протеини, които за тази цел се подлагат на хидролитично разцепване. Поради голямата нужда от отделни енантиомери (за синтеза на протеини, лекарствени вещества и др.) химическиметоди за разграждане на синтетични рацемични аминокиселини. Предпочитан ензименметод на храносмилане с помощта на ензими. Понастоящем хроматографията върху хирални сорбенти се използва за разделяне на рацемични смеси.
12.1.3. Киселинно-базови свойства
Амфотерността на аминокиселините се определя от киселинни (COOH) и основни (NH 2) функционални групи в техните молекули. Аминокиселините образуват соли както с основи, така и с киселини.
В кристално състояние α-аминокиселините съществуват като диполярни йони H3N+ - CHR-COO- (често използвано обозначение
Структурата на аминокиселината в нейонизирана форма е само за удобство).
Във воден разтвор аминокиселините съществуват под формата на равновесна смес от двуполюсен йон, катионни и анионни форми.
Равновесното положение зависи от pH на средата. За всички аминокиселини катионните форми преобладават в силно киселинни (pH 1-2) и анионните форми в силно алкални (pH > 11) среди.
Йонната структура определя редица специфични свойства на аминокиселините: висока точка на топене (над 200 ° С), разтворимост във вода и неразтворимост в неполярни органични разтворители. Способността на повечето аминокиселини да се разтварят добре във вода е важен фактор за осигуряване на тяхното биологично функциониране, с което са свързани усвояването на аминокиселините, транспортирането им в организма и др.
Напълно протонирана аминокиселина (катионна форма), от гледна точка на теорията на Brønsted, е двуосновна киселина,
Отдавайки един протон, такава двуосновна киселина се превръща в слаба едноосновна киселина - двуполюсен йон с една киселинна група NH 3 + . Депротонирането на диполярния йон води до получаване на анионната форма на аминокиселината - карбоксилатен йон, който е база на Брьонстед. Стойностите характеризират
Киселинните свойства на карбоксилната група на аминокиселините обикновено варират от 1 до 3; ценности pK a2характеризиращ киселинността на амониевата група - от 9 до 10 (Таблица 12.1).
Таблица 12.1.Киселинно-алкални свойства на най-важните α-аминокиселини
Равновесно положение, т.е. съотношение различни формиаминокиселини във воден разтвор при определени стойности на рН значително зависи от структурата на радикала, главно от наличието на йонни групи в него, които играят ролята на допълнителни киселинни и основни центрове.
Стойността на рН, при която концентрацията на диполярни йони е максимална, а минималните концентрации на катионни и анионни форми на аминокиселина са равни, се наричаизоелектрична точка (p/).
Неутраленα -аминокиселини.Тези аминокиселини имат значениеpIмалко по-ниска от 7 (5,5-6,3) поради по-голямата способност за йонизиране на карбоксилната група под влияние на -/- ефекта на NH 2 групата. Например аланинът има изоелектрична точка при pH 6,0.
киселоα -аминокиселини.Тези аминокиселини имат допълнителна карбоксилна група в радикала и са в напълно протонирана форма в силно кисела среда. Киселинните аминокиселини са триосновни (Brøndsted) с три значенияpK a,както може да се види в примера с аспарагиновата киселина (p/ 3.0).
За киселинните аминокиселини (аспарагинова и глутаминова) изоелектричната точка е при рН много по-ниско от 7 (виж таблица 12.1). В тялото при физиологични стойности на рН (например рН на кръвта 7,3-7,5) тези киселини са в анионна форма, тъй като и двете карбоксилни групи са йонизирани.
Основенα -аминокиселини.В случай на основни аминокиселини, изоелектричните точки са разположени в областта на рН над 7. В силно кисела среда тези съединения също са триосновни киселини, йонизационните етапи на които са илюстрирани с примера на лизин (p/ 9,8) .
В тялото основните аминокиселини се намират под формата на катиони, тоест и двете аминогрупи са протонирани.
По принцип няма α-аминокиселина in vivoне е в своята изоелектрична точка и не попада в състояние, съответстващо на най-ниската разтворимост във вода. Всички аминокиселини в тялото са в йонна форма.
12.1.4. Аналитично важни реакции α -аминокиселини
α-Аминокиселините, като хетерофункционални съединения, влизат в реакции, характерни както за карбоксилната, така и за аминогрупата. Някои химични свойства на аминокиселините се дължат на функционалните групи в радикала. Този раздел обсъжда реакции, които са от практическо значение за идентифицирането и анализа на аминокиселини.
Естерификация.Когато аминокиселините реагират с алкохоли в присъствието на киселинен катализатор (например газ хлороводород), се получават естери под формата на хидрохлориди с добър добив. За да се изолират свободни естери, реакционната смес се третира с газ амоняк.
Аминокиселинните естери нямат диполярна структура, следователно, за разлика от изходните киселини, те се разтварят в органични разтворители и са летливи. Така глицинът е кристално вещество с висока точка на топене (292°C), а неговият метилов естер е течност с точка на кипене 130°C. Анализът на естери на аминокиселини може да се извърши с помощта на газово-течна хроматография.
