Има само 20 основни аминокиселини, които са свързани с произволни моменти. Всички аминокиселини, които са част от естествените протеини, са α-аминокиселини. Това означава, че амино и карбоксилните групи са разположени на един и същ въглероден атом.

1. аминооцетна киселина (глицин);

2. а-аминопропанова киселина (аланин);

3. α-аминопентанова киселина (валин);

4. α-аминоизокапронова киселина (левцин);

5. α-амино-β-метилвалерианова киселина (изолевцин);

6. α-амино-β-хидроксипропанова киселина (серин);

7. α-амино-β-хидроксимаслена киселина (треонин);

Съдържащи сяра:

8. α-амино-β-меркаптопропанова киселина (цистеин);

9. α-амино-γ-метилтиобутирова киселина (метионин);

10. α-аминоянтарна киселина (аспарагинова киселина);

11. амид на аспарагинова киселина (аспарагин);

12. α-аминоглутарова киселина (глутаминова киселина);

13. амид на а-аминоглутарова киселина (гутамин);

14. α, ε-диаминокапронова киселина (леузин);

15. α-амино-δ-гванидивалерианова киселина

(аргинин);

Циклични :

16. α-амино-β-фенилпропанова киселина (фенилаланин);

17. α-амино-β-пара-хидроксифенилпровинова киселина (тирозин);

18. α-амино-β-имидозолилпропанова киселина (хистедин);

19. α-амино-β-индолилпропанова киселина (триптофан);

20. α-тетрахидропиролкарбоксилна киселина (пролин).

Всички естествени аминокиселини принадлежат към L-стереохимичната серия, D-серия само по изключение при бактериите, в състава на капсули за защита на бактериите от действието на ензими.

Лекция 3.

Всяка аминокиселина се характеризира със свои уникални физични и химични свойства - изоелектрична точка, т.е. pH на средата, при която разтворът на тази аминокиселина е електрически неутрален. (q = 0).

Ако разгледаме такава киселина в водна среда, тогава се получава дисоциация както в киселинния, така и в основния тип - биполярен йон.

При бозайниците черният дроб съдържа ензима D-аминокиселинна оксидаза, който селективно разгражда D-аминокиселините, идващи от храната. D-аминокиселините се намират в някои пептиди на микроорганизми. В допълнение, D-аминокиселините са част от голям брой антибиотици. Например, D-валин и D-левцин са част от антибиотика гранитидин, D-фенилаланин е част от гранитидин-С, пеницилинът съдържа необичаен фрагмент D-диметилцистеин.



Процесът на рацимизация (преход на D към L) не се осъществява ензимно, поради което е много бавен. Това е основата за определяне на възрастта на бозайниците.

Всички аминокиселини съдържат амино и карбоксилна група и имат свойствата на амини и карбоксилни киселини. Освен това се характеризират α-аминокиселините нинхидринова реакция(често срещано при протеините). С алкохолен разтвор на нинхидрин много бързо се появява синьо-виолетов цвят, с пропин става жълт.

IN края на XIXОт векове е имало спорове за това как аминокиселините образуват връзка; ако вземете две аминокиселини и ги слеете заедно, никога няма да получите линейна структура (поради термодинамиката се получава циклизация). През 19 век не е имало начин да се получи полипептид.

Няма да получите линейни молекули. От гледна точка на термодинамиката е по-изгодно да се отцепи 2H 2 O, отколкото да се образува линейна молекула.

През 1888 г. химикът Данилевски предполага, че протеините са полипептиди, линейни молекули, които се образуват в резултат на действието на карбоксилната група на една аминокиселина с карбоксилната група на друга аминокиселина с елиминирането на водата и се образува дипептид:

Образува се амидна връзка (за протеини, пептидна връзка), тези пептидни връзки са разделени само от един въглероден атом. Въз основа на биуретова реакцияДанилевски направи това заключение. Това е реакцията на протеинов разтвор с меден сулфат в алкална среда, образува се синьо-виолетов цвят, образува се хилатен комплекс с медни йони, в резултат на факта, че пептидната връзка в протеиновите молекули има специфична структура . Поради кето-енолната тавтомерия, той е наполовина двоен и наполовина единичен. Характерна реакция с Cu(OH) 2:

Биуретната реакция е характерна за биурет (фиг. 1), малонамид (фиг. 2) и протеини.

За да докаже окончателно, че левкореята е полипептид през 1901 г., Фишер синтезира полипептид независимо от него, Хофман също синтезира полипептид:

Синтез на полипептид на Фишер:

Продуктът даде биуретна реакция, беше слабо разтворим, нямаше биологична активност, беше разграден от протолитични ензими, а ензимите са специфични биокатализатори, които разграждат естествените протеини, което означава, че този продукт има същата структура като естествените протеини.

В момента са синтезирани повече от 2 хиляди различни протеини. Основното нещо в протеиновия синтез е защитата на аминогрупата и активирането на карбоксилната група, така че синтезът да бъде насочен. Защитата на аминогрупите се извършва чрез ацилиране; за тази цел те се третират с анхидриди на трихлороцетна киселина и се въвеждат трифлуороацилни групи или се третират по Zeners (бензилхлоркарбонова киселина).

За синтеза на всеки специфичен полипептид могат да се използват негови собствени методи за кръстосано свързване на специфичен регион.

Защита от Zerves, активиране от Курций, премахване на защита от Бекман :

Твърдофазов синтез на полипептиди и протеини, специфична особеностСинтезът на полипептид включва огромен брой подобни операции. Разработен е метод Робърт Мерифилодм . Мономерите са аминокиселини, които се използват за синтез, съдържащи защитена аминогрупа и активирани карбоксилни групи - синтони. Мерифийлд предлага: фиксирайте първия мономер върху полимерна смола (неразтворим носител) и всички последващи операции се извършват с полипептид, растящ върху полимерна основа, и към смолата се добавят алтернативно реагент за отстраняване на крайната защитна група. Химическите етапи са разпръснати с подходящи измивания. Полипептидът остава свързан със смолата през целия процес. Този процес може лесно да се автоматизира чрез програмиране на промяната на потоците през колоната. В момента са разработени синтезаторни устройства. На последния етап от синтеза полипептидът е ковалентно свързан със смолата, отстранен от тази смола и защитна групасе изтрива. Един от най-важните проблеми при твърдофазния синтез е рацемизацията на аминокиселините по време на синтеза. Това е особено опасно при този синтез, т.к Няма междинни етапи на освобождаване на рацимата. Методи за разделяне в в моментане съществува, но има условия да има възможно най-малко ратификации. Самият Мерифийлд получава няколко полипептида по този метод: получени са брадикидин, хормон със съдоразширяващ ефект, ангиотензин, хормон, който повишава кръвното налягане, и ензимът рибонуклеаза, който катализира хидролизата на РНК.

