Aminosäuren, aus denen die Nomenklatur der Proteinstruktur besteht. Klassifikation proteinogener Aminosäuren. Aminosäurezusammensetzung von Proteinen
Gegenstand und Aufgaben der biologischen Chemie. Biochemie als molekulare Ebene
Studium der strukturellen Organisation, Anabolismus und Katabolismus lebender Materie.
Der Wert der Biochemie in der Ausbildung eines Arztes.
Biologische Chemie (Biochemie) ist eine Wissenschaft, die die chemische Zusammensetzung lebender Organismen, die Umwandlung von Stoffen und Energie, die ihrer Lebenstätigkeit zugrunde liegen, untersucht. Die Gesamtheit dieser Umwandlungen bildet den biologischen Stoffwechsel, der die Grundlage jener Bewegungsform der Materie ist, die wir Leben nennen.
Lebende Organismen haben ungewöhnliche Eigenschaften, die bei der Ansammlung nicht lebender Moleküle fehlen. Dazu gehören folgende Eigenschaften: 1.1 Komplexität und hoher Organisationsgrad. Lebende Organismen werden durch Millionen verschiedener Arten repräsentiert. 1.2 Jeder Bestandteil des Körpers hat einen speziellen Zweck und eine genau definierte Funktion wird ausgeführt. Dies gilt sogar für einzelne chemische Verbindungen (Lipide, Proteine etc.). 1.3 Die Fähigkeit, die Energie ihrer Umgebung zu extrahieren, umzuwandeln und zu nutzen – entweder in Form von organischen Nährstoffen oder in Form von Sonnenstrahlungsenergie Der Stoffwechsel setzt sich aus vielen einzelnen chemischen Reaktionen zusammen, die in einem lebenden Organismus ablaufen und eng miteinander verbunden sind gegenseitig. Die Daten der experimentellen Biochemie zeigen die Beziehung und Kontinuität des Prozesses der Absorption und Assimilation von Nährstoffen - Assimilation und der Prozess ihrer Zersetzung und Isolierung - Dissimilation. Die Konjugation und Verknüpfung individueller Reaktionen, die während der Assimilation und Dissimilation von Nährstoffen im Körper auftreten, manifestiert sich auch in der Konjugation von Energieumwandlungen, die während des gesamten Lebens des Organismus auftreten.
1.4 Fähigkeit, sich selbst genau zu reproduzieren. Das Ziel der Biochemie ist es zu verstehen, wie die Wechselwirkungen von Biomolekülen untereinander zu den oben beschriebenen Merkmalen des lebendigen Zustands führen.
Die Biochemie ist unterteilt in: 3.1 Statik, Untersuchung der chemischen Zusammensetzung lebender Materie; 3.2 Dynamisch, Studium der Stoffwechselvorgänge im Körper; 3.3 Funktional, Studium der Prozesse, die bestimmten Manifestationen vitaler Aktivität zugrunde liegen. Der erste Teil heißt meist Organische Chemie und wird in einem speziellen Kurs vermittelt, der zweite und dritte Teil sind eigentlich Biochemie.
Die biologische Chemie untersucht die molekularen Prozesse, die der Entwicklung und Funktionsweise von Organismen zugrunde liegen. Die Biochemie bedient sich der Methoden der "molekularen" Wissenschaften - Chemie, Physikalische Chemie, Molekularphysik, und insofern ist die Biochemie selbst eine Molekularwissenschaft.
Die wichtigsten Endaufgaben der Biochemie liegen jedoch im Bereich der Biologie: Sie untersucht die Gesetze der biologischen und nicht die chemische Form der Bewegung der Materie. Andererseits finden die von Biochemikern entdeckten „molekularen Erfindungen“ der Natur Anwendung in nicht-biologischen Wissenszweigen und in der Industrie (Molekularbionik, Biotechnologie). In solchen Fällen fungiert die Biochemie als Methode, und Gegenstand von Forschung und Entwicklung sind Probleme, die über die Biologie hinausgehen. Der Stellenwert der Biochemie als molekulare Ebene der biologischen Forschung. Die Forschungsebenen spiegeln die Ebenen der strukturellen Organisation biologischer Systeme wider, die eine hierarchische Reihe von den einfachsten Systemen (Moleküle von Organismen, molekulare Ebene) bis zum äußerst komplexen terrestrischen biologischen System (biosphärische Ebene) bilden. Die tatsächlichen Verbindungen zwischen Zweigen der Biologie sind viel komplexer, als solche einfachen Diagramme vermuten lassen. Insbesondere ist jede einfachere Ebene der Organisation lebender Systeme (und dementsprechend die Ebene ihres Studiums) Teil komplexerer Ebenen. Die allererste Ebene, die molekulare Ebene, ist insofern einzigartig, als sie ein integraler Bestandteil der Systeme aller anderen Ebenen der Biologie ist. Dementsprechend werden solche Bereiche der Biochemie unterschieden, wie zB Molekulargenetik, Biochemische Ökologie. Die höchste Ebene – Biosphäre – umfasst alle anderen Ebenen.
Der Wert der biochemischen Forschung.
Aus der Definition der biologischen Chemie folgt, dass dies die Chemie der Lebewesen ist. Ein lebendes System unterscheidet sich von einem unbelebten durch den Stoff- und Energieaustausch (Stoffwechsel).
Durch den Stoffwechsel (Metabolismus) gelangt eine Vielzahl von Stoffwechselprodukten (Metaboliten) in das biologische Innenmilieu unseres Körpers, deren Gehalt bei einem gesunden Menschen leicht variiert und beträgt Homöostase Innere Medien des Körpers (Blut, Serum, Liquor, Urin, Verdauungssäfte usw.).
Fast jede Krankheit beginnt mit der Schädigung (Verletzung) einer Reaktion im Stoffwechsel der Zelle und breitet sich dann auf das Gewebe, Organ und den gesamten Organismus aus. Eine Verletzung des Stoffwechsels führt zu einer Verletzung der Homöostase in den biologischen Flüssigkeiten des menschlichen Körpers, die mit einer Änderung der biochemischen Parameter einhergeht.
Die große Bedeutung klinischer und biochemischer Methoden zur Untersuchung biologischer Flüssigkeiten ist in der Medizin groß und wichtig für die Ausbildung medizinischer Laboranten. Es sei nur daran erinnert, dass etwa 1000 Stoffwechselparameter nur im menschlichen Blut mit modernen Methoden der biochemischen Forschung bestimmt werden können.
Biochemische Indikatoren für biologische Medien des menschlichen Körpers werden häufig verwendet für:
1. das Stellen einer Krankheitsdiagnose, insbesondere einer Differentialdiagnose;
2. Wahl der Behandlungsmethode;
3. Kontrolle über die Richtigkeit der verschriebenen Behandlung;
4. die Ergebnisse biochemischer Analysen dienen als eines der Kriterien für die Heilung des pathologischen Prozesses;
5. Screening (Erkennung der Krankheit im präklinischen Stadium);
6. Monitoring (Überwachung des Krankheitsverlaufs und des Behandlungsergebnisses);
7. Prognose (Informationen über den möglichen Ausgang der Krankheit).
Das explosive Wachstum der Biochemie hat dazu geführt, dass sie in verschiedene Zweige unterteilt wurde: klinische Biochemie, molekulare Biochemie, Sportbiochemie und Humanbiochemie.
Bei der Bewältigung der Disziplin "Grundlagen der Biochemie mit Methoden der klinischen und biochemischen Forschung" stehen wir vor der Herausforderung Aufgaben der Medizinischen Biochemie die darin besteht, zu studieren:
1. die Struktur und Funktion von Biomolekülen, aus denen die Gewebe des Körpers bestehen.
2. Arrangements:
Aufnahme von Kunststoff und biologisch aktiven Substanzen in die innere Umgebung des Körpers;
Umwandlung eingehender Monomere in Biopolymere, die für einen bestimmten Organismus spezifisch sind;
Freisetzung, Akkumulation und Nutzung von Energie in der Zelle;
Bildung und Ausscheidung von Endprodukten der Zersetzung von Stoffen im Körper;
Fortpflanzung und Übertragung erblicher Merkmale des Körpers;
Regulierung all dieser Prozesse.
Der Schwerpunkt unseres Studiums liegt auf dem Studium von Methoden der klinischen und biochemischen Forschung, die aus Stufen bestehen.
2 Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen, ihre Struktur und Eigenschaften. biologisch
die Rolle der Aminosäuren. Peptide.
Proteine sind polymere Moleküle, in denen Aminosäuren als Monomere dienen. Nur 20-AA kommt in menschlichen Proteinen vor.
A. Struktur und Eigenschaften von Aminosäuren
1. Allgemeine Strukturmerkmale von Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen
Ein gemeinsames Strukturmerkmal von AA ist das Vorhandensein von Amino- und Carboxylgruppen, die an dasselbe Kohlenstoffatom gebunden sind. R - Aminosäurerest - wird im einfachsten Fall durch ein Wasserstoffatom (Glycin) dargestellt, kann aber auch komplexer aufgebaut sein.
In wässrigen Lösungen bei neutralem pH liegen AA in Form von bipolaren Ionen vor.
Anders als die 19 anderen - AA, ist Prolin eine Iminosäure, deren Radikal sowohl mit dem Kohlenstoffatom als auch mit der Aminogruppe verbunden ist, wodurch das Molekül eine zyklische Struktur erhält.
19 von 20 AS enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom in α-Position, an das 4 verschiedene Substituentengruppen gebunden sind. Dadurch können diese AS in der Natur in zwei verschiedenen isomeren Formen, L und D, vorkommen. Eine Ausnahme bildet Glycin, das kein asymmetrisches α-Kohlenstoffatom besitzt, da sein Rest nur durch ein Wasserstoffatom repräsentiert wird. Proteine enthalten nur L-Isomere von Aminosäuren.
Reine L- oder D-Stereoisomere können sich spontan und nicht-enzymatisch über einen langen Zeitraum in ein äquimolares Gemisch aus L- und D-Isomeren umwandeln. Dieser Vorgang wird Racemisierung genannt. Die Racemisierung jeder L-Aminosäure bei einer gegebenen Temperatur schreitet mit einer bestimmten Geschwindigkeit fort. Dieser Umstand kann genutzt werden, um das Alter von Menschen und Tieren zu bestimmen. So befindet sich im harten Zahnschmelz ein Dentinprotein, in dem L-Aspartat bei der Temperatur des menschlichen Körpers mit einer Rate von 0,01% pro Jahr in das D-Isomer übergeht. Während der Zeit der Zahnbildung enthält das Dentin nur das L-Isomer, so dass das Alter des Probanden aus dem Gehalt an D-Aspartat berechnet werden kann.
Alle 20 Aminosäuren im menschlichen Körper unterscheiden sich in Struktur, Größe und physikalisch-chemischen Eigenschaften der an das α-Kohlenstoffatom gebundenen Radikale.
2. Klassifizierung von Aminosäuren nach der chemischen Struktur der Radikale
Entsprechend der chemischen Struktur kann AA in aliphatisch, aromatisch und heterocyclisch unterteilt werden.
Aliphatische Reste können funktionelle Gruppen enthalten, die ihnen bestimmte Eigenschaften verleihen: Carboxyl (-COOH), Amino (-NH 2), Thiol (-SH), Amid (-CO-NH 2), Hydroxyl (-OH) und Guanidin Gruppen.
Aminosäurenamen können aus der Substitutionsnomenklatur konstruiert werden, aber gewöhnlich werden triviale Namen verwendet.