Реакция с формалдехид. От практическо значение е реакцията с формалдехид, която е в основата на количественото определяне на аминокиселините по метода формолно титруване(метод на Sørensen).
Амфотерният характер на аминокиселините не позволява директно титруване с алкали за аналитични цели. Взаимодействието на аминокиселини с формалдехид произвежда относително стабилни аминоалкохоли (виж 5.3) - N-хидроксиметилови производни, чиято свободна карбоксилна група след това се титрува с основа.
Качествени реакции. Характеристика на химията на аминокиселините и протеините е използването на многобройни качествени (цветни) реакции, които преди това са били в основата на химичния анализ. Днес, когато изследванията се извършват с помощта на физикохимични методи, много качествени реакции продължават да се използват за откриване на α-аминокиселини, например при хроматографски анализ.
Хелатиране. С катиони на тежки метали, α-аминокиселините като бифункционални съединения образуват интракомплексни соли, например с прясно приготвен меден (11) хидроксид в леки състоянияпроизвеждат добре кристализиращи хелати
медни соли (11) синьо(един от неспецифичните методи за откриване на α-аминокиселини).
Нинхидринова реакция. Общата качествена реакция на α-аминокиселините е реакцията с нинхидрин. Реакционният продукт има синьо-виолетов цвят, който се използва за визуално откриване на аминокиселини на хроматограми (на хартия, в тънък слой), както и за спектрофотометрично определяне на аминокиселинни анализатори (продуктът абсорбира светлина в областта на 550-570 nm).
Дезаминиране. В лабораторни условия тази реакция се осъществява чрез действието на азотиста киселина върху α-аминокиселини (виж 4.3). В този случай се образува съответната α-хидрокси киселина и се отделя азотен газ, чийто обем се използва за определяне на количеството реагирала аминокиселина (метод на Van-Slyke).
Ксантопротеинова реакция. Тази реакция се използва за откриване на ароматни и хетероциклични аминокиселини - фенилаланин, тирозин, хистидин, триптофан. Например, когато концентрирана азотна киселина действа върху тирозина, се образува нитропроизводно, оцветено в жълто. В алкална среда цветът става оранжев поради йонизация на фенолната хидроксилна група и увеличаване на приноса на аниона към конюгацията.
Съществуват и редица частни реакции, които позволяват откриването на отделни аминокиселини.
Триптофаноткрива се чрез реакция с р- (диметиламино) бензалдехид в сярна киселина чрез появата на червено-виолетов цвят (реакция на Ерлих). Тази реакция се използва за количествен анализ на триптофан в продуктите на разграждане на протеини.
цистеиноткрити чрез няколко качествени реакции, въз основа на реактивността на меркапто групата, която съдържа. Например, когато протеинов разтвор с оловен ацетат (CH3COO)2Pb се нагрява в алкална среда, се образува черна утайка от оловен сулфид PbS, което показва наличието на цистеин в протеините.
12.1.5. Биологично важни химични реакции
В организма под въздействието на различни ензими се извършват редица важни химични трансформации на аминокиселините. Такива трансформации включват трансаминиране, декарбоксилиране, елиминиране, алдолно разцепване, окислително дезаминиране и окисление на тиолови групи.
Трансаминация е основният път за биосинтеза на α-аминокиселини от α-оксокиселини. Донорът на аминогрупата е аминокиселина, присъстваща в клетките в достатъчно количество или в излишък, а нейният акцептор е α-оксокиселина. В този случай аминокиселината се превръща в оксокиселина, а оксокиселината в аминокиселина със съответната структура на радикалите. В резултат на това трансаминирането е обратим процес на обмен на амино и оксо групи. Пример за такава реакция е производството на l-глутаминова киселина от 2-оксоглутарова киселина. Донорната аминокиселина може да бъде, например, 1-аспарагинова киселина.
α-Аминокиселините съдържат електрон-оттегляща аминогрупа (по-точно протонирана аминогрупа NH) в α-позиция към карбоксилната група 3 +), и следователно способен на декарбоксилиране.
Елиминиранехарактерни за аминокиселини, в които страничният радикал в β-позиция спрямо карбоксилната група съдържа електрон-оттегляща функционална група, например хидроксил или тиол. Елиминирането им води до междинни реактивни α-енаминокиселини, които лесно се трансформират в тавтомерни иминокиселини (аналогия на кето-енолната тавтомерия). В резултат на хидратация при връзката C=N и последващо елиминиране на молекулата на амоняка, α-иминокиселините се превръщат в α-оксо киселини.
Този тип трансформация се нарича елиминиране-хидратация.Пример за това е производството на пирогроздена киселина от серин.
Алдолно разцепване възниква в случай на α-аминокиселини, които съдържат хидроксилна група в β-позиция. Например серинът се разгражда до глицин и формалдехид (последният не се освобождава в свободна форма, а веднага се свързва с коензима).