Добивът на продукти по този метод не е значително сравним с методите, които са били използвани преди. С помощта на автоматизацията този метод може да се използва в индустриален мащаб.

Всеки полипептид има N-край и друг С-край. Аминокиселината, която участва, променя края на тиня

Глицил-валил-тирозил-хистедин-аспарагил-пролин. За да се определят аминокиселини в полипептид, е необходимо да се извърши хидролиза, която се извършва при 100 ° С в продължение на 24 часа 6H солна киселина. След това хидролизните продукти се анализират - разделят се чрез йонообменна хроматография върху колона от сулфатиран полистирол. След това се промива от колоната с цитратен буфер. Количеството на елуента определя кои киселини, т.е. първо ще се измие кисели киселини, а най-новите са основните. По този начин е възможно да се определи в кой момент коя аминокиселина е преминала и количеството се определя фотометрично с помощта на ниндрин; с този метод може да се определи 1 μg. Ако е необходимо да се определи 1 ng, се използва флуоросканин, който реагира с α-аминокиселини, образувайки силно флуоресцентно съединение. Те определят кои и колко аминокиселини присъстват, но последователността на аминокиселините не може да бъде определена.

Флуоросланин:

1. Какви вещества са биологични полимери? Какви вещества са мономери за изграждане на биополимерни молекули?

Биологичните полимери са: б) нуклеиновите киселини; в) полизахариди; д) протеини.

Мономери за изграждане на биополимерни молекули са: а) аминокиселини; г) нуклеотиди; д) монозахариди.

2. Какви функционални групи са характерни за всички аминокиселини? Какви свойства имат тези групи?

Всички аминокиселини се характеризират с наличието на аминогрупа (–NH2), която има основни свойства, и карбоксилна група (–COOH) с киселинни свойства.

3. Колко аминокиселини участват в образуването на естествените протеини? Посочете общите структурни характеристики на тези аминокиселини. С какво се различават?

20 аминокиселини участват в образуването на естествените протеини. Такива аминокиселини се наричат ​​аминокиселини, образуващи протеин. В техните молекули карбоксилната група и аминогрупата са свързани към един и същи въглероден атом. Според тази характеристика аминокиселините, образуващи протеини, са подобни една на друга.

Протеинообразуващите аминокиселини се различават по състава и структурата на страничната група (радикал). Тя може да бъде неполярна или полярна (неутрална, киселинна, основна), хидрофобна или хидрофилна, което придава на всяка аминокиселина нейните специални свойства.

4. Как аминокиселините са свързани, за да образуват полипептидна верига? Конструирайте дипептид и трипептид. За да изпълните задачата, използвайте структурните формули на аминокиселините, показани на фигура 6.

Аминогрупата (–NH2) на една аминокиселина е способна да взаимодейства с карбоксилната група (–COOH) на друга аминокиселина. В този случай се освобождава водна молекула и се образува пептидна връзка между азотния атом на аминогрупата и въглеродния атом на карбоксилната група. Получената молекула е дипептид със свободна аминогрупа в единия край на молекулата и свободна карбоксилна група в другия. Благодарение на това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си, образувайки олигопептиди. Ако повече от 10 аминокиселинни остатъка се комбинират по този начин, се образува полипептид.

Структурната формула на дипептид (например Ala-Glu) може да бъде представена, както следва:

Структурната формула на трипептид (например Glu-Ala-Lys) може да бъде представена по следния начин:

5. Опишете нивата структурна организацияпротеини. Какви химични връзки определят различните нива на структурна организация на протеиновите молекули?

Протеиновите молекули могат да приемат различни пространствени форми, които представляват четири нива на тяхната структурна организация.

Верига (линейна последователност) от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки, представлява първичната структура на протеинова молекула. Всеки протеин в тялото има уникална първична структура. Въз основа на първичната структура се създават други видове структури, така че първичната структура определя формата, свойствата и функциите на протеина.

Вторичната структура възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородните атоми на NH групите и кислородните атоми на CO групите на различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига.

Третичната структура се образува поради образуването на водородни, йонни, дисулфидни (S-S връзки между цистеинови аминокиселинни остатъци) и други връзки, които възникват между различни групиатоми на протеинова молекула във водна среда. В този случай полипептидната спирала се вписва в вид топка (глобула) по такъв начин, че хидрофобните аминокиселинни радикали са потопени вътре в глобулата, а хидрофилните са разположени на повърхността и взаимодействат с водните молекули.

Някои протеинови молекули съдържат не един, а няколко полипептида, които образуват един комплекс. Така се образува кватернерната структура. Полипептидите не са свързани чрез ковалентни връзки, силата на кватернерната структура се осигурява от взаимодействието на слаби междумолекулни сили.

По този начин първичната структура на протеиновата молекула се определя от наличието на пептидни връзки между аминокиселинните остатъци. Вторичната структура се стабилизира от водородни връзки, третичната структура от водородни, йонни, дисулфидни и др., а кватернерната структура от слаби междумолекулни взаимодействия.

6. Хората и животните получават аминокиселини от храната. От какво могат да се синтезират аминокиселини в растенията?

растения - автотрофни организми. Те синтезират аминокиселини от първичните продукти на фотосинтезата (които от своя страна се образуват от въглероден диоксид и вода) и азотсъдържащи неорганични съединения (амониеви йони, нитратни йони). Така в растенията изходни материализа синтеза на аминокиселини са CO 2, H 2 O, NH 4 + (NH 3), NO 3 –.

7. Колко различни трипептиди могат да бъдат изградени от три аминокиселинни молекули (например аланин, лизин и глутаминова киселина), ако всяка аминокиселина може да се използва само веднъж? Тези пептиди ще имат ли същите свойства?

Могат да бъдат конструирани шест трипептида: Ala-Lys-Glu, Ala-Glu-Lys, Lys-Ala-Glu, Lys-Glu-Ala, Glu-Ala-Lys и Glu-Lys-Ala. Всички получени пептиди ще имат различни свойства.

8. За разделяне на смес от протеини на компоненти се използва методът на електрофореза: в електрическо полеотделните протеинови молекули се движат с определена скорост към един от електродите. В този случай някои протеини се движат към катода, други се движат към анода. Как структурата на една протеинова молекула е свързана със способността й да се движи в електрическо поле? Какво определя посоката на движение на протеиновите молекули? От какво зависи скоростта им?