3. Klassifizierung von Aminosäuren nach der Löslichkeit ihrer Reste in Wasser
AK mit unpolarR: Reste mit aliphatischen Kohlenwasserstoffketten (Reste Ala, Val, Leu, Iso, Pro und Meth) und aromatischen Ringen (Reste Phen und Tri).
AK mit Pol ungeladenR: diese Radikale sind besser wasserlöslich als hydrophobe Radikale, tk. sie enthalten polare funktionelle Gruppen, die mit Wasser Wasserstoffbrücken bilden. Dazu gehören ser, tre und tyr mit Hydroxylgruppen, asn und hln mit Amidgruppen und cis mit seiner Thiolgruppe.
Cystein und Tyrosin enthalten jeweils Thiol- und Hydroxylgruppen, die unter Bildung von H + dissoziieren können, aber bei einem pH-Wert von etwa 7,0, der in Zellen aufrechterhalten wird, dissoziieren diese Gruppen praktisch nicht.
AK mit polar negativ geladenR: Über umfassen asn- und hln-Aminosäuren mit einer zusätzlichen Carboxylgruppe im Rest, die bei pH etwa 7,0 dissoziieren, um COO – und H + zu bilden. Daher sind die Reste dieser Aminosäuren Anionen. Die ionisierten Formen von Glutaminsäure und Asparaginsäure werden Glutamat bzw. Aspartat genannt.
AK mit polar positiv geladenR:
α-Aminosäuren können über Peptidbindungen kovalent miteinander verknüpft werden. Eine Peptidbindung wird zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der α-Aminogruppe einer anderen gebildet, d.h. ist eine Amidbindung. Dabei wird ein Wassermolekül abgespalten.
1. Die Struktur des Peptids. Die Anzahl der Aminosäuren in Peptiden kann stark variieren. Peptide mit bis zu 10 Aminosäuren werden genannt Oligopeptide. Oft gibt der Name solcher Moleküle die Anzahl der Aminosäuren an, aus denen das Oligopeptid besteht: Tripeptid, Pentapeptid, Ocgapeptid usw.
Peptide mit mehr als 10 Aminosäuren werden genannt "Polypeptide" und Polypeptide, die aus mehr als 50 Aminosäureresten bestehen, werden allgemein als Proteine bezeichnet. Diese Namen sind jedoch willkürlich, da der Begriff "Protein" häufig verwendet wird, um sich auf ein Polypeptid zu beziehen, das weniger als 50 Aminosäurereste enthält. Beispielsweise wird das Hormon Glucagon, das aus 29 Aminosäuren besteht, als Proteinhormon bezeichnet.
Die Aminosäuremonomere, aus denen Proteine bestehen, werden genannt "Aminosäurereste". Ein Aminosäurerest mit einer freien Aminogruppe wird als N-terminal bezeichnet und auf der linken Seite geschrieben, und mit einer freien α-Carboxylgruppe wird als C-terminal bezeichnet und auf der rechten Seite geschrieben. Peptide werden vom N-Terminus geschrieben und gelesen. Die Kette sich wiederholender Atome in der Polypeptidkette -NH-CH-CO wird genannt "Peptid-Rückgrat".
Bei der Benennung eines Polypeptids wird das Suffix -il an den abgekürzten Namen von Aminosäureresten angehängt, mit Ausnahme der C-terminalen Aminosäure. Beispielsweise wird Ser-Gly-Pro-Ala-Tetrapeptid als Serylglycylprolylalanin abgelesen.
Die durch die Iminogruppe von Prolin gebildete Peptidbindung unterscheidet sich von anderen Peptidbindungen dadurch, dass das Stickstoffatom der Peptidgruppe nicht an Wasserstoff, sondern an ein Radikal gebunden ist.
Peptide unterscheiden sich in der Aminosäurezusammensetzung, Anzahl und Reihenfolge der Aminosäuren
3 Die Primärstruktur von Proteinen. Peptidbindung, ihre Eigenschaften (Stärke, Multiplizität, Koplanarität, cis-, trans-Isomerie). Die Bedeutung der Primärstruktur für die normale Funktion von Proteinen (am Beispiel von Hämoglobin S).
Primäre Struktur- ein Konzept, das die Sequenz von Aminosäureresten in einem Protein bezeichnet. Peptidbindung - der Hauptbindungstyp, der die Primärstruktur bestimmt. Es ist möglich, dass Disulfidbindungen zwischen zwei Cysteinresten in einer Polypeptidkette mit der Bildung von Cystin bestehen. Die gleiche Bindung (Disulfidbrücke) kann auch zwischen Cysteinresten auftreten, die zu verschiedenen Polypeptidketten in einem Proteinmolekül gehören, eine Copolymerbildung.
Aminosäurereste in der Peptidkette von Proteinen wechseln sich nicht zufällig ab, sondern sind in einer bestimmten Reihenfolge angeordnet. Die lineare Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette wird als "Primärstruktur eines Proteins".
Die Primärstruktur jedes einzelnen Proteins ist in einem als Gen bezeichneten DNA-Abschnitt kodiert. Bei der Proteinsynthese wird die im Gen enthaltene Information zunächst auf mRNA kopiert und dann unter Verwendung der mRNA als Matrize die Primärstruktur des Proteins auf dem Ribosom aufgebaut.
Jedes der 50.000 einzelnen Proteine im menschlichen Körper hat eine einzigartige Primärstruktur für dieses Protein. Alle Moleküle eines gegebenen individuellen Proteins haben die gleiche Abwechslung von Aminosäureresten im Protein, was dieses individuelle Protein in erster Linie von allen anderen unterscheidet
Viele von uns wissen, dass Proteine für den Körper notwendig sind, da sie Aminosäuren enthalten. Aber nicht jeder versteht, was diese Elemente sind und warum ihre Anwesenheit in der Ernährung so wichtig ist. Heute erfahren wir, wie viele Aminosäuren enthalten sind, wie sie klassifiziert werden und welche Funktion sie erfüllen.
Was sind Aminosäuren?
Aminosäuren (für Sie Aminocarbonsäuren) sind also organische Verbindungen, die das Hauptelement sind, das die Struktur des Proteins bildet. Proteine wiederum sind an allen physiologischen Prozessen des menschlichen Körpers beteiligt. Sie bilden Knochen, Sehnen, Bänder, innere Organe, Muskeln, Nägel und Haare. Proteine werden Teil des Körpers im Prozess der Synthese von Aminosäuren, die mit der Nahrung kommen. Daher ist nicht Protein ein wichtiger Nährstoff, sondern Aminosäuren. Und nicht alle Proteine sind gleich nützlich, weil jedes von ihnen seine eigene einzigartige Zusammensetzung dieser gleichen Säuren hat.
Ziemlich kompliziert, betrachten wir es auf einer grundlegenden Ebene. Wir wissen, dass Aminocarbonsäuren die Bausteine des Gebäudes Protein und der Metropole Mensch sind. Allerdings haben nicht alle Proteine genau die Elemente, die wir brauchen. Wenn Sie ein Protein unter einem Mikroskop betrachten, können Sie eine Kette von Aminosäuren sehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Grob gesagt dienen die Glieder dieser Kette in unserem Körper als Reparatur- und Baustoff.
Überraschenderweise gab es eine Zeit, in der Wissenschaftler nicht wussten, wie viele verschiedene Aminosäuren in Proteinen enthalten sind. Die meisten von ihnen wurden im 19. und der Rest im 20. Jahrhundert eröffnet. Wissenschaftler brauchten 119 Jahre, um die Frage endlich zu beantworten: "Wie viele Aminosäuren enthält ein Protein?" Die Struktur von jedem von ihnen wurde noch länger untersucht.
Bisher ist bekannt, dass 20 proteinogene Aminocarbonsäuren für das normale Funktionieren des menschlichen Körpers notwendig sind. Diese zwanzig werden oft als Hauptsäuren bezeichnet. Aus chemischer Sicht werden sie nach vielen Kriterien klassifiziert. Aber gewöhnliche Menschen sind der Klassifizierung nach der Fähigkeit von Säuren, in unserem Körper synthetisiert zu werden, am nächsten. Auf dieser Grundlage sind Aminosäuren austauschbar und unersetzlich.
Diese Klassifizierung hat einige Nachteile. Zum Beispiel wird Arginin in einigen physiologischen Zuständen als essentiell angesehen, aber es kann vom Körper synthetisiert werden. Und Histidin wird in so geringen Mengen ergänzt, dass es trotzdem mit der Nahrung aufgenommen werden muss.
Nachdem wir nun wissen, wie viele Arten von Aminosäuren in Proteinen enthalten sind, wollen wir uns beide Arten genauer ansehen.
Unersetzlich (wesentlich)
Wie Sie bereits verstanden haben, können diese Substanzen vom Körper nicht selbst synthetisiert werden, daher müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden. Die Hauptmenge an essentiellen organischen Säuren findet sich in tierischen Proteinen. Wenn dem Körper das eine oder andere Element fehlt, beginnt er, es aus dem Muskelgewebe zu nehmen. Diese Klasse besteht aus 8 Säuren. Machen wir uns mit jedem von ihnen vertraut.
Leucin
Diese Säure ist für die Wiederherstellung und den Schutz von Muskelgewebe, Haut und Knochen verantwortlich. Leucin ist es zu verdanken, dass das Wachstumshormon freigesetzt wird. Außerdem reguliert diese organische Säure den Blutzuckerspiegel und fördert die Fettverbrennung. Es kommt in Fleisch, Nüssen, Hülsenfrüchten, braunem Reis und Weizenkörnern vor. Lecithin stimuliert und fördert somit den Muskelaufbau.
Isoleucin
Diese Säure beschleunigt die Energieproduktion, weshalb Sportler sie so lieben. Nach anstrengenden Trainingseinheiten hilft es, die Muskelfasern schnell wiederherzustellen. Isoleucin entlastet die sogenannte Krepatura, ist an der Bildung von Hämoglobin beteiligt und reguliert die Zuckermenge. Das meiste Isoleucin findet sich in Fleisch, Fisch, Eiern, Nüssen, Erbsen und Soja.
Lysin
Diese Aminosäure spielt eine wichtige Rolle bei der Funktion des Immunsystems. Seine Hauptaufgabe ist die Synthese von Antikörpern, die unseren Körper vor den Auswirkungen von Viren und Allergenen schützen. Darüber hinaus reguliert Lysin den Prozess der Knochengewebe- und Kollagenerneuerung sowie Wachstumshormone. Diese organische Säure ist in Lebensmitteln wie Eiern, Kartoffeln, rotem Fleisch, Fisch und Milchprodukten enthalten.
Phenylalanin
Diese Alpha-Aminosäure ist für die normale Funktion des zentralen Nervensystems verantwortlich. Sein Mangel im Körper führt zu Depressionen und chronischen Krankheiten. Phenylalanin hilft uns, uns zu konzentrieren und uns an die richtigen Informationen zu erinnern. Es ist Teil von Arzneimitteln, die zur Behandlung von psychischen Störungen, einschließlich der Parkinson-Krankheit, eingesetzt werden. Es wirkt sich positiv auf die Funktion von Leber und Bauchspeicheldrüse aus. Aminosäure gefunden in: Nüssen, Pilzen, Huhn, Milchprodukten, Bananen, Aprikosen und Topinambur.
Methionin
Nur wenige Menschen wissen, wie viele Aminosäuren in dem Protein enthalten sind, aber viele Menschen wissen, dass Methionin aktiv Fettgewebe verbrennt. Dies sind jedoch nicht alle nützlichen Eigenschaften dieser Säure. Es beeinflusst die Ausdauer und Leistungsfähigkeit einer Person. Wenn es im Körper nicht ausreicht, kann es sofort von Haut und Nägeln verstanden werden. Methionin ist in Lebensmitteln wie Fleisch, Fisch, Sonnenblumenkernen, Hülsenfrüchten, Zwiebeln, Knoblauch und Milchprodukten enthalten.