Окислително дезаминиране може да се извърши с участието на ензими и коензима NAD+ или NADP+ (виж 14.3). α-Аминокиселините могат да бъдат превърнати в α-оксокиселини не само чрез трансаминиране, но и чрез окислително дезаминиране. Например α-оксоглутаровата киселина се образува от l-глутаминова киселина. В първия етап на реакцията глутаминовата киселина се дехидрогенира (окислява) до α-иминоглутарова киселина
киселини.
Във втория етап настъпва хидролиза, което води до α-оксоглутарова киселина и амоняк. Етапът на хидролиза протича без участието на ензим.
Реакцията на редуктивно аминиране на α-оксо киселини протича в обратна посока. α-оксоглутаровата киселина, която винаги се съдържа в клетките (като продукт на въглехидратния метаболизъм), се превръща по този начин в L-глутаминова киселина. Окисляване на тиолни групи
е в основата на взаимното превръщане на цистеин и цистинови остатъци, осигурявайки редица редокс процеси в клетката. Цистеинът, подобно на всички тиоли (виж 4.1.2), лесно се окислява до образуване на дисулфид, цистин. Дисулфидната връзка в цистина лесно се редуцира до образуване на цистеин.
Поради способността на тиоловата група лесно да се окислява, цистеинът изпълнява защитна функция, когато тялото е изложено на вещества с висок окислителен капацитет. В допълнение, това е първото лекарство, което показва антирадиационни ефекти. Цистеинът се използва във фармацевтичната практика като стабилизатор на лекарства.
Превръщането на цистеин в цистин води до образуването на дисулфидни връзки, като редуциран глутатион
12.2. Първична структура на пептиди и протеини
Обикновено се смята, че пептидите съдържат до 100 аминокиселинни остатъка в молекула (което съответства на молекулно тегло до 10 хиляди), а протеините съдържат повече от 100 аминокиселинни остатъка (молекулно тегло от 10 хиляди до няколко милиона) .
От своя страна в групата на пептидите е обичайно да се разграничава олигопептиди(пептиди с ниско молекулно тегло), съдържащи не повече от 10 аминокиселинни остатъка във веригата, и полипептиди,чиято верига включва до 100 аминокиселинни остатъка. Макромолекулите с брой аминокиселинни остатъци, близки или леко надвишаващи 100, не правят разлика между полипептиди и протеини; тези термини често се използват като синоними.
Молекулата на пептид и протеин може да бъде формално представена като продукт на поликондензация на α-аминокиселини, която възниква с образуването на пептидна (амидна) връзка между мономерни единици (схема 12.2).
Дизайнът на полиамидната верига е еднакъв за цялото разнообразие от пептиди и протеини. Тази верига има неразклонена структура и се състои от редуващи се пептидни (амидни) групи -CO-NH- и фрагменти -CH(R)-.
Единият край на веригата съдържа аминокиселина със свободна NH група 2, се нарича N-край, другият се нарича С-край,
Схема 12.2.Принципът на изграждане на пептидна верига
който съдържа аминокиселина със свободна СООН група. Пептидните и протеиновите вериги се записват от N-края.
12.2.1. Структура на пептидната група
В пептидната (амидна) група -CO-NH- въглеродният атом е в състояние на sp2 хибридизация. Несподелената електронна двойка на азотния атом влиза в конюгация с π-електроните на двойната връзка C=O. От гледна точка на електронната структура, пептидната група е трицентрова p,π-конюгирана система (виж 2.3.1), електронната плътност в която е изместена към по-електроотрицателния кислороден атом. Атомите C, O и N, образуващи спрегната система, са разположени в една и съща равнина. Разпределението на електронната плътност в амидната група може да бъде представено с с помощтагранични структури (I) и (II) или измествания на електронната плътност в резултат на +M- и -M-ефекти на NH и C=O групи, съответно (III).
В резултат на конюгацията се получава известно подравняване на дължините на връзките. Двойната C=O връзка се удължава до 0,124 nm спрямо обичайната дължина от 0,121 nm, а C-N връзката става по-къса - 0,132 nm спрямо 0,147 nm в обичайния случай (фиг. 12.1). Равнинната конюгирана система в пептидната група причинява затруднения при въртене около C-N връзката (ротационната бариера е 63-84 kJ/mol). По този начин електронната структура определя доста твърда плосъкструктурата на пептидната група.
Както се вижда от фиг. 12.1, α-въглеродните атоми на аминокиселинните остатъци са разположени в равнината на пептидната група от противоположните страни на C-N връзката, т.е. в по-благоприятна транс позиция: страничните радикали R на аминокиселинните остатъци в този случай ще бъдат най-отдалечени един от друг в пространството.
Полипептидната верига има изненадващо еднаква структура и може да бъде представена като поредица една от друга, разположени под ъгъл.
ориз. 12.1.Планарно разположение на пептидната група -CO-NH- и α-въглеродни атоми на аминокиселинни остатъци
една към друга равнини на пептидни групи, свързани една с друга чрез α-въглеродни атоми чрез Cα-N и Cα-Csp връзки 2 (фиг. 12.2). Въртенето около тези единични връзки е много ограничено поради трудностите в пространственото разполагане на страничните радикали на аминокиселинните остатъци. По този начин електронната и пространствена структура на пептидната група до голяма степен определя структурата на полипептидната верига като цяло.
