Es gibt nur 20 grundlegende Aminosäuren, deren Namen mit zufälligen Momenten verbunden sind. Alle Aminosäuren, die Bestandteil natürlicher Proteine ​​sind, sind α-Aminosäuren. Das bedeutet, dass sich die Amino- und Carboxylgruppen am selben Kohlenstoffatom befinden.

1. Aminoessigsäure (Glycin);

2. α-Aminopropansäure (Alanin);

3. α-Aminopentansäure (Valin);

4. α-Aminoisocapronsäure (Leucin);

5. α-Amino-β-methylvaleriansäure (Isoleucin);

6. α-Amino-β-hydroxypropansäure (Serin);

7. α-Amino-β-hydroxybuttersäure (Threonin);

Schwefelhaltig:

8. α-Amino-β-mercaptopropansäure (Cystein);

9. α-Amino-γ-methylthiobuttersäure (Methionin);

10. α-Aminobernsteinsäure (Asparaginsäure);

11. Asparaginsäureamid (Asparagin);

12. α-Aminoglutarsäure (Glutaminsäure);

13. α-Aminoglutarsäureamid (Gutamin);

14. α,ε-Diaminocapronsäure (Leucin);

15. α-Amino-δ-guanidylovaleriansäure

(Arginin);

Zyklisch :

16. α-Amino-β-phenylpropansäure (Phenylalanin);

17. α-Amino-β-para-hydroxyphenylproansäure (Tyrosin);

18. α-Amino-β-imidozolylpropansäure (Histedin);

19. α-Amino-β-indolylpropansäure (Tryptophan);

20. α-Tetrahydropyrolcarbonsäure (Prolin).

Alle natürlichen Aminosäuren gehören zur L-stereochemischen Reihe, D-Reihe nur ausnahmsweise bei Bakterien, als Teil von Kapseln zum Schutz von Bakterien vor der Einwirkung von Enzymen.

Vortrag 3.

Jede Aminosäure hat ihre eigenen einzigartigen physikalischen und chemischen Eigenschaften - den isoelektrischen Punkt, d.h. der pH-Wert des Mediums, bei dem die Lösung dieser Aminosäure elektrisch neutral ist. (q = 0).

Betrachten wir eine solche Säure in einem wässrigen Medium, so tritt sowohl im sauren als auch im basischen Typ eine Dissoziation auf - ein Bipolarion.

Im Körper von Säugetieren enthält die Leber das Enzym D-Aminosäureoxidase, das selektiv aus der Nahrung stammende D-Aminosäuren zerstört. D-Aminosäuren wurden in einigen Peptiden von Mikroorganismen gefunden. Darüber hinaus sind D-Aminosäuren Bestandteil einer Vielzahl von Antibiotika. Beispielsweise sind D-Valin, D-Leucin Teil des Antibiotikums Borderidin, D-Phenylalanin ist Teil von Borderidin-C, Penicillin enthält ein ungewöhnliches Fragment D-Dimethylcystein.



Der Prozess der Racimisierung (Übergang von D zu L) erfolgt nicht enzymatisch und ist daher sehr langsam. Dies ist die Grundlage für die Altersbestimmung von Säugetieren.

Alle Aminosäuren haben in ihrer Zusammensetzung eine Amino- und eine Carboxylgruppe, sie haben die Eigenschaften von Aminen und Carbonsäuren. Außerdem werden α-Aminosäuren charakterisiert Ninhydrin-Reaktion(häufig bei Proteinen). Bei einer alkoholischen Ninhydrinlösung tritt sehr schnell eine blauviolette Farbe auf, bei gelbem Propin.

Ende des 19. Jahrhunderts gab es eine Kontroverse darüber, wie Aminosäuren eine Bindung eingehen; wenn Sie zwei Aminosäuren nehmen und zusammenfügen, erhalten Sie niemals eine lineare Struktur (aufgrund der Thermodynamik findet eine Zyklisierung statt). Im 19. Jahrhundert war es nicht möglich, ein Polypeptid zu erhalten.

Lineare Moleküle funktionieren nicht. Aus thermodynamischer Sicht ist es vorteilhafter, 2H 2 O abzuspalten, als ein lineares Molekül zu bilden.

1888 schlug der Chemiker Danilevsky vor, dass Proteine ​​​​Polypeptide sind, lineare Moleküle, die durch die Wirkung der Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure unter Wasserabspaltung gebildet werden und ein Dipeptid entsteht:

Es entsteht eine Amidbindung (bei Proteinen eine Peptidbindung), diese Peptidbindungen sind nur durch ein Kohlenstoffatom getrennt. Basierend Biuret-Reaktion Danilevsky hat eine solche Schlussfolgerung gezogen. Dies ist die Reaktion einer Proteinlösung mit Kupfersulfat in alkalischem Medium, es entsteht eine blauviolette Farbe, ein Chilatkomplex mit Kupferionen wird gebildet, da die Peptidbindung in Proteinmolekülen eine bestimmte Struktur hat . Aufgrund der Keto-Enol-Tautomerie ist es halb doppelt, halb einfach. Typische Reaktion mit Cu(OH) 2:

Die Biuret-Reaktion ist typisch für Biuret- (Abb. 1), für Malonamid- (Abb. 2) Proteine.