Threonin
Um herauszufinden, wie viele Aminosäuren in einem Protein stecken, entdeckten Wissenschaftler eine Substanz wie Threonin, eine der letzten. Aber es ist sehr nützlich für eine Person. Threonin ist verantwortlich für alle wichtigen Systeme des menschlichen Körpers, nämlich das Nerven-, Immun- und Herz-Kreislauf-System. Das erste Anzeichen seines Mangels sind Probleme mit Zähnen und Knochen. Die meisten Menschen nehmen Threonin aus Milchprodukten, Fleisch, Pilzen, Gemüse und Getreide auf.
Tryptophan
Eine weitere wichtige Zutat. Es ist verantwortlich für die Synthese von Serotonin, das oft als Wohlfühlhormon bezeichnet wird. Tryptophanmangel kann durch Schlafstörungen, Appetit nachgewiesen werden. Diese Säure reguliert auch die Atmungsfunktion und den Blutdruck. Es findet sich hauptsächlich in: Meeresfrüchten, rotem Fleisch, Geflügel, Milchprodukten und Weizen.
Valin
Führt die Funktion der Reparatur beschädigter Fasern aus und überwacht Stoffwechselvorgänge in den Muskeln. Unter starker Belastung kann es anregend wirken. Es spielt auch eine Rolle bei der geistigen Aktivität des Menschen. Hilft bei der Behandlung der Leber und des Gehirns vor den negativen Auswirkungen von Alkohol und Drogen. Eine Person kann Valin erhalten aus: Fleisch, Pilzen, Soja, Milchprodukten und Erdnüssen.
Bemerkenswert ist, dass 70 % aller organischen Säuren in unserem Körper von nur drei Aminosäuren besetzt sind: Leucin, Isoleucin und Valin. Daher gelten sie als die wichtigsten, um das normale Funktionieren des Körpers zu gewährleisten. In der Sporternährung isolierten sie sogar einen speziellen BCAA-Komplex, der genau diese drei Säuren enthält.
Wir beantworten weiterhin die Frage, wie viele Hauptaminosäuren in dem Protein enthalten sind, und gehen zu den austauschbaren Vertretern der Klasse über.
Austauschbar
Der Hauptunterschied dieser Gruppe besteht darin, dass alle ihre Vertreter im Körper durch endogene Synthese gebildet werden können. Das Wort "austauschbar" führt viele in die Irre. Daher sagen oft Unwissende, dass diese Aminosäuren nicht mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Natürlich nicht! Ersetzbare Säuren sowie essentielle Säuren müssen in die tägliche Ernährung aufgenommen werden. Sie können durchaus aus anderen Stoffen gebildet werden. Aber das passiert nur, wenn die Ernährung falsch ist. Dann wird ein Teil der nützlichen Substanzen und essentiellen Säuren für den Wiederaufbau nicht essentieller Säuren aufgewendet. Daher ist es für den Körper nicht ganz günstig. Lassen Sie uns die essentiellen Säuren analysieren, die in den "großen zwanzig" enthalten sind.
Alanin
Hilft, den Kohlenhydratstoffwechsel und die Entfernung von Giftstoffen aus der Leber zu beschleunigen. Es ist in Lebensmitteln wie Fleisch, Geflügel, Eiern, Fisch und Milchprodukten enthalten.
Asparaginsäure
Es gilt als universeller Treibstoff für unseren Körper, da es den Stoffwechsel deutlich verbessert. Es kommt in Milch, Rohrzucker, Geflügel und Rindfleisch vor.
Asparagin
Bei dem Versuch, die Frage zu beantworten: "Wie viele Aminosäuren sind in der Zusammensetzung des Proteins enthalten?", entdeckten Wissenschaftler zunächst Asparagin. Das war im Jahr 1806. Diese Säure ist an der Verbesserung der Funktion des Nervensystems beteiligt. Es ist in allen tierischen Proteinen sowie in Nüssen, Kartoffeln und Getreide enthalten.
Histidin
Es ist ein wichtiger Baustein aller inneren Organe. Es spielt eine fast Schlüsselrolle bei der Bildung von roten und weißen Blutkörperchen. Es wirkt sich positiv auf das Immunsystem und die Sexualfunktion aus. Aufgrund des breiten Anwendungsspektrums werden die Histidin-Reserven im Körper schnell aufgebraucht. Daher ist es wichtig, es mit Nahrung einzunehmen. Gefunden in Fleisch, Milch- und Getreideprodukten.
Heiter
Stimuliert das Gehirn und das zentrale Nervensystem. Es ist in Lebensmitteln wie Fleisch, Soja, Getreide, Erdnüssen enthalten.
Cystein
Diese Aminosäure ist im Körper für die Synthese von Keratin verantwortlich. Ohne sie gäbe es keine gesunden Nägel, Haare und Haut. Gefunden in Lebensmitteln wie: Fleisch, Eiern, Paprika, Knoblauch, Zwiebeln und Brokkoli.
Arginin
Als wir darüber sprachen, wie viele proteinogene Aminosäuren in Proteinen enthalten sind und welche Funktionen sie erfüllen, waren wir überzeugt, dass jede von ihnen wichtig für den Körper ist. Es gibt jedoch Säuren, die laut Experten als die bedeutendsten gelten. Dazu gehört Arginin. Es ist für die gesunde Funktion von Muskeln, Gelenken, Haut und Leber verantwortlich, stärkt außerdem das Immunsystem und verbrennt Fett. Arginin wird oft von Bodybuildern und Personen, die abnehmen möchten, als Teil von Nahrungsergänzungsmitteln verwendet. Es kommt natürlicherweise in Fleisch, Nüssen, Milch, Getreide und Gelatine vor.
Glutaminsäure
Es ist ein wichtiges Element für die gesunde Funktion des Gehirns und des Rückenmarks. Wird oft als Mononatriumglutamat-Ergänzung verkauft. Gefunden in Eiern, Fleisch, Milchprodukten, Fisch, Karotten, Mais, Tomaten und Spinat.
Glutamin
Wird in Protein für Muskelwachstum und -unterstützung benötigt. Es ist auch der „Treibstoff“ des Gehirns. Außerdem entfernt Glutamin aus der Leber alles, was mit ungesunder Nahrung dorthin gelangt. Kochen denaturiert die Säure, also müssen Petersilie und Spinat roh gegessen werden, um sie auszugleichen.
Glycin
Hilft Blut zu gerinnen und Glukose in Energie umzuwandeln. Es kommt in Fleisch, Fisch, Hülsenfrüchten und Milch vor.
Prolin
Verantwortlich für die Kollagensynthese. Mit einem Mangel an Prolin im Körper beginnen Probleme mit den Gelenken. Es kommt hauptsächlich in tierischen Proteinen vor und ist daher vielleicht die einzige Substanz, an der Menschen, die kein Fleisch essen, Mangel leiden.
Tyrosin
Verantwortlich für die Regulierung von Blutdruck und Appetit. Bei einem Mangel an dieser Säure leidet eine Person unter schneller Ermüdung. Um solche Probleme zu vermeiden, müssen Sie Bananen, Samen, Nüsse und Avocados essen.
Lebensmittel reich an Aminosäuren
Jetzt wissen Sie, wie viele Aminosäuren in Protein enthalten sind. Die Funktionen und der Ort von jedem von ihnen sind Ihnen ebenfalls bekannt. Lassen Sie uns die Hauptprodukte notieren, mit denen Sie sich keine Gedanken über das Gleichgewicht der Ernährung in Bezug auf Aminosäuren machen können.
Eier. Sie werden vom Körper perfekt aufgenommen, geben ihm eine große Menge an Aminosäuren und liefern Proteinnahrung.
Milchprodukte. Sie können einen Menschen mit vielen nützlichen Substanzen versorgen, deren Spektrum übrigens nicht auf organische Säuren beschränkt ist.
Fleisch. Vielleicht die erste Quelle für Protein und seine Bestandteile.
Fisch. Reich an Proteinen und perfekt verdaulich für den Körper.
Viele sind sich absolut sicher, dass es ohne tierische Produkte unmöglich ist, den Körper mit der richtigen Menge an Protein zu versorgen. Das ist völlig falsch. Und der Beweis dafür ist die große Anzahl von Vegetariern mit ausgezeichneter körperlicher Verfassung. Unter den pflanzlichen Lebensmitteln sind die Hauptquellen für Aminosäuren: Hülsenfrüchte, Nüsse, Getreide, Samen.
Fazit
Heute haben wir gelernt, wie viele Aminosäuren in Protein stecken. Stoffgruppen und eine ausführliche Beschreibung ihrer Vertreter helfen Ihnen bei der Zubereitung einer gesunden Ernährung.
Proteine bilden die materielle Grundlage der chemischen Aktivität der Zelle. Die Funktionen von Proteinen in der Natur sind universell. Name Proteine, am meisten akzeptiert in der heimischen Literatur, entspricht dem Begriff Proteine(aus dem Griechischen. Proteine- Der Erste). Bis heute wurden große Fortschritte bei der Ermittlung der Beziehung zwischen Struktur und Funktion von Proteinen, dem Mechanismus ihrer Beteiligung an den wichtigsten Prozessen der Vitalaktivität des Körpers und beim Verständnis der molekularen Grundlagen der Pathogenese vieler Krankheiten erzielt.
Je nach Molekulargewicht unterscheidet man Peptide und Proteine. Peptide haben ein niedrigeres Molekulargewicht als Proteine. Für Peptide ist eher eine regulatorische Funktion charakteristisch (Hormone, Enzyminhibitoren und -aktivatoren, Ionentransporter durch Membranen, Antibiotika, Toxine etc.).
12.1. α -Aminosäuren
12.1.1. Einstufung
Peptide und Proteine werden aus α-Aminosäureresten aufgebaut. Die Gesamtzahl der natürlich vorkommenden Aminosäuren übersteigt 100, aber einige von ihnen kommen nur in einer bestimmten Gemeinschaft von Organismen vor, die 20 wichtigsten α-Aminosäuren sind konstant in allen Proteinen zu finden (Schema 12.1).
α-Aminosäuren sind heterofunktionelle Verbindungen, deren Moleküle am selben Kohlenstoffatom sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxylgruppe enthalten.
Schema 12.1.Essentielle α-Aminosäuren*
* Abkürzungen werden nur zur Aufzeichnung von Aminosäureresten in Peptid- und Proteinmolekülen verwendet. ** Essentielle Aminosäuren.
Die Namen von α-Aminosäuren können gemäß der Substitutionsnomenklatur konstruiert werden, aber ihre Trivialnamen werden häufiger verwendet.
Die Trivialnamen von α-Aminosäuren werden normalerweise mit Isolationsquellen in Verbindung gebracht. Serin ist Bestandteil des Seidenfibroins (von lat. Reihe- seidig); Tyrosin wurde zuerst aus Käse isoliert (aus dem Griechischen. Tyrus- Käse); Glutamin - aus Getreidegluten (davon. Gluten- Kleber); Asparaginsäure - aus Spargelsprossen (von lat. Spargel- Spargel).
Viele α-Aminosäuren werden im Körper synthetisiert. Einige für die Proteinsynthese notwendige Aminosäuren werden nicht im Körper gebildet und müssen von außen zugeführt werden. Diese Aminosäuren werden genannt unverzichtbar(siehe Diagramm 12.1).
Zu den essentiellen α-Aminosäuren gehören:
Valin Isoleucin Methionin Tryptophan
Leucin Lysin Threonin Phenylalanin
α-Aminosäuren werden auf verschiedene Arten klassifiziert, abhängig von dem Merkmal, das ihrer Einteilung in Gruppen zugrunde liegt.