ориз. 12.2.Относителното разположение на равнините на пептидните групи в полипептидната верига
12.2.2. Състав и аминокиселинна последователност
При еднакво изградена полиамидна верига специфичността на пептидите и протеините се определя от две най-важни характеристики – аминокиселинен състав и аминокиселинна последователност.
Аминокиселинният състав на пептидите и протеините е естеството и количественото съотношение на техните α-аминокиселини.
Аминокиселинният състав се определя чрез анализ на пептидни и протеинови хидролизати, главно чрез хроматографски методи. Понастоящем такъв анализ се извършва с помощта на анализатори на аминокиселини.
Амидните връзки са способни на хидролиза както в кисела, така и в алкална среда (вижте 8.3.3). Пептидите и протеините се хидролизират, за да образуват или по-къси вериги – това е т.нар частична хидролиза,или смес от аминокиселини (в йонна форма) - пълна хидролиза.Хидролизата обикновено се извършва в кисела среда, тъй като много аминокиселини са нестабилни при условия на алкална хидролиза. Трябва да се отбележи, че амидните групи на аспарагина и глутамина също са обект на хидролиза.
Първичната структура на пептидите и протеините е аминокиселинната последователност, т.е. редът на редуване на α-аминокиселинните остатъци.
Първичната структура се определя чрез последователно отстраняване на аминокиселини от двата края на веригата и тяхното идентифициране.
12.2.3. Структура и номенклатура на пептидите
Имената на пептидите са конструирани чрез последователно изброяване на аминокиселинни остатъци, започвайки от N-края, с добавяне на суфикс-ил, с изключение на последната С-терминална аминокиселина, за която се запазва пълното й име. С други думи имената
аминокиселини, които са влезли в образуването на пептидна връзка поради "тяхната" COOH група, завършват в името на пептида с -ил: аланил, валил и др. (за остатъците от аспарагинова и глутаминова киселина се използват съответно наименованията „аспартил” и „глутамил”). Имената и символите на аминокиселините показват тяхната принадлежност къмл -ред, освен ако не е посочено друго ( d или dl).
Понякога в съкратеното обозначение символите Н (като част от аминогрупа) и ОН (като част от карбоксилна група) показват незаместването на функционалните групи на крайните аминокиселини. Този метод е удобен за изобразяване на функционални производни на пептиди; например, амидът на горния пептид при С-терминалната аминокиселина е изписан H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Пептидите се намират във всички организми. За разлика от протеините, те имат по-хетерогенен аминокиселинен състав, по-специално те доста често включват аминокиселини d -ред. Структурно те също са по-разнообразни: съдържат циклични фрагменти, разклонени вериги и др.
Един от най-често срещаните представители на трипептидите е глутатион- среща се в тялото на всички животни, растения и бактерии.
Цистеинът в състава на глутатиона прави възможно глутатионът да съществува както в редуцирана, така и в окислена форма.
Глутатионът участва в редица редокс процеси. Функционира като протеинов протектор, т.е. вещество, което предпазва протеините със свободни SH тиолови групи от окисляване с образуване на дисулфидни връзки -S-S-. Това се отнася за тези протеини, за които такъв процес е нежелан. В тези случаи глутатионът поема действието на окислител и по този начин „защитава“ протеина. По време на окислението на глутатиона възниква междумолекулно кръстосано свързване на два трипептидни фрагмента поради дисулфидна връзка. Процесът е обратим.
12.3. Вторична структура на полипептиди и протеини
Полипептидите и протеините с високо молекулно тегло, заедно с първичната структура, се характеризират и с по-високи нива на организация, които се наричат вторичен, третиченИ кватернеренструктури.
Вторичната структура се описва от пространствената ориентация на основната полипептидна верига, третичната структура от триизмерната архитектура на цялата протеинова молекула. Както вторичната, така и третичната структура са свързани с подреденото разположение на макромолекулната верига в пространството. Третичната и кватернерната структура на протеините се разглежда в курса по биохимия.
Чрез изчисления беше показано, че една от най-благоприятните конформации за полипептидна верига е разположението в пространството под формата на дясна спирала, т.нар. α-спирала(Фиг. 12.3, а).
Пространственото разположение на α-спирална полипептидна верига може да си представим, като си представим, че тя се увива около определен
ориз. 12.3.α-спирална конформация на полипептидната верига
цилиндър (виж фиг. 12.3, b). Има средно 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на спиралата, стъпката на спиралата е 0,54 nm, а диаметърът е 0,5 nm. Равнините на две съседни пептидни групи са разположени под ъгъл от 108 °, а страничните радикали на аминокиселините са разположени от външната страна на спиралата, т.е. те са насочени сякаш от повърхността на цилиндъра.
Основната роля в осигуряването на такава конформация на веригата се играе от водородните връзки, които в α-спиралата се образуват между карбонилния кислороден атом на всеки първи и водородния атом на NH групата на всеки пети аминокиселинен остатък.
Водородните връзки са насочени почти успоредно на оста на α-спиралата. Те държат веригата усукана.