Във водни разтвори радикалите на киселинните аминокиселини, които изграждат протеина, са отрицателно заредени поради дисоциацията на карбоксилните групи:

–COOH → –COO – + H +

Основните аминокиселинни радикали имат положителен заряд поради добавянето на водородни йони (H +) към азотните атоми, които изграждат тези радикали:

–NH 2 + H + → NH 3 +

Карбоксилната група и аминогрупата, разположени в краищата на полипептидната верига, също придобиват заряд (съответно отрицателен и положителен). По този начин в разтвор протеиновата молекула има определен общ заряд, който определя нейното движение в електрическо поле.

Зарядът на протеиновата молекула зависи от съотношението на киселинните и основните аминокиселинни остатъци. Ако протеиновият състав е доминиран от киселинни аминокиселинни остатъци, тогава общият заряд на молекулата ще бъде отрицателен и тя ще се премести към анода (положително зареден електрод). Ако преобладават основните аминокиселинни остатъци, тогава общият заряд на молекулата ще бъде положителен и протеинът ще се придвижи към катода (отрицателно зареден електрод).

Скоростта на движение зависи преди всичко от количеството заряд на протеиновата молекула, нейната маса и пространствена конфигурация.

Глава III. ПРОТЕИНИ

§ 6. АМИНОКИСЕЛИНИ КАТО СТРУКТУРНИ ЕЛЕМЕНТИ НА ПРОТЕИНИ

Натурални аминокиселини

Аминокиселините в живите организми се намират главно в протеините. Протеините са съставени основно от двадесет стандартни аминокиселини. Те са а-аминокиселини и се различават една от друга по структурата на страничните групи (радикали), обозначени с буквата R:

Разнообразието от странични радикали на аминокиселини играе роля ключова роляпо време на формирането на пространствената структура на протеините, по време на функционирането на активния център на ензимите.

Структурата на стандартните аминокиселини е дадена в края на параграфа в таблица 3. Естествените аминокиселини имат тривиални имена, които са неудобни за използване при писане на структурата на протеините. Затова за тях са въведени трибуквени и еднобуквени означения, които също са представени в таблица 3.

Пространствена изомерия

Във всички аминокиселини, с изключение на глицина, а-въглеродният атом е хирален, т.е. Характеризират се с оптична изомерия. В табл 3 хирален въглероден атом е обозначен със звездичка. Например, за аланин, проекциите на Фишер на двата изомера изглеждат така:

За обозначаването им, както при въглехидратите, се използва D, L-номенклатура. Протеините съдържат само L-аминокиселини.

L- и D-изомерите могат взаимно да се превръщат един в друг. Този процес се нарича рацемизация.

Интересно да се знае! В бялото на зъбите - дентин -Л- аспарагинова киселинакиселината спонтанно рацемизира при температура на човешкото тяло със скорост от 0,10% годишно. През периода на формиране на зъбите дентинът съдържа самоЛ-аспарагинова киселина, при възрастен човек се образува в резултат на рацемизацияг- аспарагинова киселина. Колкото по-възрастен е човекът, толкова по-високо е съдържанието на D-изомера. Като се определи съотношението на D- и L-изомерите, възрастта може да се определи доста точно. Така жителите на планинските села на Еквадор бяха разобличени, че си приписват твърде много възраст.

Химични свойства

Аминокиселините съдържат амино и карбоксилни групи. Поради това те проявяват амфотерни свойства, тоест свойства както на киселини, така и на основи.

Когато аминокиселина, като глицин, се разтвори във вода, нейната карбоксилна група се дисоциира, за да образува водороден йон. След това водородният йон се прикрепя към аминогрупата благодарение на несподелената електронна двойка при азотния атом. Образува се йон, в който едновременно присъстват положителни и отрицателни заряди, т.нар цвитерион:

Тази форма на аминокиселината е преобладаваща в неутрален разтвор. В кисела среда аминокиселината свързва водороден йон, за да образува катион:

В алкална среда се образува анион:

По този начин, в зависимост от pH на околната среда, една аминокиселина може да бъде положително заредена, отрицателно заредена и електрически неутрална (с еднакви положителни и отрицателни заряди). Стойността на pH на разтвор, при която общият заряд на аминокиселината е нула, се нарича изоелектрична точкаот тази аминокиселина. За много аминокиселини изоелектричната точка е близо до pH 6. Например изоелектричните точки на глицин и аланин имат стойности съответно 5,97 и 6,02.

Две аминокиселини могат да реагират една с друга, което води до отделяне на водна молекула и образуване на продукт, наречен дипептид:

Връзката, свързваща две аминокиселини, се нарича пептидна връзка. Използвайки буквените обозначения на аминокиселините, образуването на дипептид може да бъде представено схематично, както следва:

По подобен начин се образува трипептиди, тетрапептидии др.:

H 2 N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – тетрапептид

H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – хептапептид

Пептидите, състоящи се от малък брой аминокиселинни остатъци, имат общо име олигопептиди.

Интересно да се знае! Много олигопептиди имат висока биологична активност. Те включват редица хормони, например окситоцин (нанопептид) стимулира контракциите на матката, брадикинин (нанопептид) потиска възпалителните процеси в тъканите. Антибиотикът грамицидин С (цикличен декапептид) нарушава регулацията на йонната пропускливост в бактериалните мембрани и по този начин ги убива. Гъбичните отрови аманитини (октапептиди), като блокират протеиновия синтез, могат да причинят тежко отравянепри хората. Широко известен е аспартамът – метиловият естер на аспартил фенилаланин. Аспартамът има сладък вкуси се използва за добавяне на сладък вкус към различни храни и напитки.

Класификация на аминокиселините

Има няколко подхода за класификация на аминокиселините, но най-предпочитана е класификацията, базирана на структурата на техните радикали. Има четири класа аминокиселини, съдържащи радикали следните видове; 1) неполярен (или хидрофобен); 2) полярен незареден; 3) отрицателно заредени и 4) положително заредени:


Неполярните (хидрофобни) включват аминокиселини с неполярни алифатни (аланин, валин, левцин, изолевцин) или ароматни (фенилаланин и триптофан) R-групи и една съдържаща сяра аминокиселина - метионин.

Полярните незаредени аминокиселини, в сравнение с неполярните, са по-добре разтворими във вода и са по-хидрофилни, тъй като техните функционални групи образуват водородни връзки с водните молекули. Те включват аминокиселини, съдържащи полярна HO група (серин, треонин и тирозин), HS група (цистеин), амидна група (глутамин, аспарагин) и глицин (глициновата R група, представена от един водороден атом, е твърде малка за компенсира силната полярност на а-аминогрупата и а-карбоксилната група).