Eines der Klassifizierungsmerkmale ist die chemische Natur des Rests R. Nach diesem Merkmal werden Aminosäuren in aliphatische, aromatische und heterocyclische eingeteilt (siehe Schema 12.1).
Aliphatischα -Aminosäuren. Dies ist die größte Gruppe. Darin werden Aminosäuren anhand zusätzlicher Ordnungsmerkmale unterteilt.
Abhängig von der Anzahl der Carboxylgruppen und Aminogruppen im Molekül gibt es:
Neutrale Aminosäuren - je eine NH-Gruppe 2 und COOH;
Basische Aminosäuren - zwei NH-Gruppen 2 und eine Gruppe
COH;
Saure Aminosäuren - eine NH 2 -Gruppe und zwei COOH-Gruppen.
Es kann festgestellt werden, dass in der Gruppe der aliphatischen neutralen Aminosäuren die Anzahl der Kohlenstoffatome in der Kette sechs nicht übersteigt. Gleichzeitig gibt es keine Aminosäure mit vier Kohlenstoffatomen in der Kette, und Aminosäuren mit fünf und sechs Kohlenstoffatomen haben nur eine verzweigte Struktur (Valin, Leucin, Isoleucin).
Der aliphatische Rest kann "zusätzliche" funktionelle Gruppen enthalten:
Hydroxyl - Serin, Threonin;
Carboxyl - Asparagin- und Glutaminsäure;
Thiol - Cystein;
Amid - Asparagin, Glutamin.
aromatischα -Aminosäuren. Zu dieser Gruppe gehören Phenylalanin und Tyrosin, die so aufgebaut sind, dass die Benzolringe in ihnen vom gemeinsamen α-Aminosäurefragment durch eine Methylengruppe -CH getrennt sind 2-.
Heterocyclisch α -Aminosäuren. Im Zusammenhang mit dieser Gruppe enthalten Histidin und Tryptophan Heterocyclen - Imidazol bzw. Indol. Die Struktur und Eigenschaften dieser Heterocyclen werden unten diskutiert (siehe 13.3.1; 13.3.2). Das allgemeine Prinzip zum Aufbau heterocyclischer Aminosäuren ist das gleiche wie bei aromatischen.
Als β-substituierte Derivate von Alanin kommen heterocyclische und aromatische α-Aminosäuren in Betracht.
Die Aminosäure gehört ebenfalls zu den Heroocyclen Prolin, in denen die sekundäre Aminogruppe in der Zusammensetzung des Pyrrolidins enthalten ist
In der Chemie von α-Aminosäuren wird der Struktur und den Eigenschaften von "Seiten"-Radikalen R viel Aufmerksamkeit geschenkt, die eine wichtige Rolle bei der Bildung der Struktur von Proteinen und der Erfüllung ihrer biologischen Funktionen spielen. Von großer Bedeutung sind solche Eigenschaften wie die Polarität von "Seiten"-Radikalen, das Vorhandensein funktioneller Gruppen in den Radikalen und die Fähigkeit dieser funktionellen Gruppen zur Ionisierung.
Je nach Seitenrest werden Aminosäuren mit isoliert unpolar(hydrophobe) Reste und Aminosäuren c Polar-(hydrophile) Reste.
Die erste Gruppe umfasst Aminosäuren mit aliphatischen Seitenresten – Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin – und aromatischen Seitenresten – Phenylalanin, Tryptophan.
Zur zweiten Gruppe gehören Aminosäuren, deren Rest polare funktionelle Gruppen enthält, die zur Ionisation befähigt (ionisch) sind oder die unter Körperbedingungen nicht in einen ionischen Zustand übergehen können (nichtionisch). Zum Beispiel ist die Hydroxylgruppe in Tyrosin ionisch (hat eine phenolische Natur), in Serin ist sie nichtionisch (hat eine Alkoholnatur).
Polare Aminosäuren mit ionogenen Gruppen in den Resten können unter bestimmten Bedingungen im ionischen (anionischen oder kationischen) Zustand vorliegen.
12.1.2. Stereoisomerie
Die grundlegende Bauart von α-Aminosäuren, d. h. die Bindung ein und desselben Kohlenstoffatoms mit zwei verschiedenen funktionellen Gruppen, einem Rest und einem Wasserstoffatom, gibt die Chiralität des α-Kohlenstoffatoms an sich vor. Die Ausnahme ist die einfachste Aminosäure Glycin H 2 NCH 2 COOH ohne Chiralitätszentrum.
Die Konfiguration von α-Aminosäuren wird durch den Konfigurationsstandard Glycerinaldehyd bestimmt. Die Position der Aminogruppe in der Standard-Fischer-Projektionsformel links (ähnlich der OH-Gruppe in l-Glycerinaldehyd) entspricht der l-Konfiguration, rechts der d-Konfiguration des chiralen Kohlenstoffatoms. Von R, Im S-System hat das α-Kohlenstoffatom aller α-Aminosäuren der l-Reihe die S- und die d-Reihe die R-Konfiguration (Ausnahme Cystein, siehe 7.1.2).
Die meisten α-Aminosäuren enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom im Molekül und existieren als zwei optisch aktive Enantiomere und ein optisch inaktives Racemat. Fast alle natürlichen α-Aminosäuren gehören zur l-Reihe.
Die Aminosäuren Isoleucin, Threonin und 4-Hydroxyprolin enthalten jeweils zwei Chiralitätszentren pro Molekül.
Solche Aminosäuren können als vier Stereoisomere existieren, die zwei Paare von Enantiomeren sind, von denen jedes ein Racemat bildet. Nur eines der Enantiomere wird zum Aufbau tierischer Proteine verwendet.
Die Stereoisomerie von Isoleucin ähnelt der zuvor diskutierten Stereoisomerie von Threonin (siehe 7.1.3). Von den vier Stereoisomeren schließen Proteine L-Isoleucin mit der S-Konfiguration der beiden asymmetrischen Kohlenstoffatome С-α und С-β ein. Die Namen der anderen Enantiomerenpaare, die in Bezug auf Leucin Diastereomere sind, verwenden das Präfix Hallo-.
Abbau von Racematen. Quelle für die Gewinnung von α-Aminosäuren der l-Reihe sind Proteine, die dazu einer hydrolytischen Spaltung unterzogen werden. Aufgrund des großen Bedarfs an einzelnen Enantiomeren (für die Synthese von Proteinen, Arzneistoffen etc.) chemisch Methoden zur Spaltung synthetischer racemischer Aminosäuren. Bevorzugt enzymatisch Verdauungsverfahren mit Enzymen. Gegenwärtig wird die Chromatographie an chiralen Sorbentien verwendet, um racemische Mischungen zu trennen.
12.1.3. Säure-Basen-Eigenschaften
Die Amphoterität von Aminosäuren beruht auf sauren (COOH) und basischen (NH 2) funktionelle Gruppen in ihren Molekülen. Aminosäuren bilden sowohl mit Laugen als auch mit Säuren Salze.
Im kristallinen Zustand existieren α-Aminosäuren als dipolare Ionen H3N+ - CHR-COO- (allgemein verwendete Notation
Struktur der Aminosäure in der nichtionisierten Form dient nur der Übersichtlichkeit).
In einer wässrigen Lösung existieren Aminosäuren als Gleichgewichtsmischung aus dipolaren Ionen, kationischen und anionischen Formen.
Die Gleichgewichtslage hängt vom pH-Wert des Mediums ab. Alle Aminosäuren werden von kationischen Formen in stark sauren (pH 1–2) und anionischen Formen in stark alkalischen (pH>11) Medien dominiert.
Die Ionenstruktur bestimmt eine Reihe spezifischer Eigenschaften von Aminosäuren: einen hohen Schmelzpunkt (über 200 °C), Löslichkeit in Wasser und Unlöslichkeit in unpolaren organischen Lösungsmitteln. Die gute Wasserlöslichkeit der meisten Aminosäuren ist ein wichtiger Faktor für die Gewährleistung ihrer biologischen Funktion, sie hängt mit der Aufnahme von Aminosäuren, ihrem Transport im Körper usw. zusammen.
Eine vollständig protonierte Aminosäure (kationische Form) ist nach der Brønsted-Theorie eine zweibasige Säure,
Durch Abgabe eines Protons verwandelt sich eine solche zweibasige Säure in eine schwache einbasige Säure - ein dipolares Ion mit einer Säuregruppe NH 3 + . Die Deprotonierung des dipolaren Ions führt zur anionischen Form der Aminosäure, dem Carboxylat-Ion, das eine Bronsted-Base ist. Werte prägen
die Säureeigenschaften der Carboxylgruppe von Aminosäuren reichen gewöhnlich von 1 bis 3; Werte pKa2 Charakterisierung der Acidität der Ammoniumgruppe - von 9 bis 10 (Tabelle 12.1).
Tabelle 12.1.Säure-Basen-Eigenschaften der wichtigsten α-Aminosäuren
Die Gleichgewichtslage, d. H. Das Verhältnis verschiedener Formen von Aminosäuren, in einer wässrigen Lösung bei bestimmten pH-Werten hängt maßgeblich von der Struktur des Radikals ab, hauptsächlich von der Anwesenheit ionogener Gruppen darin, die die Rolle von zusätzlichen spielen saure und basische Zentren.
Der pH-Wert, bei dem die Konzentration an dipolaren Ionen maximal ist und die minimalen Konzentrationen an kationischen und anionischen Formen der Aminosäure gleich sind, wird genanntisoelektrischer Punkt (p/).
Neutralα -Aminosäuren. Diese Aminosäuren sind wichtigPietwas niedriger als 7 (5,5–6,3) aufgrund der größeren Fähigkeit, die Carboxylgruppe unter dem Einfluss des –/–-Effekts der NH 2 -Gruppe zu ionisieren. Beispielsweise hat Alanin einen isoelektrischen Punkt bei pH 6,0.
Sauerα -Aminosäuren. Diese Aminosäuren haben eine zusätzliche Carboxylgruppe im Rest und liegen in stark saurem Medium in vollständig protonierter Form vor. Saure Aminosäuren sind dreibasig (nach Bröndsted) mit drei BedeutungenpKa,wie am Beispiel von Asparaginsäure (p/ 3,0) zu sehen ist.
Bei sauren Aminosäuren (Asparaginsäure und Glutamin) liegt der isoelektrische Punkt bei einem pH deutlich unter 7 (siehe Tab. 12.1). Im Körper bei physiologischen pH-Werten (z. B. Blut-pH 7,3-7,5) liegen diese Säuren in anionischer Form vor, da in ihnen beide Carboxylgruppen ionisiert sind.
Hauptsächlichα -Aminosäuren. Bei basischen Aminosäuren liegen die isoelektrischen Punkte im pH-Bereich über 7. In stark saurem Milieu handelt es sich ebenfalls um dreibasige Säuren, deren Ionisationsstufen am Beispiel von Lysin (p/ 9,8) dargestellt sind .
Die basischen Aminosäuren liegen im Körper als Kationen vor, das heißt, sie haben beide Aminogruppen protoniert.
Im Allgemeinen keine der α-Aminosäuren in vivobefindet sich nicht an seinem isoelektrischen Punkt und geht nicht in den Zustand über, der der geringsten Wasserlöslichkeit entspricht. Alle Aminosäuren im Körper liegen in ionischer Form vor.