Обикновено протеиновите вериги не са напълно спирални, а само частично. Протеини като миоглобин и хемоглобин съдържат доста дълги α-спирални участъци, като миоглобиновата верига
75% спирализирани. В много други протеини делът на спиралните области във веригата може да е малък.
Друг вид вторична структура на полипептиди и протеини е β-структура,наричан още сгънат лист,или нагънат слой.Удължените полипептидни вериги са подредени в сгънати листове, свързани с много водородни връзки между пептидните групи на тези вериги (фиг. 12.4). Много протеини съдържат както α-спирални, така и β-листови структури.
ориз. 12.4.Вторична структура на полипептидната верига под формата на сгънат лист (β-структура)
Има само 20 основни аминокиселини, с които са свързани случайни моменти. Всички аминокиселини, които са част от естествените протеини, са α-аминокиселини. Това означава, че амино и карбоксилните групи са разположени на един и същ въглероден атом.
1. аминооцетна киселина (глицин);
2. 
α-аминопропанова киселина (аланин);
3. 
α-аминопентанова киселина (валин);
4. 
α-аминоизокапронова киселина (левцин);
5. 
α-амино-β-метилвалерианова киселина (изолевцин);
6. 
α-амино-β-хидроксипропанова киселина (серин);
7. 
α-амино-β-хидроксимаслена киселина (треонин);
Съдържащи сяра:
8. 
α-амино-β-меркаптопропанова киселина (цистеин);
9. 
α-амино-γ-метилтиобутирова киселина (метионин);
10. 
α-аминоянтарна киселина (аспарагинова киселина);
11. 
амид на аспарагинова киселина (аспарагин);
12. 
α-аминоглутарова киселина (глутаминова киселина);
13. 
амид на а-аминоглутарова киселина (гутамин);
14. 
α, ε-диаминокапронова киселина (леузин);
15. 
α-амино-δ-гванидивалерианова киселина
(аргинин);
Циклични :
16. 
α-амино-β-фенилпропанова киселина (фенилаланин);
17. 
α-амино-β-пара-хидроксифенилпровинова киселина (тирозин);
18. 
α-амино-β-имидозолилпропанова киселина (хистедин);
19. 
α-амино-β-индолилпропанова киселина (триптофан);
20. 
α-тетрахидропиролкарбоксилна киселина (пролин).
Всички естествени аминокиселини принадлежат към L-стереохимичната серия, D-серия само по изключение при бактериите, в състава на капсули за защита на бактериите от действието на ензими.
Лекция 3.
Всяка аминокиселина се характеризира със свои уникални физични и химични свойства - изоелектрична точка, т.е. pH на средата, при която разтворът на тази аминокиселина е електрически неутрален. (q = 0).
Ако разгледаме такава киселина в водна среда, тогава се получава дисоциация както в киселинния, така и в основния тип - биполярен йон.
При бозайниците черният дроб съдържа ензима D-аминокиселинна оксидаза, който селективно разгражда D-аминокиселините, идващи от храната. D-аминокиселините се намират в някои пептиди на микроорганизми. В допълнение, D-аминокиселините са част от голям бройантибиотици. Например, D-валин и D-левцин са част от антибиотика гранитидин, D-фенилаланин е част от гранитидин-С, пеницилинът съдържа необичаен фрагмент D-диметилцистеин.
Процесът на рацимизация (преход на D към L) не се осъществява ензимно, поради което е много бавен. Това е основата за определяне на възрастта на бозайниците.
Всички аминокиселини съдържат амино и карбоксилна група и имат свойствата на амини и карбоксилни киселини. Освен това се характеризират α-аминокиселините нинхидринова реакция(често срещано при протеините). С алкохолен разтвор на нинхидрин много бързо се появява синьо-виолетов цвят, с пропин става жълт.
IN края на XIXОт векове е имало спорове за това как аминокиселините образуват връзка; ако вземете две аминокиселини и ги слеете заедно, никога няма да получите линейна структура (поради термодинамиката се получава циклизация). През 19 век не е имало начин да се получи полипептид.
Няма да получите линейни молекули. От гледна точка на термодинамиката е по-изгодно да се отцепи 2H 2 O, отколкото да се образува линейна молекула.
През 1888 г. химикът Данилевски предполага, че протеините са полипептиди, линейни молекули, които се образуват в резултат на действието на карбоксилната група на една аминокиселина с карбоксилната група на друга аминокиселина с елиминирането на водата и се образува дипептид:
Образува се амидна връзка (за протеини, пептидна връзка), тези пептидни връзки са разделени само от един въглероден атом. Въз основа на биуретова реакцияДанилевски направи това заключение. Това е реакцията на протеинов разтвор с меден сулфат в алкална среда, образува се синьо-виолетов цвят, образува се хилатен комплекс с медни йони, в резултат на факта, че пептидната връзка в протеиновите молекули има специфична структура . Поради кето-енолната тавтомерия, той е наполовина двоен и наполовина единичен. Характерна реакция с Cu(OH) 2:
Биуретната реакция е характерна за биурет (фиг. 1), малонамид (фиг. 2) и протеини.