Аспарагиновата и глутаминовата киселина са отрицателно заредени аминокиселини. Те съдържат две карбоксилни и една аминогрупа, така че в йонизирано състояние техните молекули ще имат общ отрицателен заряд:

Положително заредените аминокиселини включват лизин, хистидин и аргинин в йонизирана форма, те имат общ положителен заряд:

В зависимост от естеството на радикалите естествените аминокиселини също се делят на неутрален, киселИ основен. Неутралните включват неполярни и полярни незаредени, киселинните - отрицателно заредени, основни - положително заредени.

Десет от 20-те аминокиселини, които изграждат протеините, могат да бъдат синтезирани в човешкото тяло. Останалото трябва да се съдържа в нашата храна. Те включват аргинин, валин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и хистидин. Тези аминокиселини се наричат незаменим.Есенциалните аминокиселини често са включени в хранителни добавки, се използват като лекарства.

Интересно да се знае! Изключително важна роляиграе роля в баланса на човешкото хранене в аминокиселините. Ако в храната липсват незаменими аминокиселини, тялото се самоунищожава. В този случай основно се засяга мозъкът, което води до различни заболяванияцентрална нервна система, психични разстройства. Младият растящ организъм е особено уязвим. Например, когато синтезът на тирозин от фенилаланин е нарушен, децата развиват тежко заболяване, фенилпировинова олигофрения, което причинява тежки умствена изостаналостили смърт на дете.

Таблица 3

Стандартни аминокиселини

Амино киселина

(тривиално име)

Легенда

Структурна формула

латински

трибуквен

еднобуквен

НЕПОЛЯРЕН (ХИДРОФОБЕН)

Изолевцин

Фенилаланин

Триптофан

Метионин

ПОЛАР НЕЗАРЕДЕН

Аспарагин

Глутамин

Аминокиселинна структура

Аминокиселини- хетерофункционални съединения, които задължително съдържат две функционални групи: аминогрупа -NH2 и карбоксилна група -COOH, свързани с въглеводороден радикал.

Общата формула на най-простите аминокиселини може да бъде написана, както следва:

Тъй като аминокиселините съдържат две различни функционални групи, които си влияят една на друга, характерните реакции се различават от тези на карбоксилните киселини и амините.

Свойства на аминокиселините

Аминогрупата -NH 2 определя основни свойства на аминокиселините, защото е способен да прикрепи водороден катион към себе си чрез донорно-акцепторен механизъм поради наличието на свободна електронна двойка при азотния атом.

-COOH група (карбоксилна група) определя киселинните свойства на тези съединения. Следователно аминокиселините са амфотерни органични съединения.

Те реагират с алкали като киселини:

Със силни киселини като аминооснови:

В допълнение, аминогрупата в аминокиселината взаимодейства с нейната карбоксилна група, образувайки вътрешна сол:

Йонизацията на аминокиселинните молекули зависи от киселинния или алкалния характер на средата:

Тъй като аминокиселините във водни разтвори се държат като типични амфотерни съединения, в живите организми те играят ролята на буферни вещества, които поддържат определена концентрация на водородни йони.

Аминокиселините са безцветни кристални вещества, топящи се с разлагане при температури над 200 ° C. Те са разтворими във вода и неразтворими в етер. В зависимост от R- радикала те могат да бъдат сладки, горчиви или безвкусни.

Аминокиселините се делят на естествено(намира се в живи организми) и синтетичен. Сред естествените аминокиселини (около 150) се разграничават протеиногенни аминокиселини (около 20), които са част от протеините. Те са L-образни. Около половината от тези аминокиселини са незаменим, защото не се синтезират в човешкия организъм. Есенциалните киселини са валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, хистидин, триптофан. Тези вещества влизат в човешкото тяло с храна. Ако количеството им в храната е недостатъчно, нормалното развитие и функциониране на човешкия организъм се нарушава. При определени заболявания тялото не е в състояние да синтезира някои други аминокиселини. Така при фенилкетонурия тирозинът не се синтезира.

Най-важното свойство на аминокиселините е способността влизат в молекулярна кондензация, освобождавайки водаИ образуване на амидна група -NH-CO-, Например:

Получените в резултат на тази реакция високомолекулни съединения съдържат голям брой амидни фрагменти и затова се наричат полиамиди.

Те, в допълнение към споменатите по-горе синтетични найлонови влакна, включват например енант, образуван по време на поликондензацията на аминоенантова киселина. Аминокиселините с амино и карбоксилни групи в краищата на молекулите са подходящи за производство на синтетични влакна.

Полиамидите на α-аминокиселините се наричат пептиди. В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци се разграничават дипептиди, трипептиди и полипептиди. В такива съединения -NH-CO- групите се наричат пептид.

Изомерия и номенклатура на аминокиселините

Изомерия на аминокиселиниопределя се от различната структура на въглеродната верига и позицията на аминогрупата, например:

Имената на аминокиселините, в които е обозначена позицията на аминогрупата, също са широко разпространени. букви от гръцката азбука: α, β, γ и т.н. По този начин 2-аминобутановата киселина може също да се нарече α-аминокиселина:

20 аминокиселини участват в биосинтезата на протеини в живите организми.

катерици

катерици- това са високомолекулни (молекулно тегло варира от 5-10 хиляди до 1 милион или повече) естествени полимери, чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с амидна (пептидна) връзка.

Протеините се наричат ​​още протеини(Гръцки "protos" - първи, важен). Броят на аминокиселинните остатъци в една протеинова молекула варира значително и понякога достига няколко хиляди. Всеки протеин има своя присъща последователност от аминокиселинни остатъци.

Протеините изпълняват различни биологични функции: каталитични (ензими), регулаторни (хормони), структурни (колаген, фиброин), двигателни (миозин), транспортни (хемоглобин, миоглобин), защитни (имуноглобулини, интерферон), складови (казеин, албумин, глиадин) и др.

Изпълнението на определени специфични функции от протеините зависи от пространствената конфигурация на техните молекули, освен това е енергийно неблагоприятно за клетката да поддържа протеини в разгъната форма, под формата на верига, поради което полипептидните вериги претърпяват сгъване, придобивайки; определена триизмерна структура или конформация. Има 4 нива на пространствена организация на протеините.