Um endgültig zu beweisen, dass Weiße Polypeptide sind, synthetisierte Fischer 1901 ein Polypeptid, unabhängig von ihm synthetisierte auch Hoffmann ein Polypeptid:

Synthese eines Polypeptids nach Fischer:

Das Produkt ergab eine Biuretreaktion, war schlecht löslich, hatte keine biologische Aktivität, wurde durch protolytische Enzyme gespalten, und Enzyme sind spezifische Biokatalysatoren, die natürliche Proteine ​​abbauen, was bedeutet, dass dieses Produkt die gleiche Struktur wie natürliche Proteine ​​hat.

Derzeit wurden mehr als 2.000 verschiedene Proteine ​​synthetisiert. Die Hauptsache bei der Proteinsynthese ist der Schutz der Aminogruppe und die Aktivierung der Carboxylgruppe, damit die Synthese gerichtet ist. Aminogruppen werden durch Acylierung geschützt, dazu werden sie mit Trichloressigsäureanhydriden behandelt und eine Trifluoracylgruppe eingeführt oder nach Zener (Benzylester der Chlorkohlensäure) behandelt.

Für die Synthese jedes bestimmten Polypeptids, für das Nähen einer bestimmten Stelle, können eigene Verfahren durchgeführt werden.

Schutz durch Zerves, Aktivierung durch Curtius, Aufhebung des Schutzes durch Beckmann :

Festphasensynthese von Polypeptiden und Proteinen, ein spezifisches Merkmal der Polypeptidsynthese ist eine große Anzahl von Operationen des gleichen Typs. Eine Methode wurde entwickelt von Robert Maryfilod . Monomere sind Aminosäuren, die zur Synthese verwendet werden und eine geschützte Aminogruppe und aktivierte Carboxylgruppen enthalten - Synthone. Merifield schlug vor: Um das erste Monomer auf einem Polymerharz (unlöslicher Träger) zu fixieren und alle nachfolgenden Operationen mit einem Polypeptid durchzuführen, das auf einer Polymerbasis wächst, werden das nächste Synthon und ein Reagenz abwechselnd zum Harz hinzugefügt, um die endständige Schutzgruppe zu entfernen . Die chemischen Schritte werden durch geeignete Waschungen unterbrochen. Während des gesamten Prozesses bleibt das Polypeptid an das Harz gebunden. Dieser Prozess kann leicht automatisiert werden, indem die Änderung der Strömungen durch die Säule programmiert wird. Synthesizer werden derzeit entwickelt. In der Endstufe der Synthese wird das Polypeptid kovalent an das Harz gebunden, von diesem Harz entfernt und die Schutzgruppe entfernt. Eines der größten Probleme bei der Festphasensynthese ist die Racimisierung von Aminosäuren während der Synthese. Dies ist bei dieser Synthese besonders gefährlich, da Es gibt keine Zwischenschritte zur Isolierung von Racimaten. Momentan gibt es keine Methoden der Sezession, aber es gibt Bedingungen dafür, dass die Rationalisierung so gering wie möglich ist. Merifield selbst erhielt mit dieser Methode mehrere Polypeptide auf einmal, Bradykidin wurde gewonnen - ein Hormon mit gefäßerweiternder Wirkung, Angiotensin - ein Hormon, das den Blutdruck erhöht, das Enzym Ribonuklease, das die Hydrolyse von RNA katalysiert.

Die Produktausbeute nach diesem Verfahren ist mit den bisher verwendeten Verfahren nicht wesentlich vergleichbar. Mit Hilfe der Automatisierung kann dieses Verfahren im industriellen Maßstab eingesetzt werden.