За да докаже окончателно, че левкореята е полипептид през 1901 г., Фишер синтезира полипептид независимо от него, Хофман също синтезира полипептид:
Синтез на полипептид на Фишер:
Продуктът даде биуретна реакция, беше слабо разтворим, нямаше биологична активност, беше разграден от протолитични ензими, а ензимите са специфични биокатализатори, които разграждат естествените протеини, което означава, че този продукт има същата структура като естествените протеини.
В момента са синтезирани повече от 2 хиляди различни протеини. Основното нещо в протеиновия синтез е защитата на аминогрупата и активирането на карбоксилната група, така че синтезът да бъде насочен. Защитата на аминогрупите се извършва чрез ацилиране; за тази цел те се третират с анхидриди на трихлороцетна киселина и се въвеждат трифлуороацилни групи или се третират по Zeners (бензилхлоркарбонова киселина).
За синтеза на всеки специфичен полипептид могат да се използват негови собствени методи за кръстосано свързване на специфичен регион.
Защита от Zerves, активиране от Курций, премахване на защита от Бекман :
Твърдофазов синтез на полипептиди и протеини, специфична особеностСинтезът на полипептид включва огромен брой подобни операции. Разработен е метод Робърт Мерифилодм . Мономерите са аминокиселини, които се използват за синтез, съдържащи защитена аминогрупа и активирани карбоксилни групи - синтони. Мерифийлд предлага: фиксирайте първия мономер върху полимерна смола (неразтворим носител) и всички последващи операции се извършват с полипептид, растящ върху полимерна основа, и към смолата се добавят алтернативно реагент за отстраняване на крайната защитна група. Химическите етапи са разпръснати с подходящи измивания. Полипептидът остава свързан със смолата през целия процес. Този процес може лесно да се автоматизира чрез програмиране на промяната на потоците през колоната. В момента са разработени синтезаторни устройства. На последния етап от синтеза, полипептидът е ковалентно свързан със смолата, отстранен от тази смола и защитна групасе изтрива. Един от най-важните проблеми при твърдофазния синтез е рацемизацията на аминокиселините по време на синтеза. Това е особено опасно при този синтез, т.к Няма междинни етапи на освобождаване на рацимата. Методи за разделяне в в моментане съществува, но има условия да има възможно най-малко ратификации. Самият Мерифийлд получава няколко полипептида по този метод: получени са брадикидин, хормон със съдоразширяващ ефект, ангиотензин, хормон, който повишава кръвното налягане, и ензимът рибонуклеаза, който катализира хидролизата на РНК.
Добивът на продукти по този метод не е значително сравним с методите, които са били използвани преди. С помощта на автоматизацията този метод може да се използва в индустриален мащаб.
Всеки полипептид има N-край и друг С-край. Аминокиселината, която участва, променя края на тиня
Глицил-валил-тирозил-хистедин-аспарагил-пролин. За да се определят аминокиселини в полипептид, е необходимо да се извърши хидролиза, която се извършва при 100 ° С в продължение на 24 часа 6H солна киселина. След това хидролизните продукти се анализират - разделят се чрез йонообменна хроматография върху колона от сулфатиран полистирол. След това се промива от колоната с цитратен буфер. Количеството на елуента определя кои киселини, т.е. първо ще се измие кисели киселини, а най-новите са основните. По този начин е възможно да се определи в кой момент коя аминокиселина е преминала и количеството се определя фотометрично с помощта на ниндрин; с този метод може да се определи 1 μg. Ако е необходимо да се определи 1 ng, се използва флуоросканин, който реагира с α-аминокиселини, образувайки силно флуоресцентно съединение. Те определят кои и колко аминокиселини присъстват, но последователността на аминокиселините не може да бъде определена.
Флуоросланин:
Не е тайна, че за поддържане на жизнените функции на високо ниво, човек се нуждае от протеин - вид строителен материал за телесните тъкани; Протеините съдържат 20 аминокиселини, имената на които едва ли ще говорят нещо за обикновения офис служител. Всеки човек, особено ако говорим за жени, поне веднъж е чувал за колаген и кератин - това са протеини, които са отговорни за външния вид на ноктите, кожата и косата.
Аминокиселини - какви са те?
Аминокиселините (или аминокарбоксилни киселини; AMK; пептиди) са органични съединения, състоящи се от 16% амини - органични производни на амония - което ги отличава от въглехидратите и липидите. Те участват в биосинтезата на протеини от организма: в храносмилателната система, под въздействието на ензими, всички протеини, доставени с храната, се разрушават до AMC. Общо в природата има около 200 пептида, но в изграждането на човешкото тяло участват само 20 основни аминокиселини, които се делят на заменими и незаменими; понякога има и трети вид - полусменяеми (условно заменяеми).
Несъществени аминокиселини
Заменимите аминокиселини са тези, които се консумират с храна и се възпроизвеждат директно в човешкото тяло от други вещества.
- Аланинът е мономер на биологични съединения и протеини. Той осъществява един от основните пътища на глюкогенезата, т.е. превръща се в глюкоза в черния дроб и обратно. Силно активен участник в метаболитните процеси в организма.