Протеините са в основата на биомембраните, най-важният компонент на клетката и клетъчните компоненти. Те играят ключова роля в живота на клетката, съставлявайки, така да се каже, материалната основа на нейната химическа дейност.

Изключителното свойство на протеина е самоорганизация на структурата, т.е. способността му спонтанно да създава определена пространствена структура, характерна само за даден протеин. По същество всички дейности на тялото (развитие, движение, изпълнение на различни функции и много други) са свързани с протеинови вещества. Невъзможно е да си представим живота без протеини.

Протеините са най-важният компонент на храната за хората и животните. доставчик на незаменими аминокиселини.

Структура на протеина

В пространствената структура на протеините голяма стойностима характер радикали(остатъци) R- в аминокиселинни молекули. Неполярни радикалиаминокиселините обикновено се намират вътре в протеиновата макромолекула и определят хидрофобни взаимодействия; полярни радикали, съдържащи йонни (йонообразуващи) групи, обикновено се намират на повърхността на протеинова макромолекула и характеризират електростатични (йонни) взаимодействия. Полярни нейонни радикали(например съдържащи алкохол ОН групи, амидни групи) могат да бъдат разположени както на повърхността, така и вътре в протеиновата молекула. Те участват в образованието водородни връзки.

В протеиновите молекули а-аминокиселините са свързани една с друга чрез пептидни (-CO-NH-) връзки:

Полипептидните вериги или отделни участъци в полипептидна верига, конструирани по този начин, могат в някои случаи да бъдат допълнително свързани една с друга чрез дисулфидни (-S-S-) връзки или, както често се наричат, дисулфидни мостове.

Играят основна роля в създаването на структурата на протеините йонни(сол) и водородни връзки, и също хидрофобно взаимодействие- специален видконтакти между хидрофобни компоненти на протеинови молекули във водна среда. Всички тези връзки имат различна сила и осигуряват образуването на сложна, голяма протеинова молекула.

Въпреки разликата в структурата и функциите на протеиновите вещества, техният елементен състав варира леко (в% от сухото тегло): въглерод - 51-53; кислород - 21,5-23,5; азот - 16,8-18,4; водород - 6,5-7,3; сяра - 0,3-2,5.

Някои протеини съдържат малки количества фосфор, селен и други елементи. Последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига се нарича първична структура на протеина. Една протеинова молекула може да се състои от една или повече полипептидни вериги, всяка от които съдържа различен брой аминокиселинни остатъци. Имайки предвид броя на възможните комбинации, разнообразието от протеини е почти неограничено, но не всички от тях съществуват в природата. Общ бройна различни видове протеини във всички видове живи организми е 10 11 -10 12. За протеини, чиято структура е изключително сложна, в допълнение към първичната се разграничават и по-високи нива на структурна организация: вторична, третична и понякога кватернерна структура.

Вторична структураповечето протеини притежават, макар и не винаги по цялата дължина на полипептидната верига. Полипептидните вериги с определена вторична структура могат да бъдат различно разположени в пространството.

Във формация третична структураВ допълнение към водородните връзки важна роля играят йонните и хидрофобните взаимодействия. Въз основа на естеството на "опаковката" на протеиновата молекула се прави разлика между глобуларни или сферични и фибриларни или нишковидни протеини.

За глобуларните протеини α-спиралната структура е по-типична; Макромолекулата има сферична форма. Те се разтварят във вода и солеви разтвори, за да образуват колоидни системи. Повечето протеини в животни, растения и микроорганизми са глобуларни протеини.


- последователността на подреждането на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига, която изгражда протеиновата молекула. Връзката между аминокиселините е пептидна връзка.

Ако една протеинова молекула се състои само от 10 аминокиселинни остатъка, тогава числото е теоретично възможни вариантипротеинови молекули, различаващи се по реда на редуване на аминокиселините - 1020. Имайки 20 аминокиселини, можете да направите повече от тях повечеразлични комбинации. В човешкото тяло са открити около десет хиляди различни протеини, които се различават както един от друг, така и от протеините на други организми.

точно така първична структурана протеинова молекула определя свойствата на протеиновите молекули и нейната пространствена конфигурация. Замяната само на една аминокиселина с друга в полипептидна верига води до промяна в свойствата и функциите на протеина. Например, замяната на шестата глутаминова аминокиселина с валин в β-субединица на хемоглобина води до факта, че молекулата на хемоглобина като цяло не може да изпълнява основната си функция - транспорт на кислород; В такива случаи човек развива заболяване - сърповидно-клетъчна анемия.

Вторична структура- подредено сгъване на полипептидната верига в спирала (прилича на удължена пружина). Завоите на спиралата се укрепват от водородни връзки, които възникват между карбоксилни групи и амино групи. Почти всички CO и NH групи участват в образуването на водородни връзки. Те са по-слаби от пептидните, но повторени многократно придават стабилност и твърдост на тази конфигурация. На нивото на вторичната структура има протеини: фиброин (коприна, паяжина), кератин (коса, нокти), колаген (сухожилия).

Третична структура- опаковане на полипептидни вериги в глобули в резултат на възникването химични връзки(водородни, йонни, дисулфидни) и установяване на хидрофобни взаимодействия между радикалите на аминокиселинните остатъци. Основна роля в образуването на третичната структура играят хидрофилно-хидрофобните взаимодействия.

Във водните разтвори хидрофобните радикали са склонни да се скрият от водата, групирайки се вътре в глобулата, докато хидрофилните радикали, в резултат на хидратация (взаимодействие с водни диполи), са склонни да се появят на повърхността на молекулата. В някои протеини третичната структура се стабилизира от дисулфидни ковалентни връзки, образувани между серните атоми на два цистеинови остатъка. На ниво третична структура има ензими, антитела и някои хормони.

Кватернерна структурахарактерни за сложни протеини, чиито молекули са образувани от две или повече глобули. Субединиците се задържат в молекулата чрез йонни, хидрофобни и електростатични взаимодействия. Понякога по време на образуването на кватернерна структура между субединиците възникват дисулфидни връзки. Най-изследваният протеин с кватернерна структура е хемоглобинът. Образува се от две α-субединици (141 аминокиселинни остатъка) и две β-субединици (146 аминокиселинни остатъка). С всяка субединица е свързана молекула хем, съдържаща желязо.

Ако по някаква причина пространствената конформация на протеините се отклони от нормалната, протеинът не може да изпълнява функциите си. Например, причината за „болестта на луда крава“ (спонгиформна енцефалопатия) е анормалната конформация на прионите, повърхностните протеини на нервните клетки.