12.1.4. Analytisch wichtige Reaktionen α -Aminosäuren
α-Aminosäuren gehen als heterofunktionelle Verbindungen sowohl für die Carboxyl- als auch für die Aminogruppe charakteristische Reaktionen ein. Einige der chemischen Eigenschaften von Aminosäuren sind auf die funktionellen Gruppen im Rest zurückzuführen. Dieser Abschnitt diskutiert Reaktionen, die für die Identifizierung und Analyse von Aminosäuren von praktischer Bedeutung sind.
Veretherung.Die Umsetzung von Aminosäuren mit Alkoholen in Gegenwart eines sauren Katalysators (z. B. gasförmiger Chlorwasserstoff) liefert Ester in Form von Hydrochloriden in guter Ausbeute. Zur Isolierung der freien Ester wird das Reaktionsgemisch mit gasförmigem Ammoniak behandelt.
Ester von Aminosäuren haben keine dipolare Struktur, daher lösen sie sich im Gegensatz zu den ursprünglichen Säuren in organischen Lösungsmitteln und sind flüchtig. So ist Glycin eine kristalline Substanz mit einem hohen Schmelzpunkt (292°C), während sein Methylester eine Flüssigkeit mit einem Siedepunkt von 130°C ist. Die Analyse von Aminosäureestern kann mittels Gas-Flüssigkeits-Chromatographie erfolgen.
Reaktion mit Formaldehyd. Von praktischer Bedeutung ist die Umsetzung mit Formaldehyd, die der quantitativen Bestimmung von Aminosäuren durch das Verfahren zugrunde liegt formale Titration(Sorensen-Methode).
Die amphotere Natur von Aminosäuren erlaubt ihre direkte Titration mit Alkali für analytische Zwecke nicht. Bei der Reaktion von Aminosäuren mit Formaldehyd erhält man relativ stabile Aminoalkohole (siehe 5.3) - N-Hydroxymethyl-Derivate, deren freie Carboxylgruppe dann mit Alkali titriert wird.
hochwertige Reaktionen. Ein Merkmal der Chemie von Aminosäuren und Proteinen ist die Verwendung zahlreicher qualitativer (Farb-)Reaktionen, die früher die Grundlage der chemischen Analyse bildeten. Derzeit werden bei der Durchführung von Untersuchungen mit physikalisch-chemischen Methoden noch viele qualitative Reaktionen zum Nachweis von α-Aminosäuren eingesetzt, beispielsweise in der chromatographischen Analyse.
Chelatisierung. Mit Schwermetallkationen bilden α-Aminosäuren als bifunktionelle Verbindungen intrakomplexe Salze, beispielsweise werden mit frisch hergestelltem Kupfer(11)hydroxid unter milden Bedingungen gut kristallisierte Chelatsalze erhalten.
blaue Kupfer(11)-Salze (eine der unspezifischen Methoden zum Nachweis von α-Aminosäuren).
Ninhydrin-Reaktion. Die allgemeine qualitative Reaktion von α-Aminosäuren ist die Reaktion mit Ninhydrin. Das Reaktionsprodukt hat eine blauviolette Farbe, die zum visuellen Nachweis von Aminosäuren auf Chromatogrammen (auf Papier, in dünner Schicht) sowie zur spektrophotometrischen Bestimmung auf Aminosäureanalysatoren (das Produkt absorbiert Licht im 550- 570-nm-Bereich).
Deaminierung. Unter Laborbedingungen erfolgt diese Reaktion durch Einwirkung von salpetriger Säure auf α-Aminosäuren (siehe 4.3). Dabei wird die entsprechende α-Hydroxysäure gebildet und gasförmiger Stickstoff freigesetzt, dessen Volumen zur Beurteilung der Menge der umgesetzten Aminosäure herangezogen wird (Van-Slyke-Methode).
Xantoprotein-Reaktion. Diese Reaktion wird verwendet, um aromatische und heterozyklische Aminosäuren nachzuweisen - Phenylalanin, Tyrosin, Histidin, Tryptophan. Beispielsweise entsteht unter Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure auf Tyrosin ein gelb gefärbtes Nitroderivat. In alkalischem Medium wird die Farbe aufgrund der Ionisierung der phenolischen Hydroxylgruppe und einer Erhöhung des Beitrags des Anions zur Konjugation orange.
Es gibt auch eine Reihe privater Reaktionen, die den Nachweis einzelner Aminosäuren ermöglichen.
Tryptophan durch Reaktion mit p-(Dimethylamino)benzaldehyd in schwefelsaurem Medium durch die entstehende rotviolette Farbe nachgewiesen (Ehrlich-Reaktion). Diese Reaktion wird verwendet, um Tryptophan in Proteinverdauungsprodukten zu quantifizieren.
Cystein wird durch mehrere qualitative Reaktionen basierend auf der Reaktivität der darin enthaltenen Mercaptogruppe nachgewiesen. Wenn beispielsweise eine Proteinlösung mit Bleiacetat (CH3COO)2Pb in einem alkalischen Medium erhitzt wird, bildet sich ein schwarzer Niederschlag von Bleisulfid PbS, der auf das Vorhandensein von Cystein in Proteinen hinweist.
12.1.5. Biologisch wichtige chemische Reaktionen
Im Körper werden unter der Wirkung verschiedener Enzyme eine Reihe wichtiger chemischer Umwandlungen von Aminosäuren durchgeführt. Solche Transformationen umfassen Transaminierung, Decarboxylierung, Eliminierung, Aldolspaltung, oxidative Desaminierung und Oxidation von Thiolgruppen.
Transaminierung ist der Hauptweg für die Biosynthese von α-Aminosäuren aus α-Oxosäuren. Der Donor der Aminogruppe ist eine Aminosäure, die in ausreichender Menge oder im Überschuss in Zellen vorhanden ist, und ihr Akzeptor ist eine α-Oxosäure. Dabei wird die Aminosäure in eine Oxosäure und die Oxosäure in eine Aminosäure mit entsprechender Struktur der Reste umgewandelt. Folglich ist die Transaminierung ein reversibler Prozess des Austauschs von Amino- und Oxogruppen. Ein Beispiel für eine solche Reaktion ist die Herstellung von l-Glutaminsäure aus 2-Oxoglutarsäure. Die Donor-Aminosäure kann beispielsweise L-Asparaginsäure sein.
α-Aminosäuren enthalten in α-Stellung zur Carboxylgruppe eine elektronenziehende Aminogruppe (genauer gesagt die protonierte Aminogruppe NH 3 +), in Verbindung mit denen sie zur Decarboxylierung befähigt sind.
Beseitigungcharakteristisch für Aminosäuren, bei denen der Seitenrest in β-Stellung zur Carboxylgruppe eine elektronenziehende funktionelle Gruppe enthält, zB Hydroxyl oder Thiol. Ihre Spaltung führt zu intermediären reaktiven α-Enaminosäuren, die sich leicht in tautomere Iminosäuren umwandeln (eine Analogie zur Keto-Enol-Tautomerie). α-Iminosäuren werden durch Hydratation an der C=N-Bindung und anschließender Abspaltung des Ammoniakmoleküls in α-Oxosäuren umgewandelt.
Diese Art der Transformation wird aufgerufen Elimination-Hydratation. Ein Beispiel ist die Herstellung von Brenztraubensäure aus Serin.
Aldol-Spaltung tritt bei α-Aminosäuren auf, die in β-Stellung eine Hydroxylgruppe enthalten. Beispielsweise wird Serin zu Glycin und Formaldehyd gespalten (letzteres wird nicht in freier Form freigesetzt, sondern bindet sofort an das Coenzym).
Oxidative Desaminierung kann Enzyme und das Coenzym NAD+ oder NADP+ beinhalten (siehe 14.3). α-Aminosäuren können nicht nur durch Transaminierung, sondern auch durch oxidative Desaminierung in α-Oxosäuren umgewandelt werden. Beispielsweise wird aus l-Glutaminsäure α-Oxoglutarsäure gebildet. Die erste Stufe der Reaktion beinhaltet die Dehydrierung (Oxidation) von Glutaminsäure zu α-Iminoglutarsäure.
Säuren. In der zweiten Stufe findet eine Hydrolyse statt, wodurch α-Oxoglutarsäure und Ammoniak erhalten werden. Der Hydrolyseschritt läuft ohne Beteiligung des Enzyms ab.
Die reduktive Aminierung von α-Oxosäuren verläuft in umgekehrter Richtung. α-Oxoglutarsäure, die immer in Zellen enthalten ist (als Produkt des Kohlenhydratstoffwechsels), wird auf diese Weise in L-Glutaminsäure umgewandelt.
Oxidation von Thiolgruppen liegt den Umwandlungen von Cystein- und Cystinresten zugrunde und sorgt für eine Reihe von Redoxprozessen in der Zelle. Cystein wird wie alle Thiole (siehe 4.1.2) leicht zu einem Disulfid, Cystin, oxidiert. Die Disulfidbindung in Cystin wird leicht zu Cystein reduziert.
Aufgrund der leichten Oxidationsfähigkeit der Thiolgruppe übt Cystein eine Schutzfunktion aus, wenn es Substanzen mit hoher Oxidationsfähigkeit ausgesetzt wird. Außerdem war er das erste Medikament, das eine Anti-Strahlungs-Wirkung zeigte. Cystein wird in der pharmazeutischen Praxis als Arzneimittelstabilisator verwendet.
Die Umwandlung von Cystein zu Cystin führt zum Beispiel bei reduziertem Glutathion zur Bildung von Disulfidbindungen
(siehe 12.2.3).
12.2. Primärstruktur von Peptiden und Proteinen
Es wird bedingt angenommen, dass Peptide bis zu 100 Aminosäurereste in einem Molekül enthalten (was einem Molekulargewicht von bis zu 10.000 entspricht) und Proteine - mehr als 100 Aminosäurereste (Molekulargewicht von 10.000 bis zu mehreren Millionen).
In der Gruppe der Peptide ist es wiederum üblich, zu unterscheiden Oligopeptide(Peptide mit niedrigem Molekulargewicht), die nicht mehr als 10 Aminosäurereste in der Kette enthalten, und Polypeptide, deren Kette bis zu 100 Aminosäurereste umfasst. Makromoleküle mit einer Anzahl von Aminosäureresten, die sich 100 nähert oder diese leicht übersteigt, werden nicht durch die Konzepte von Polypeptiden und Proteinen unterschieden, diese Begriffe werden oft als Synonyme verwendet.
Ein Peptid- und Proteinmolekül kann formal als Produkt der Polykondensation von α-Aminosäuren dargestellt werden, die unter Bildung einer Peptid-(Amid-)Bindung zwischen Monomereinheiten verläuft (Schema 12.2).
Die Struktur der Polyamidkette ist für die gesamte Vielfalt der Peptide und Proteine gleich. Diese Kette hat eine unverzweigte Struktur und besteht aus alternierenden Peptid(amid)-Gruppen -CO-NH- und Fragmenten -CH(R)-.
Ein Kettenende enthält eine Aminosäure mit einer freien NH-Gruppe 2, N-Terminus genannt, der andere - C-Terminus,
Schema 12.2.Das Prinzip des Aufbaus einer Peptidkette
das eine Aminosäure mit einer freien COOH-Gruppe enthält. Peptid- und Proteinketten werden vom N-Terminus aus geschrieben.
12.2.1. Die Struktur der Peptidgruppe
In der Peptid-(Amid-)Gruppe -СО-NH- befindet sich das Kohlenstoffatom im Zustand der sp2-Hybridisierung. Das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms geht Konjugation mit den π-Elektronen der C=O-Doppelbindung ein. Aus Sicht der elektronischen Struktur ist die Peptidgruppe ein Dreizentren-p,π-konjugiertes System (siehe 2.3.1), bei dem die Elektronendichte zum elektronegativeren Sauerstoffatom hin verschoben ist. Die C-, O- und N-Atome, die ein konjugiertes System bilden, befinden sich in derselben Ebene. Die Elektronendichteverteilung in der Amidgruppe kann durch Grenzstrukturen (I) und (II) oder Elektronendichteverschiebung aufgrund der +M- und -M-Effekte der NH- bzw. C=O-Gruppen (III) dargestellt werden.