- Аргининът е аминокиселина, която може да се синтезира в тялото на възрастен, но не може да се синтезира в тялото на дете. Насърчава производството на растежни хормони и др. Единственият носител на азотни съединения в организма. Помага за увеличаване на мускулната маса и намаляване на мастната маса.
- Аспарагинът е пептид, участващ в азотния метаболизъм. По време на реакцията с ензима аспарагиназа, той отделя амоняка и се превръща в аспарагинова киселина.
- Аспарагинова киселина - участва в създаването на имуноглобулин, деактивира амоняка. Необходим при неизправности на нервната и сърдечно-съдовата система.
- Хистидин - използва се за профилактика и лечение на стомашно-чревни заболявания; има положителна динамика в борбата срещу СПИН. Предпазва организма от вредното влияние на стреса.
- Глицинът е невротрансмитерна аминокиселина. Използва се като лек седатив и антидепресант. Засилва ефекта на някои ноотропни лекарства.
- Глутамин - в големи количества Активатор на процесите на възстановяване на тъканите.
- Глутаминова киселина - има невротрансмитерно действие и също така стимулира метаболитните процеси в централната нервна система.
- Пролинът е един от компонентите на почти всички протеини. Те са особено богати на еластин и колаген, които са отговорни за еластичността на кожата.
- Серин - AMK, който се намира в невроните на мозъка и също насърчава освобождаването голямо количествоенергия. Това е производно на глицин.
- Тирозинът е компонент на животински и растителни тъкани. Може да се възпроизведе от фенилаланин чрез действието на ензима фенилаланин хидроксилаза; обратният процес не протича.
- Цистеинът е един от компонентите на кератина, който е отговорен за здравината и еластичността на косата, ноктите и кожата. Освен това е антиоксидант. Може да се произвежда от серин.
Аминокиселините, които не могат да се синтезират в организма, са незаменими
Есенциалните аминокиселини са тези, които не могат да бъдат генерирани в човешкото тяло и могат да бъдат доставени само чрез храната.
- Валинът е аминокиселина, намираща се в почти всички протеини. Повишава мускулната координация и намалява чувствителността на тялото към температурни промени. Поддържа хормона серотонин на високи нива.
- Изолевцинът е естествен анаболен стероид, който чрез процеса на окисление насища с енергия мускулната и мозъчната тъкан.
- Левцинът е аминокиселина, която подобрява метаболизма. Това е един вид "строител" на протеиновата структура.
- Тези три AMK са част от така наречения BCAA комплекс, който е особено търсен сред спортистите. Веществата от тази група действат като източник за увеличаване на мускулната маса, намаляване на мастната маса и поддържане на добро здраве при особено интензивна физическа активност.
- Лизинът е пептид, който ускорява регенерацията на тъканите, производството на хормони, ензими и антитела. Отговаря за здравината на кръвоносните съдове, намира се в мускулния протеин и колагена.
- Метионин - участва в синтеза на холин, чиято липса може да доведе до повишено натрупване на мазнини в черния дроб.
- Треонин - дава еластичност и здравина на сухожилията. Има много положителен ефект върху сърдечния мускул и зъбния емайл.
- Триптофан – поддържа емоционално състояние, тъй като в тялото се превръща в серотонин. Незаменим при депресия и други психични разстройства.
- Фенилаланин - подобрява вида на кожата чрез нормализиране на пигментацията. Подпомага психологическото благополучие, като подобрява настроението и внася яснота в мисленето.
Други методи за класифициране на пептиди
Научно, 20-те незаменими аминокиселини са разделени въз основа на полярността на техните странични вериги или радикали. Така се разграничават четири групи: (но без заряд), положително заредени и отрицателно заредени.
Неполярни са: валин, аланин, левцин, изолевцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. От своя страна полярните киселини, които имат отрицателен заряд, включват аспарагиновата и глутаминовата киселина. Полярните, имащи положителен заряд, се наричат аргинин, хистидин, лизин. Аминокиселините, които имат полярност, но нямат заряд, включват цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин и аспарагин.
20 аминокиселини: формули (таблица)
Амино киселина | Съкращение | |
Аспарагин | ||
Аспарагинова киселина | ||
Хистидин | ||
Глутамин | ||
Глутаминова киселина | ||
Изолевцин | ||
Метионин | ||
Триптофан | ||
Фенилаланин | ||
Въз основа на това може да се отбележи, че всичките 20 в горната таблица) съдържат въглерод, водород, азот и кислород.
Аминокиселини: участие в клетъчната дейност
Аминокарбоксилните киселини участват в биологичния синтез на протеини. Протеиновата биосинтеза е процесът на моделиране на полипептидна ("поли" - много) верига от аминокиселинни остатъци. Процесът протича върху рибозомата, органела вътре в клетката, която е пряко отговорна за биосинтезата.
Информацията се чете от участък от ДНК веригата според принципа на комплементарност (A-T, C-G) при създаване на m-RNA (информационна РНК или i-RNA - информационна РНК - идентични понятия), азотната база тимин се заменя с); урацил. След това по същия принцип се създават транспортиращи молекули на аминокиселини до мястото на синтеза. Т-РНК е кодирана от триплети (кодони) (пример: UAU) и ако знаете от какви азотни бази е представен триплетът, можете да разберете коя аминокиселина носи.