За фибриларните протеини е по-типична нишковидната структура. Те обикновено са неразтворими във вода. Фибриларните протеини обикновено изпълняват структурообразуващи функции. Техните свойства (якост, разтегливост) зависят от метода на опаковане на полипептидните вериги. Примери за фибриларни протеини са миозин и кератин. В някои случаи отделните протеинови субединици образуват сложни ансамбли с помощта на водородни връзки, електростатични и други взаимодействия. В този случай се формира кватернерна структура на протеините.

Пример за протеин с кватернерна структура е кръвният хемоглобин. Само с такава структура той изпълнява функциите си – свързва кислорода и го транспортира до тъканите и органите. Трябва обаче да се отбележи, че в организацията на висшите протеинови структури изключителна роля принадлежи на първичната структура.

Класификация на протеините

Има няколко класификации на протеини:

По степен на трудност (прости и сложни).

Според формата на молекулите (глобуларни и фибриларни протеини).

Според разтворимостта в отделни разтворители (водоразтворими, разтворими в разредени солеви разтвори - албумини, алкохолоразтворими - проламини, разтворими в разредени основи и киселини - глутелини).

Според изпълняваните функции (например складови протеини, скелетни протеини и др.).

Свойства на протеините

протеини - амфотерни електролити. При определена стойност на pH (наречена изоелектрична точка) броят на положителните и отрицателните заряди в протеиновата молекула е равен. Това е едно от основните свойства на протеина. Протеините в този момент са електрически неутрални и разтворимостта им във вода е най-ниска. Способността на протеините да намаляват разтворимостта, когато техните молекули достигнат електрическа неутралност, се използва за изолиране от разтвори, например в технологията за получаване на протеинови продукти.

Хидратация. Процесът на хидратация означава свързване на вода с протеини и те проявяват хидрофилни свойства: набъбват, увеличават масата и обема си. Набъбването на отделните протеини зависи единствено от тяхната структура. Хидрофилните амидни (-CO-NH-, пептидна връзка), аминни (-NH 2) и карбоксилни (-COOH) групи, присъстващи в състава и разположени на повърхността на протеиновата макромолекула, привличат водни молекули, строго ги ориентират на повърхността на молекулата. Хидратиращата (водна) обвивка, обграждаща протеиновите глобули, предотвратява агрегацията и утаяването и следователно допринася за стабилността на протеиновите разтвори. В изоелектричната точка протеините имат най-малка способност да свързват вода; хидратната обвивка около протеиновите молекули се разрушава, така че те се комбинират, за да образуват големи агрегати. Агрегацията на протеинови молекули възниква и когато те се дехидратират с помощта на определени органични разтворители, например етилов алкохол. Това води до утаяване на протеини. Когато рН на околната среда се промени, протеиновата макромолекула се зарежда и нейният хидратиращ капацитет се променя.

При ограничено набъбване концентрираните протеинови разтвори образуват сложни системи, т.нар желета. Желета не са течни, еластични, имат пластичност, определена механична якост и могат да запазят формата си. Глобуларните протеини могат да бъдат напълно хидратирани и разтворени във вода (например млечни протеини), образувайки разтвори с ниски концентрации. Хидрофилните свойства на протеините, т.е. тяхната способност да набъбват, да образуват желета, да стабилизират суспензии, емулсии и пени, са от голямо значение в биологията и хранително-вкусовата промишленост. Много подвижно желе, изградено главно от протеинови молекули, е цитоплазмата - суров глутен, изолиран от пшенично тесто; съдържа до 65% вода.

Различна хидрофилностГлутеновите протеини са един от признаците, характеризиращи качеството на пшеничното зърно и полученото от него брашно (т.нар. силна и слаба пшеница). Хидрофилността на протеините от зърно и брашно играе важна роля при съхранението и обработката на зърното и при печенето. Тестото, което се получава в хлебопекарното производство, е протеин, набъбнал във вода, концентрирано желе, съдържащо нишестени зърна.

Денатурация на протеини. При денатуриране под влияние външни фактори(температура, механичен стрес, действие на химични агенти и редица други фактори) настъпва промяна във вторичната, третичната и кватернерната структура на протеиновата макромолекула, т.е. нейната естествена пространствена структура. Първичната структура и следователно химичният състав на протеина не се променя. Физичните свойства се променят: разтворимостта и способността за хидратация намаляват, биологичната активност се губи. Формата на протеиновата макромолекула се променя и настъпва агрегация. В същото време се повишава активността на определени химични групи, улеснява се ефектът на протеолитичните ензими върху протеините и следователно се хидролизират по-лесно.

В хранително-вкусовата технология той има особено практическо значение термична денатурация на протеини, чиято степен зависи от температурата, продължителността на нагряване и влажността. Това трябва да се помни при разработването на режими за топлинна обработка на хранителни суровини, полуготови продукти, а понякога и готови продукти. Процесите на термична денатурация играят специална роля при бланширане на растителни материали, сушене на зърно, печене на хляб и производство на тестени изделия. Денатурацията на белтъците може да бъде причинена и от механично въздействие (натиск, триене, разклащане, ултразвук). И накрая, денатурацията на протеините се причинява от действието на химически реагенти (киселини, основи, алкохол, ацетон). Всички тези техники се използват широко в хранителните и биотехнологиите.

Разпенване. Процесът на разпенване се отнася до способността на протеините да образуват силно концентрирани системи течност-газ, наречени пени. Стабилността на пяната, в която протеинът е пенообразуващ агент, зависи не само от нейното естество и концентрация, но и от температурата. Протеините се използват широко като пенители в сладкарската промишленост (маршмелоу, маршмелоу, суфлета). Хлябът има структура на пяна и това се отразява на вкуса му.

Протеиновите молекули, под въздействието на редица фактори, могат колапсили взаимодействат с други веществас формирането на нови продукти. За хранително-вкусовата промишленост могат да се разграничат два важни процеса:

1) хидролиза на протеини под действието на ензими;

2) взаимодействие на аминогрупи на протеини или аминокиселини с карбонилни групи на редуциращи захари.

Под въздействието на протеазни ензими, които катализират хидролитичното разграждане на протеините, последните се разпадат на повече прости продукти(поли- и дипептиди) и в крайна сметка в аминокиселини. Скоростта на хидролизата на протеина зависи от неговия състав, молекулна структура, ензимна активност и условия.

Протеинова хидролиза. Реакция на хидролиза за образуване на аминокиселини в общ изгледможе да се напише така:

Изгаряне. Протеините изгарят, за да произвеждат азот, въглероден диоксид и вода, както и някои други вещества. Изгарянето е придружено от характерната миризма на изгорели пера.