Als Ergebnis der Konjugation tritt eine gewisse Ausrichtung der Bindungslängen auf. Die C=O-Doppelbindung verlängert sich auf 0,124 nm gegenüber der üblichen Länge von 0,121 nm, und die C-N-Bindung wird kürzer – 0,132 nm im Vergleich zu 0,147 nm im üblichen Fall (Abb. 12.1). Das planare konjugierte System in der Peptidgruppe erschwert die Rotation um die C-N-Bindung (die Rotationsbarriere beträgt 63–84 kJ/mol). Somit gibt die elektronische Struktur einen recht starren vor eben die Struktur der Peptidgruppe.
Wie aus Abb. 12.1, α-Kohlenstoffatome von Aminosäureresten befinden sich in der Ebene der Peptidgruppe auf gegenüberliegenden Seiten der C-N-Bindung, d. h. in einer günstigeren trans-Position: die Seitenreste R von Aminosäureresten werden in diesem Fall die sein räumlich am weitesten voneinander entfernt.
Die Polypeptidkette hat eine überraschend einheitliche Struktur und kann als eine Reihe von gewinkelten dargestellt werden
Reis. 12.1.Planare Anordnung der Peptidgruppe -CO-NH- und α-Kohlenstoffatome von Aminosäureresten
zueinander der Ebenen von Peptidgruppen, die durch α-Kohlenstoffatome durch Сα-N- und Сα-Сsp-Bindungen verbunden sind 2 (Abb. 12.2). Die Rotation um diese Einfachbindungen ist aufgrund von Schwierigkeiten bei der räumlichen Anordnung von Seitenradikalen von Aminosäureresten sehr begrenzt. Somit bestimmt die elektronische und räumliche Struktur der Peptidgruppe weitgehend die Struktur der Polypeptidkette als Ganzes.
Reis. 12.2.Gegenseitige Position der Ebenen von Peptidgruppen in der Polypeptidkette
12.2.2. Zusammensetzung und Aminosäuresequenz
Bei einer einheitlich aufgebauten Polyamidkette wird die Spezifität von Peptiden und Proteinen von zwei wichtigsten Merkmalen bestimmt – der Aminosäurezusammensetzung und der Aminosäuresequenz.
Die Aminosäurezusammensetzung von Peptiden und Proteinen ist die Art und das quantitative Verhältnis ihrer konstituierenden α-Aminosäuren.
Die Aminosäurezusammensetzung wird durch Analyse von Peptid- und Proteinhydrolysaten, hauptsächlich durch chromatographische Methoden, ermittelt. Gegenwärtig wird eine solche Analyse unter Verwendung von Aminosäureanalysatoren durchgeführt.
Amidbindungen können sowohl unter sauren als auch unter alkalischen Bedingungen hydrolysieren (siehe 8.3.3). Peptide und Proteine werden hydrolysiert, um entweder kürzere Ketten zu bilden - dies ist die sogenannte partielle Hydrolyse, oder eine Mischung von Aminosäuren (in ionischer Form) - vollständige Hydrolyse. Typischerweise wird die Hydrolyse in einer sauren Umgebung durchgeführt, da viele Aminosäuren unter alkalischen Hydrolysebedingungen instabil sind. Es sollte beachtet werden, dass die Amidgruppen von Asparagin und Glutamin ebenfalls einer Hydrolyse unterliegen.
Die Primärstruktur von Peptiden und Proteinen ist die Aminosäuresequenz, d. h. die Reihenfolge des Wechsels von α-Aminosäureresten.
Die Primärstruktur wird durch sequentielle Spaltung von Aminosäuren von beiden Enden der Kette und deren Identifizierung bestimmt.
12.2.3. Struktur und Nomenklatur von Peptiden
Peptidnamen werden durch sequentielles Auflisten von Aminosäureresten aufgebaut, beginnend mit dem N-Terminus, mit dem Hinzufügen eines Suffixes-il, mit Ausnahme der letzten C-terminalen Aminosäure, für die ihr vollständiger Name beibehalten wird. Mit anderen Worten, die Namen
Aminosäuren, die aufgrund ihrer „eigenen“ COOH-Gruppe eine Peptidbindung eingegangen sind, enden im Namen des Peptids mit -yl: Alanyl, Valyl usw. (für Reste von Asparagin- und Glutaminsäure werden die Namen "Aspartyl" bzw. "Glutamyl" verwendet). Die Namen und Symbole von Aminosäuren weisen auf ihre Zugehörigkeit hin l -row, sofern nicht anders angegeben ( d oder dl).
Manchmal wird in der abgekürzten Schreibweise mit den Symbolen H (als Teil der Aminogruppe) und OH (als Teil der Carboxylgruppe) die Unsubstitution der funktionellen Gruppen der endständigen Aminosäuren angegeben. Dieses Verfahren ist geeignet, funktionelle Derivate von Peptiden darzustellen; zum Beispiel wird das Amid des obigen Peptids an der C-terminalen Aminosäure als H-Asn-Gly-Phe-NH2 geschrieben.
Peptide kommen in allen Organismen vor. Im Gegensatz zu Proteinen haben sie eine heterogenere Aminosäurezusammensetzung, insbesondere enthalten sie häufig Aminosäuren d -Serie. Strukturell sind sie auch vielfältiger: Sie enthalten zyklische Fragmente, verzweigte Ketten usw.
Einer der häufigsten Vertreter von Tripeptiden - Glutathion- kommt im Körper aller Tiere, in Pflanzen und Bakterien vor.
Cystein in der Zusammensetzung von Glutathion bestimmt die Möglichkeit der Existenz von Glutathion sowohl in reduzierter als auch in oxidierter Form.
Glutathion ist an einer Reihe von Redoxprozessen beteiligt. Es erfüllt die Funktion eines Proteinschutzes, d. h. einer Substanz, die Proteine mit freien Thiolgruppen SH vor Oxidation unter Bildung von Disulfidbindungen -S-S- schützt. Dies gilt für solche Proteine, für die ein solches Verfahren unerwünscht ist. Glutathion übernimmt in diesen Fällen die Wirkung des Oxidationsmittels und „schützt“ so das Protein. Bei der Oxidation von Glutathion kommt es aufgrund einer Disulfidbindung zu einer intermolekularen Vernetzung zweier Tripeptidfragmente. Der Vorgang ist reversibel.
12.3. Sekundärstruktur von Polypeptiden und Proteinen
Hochmolekulare Polypeptide und Proteine zeichnen sich neben der Primärstruktur auch durch höhere Organisationsebenen aus, die als bezeichnet werden sekundär, tertiär und Quartär Strukturen.
Die Sekundärstruktur wird durch die räumliche Orientierung der Hauptpolypeptidkette beschrieben, während die Tertiärstruktur durch die dreidimensionale Architektur des gesamten Proteinmoleküls beschrieben wird. Sowohl die Sekundär- als auch die Tertiärstruktur sind mit der geordneten Anordnung der makromolekularen Kette im Raum verbunden. Die Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen wird im Rahmen der Biochemie diskutiert.
Es wurde rechnerisch gezeigt, dass eine der günstigsten Konformationen für die Polypeptidkette die räumliche Anordnung in Form einer rechtsgängigen Helix, genannt α-Helix(Abb. 12.3, a).
Die räumliche Anordnung einer α-helikalen Polypeptidkette kann man sich vorstellen, indem man sich vorstellt, dass sie sich um eine bestimmte Kette wickelt
Reis. 12.3.α-helikale Konformation der Polypeptidkette
Zylinder (siehe Abb. 12.3, b). Im Durchschnitt gibt es 3,6 Aminosäurereste pro Windung der Helix, die Helixsteigung beträgt 0,54 nm und der Durchmesser 0,5 nm. Die Ebenen zweier benachbarter Peptidgruppen stehen in einem Winkel von 108°, und die Seitenreste von Aminosäuren befinden sich auf der Außenseite der Helix, d. h. sie sind sozusagen von der Oberfläche des Zylinders gerichtet.
Die Hauptrolle bei der Fixierung einer solchen Konformation der Kette spielen Wasserstoffbrückenbindungen, die in der α-Helix zwischen dem Carbonylsauerstoffatom jedes ersten und dem Wasserstoffatom der NH-Gruppe jedes fünften Aminosäurerests gebildet werden.
Wasserstoffbrückenbindungen sind nahezu parallel zur Achse der α-Helix ausgerichtet. Sie halten die Kette in einem verdrehten Zustand.
Typischerweise sind Proteinketten nicht vollständig aufgerollt, sondern nur teilweise. Proteine wie Myoglobin und Hämoglobin enthalten ziemlich lange α-helikale Regionen, wie die Myoglobinkette.
um 75% spiralisiert. Bei vielen anderen Proteinen kann der Anteil an helikalen Regionen in der Kette gering sein.
Eine andere Art von Sekundärstruktur von Polypeptiden und Proteinen ist β-Struktur, auch genannt gefaltetes Blatt, oder gefaltete Schicht. Gefaltete Blätter enthalten langgestreckte Polypeptidketten, die durch viele Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidgruppen dieser Ketten verbunden sind (Abb. 12.4). Viele Proteine enthalten gleichzeitig α-helikale und β-Faltblattstrukturen.
Reis. 12.4.Die Sekundärstruktur der Polypeptidkette in Form eines gefalteten Blattes (β-Struktur)
Es gibt nur 20 grundlegende Aminosäuren, deren Namen mit zufälligen Momenten verbunden sind. Alle Aminosäuren, die Bestandteil natürlicher Proteine sind, sind α-Aminosäuren. Das bedeutet, dass sich die Amino- und Carboxylgruppen am selben Kohlenstoffatom befinden.
1. Aminoessigsäure (Glycin);
2. 
α-Aminopropansäure (Alanin);
3. 
α-Aminopentansäure (Valin);
4. 
α-Aminoisocapronsäure (Leucin);
5. 
α-Amino-β-methylvaleriansäure (Isoleucin);
6. 
α-Amino-β-hydroxypropansäure (Serin);
7. 
α-Amino-β-hydroxybuttersäure (Threonin);
Schwefelhaltig:
8. 
α-Amino-β-mercaptopropansäure (Cystein);
9. 
α-Amino-γ-methylthiobuttersäure (Methionin);
10. 
α-Aminobernsteinsäure (Asparaginsäure);
11. 
Asparaginsäureamid (Asparagin);
12. 
α-Aminoglutarsäure (Glutaminsäure);
13. 
α-Aminoglutarsäureamid (Gutamin);
14. 
α,ε-Diaminocapronsäure (Leucin);
15. 
α-Amino-δ-guanidylovaleriansäure
(Arginin);
Zyklisch :
16. 
α-Amino-β-phenylpropansäure (Phenylalanin);
17. 
α-Amino-β-para-hydroxyphenylproansäure (Tyrosin);
18. 
α-Amino-β-imidozolylpropansäure (Histedin);
19. 
α-Amino-β-indolylpropansäure (Tryptophan);
20. 
α-Tetrahydropyrolcarbonsäure (Prolin).
Alle natürlichen Aminosäuren gehören zur L-stereochemischen Reihe, D-Reihe nur ausnahmsweise bei Bakterien, als Teil von Kapseln zum Schutz von Bakterien vor der Einwirkung von Enzymen.
Vortrag 3.