Групи храни с най-високо съдържание на АМК
Млечните продукти и яйцата съдържат важни вещества като валин, левцин, изолевцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рибата и бялото месо имат високо съдържание на валин, левцин, изолевцин, хистидин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Бобовите, зърнените и зърнените храни са богати на валин, левцин, изолевцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Ядките и различните семена ще наситят тялото с треонин, изолевцин, лизин, аргинин и хистидин.
По-долу е съдържанието на аминокиселини в някои храни.
Най-голямо количество триптофан и метионин има в твърдо сирене, лизин – в заешкото месо, валин, левцин, изолевцин, треонин и фенилаланин – в соевите зърна. Когато създавате диета, базирана на поддържане на нормален BUN, трябва да обърнете внимание на калмарите и граха, докато най-бедните по отношение на съдържанието на пептиди са картофите и кравето мляко.
Липса на аминокиселини при вегетарианство
Мит е, че има аминокиселини, които се намират изключително в животински продукти. Освен това учените са установили, че растителният протеин се усвоява от човешкото тяло по-добре от животинския. Въпреки това, когато избирате вегетарианството като начин на живот, е много важно да наблюдавате диетата си. Основният проблем е, че сто грама месо и същото количество боб съдържат различни количества AMK като процент. Първоначално е необходимо да се следи съдържанието на аминокиселини в консумираната храна, след което това трябва да стане автоматично.
Колко аминокиселини трябва да приемате на ден?
IN модерен святАбсолютно всички хранителни продукти съдържат необходимите за хората хранителни вещества, така че няма място за безпокойство: всичките 20 протеинови аминокиселини се доставят безопасно от храната и това количество е достатъчно за човек, който води нормален начин на живот и поне малко следи диетата си .
Диетата на спортиста трябва да бъде наситена с протеини, защото без тях е просто невъзможно да се изгради мускулна маса. Физическите упражнения водят до огромна консумация на аминокиселинни резерви, така че професионалните културисти са принудени да приемат специални добавки. При интензивно изграждане на мускулен релеф количеството протеин може да достигне до сто грама протеин на ден, но такава диета не е подходяща за ежедневна консумация. Всяка хранителна добавка включва инструкции, съдържащи различни AMK в дози, които трябва да бъдат прочетени преди употреба на лекарството.
Влиянието на пептидите върху качеството на живот на обикновения човек
Нуждата от протеини е налице не само при спортистите. Например, протеините еластин, кератин и колаген влияят върху външния вид на косата, кожата, ноктите, както и върху гъвкавостта и подвижността на ставите. Редица аминокиселини влияят на тялото, поддържайки мастния баланс на оптимално ниво, осигурявайки достатъчно енергия за ежедневието. В крайна сметка в процеса на живот, дори и при най-пасивен начин на живот, се изразходва енергия, поне за дишане. В допълнение, когнитивната дейност също е невъзможна, когато има липса на определени пептиди; поддържането на психо-емоционалното състояние се извършва, наред с други неща, от AMK.
Аминокиселини и спорт
Диетата на професионалните спортисти включва идеално балансирана диета, която помага за поддържане на мускулния тонус. Създадени специално за тези спортисти, които работят върху натрупване на мускулна маса, те правят живота много по-лесен.
Както вече беше написано, аминокиселините са основният строителен материал на протеините, необходими за мускулния растеж. Те също така са в състояние да ускорят метаболизма и да изгарят мазнини, което също е важно за красивата мускулна дефиниция. Когато тренирате усилено, е необходимо да увеличите приема на BUN поради факта, че те увеличават скоростта на изграждане на мускулите и намаляват болката след тренировка.
20-те аминокиселини в протеините могат да се консумират както като част от аминовъглеродни комплекси, така и от храната. Ако решите балансирана диета, тогава трябва да вземете предвид абсолютно всички грамове, което е трудно изпълнимо, когато денят е много натоварен.
Какво се случва с човешкото тяло при липса или излишък на аминокиселини
Основните симптоми на дефицит на аминокиселини са: лошо здраве, липса на апетит, чупливи нокти, повишена умора. Дори само при липса на BUN се появяват огромен брой неприятни странични ефекти, които значително влошават благосъстоянието и производителността.
Пренасищането с аминокиселини може да доведе до смущения във функционирането на сърдечно-съдовата и нервната системи, което от своя страна е не по-малко опасно. От своя страна симптоми, подобни на тези на хранително отравяне, което също не води до нищо приятно.
Трябва да знаете умереността във всичко, така че поддържането на здравословен начин на живот не трябва да води до излишък на определени „полезни“ вещества в тялото. Както пише класикът, „най-доброто е враг на доброто“.
В статията разгледахме формулите и имената на всички 20 аминокиселини; таблицата на съдържанието на основните AMA в продуктите е дадена по-горе.
Търсене
Можем да ви уведомяваме за нови статии,