Цветни реакции. За качествено определяне на протеина се използват следните реакции:

1. Денатурация– процес на нарушение естествена структурапротеин (разрушаване на вторична, третична, кватернерна структура).

2. Хидролиза- разрушаване на първичната структура в кисел или алкален разтвор с образуване на аминокиселини.

3.Качествени реакции на протеини:

· биурет;

Биуретова реакция– виолетово оцветяване при излагане на медни (II) соли в алкален разтвор. Тази реакция се дава от всички съединения, съдържащи пептидна връзка, в които слабо алкални разтвори на протеини взаимодействат с разтвор на меден (II) сулфат, за да образуват комплексни съединения между Cu 2+ йони и полипептиди. Реакцията е придружена от появата на виолетово-син цвят.

· ксантопротеин;

Ксантопротеинова реакция– появата на жълт цвят под действието на концентрирана азотна киселина върху протеини, съдържащи ароматни аминокиселинни остатъци (фенилаланин, тирозин), по време на което се осъществява взаимодействието на ароматни и хетероатомни цикли в протеиновата молекула с концентрирана азотна киселина, придружено от появата от жълт цвят.

· реакция за определяне на сяра в протеини.

Цистеинова реакция(за протеини, съдържащи сяра) - кипене на разтвор на протеин с оловен (II) ацетат с появата на черен цвят.

Справочен материал за полагане на теста:

Периодична таблица

Таблица за разтворимост

Протеини и пептиди.

катерици– естествен високомолекулен азотсъдържащ органични съединения. Те играят първостепенна роля във всички жизнени процеси и са носители на живота. катерицинамира се във всички тъкани на организмите, в кръвта, в костите.


Протеин, както и въглехидратите и мазнините, са най-важният компонент на човешката храна.

Химическа структура на протеините

Протеиновите молекули се състоят от аминокиселинни остатъци, свързани във верига чрез пептидни връзки.



Пептидна връзкавъзниква по време на образуването на протеини в резултат на взаимодействието на аминогрупа ( -NH2) една аминокиселина с карбоксилна група ( -КОН) друга аминокиселина.


От две аминокиселини се образуват дипептид (верига от две аминокиселини) и водна молекула.


Десетки, стотици и хиляди аминокиселинни молекули се комбинират една с друга, за да образуват гигантски протеинови молекули.


Групи от атоми се повтарят многократно в протеиновите молекули -CO-NH-; те се наричат амид, или в химията на протеините пептидни групи.


Съответно протеините се класифицират като естествени високомолекулни полиамиди или полипептиди.


Общият брой на естествено срещащите се аминокиселини достига 300, но някои от тях са доста редки. Сред аминокиселините има група от 20 най-важни. Те се намират във всички белтъци и се наричат.


алфа аминокиселини Цялото разнообразие от протеини в повечето случаи се формира от тези двадесет алфа аминокиселини. Освен това за всеки протеин последователността, в която аминокиселинните остатъци, включени в неговия състав, са свързани помежду си, е строго специфична.Аминокиселинен състав

протеините се определят от генетичния код на организма.

Протеини и пептиди Икатерици , Ипептиди


- Това са съединения, изградени от аминокиселинни остатъци. Разликите между тях са количествени.

  • , ИТрадиционно се смята, че:
    съдържат до 100 аминокиселинни остатъка на молекула
  • И(което съответства на молекулно тегло до 10 000), и
    – над 100 аминокиселинни остатъка

(молекулно тегло от 10 000 до няколко милиона).

  • олигопептидиОт своя страна в групата на пептидите е обичайно да се разграничават:
    (пептиди с ниско молекулно тегло), 10 съдържащ във веригата не повече от
  • аминокиселинни остатъци иполипептиди 100 , чиято верига включва до

аминокиселинни остатъци.

За макромолекули с брой аминокиселинни остатъци, приближаващи или леко надвишаващи 100, понятията полипептиди и протеини практически не се диференцират и често са синоними.


Структура на протеините. Нива на организация. Белтъчната молекула е изключително сложно образувание. Свойствата на протеина зависят не само отхимически състав


неговите молекули, но и от други фактори. Например от пространствената структура на молекулата, от връзките между атомите, включени в молекулата. Маркирайтечетири нива


структурна организация на протеинова молекула.


1. Първична структура


Първичната структура е последователността на подреждането на аминокиселинните остатъци в полипептидните вериги.


Последователността на аминокиселинните остатъци във веригата е най-важната характеристика на протеина. Именно това определя основните му свойства.


Протеинът на всеки човек има своя уникална първична структура, свързана с генетичния код.


2. Вторична структура..


Вторичната структура е свързана с пространствената ориентация на полипептидните вериги

  • Основните му видове:
  • бета структура (изглежда като сгънат лист).

Вторичната структура се фиксира, като правило, чрез водородни връзки между водородните и кислородните атоми на пептидните групи, разположени на 4 единици една от друга.


Изглежда, че водородните връзки омрежват спиралата, поддържайки полипептидната верига в усукано състояние.



3. Третична структура


Третичната структура отразява пространствената форма на вторичната структура.


Например, вторична структура под формата на спирала, от своя страна, може да има сферична или яйцевидна форма.


Третичната структура се стабилизира не само от водородни връзки, но и от други видове взаимодействия, като йонни, хидрофобни и дисулфидни връзки.


4. Кватернерна структура


Първите три нива са характерни за структурната организация на всички белтъчни молекули.


Четвъртото ниво възниква при образуването на протеинови комплекси, състоящи се от няколко полипептидни вериги.


Това е сложна супрамолекулна формация, състояща се от няколко протеина, които имат свои първични, вторични и третични структури.


Протеин с кватернерна структура може да съдържа както еднакви, така и различни полипептидни вериги.


Асоциирането на полипептидни вериги в кватернерна структура може да доведе до появата на нови биологични свойства, отсъстващи от оригиналните протеини, които образуват тази структура.


В стабилизирането на кватернерната структура участват същите видове взаимодействия, както и в стабилизирането на третичната.

Класификация на протеините

Поради разнообразието от пептиди и протеини, има няколко подхода към тяхната класификация. Те могат да бъдат класифицирани.


по биологични функции, състав, пространствена структура

  • Според състава си протеините се разделят на:
  • просто,

Комплекс.


Прости протеини.


Когато простите протеини се хидролизират, като разпадни продукти се получават само алфа аминокиселини.