Jede Aminosäure hat ihre eigenen einzigartigen physikalischen und chemischen Eigenschaften - den isoelektrischen Punkt, d.h. der pH-Wert des Mediums, bei dem die Lösung dieser Aminosäure elektrisch neutral ist. (q = 0).
Betrachten wir eine solche Säure in einem wässrigen Medium, so tritt sowohl im sauren als auch im basischen Typ eine Dissoziation auf - ein Bipolarion.
Im Körper von Säugetieren enthält die Leber das Enzym D-Aminosäureoxidase, das selektiv aus der Nahrung stammende D-Aminosäuren zerstört. D-Aminosäuren wurden in einigen Peptiden von Mikroorganismen gefunden. Darüber hinaus sind D-Aminosäuren Bestandteil einer Vielzahl von Antibiotika. Beispielsweise sind D-Valin, D-Leucin Teil des Antibiotikums Borderidin, D-Phenylalanin ist Teil von Borderidin-C, Penicillin enthält ein ungewöhnliches Fragment D-Dimethylcystein.
Der Prozess der Racimisierung (Übergang von D zu L) erfolgt nicht enzymatisch und ist daher sehr langsam. Dies ist die Grundlage für die Altersbestimmung von Säugetieren.
Alle Aminosäuren haben in ihrer Zusammensetzung eine Amino- und eine Carboxylgruppe, sie haben die Eigenschaften von Aminen und Carbonsäuren. Außerdem werden α-Aminosäuren charakterisiert Ninhydrin-Reaktion(häufig bei Proteinen). Bei einer alkoholischen Ninhydrinlösung tritt sehr schnell eine blauviolette Farbe auf, bei gelbem Propin.
Ende des 19. Jahrhunderts gab es eine Kontroverse darüber, wie Aminosäuren eine Bindung eingehen; wenn Sie zwei Aminosäuren nehmen und zusammenfügen, erhalten Sie niemals eine lineare Struktur (aufgrund der Thermodynamik findet eine Zyklisierung statt). Im 19. Jahrhundert war es nicht möglich, ein Polypeptid zu erhalten.
Lineare Moleküle funktionieren nicht. Aus thermodynamischer Sicht ist es vorteilhafter, 2H 2 O abzuspalten, als ein lineares Molekül zu bilden.
1888 schlug der Chemiker Danilevsky vor, dass Proteine Polypeptide sind, lineare Moleküle, die durch die Wirkung der Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure unter Wasserabspaltung gebildet werden und ein Dipeptid entsteht:
Es entsteht eine Amidbindung (bei Proteinen eine Peptidbindung), diese Peptidbindungen sind nur durch ein Kohlenstoffatom getrennt. Basierend Biuret-Reaktion Danilevsky hat eine solche Schlussfolgerung gezogen. Dies ist die Reaktion einer Proteinlösung mit Kupfersulfat in alkalischem Medium, es entsteht eine blauviolette Farbe, ein Chilatkomplex mit Kupferionen wird gebildet, da die Peptidbindung in Proteinmolekülen eine bestimmte Struktur hat . Aufgrund der Keto-Enol-Tautomerie ist es halb doppelt, halb einfach. Typische Reaktion mit Cu(OH) 2:
Die Biuret-Reaktion ist typisch für Biuret- (Abb. 1), für Malonamid- (Abb. 2) Proteine.
Um endgültig zu beweisen, dass Weiße Polypeptide sind, synthetisierte Fischer 1901 ein Polypeptid, unabhängig von ihm synthetisierte auch Hoffmann ein Polypeptid:
Synthese eines Polypeptids nach Fischer:
Das Produkt ergab eine Biuretreaktion, war schlecht löslich, hatte keine biologische Aktivität, wurde durch protolytische Enzyme gespalten, und Enzyme sind spezifische Biokatalysatoren, die natürliche Proteine abbauen, was bedeutet, dass dieses Produkt die gleiche Struktur wie natürliche Proteine hat.
Derzeit wurden mehr als 2.000 verschiedene Proteine synthetisiert. Die Hauptsache bei der Proteinsynthese ist der Schutz der Aminogruppe und die Aktivierung der Carboxylgruppe, damit die Synthese gerichtet ist. Aminogruppen werden durch Acylierung geschützt, dazu werden sie mit Trichloressigsäureanhydriden behandelt und eine Trifluoracylgruppe eingeführt oder nach Zener (Benzylester der Chlorkohlensäure) behandelt.
Für die Synthese jedes bestimmten Polypeptids, für das Nähen einer bestimmten Stelle, können eigene Verfahren durchgeführt werden.
Schutz durch Zerves, Aktivierung durch Curtius, Aufhebung des Schutzes durch Beckmann :
Festphasensynthese von Polypeptiden und Proteinen, ein spezifisches Merkmal der Polypeptidsynthese ist eine große Anzahl von Operationen des gleichen Typs. Eine Methode wurde entwickelt von Robert Maryfilod . Monomere sind Aminosäuren, die zur Synthese verwendet werden und eine geschützte Aminogruppe und aktivierte Carboxylgruppen enthalten - Synthone. Merifield schlug vor: Um das erste Monomer auf einem Polymerharz (unlöslicher Träger) zu fixieren und alle nachfolgenden Operationen mit einem Polypeptid durchzuführen, das auf einer Polymerbasis wächst, werden das nächste Synthon und ein Reagenz abwechselnd zum Harz hinzugefügt, um die endständige Schutzgruppe zu entfernen . Die chemischen Schritte werden durch geeignete Waschungen unterbrochen. Während des gesamten Prozesses bleibt das Polypeptid an das Harz gebunden. Dieser Prozess kann leicht automatisiert werden, indem die Änderung der Strömungen durch die Säule programmiert wird. Synthesizer werden derzeit entwickelt. In der Endstufe der Synthese wird das Polypeptid kovalent an das Harz gebunden, von diesem Harz entfernt und die Schutzgruppe entfernt. Eines der größten Probleme bei der Festphasensynthese ist die Racimisierung von Aminosäuren während der Synthese. Dies ist bei dieser Synthese besonders gefährlich, da Es gibt keine Zwischenschritte zur Isolierung von Racimaten. Momentan gibt es keine Methoden der Sezession, aber es gibt Bedingungen dafür, dass die Rationalisierung so gering wie möglich ist. Merifield selbst erhielt mit dieser Methode mehrere Polypeptide auf einmal, Bradykidin wurde gewonnen - ein Hormon mit gefäßerweiternder Wirkung, Angiotensin - ein Hormon, das den Blutdruck erhöht, das Enzym Ribonuklease, das die Hydrolyse von RNA katalysiert.
Die Produktausbeute nach diesem Verfahren ist mit den bisher verwendeten Verfahren nicht wesentlich vergleichbar. Mit Hilfe der Automatisierung kann dieses Verfahren im industriellen Maßstab eingesetzt werden.
Jedes Polypeptid hat einen N-Terminus und einen weiteren C-Terminus. Die beteiligte Aminosäure verändert die Endung zu il
Glycyl-Valyl-Tyrosyl-Histedin-Asparagyl-Prolin. Zur Bestimmung der Aminosäuren im Polypeptid ist eine Hydrolyse erforderlich, sie wird 24 Stunden bei 100°C mit 6 N Salzsäure durchgeführt. Weiterhin werden die Hydrolyseprodukte analysiert – getrennt durch Ionenaustauschchromatographie auf einer Säule aus sulfoniertem Polystyrol. Anschließend wird die Säule mit Citratpuffer gewaschen. Anhand der Elutionsmittelmenge wird beurteilt, welche Säuren, d.h. Saure Säuren werden zuerst ausgewaschen und basische Säuren werden zuletzt ausgewaschen. Auf diese Weise kann bestimmt werden, an welcher Stelle welche Aminosäure passiert ist, und die Menge wird photometrisch mit Nindrin bestimmt, diese Methode kann 1 μg bestimmen. Wenn 1 ng bestimmt werden müssen, wird Fluorscanin verwendet, das mit α-Aminosäuren reagiert und eine stark fluoreszierende Verbindung bildet. Sie bestimmen, welche und wie viele Aminosäuren sich befinden, aber die Reihenfolge der Aminosäuren kann nicht bestimmt werden.
Fluorolanin:
Es ist kein Geheimnis, dass eine Person Protein braucht, um das Leben auf einem hohen Niveau zu halten - eine Art Baumaterial für Körpergewebe; Proteine enthalten 20 Aminosäuren, deren Namen einem gewöhnlichen Büroangestellten wahrscheinlich nichts sagen. Jeder Mensch, besonders wenn wir über Frauen sprechen, hat schon einmal von Kollagen und Keratin gehört – das sind Proteine, die für das Aussehen von Nägeln, Haut und Haaren verantwortlich sind.
Aminosäuren – was ist das?
Aminosäuren (oder Aminocarbonsäuren; AMA; Peptide) sind organische Verbindungen, die zu 16 % aus Aminen – organischen Derivaten des Ammoniums – bestehen, was sie von Kohlenhydraten und Lipiden unterscheidet. Sie sind an der Proteinbiosynthese des Körpers beteiligt: Im Verdauungssystem werden unter dem Einfluss von Enzymen alle mit der Nahrung aufgenommenen Proteine zu AMK zerstört. Insgesamt gibt es in der Natur etwa 200 Peptide, aber nur 20 grundlegende Aminosäuren sind am Aufbau des menschlichen Körpers beteiligt, die in austauschbare und unersetzliche unterteilt sind; manchmal gibt es einen dritten Typ - halb austauschbar (bedingt austauschbar).
Nicht essentielle Aminosäuren
Nicht-essentielle Aminosäuren sind solche, die sowohl mit der Nahrung aufgenommen als auch direkt im menschlichen Körper aus anderen Stoffen reproduziert werden.
- Alanin ist ein Monomer von biologischen Verbindungen und Proteinen. Führt einen der dominierenden Wege der Glukogenese durch, das heißt, es wird in der Leber zu Glukose und umgekehrt. Ein hochaktiver Teilnehmer an Stoffwechselprozessen im Körper.
- Arginin ist ein AMA, das im Körper eines Erwachsenen synthetisiert werden kann, aber nicht in der Lage ist, im Körper eines Kindes synthetisiert zu werden. Fördert die Produktion von Wachstumshormonen und anderen. Der einzige Träger von stickstoffhaltigen Verbindungen im Körper. Hilft, die Muskelmasse zu erhöhen und Fett zu reduzieren.
- Asparagin ist ein Peptid, das am Stickstoffstoffwechsel beteiligt ist. Bei der Reaktion mit dem Enzym Asparaginase spaltet es Ammoniak ab und wird zu Asparaginsäure.
- Asparaginsäure - beteiligt sich an der Bildung von Immunglobulin, deaktiviert Ammoniak. Notwendig bei Fehlfunktionen des Nerven- und Herz-Kreislauf-Systems.
- Histidin – zur Vorbeugung und Behandlung von Magen-Darm-Erkrankungen; macht einen positiven Unterschied im Kampf gegen AIDS. Schützt den Körper vor den schädlichen Auswirkungen von Stress.
- Glycin ist eine Neurotransmitter-Aminosäure. Wird als mildes Beruhigungsmittel und Antidepressivum verwendet. Verstärkt die Wirkung einiger Nootropika.
- Glutamin - in großem Volumen Aktivator von Gewebereparaturprozessen.
- Glutaminsäure - hat eine Neurotransmitterwirkung und stimuliert auch Stoffwechselvorgänge im zentralen Nervensystem.
- Prolin ist einer der Bestandteile fast aller Proteine. Sie sind besonders reich an Elastin und Kollagen, die für die Elastizität der Haut verantwortlich sind.
- Serin - AMK, das in den Neuronen des Gehirns enthalten ist und auch zur Freisetzung großer Energiemengen beiträgt. Es ist ein Derivat von Glycin.
- Tyrosin ist ein Bestandteil tierischer und pflanzlicher Gewebe. Kann aus Phenylalanin durch die Wirkung des Enzyms Phenylalaninhydroxylase reproduziert werden; der umgekehrte Vorgang findet nicht statt.
- Cystein ist einer der Bestandteile von Keratin, das für die Festigkeit und Elastizität von Haaren, Nägeln und Haut verantwortlich ist. Es ist auch ein Antioxidans. Kann aus Serin hergestellt werden.
Aminosäuren, die im Körper nicht synthetisiert werden können, sind essentiell
Essentielle Aminosäuren sind solche, die im menschlichen Körper nicht gebildet werden können und nur aus der Nahrung stammen können.
- Valin ist ein AMA, das in fast allen Proteinen vorkommt. Erhöht die Muskelkoordination und reduziert die Empfindlichkeit des Körpers gegenüber Temperaturänderungen. Unterstützt das Hormon Serotonin auf hohem Niveau.
- Isoleucin ist ein natürliches Anabolikum, das im Prozess der Oxidation Muskel- und Gehirngewebe energetisiert.
- Leucin ist eine Aminosäure, die den Stoffwechsel verbessert. Es ist eine Art „Erbauer“ der Eiweißstruktur.
- Diese drei AMCs sind Teil des sogenannten BCAA-Komplexes, der besonders bei Sportlern gefragt ist. Die Substanzen dieser Gruppe dienen als Quelle für die Erhöhung des Volumens der Muskelmasse, die Reduzierung der Fettmasse und die Erhaltung der Gesundheit bei besonders intensiver körperlicher Anstrengung.
- Lysin ist ein Peptid, das die Geweberegeneration, die Produktion von Hormonen, Enzymen und Antikörpern beschleunigt. Verantwortlich für die Stärke der Blutgefäße, enthalten in Muskelprotein und Kollagen.
- Methionin - ist an der Synthese von Cholin beteiligt, dessen Mangel zu einer erhöhten Fettansammlung in der Leber führen kann.
- Threonin - verleiht den Sehnen Elastizität und Festigkeit. Es hat eine sehr positive Wirkung auf den Herzmuskel und den Zahnschmelz.
- Tryptophan - unterstützt die emotionale Verfassung, da es im Körper in Serotonin umgewandelt wird. Unverzichtbar bei Depressionen und anderen psychischen Störungen.
- Phenylalanin – verbessert das Hautbild und normalisiert die Pigmentierung. Unterstützt das psychische Wohlbefinden, indem es die Stimmung verbessert und Klarheit ins Denken bringt.
Andere Methoden zur Klassifizierung von Peptiden
Wissenschaftlich werden die 20 essentiellen Aminosäuren anhand der Polarität ihrer Seitenkette, also der Radikale, unterteilt. Somit werden vier Gruppen unterschieden: (aber nicht geladen), positiv geladen und negativ geladen.
Unpolar sind: Valin, Alanin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Glycin, Tryptophan, Phenylalanin, Prolin. Asparagin- und Glutaminsäure wiederum werden als polar eingestuft und haben eine negative Ladung. Polar, mit einer positiven Ladung, genannt Arginin, Histidin, Lysin. Aminosäuren mit Polarität, aber ohne Ladung umfassen direkt Cystein, Glutamin, Serin, Tyrosin, Threonin, Asparagin.
20 Aminosäuren: Formeln (Tabelle)
Aminosäure | Abkürzung | |
Asparagin | ||
Asparaginsäure | ||
Histidin | ||
Glutamin | ||
Glutaminsäure | ||
Isoleucin | ||
Methionin | ||
Tryptophan | ||
Phenylalanin | ||
Auf dieser Grundlage kann festgestellt werden, dass alle 20 in der obigen Tabelle Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff und Sauerstoff in ihrer Zusammensetzung enthalten.
Aminosäuren: Teilnahme am Leben der Zelle
Aminocarbonsäuren sind an der biologischen Synthese von Proteinen beteiligt. Die Proteinbiosynthese ist der Prozess der Modellierung einer Polypeptidkette ("poly" - viele) aus Aminosäureresten. Der Prozess findet am Ribosom statt – einem Organell innerhalb der Zelle, das direkt für die Biosynthese verantwortlich ist.
Informationen werden nach dem Prinzip der Komplementarität (A-T, C-G) aus einem Abschnitt der DNA-Kette gelesen, bei der Erstellung von m-RNA (Matrix-RNA oder i-RNA - Informations-RNA - identisch gleiche Konzepte) wird die stickstoffhaltige Base Thymin ersetzt von uracil. Weiterhin wird nach dem gleichen Prinzip ein Transport-Aminosäuremolekül zum Ort der Synthese geschaffen. T-RNA wird durch Tripletts (Codons) kodiert (Beispiel: WAU), und wenn Sie wissen, welche stickstoffhaltigen Basen ein Triplett darstellt, können Sie herausfinden, welche Aminosäure es trägt.
Lebensmittelgruppen mit dem höchsten AUA-Gehalt
Milchprodukte und Eier enthalten wichtige Stoffe wie Valin, Leucin, Isoleucin, Arginin, Tryptophan, Methionin und Phenylalanin. Fisch, weißes Fleisch haben einen hohen Gehalt an Valin, Leucin, Isoleucin, Histidin, Methionin, Lysin, Phenylalanin, Tryptophan. Hülsenfrüchte, Getreide und Getreide sind reich an Valin, Leucin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Threonin, Methionin. Nüsse und verschiedene Samen sättigen den Körper mit Threonin, Isoleucin, Lysin, Arginin und Histidin.
Nachfolgend finden Sie den Aminosäuregehalt einiger Lebensmittel.
Die größten Mengen an Tryptophan und Methionin finden sich in Hartkäse, Lysin – in Kaninchenfleisch, Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin und Phenylalanin – in Soja. Wenn Sie eine Diät zusammenstellen, die auf der Aufrechterhaltung eines normalen BUN basiert, sollten Sie auf Tintenfisch und Erbsen achten, und Kartoffeln und Kuhmilch können in Bezug auf den Peptidgehalt als die ärmsten bezeichnet werden.
Aminosäuremangel beim Vegetarismus
Dass es solche Aminosäuren gibt, die ausschließlich in tierischen Produkten vorkommen, ist ein Mythos. Darüber hinaus haben Wissenschaftler herausgefunden, dass pflanzliches Protein vom menschlichen Körper besser aufgenommen wird als tierisches. Wenn Sie sich jedoch für Vegetarismus als Lebensstil entscheiden, ist es sehr wichtig, die Diät zu befolgen. Das Hauptproblem besteht darin, dass hundert Gramm Fleisch und die gleiche Menge Bohnen prozentual unterschiedlich viel AUA enthalten. Zunächst ist es notwendig, Aufzeichnungen über den Gehalt an Aminosäuren in der verzehrten Nahrung zu führen, dann sollte dies zum Automatismus führen.
Wie viele Aminosäuren sollten pro Tag aufgenommen werden?
In der modernen Welt enthalten absolut alle Lebensmittel die für eine Person notwendigen Nährstoffe, also sollten Sie sich keine Sorgen machen: Alle 20 Proteinaminosäuren werden sicher mit der Nahrung versorgt, und diese Menge reicht für eine Person aus, die ein normales Leben führt und zumindest ein wenig auf seine Ernährung achten.
Die Ernährung des Sportlers muss mit Proteinen gesättigt sein, denn ohne sie ist es einfach unmöglich, Muskelmasse aufzubauen. Körperliche Betätigung führt zu einem kolossalen Verbrauch von Aminosäuren, so dass professionelle Bodybuilder gezwungen sind, spezielle Nahrungsergänzungsmittel einzunehmen. Bei intensivem Muskelaufbau kann die Proteinmenge bis zu hundert Gramm Protein pro Tag erreichen, für den täglichen Verzehr ist eine solche Diät jedoch nicht geeignet. Jedes Nahrungsergänzungsmittel impliziert eine Anweisung mit dem Inhalt verschiedener AUAs in einer Dosis, die vor der Verwendung des Arzneimittels gelesen werden muss.
Die Wirkung von Peptiden auf die Lebensqualität eines gewöhnlichen Menschen
Der Bedarf an Proteinen besteht nicht nur bei Sportlern. Beispielsweise beeinflussen die Proteine Elastin, Keratin, Kollagen das Aussehen von Haaren, Haut, Nägeln sowie die Flexibilität und Beweglichkeit der Gelenke. Eine Reihe von Aminosäuren wirken auf den Körper, halten das Fettgleichgewicht auf einem optimalen Niveau und liefern genügend Energie für den Alltag. Schließlich wird im Lebensprozess auch bei der passivsten Lebensweise Energie verbraucht, zumindest zum Atmen. Darüber hinaus ist die kognitive Aktivität bei einem Mangel an bestimmten Peptiden ebenfalls unmöglich; die Aufrechterhaltung des psycho-emotionalen Zustands erfolgt unter anderem auf Kosten der AMC.
Aminosäuren und Sport
Die Ernährung von Profisportlern beinhaltet eine perfekt ausgewogene Ernährung, die zur Aufrechterhaltung des Muskeltonus beiträgt. Sie machen das Leben sehr einfach und wurden speziell für Sportler entwickelt, die daran arbeiten, Muskelmasse aufzubauen.
Wie bereits erwähnt, sind Aminosäuren die Hauptbausteine von Proteinen, die für das Muskelwachstum benötigt werden. Sie sind auch in der Lage, den Stoffwechsel zu beschleunigen und Fett zu verbrennen, was auch für eine schöne Muskelentspannung wichtig ist. Bei hartem Training ist es notwendig, die Aufnahme von BUAs zu erhöhen, da sie den Muskelaufbau beschleunigen und Schmerzen nach dem Training reduzieren.
Die 20 Aminosäuren in Proteinen können sowohl als Teil von Aminocarbonsäurekomplexen als auch über die Nahrung aufgenommen werden. Wenn Sie sich für eine ausgewogene Ernährung entscheiden, müssen Sie unbedingt alle Gramm berücksichtigen, was bei einer hohen Arbeitsbelastung des Tages schwer umzusetzen ist.
Was passiert mit dem menschlichen Körper bei einem Mangel oder Überschuss an Aminosäuren?
Die Hauptsymptome eines Aminosäuremangels sind: schlechte Gesundheit, Appetitlosigkeit, brüchige Nägel, erhöhte Müdigkeit. Auch bei einem fehlenden BUN gibt es eine Vielzahl unangenehmer Begleiterscheinungen, die das Wohlbefinden und die Leistungsfähigkeit erheblich beeinträchtigen.
Eine Übersättigung mit Aminosäuren kann zu Funktionsstörungen des Herz-Kreislauf- und Nervensystems führen, was wiederum nicht weniger gefährlich ist. Im Gegenzug können ähnliche Symptome wie bei einer Lebensmittelvergiftung auftreten, die ebenfalls nichts Angenehmes mit sich bringen.
Bei allem, was Sie wissen müssen, wann Sie aufhören müssen, sollte die Aufrechterhaltung eines gesunden Lebensstils nicht zu einem Überfluss an bestimmten „nützlichen“ Substanzen im Körper führen. Wie der Klassiker schrieb: „Das Bessere ist der Feind des Guten.“
In dem Artikel haben wir die Formeln und Namen aller 20 Aminosäuren untersucht, die Tabelle mit dem Inhalt der wichtigsten AMK in Produkten ist oben angegeben.
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