Сложни протеини. Сложните протеини, заедно със самата протеинова част, състояща се от алфа аминокиселини, съдържат органични или неорганични части от непептидна природа, т.нар..


протезни групи Примери за комплексни протеини включват транспортни протеиниИ миоглобинхемоглобин , в който протеиновата част еглобин – свързани с протезна група –хем . Според вида на протезната група те се класифицират.


хемопротеиниФосфопротеини съдържат остатък от фосфорна киселина,металопротеини


– метални йони.

  • Смесените биополимери също са сложни протеини. В зависимост от характера на протезната група те се разделят на:Гликопротеини
  • (съдържат въглехидратна част),Липопротеини
  • Нуклеопротеини(съдържат нуклеинови киселини).

Протеините рядко се намират в тялото в "чиста" форма. По принцип те са част от сложни образувания с високо ниво на организация, включващи други биополимери и различни органични и неорганични групи като субединици.


от пространствена структурапротеините се разделят на два големи класа:

  • Кълбовидни и
  • Фибриларен.

Глобуларни протеини.


За глобуларните протеини е по-типична алфа-спиралната структура и техните вериги са огънати в пространството, така че макромолекулата приема формата на сфера.


Глобуларни протеиниразтварят се във вода и солеви разтвори, за да образуват колоидни системи.


Примери за глобуларни протеини – албумин(яйчен белтък), , в който протеиновата част е(белтъчната част на хемоглобина), Примери за комплексни протеини включват транспортни протеини, почти всички ензими.


Фибриларни протеини.


За фибриларни протеинипо-характерно бета структура. По правило те имат влакнеста структура и са неразтворими във вода и солеви разтвори.


Те включват много широко разпространени протеини - бета кератин(коса, рогова тъкан), бета фиброин(коприна), миоинозин(мускулна тъкан) колаген(съединителна тъкан).

Функции на протеините в организма.

Класификацията на протеините според техните функции е доста произволна, тъй като един и същ протеин може да изпълнява няколко функции.


По-долу изброяваме основните функции на протеините в тялото:


1. Каталитична функция.


Протеините от тази група се наричат ензими. Ензимите катализират различни химически реакции. Например, реакции на разграждане на сложни молекули (катаболизъм) и техния синтез (анаболизъм).


Примери за каталитични протеини: каталаза, алкохол дехидрогеназа, пепсин, трипсин, амилазаи т.н.


2. Структурна функция


Придайте форма на клетката и нейните органели. Например, мономери актинИ тубулинобразуват дълги нишки, които изграждат цитоскелета, което позволява на клетката да поддържа формата си. КолагенИ еластин- основните компоненти на междуклетъчното вещество на съединителната тъкан (например хрущял) и от друг структурен протеин кератинсе състои от коса, нокти, птичи пера и някои черупки.


3. Защитна функция


Има няколко вида защитни функции на протеините:

  • Физическа защита
    Осигурява физическа защита на тялото колаген- протеин, който формира основата
    междуклетъчно вещество на съединителната тъкан (включително кости, хрущяли,
    сухожилия и дълбоки слоеве на кожата (дермис)); кератин, което представлява основата на роговия
    щипци, косми, пера, рога и други производни на епидермиса. Обикновено такива протеини
    се разглеждат като протеини със структурна функция. Примери за протеини от тази група
    сервирам фибриногениИ тромбини, участващи в съсирването на кръвта.

  • Химическа защита
    Свързването на токсините от протеинови молекули може да осигури тяхната детоксикация.
    Те играят особено важна роля в детоксикацията при хората. чернодробни ензими,
    разграждане на отровите или превръщането им в разтворима форма, което допринася за тяхното
    бързо елиминиране от тялото.

  • Имунна защита
    Протеините, които изграждат кръвта и други биологични течности, участват в
    защитната реакция на тялото както към увреждане, така и към атака от патогени. Те
    неутрализират бактерии, вируси или чужди протеини.

4. Регулаторна функция


Протеините от тази група регулират различни процеси, протичащи в клетките или в тялото. Протеините в тази група включват: хормонални протеини, рецепторни протеинии т.н.


Хормоните се пренасят в кръвта. Повечето животински хормони са протеини или пептиди. Хормоните регулират концентрациите на вещества в кръвта и клетките, растежа, възпроизводството и други процеси. Пример за такива протеини е инсулинът, който регулира концентрацията на глюкоза в кръвта.


5. Функция аларма


Сигнална функция на протеините- способността на протеините да служат като сигнални вещества, предаващи сигнали между клетките, тъканите, органите и организмите. Сигналната функция често се комбинира с регулаторната функция, тъй като много вътреклетъчни регулаторни протеини също предават сигнали.


Сигналната функция се изпълнява хормонални протеини, цитокини, растежни фактории т.н. Свързването на хормон с неговия рецептор е сигнал, който задейства клетъчен отговор.


Клетките взаимодействат една с друга с помощта на сигнални протеини, предавани през междуклетъчното вещество. Такива протеини включват, например, цитокини и растежни фактори.


6. Транспортна функция


Участието на протеините в преноса на вещества в и извън клетките, в движението им в клетките, както и в транспортирането им чрез кръв и други течности в тялото.


Пример за транспортни протеини е миоглобин, който пренася кислород от белите дробове до други тъкани и въглероден диоксид от тъканите до белите дробове, както и хомоложни на него протеини, открити във всички царства на живите организми.


Някои мембранни протеини участват в транспорта на малки молекули през клетъчната мембрана, променяйки нейната пропускливост.

7. Резервна (резервна) функция


Тези протеини включват така наречените резервни протеини, които се съхраняват като източник на енергия и материя в семената на растенията (напр. глобулини 7SИ 11S) и животински яйца. Редица други протеини се използват в тялото като източник на аминокиселини. Примери за протеини за съхранение са казеин, яйчен албумин.


8. Рецепторна функция


Протеиновите рецептори могат да бъдат разположени както в цитоплазмата, така и вградени в клетъчната мембрана.


Рецепторите реагират, като променят пространствената си конфигурация на прикрепването на определена молекула към него химическо вещество, предавайки външен регулаторен сигнал и на свой ред предава този сигнал вътре в клетката или клетъчния органел.


9. Двигателна (моторна) функция


Моторен протеин, моторен протеин - клас молекулни двигатели, способни на движение. Те трансформират химическата енергия, съдържаща се в АТФ, в механична енергия на движение.


Моторните протеини позволяват на тялото да се движи, като мускулна контракция.


Моторните протеини включват цитоскелетни протеини - динеини, кинезини, както и протеини, участващи в мускулните контракции - актин, миозин.