Jedes Polypeptid hat einen N-Terminus und einen weiteren C-Terminus. Die beteiligte Aminosäure verändert die Endung zu il

Glycyl-Valyl-Tyrosyl-Histedin-Asparagyl-Prolin. Zur Bestimmung der Aminosäuren im Polypeptid ist eine Hydrolyse erforderlich, sie wird 24 Stunden bei 100°C mit 6 N Salzsäure durchgeführt. Weiterhin werden die Hydrolyseprodukte analysiert – getrennt durch Ionenaustauschchromatographie auf einer Säule aus sulfoniertem Polystyrol. Anschließend wird die Säule mit Citratpuffer gewaschen. Anhand der Elutionsmittelmenge wird beurteilt, welche Säuren, d.h. Saure Säuren werden zuerst ausgewaschen und basische Säuren werden zuletzt ausgewaschen. Auf diese Weise kann bestimmt werden, an welcher Stelle welche Aminosäure passiert ist, und die Menge wird photometrisch mit Nindrin bestimmt, diese Methode kann 1 μg bestimmen. Wenn 1 ng bestimmt werden müssen, wird Fluorscanin verwendet, das mit α-Aminosäuren reagiert und eine stark fluoreszierende Verbindung bildet. Sie bestimmen, welche und wie viele Aminosäuren sich befinden, aber die Reihenfolge der Aminosäuren kann nicht bestimmt werden.

Fluorolanin:

1. Welche Stoffe sind biologische Polymere? Welche Substanzen sind Monomere zum Aufbau von Biopolymermolekülen?

Biologische Polymere sind: b) Nukleinsäuren; c) Polysaccharide; e) Proteine.

Monomere zum Aufbau von Biopolymermolekülen sind: a) Aminosäuren; d) Nukleotide; e) Monosaccharide.

2. Welche funktionellen Gruppen sind charakteristisch für alle Aminosäuren? Welche Eigenschaften haben diese Gruppen?

Alle Aminosäuren sind durch das Vorhandensein einer Aminogruppe (–NH 2) mit basischen Eigenschaften und einer Carboxylgruppe (–COOH) mit sauren Eigenschaften gekennzeichnet.

3. Wie viele Aminosäuren sind am Aufbau natürlicher Proteine ​​beteiligt? Nennen Sie die gemeinsamen Strukturmerkmale dieser Aminosäuren. Wie unterscheiden sie sich?

20 Aminosäuren sind an der Bildung natürlicher Proteine ​​beteiligt. Solche Aminosäuren werden als proteinbildend bezeichnet. In ihren Molekülen sind die Carboxylgruppe und die Aminogruppe an dasselbe Kohlenstoffatom gebunden. Auf dieser Grundlage sind proteinbildende Aminosäuren einander ähnlich.

Proteinbildende Aminosäuren unterscheiden sich in der Zusammensetzung und Struktur der Seitengruppe (Radikal). Sie kann unpolar oder polar (neutral, sauer, basisch), hydrophob oder hydrophil sein, was jeder Aminosäure ihre besonderen Eigenschaften verleiht.

4. Wie werden Aminosäuren zu einer Polypeptidkette verbunden? Baue ein Dipeptid und ein Tripeptid. Um die Aufgabe abzuschließen, verwenden Sie die in Abbildung 6 gezeigten Strukturformeln der Aminosäuren.

Die Aminogruppe (–NH 2) einer Aminosäure kann mit der Carboxylgruppe (–COOH) einer anderen Aminosäure wechselwirken. Dabei wird ein Wassermolekül freigesetzt und es entsteht eine Peptidbindung zwischen dem Stickstoffatom der Aminogruppe und dem Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe. Das resultierende Molekül ist ein Dipeptid mit einer freien Aminogruppe an einem Ende des Moleküls und einer freien Carboxylgruppe am anderen. Dadurch kann das Dipeptid andere Aminosäuren an sich binden und Oligopeptide bilden. Sind mehr als 10 Aminosäurereste auf diese Weise verbunden, entsteht ein Polypeptid.

Die Strukturformel eines Dipeptids (z. B. Ala-Glu) kann wie folgt dargestellt werden:

Die Strukturformel eines Tripeptids (z. B. Glu-Ala-Lys) kann wie folgt dargestellt werden:

5. Beschreiben Sie die Ebenen der strukturellen Organisation von Proteinen. Welche chemischen Bindungen bestimmen verschiedene Ebenen der strukturellen Organisation von Proteinmolekülen?

Proteinmoleküle können verschiedene räumliche Formen annehmen, die vier Ebenen ihrer strukturellen Organisation darstellen.

Eine Kette (lineare Sequenz) von Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind, ist die Primärstruktur eines Proteinmoleküls. Jedes Protein im Körper hat eine einzigartige Primärstruktur. Basierend auf der Primärstruktur werden andere Arten von Strukturen erstellt, daher ist es die Primärstruktur, die die Form, Eigenschaften und Funktionen des Proteins bestimmt.

Die Sekundärstruktur entsteht durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Wasserstoffatomen der NH-Gruppen und den Sauerstoffatomen der CO-Gruppen verschiedener Aminosäurereste der Polypeptidkette.

Die Tertiärstruktur wird durch die Bildung von Wasserstoff, Ionen, Disulfid (SS-Bindungen zwischen Cystein-Aminosäureresten) und anderen Bindungen gebildet, die zwischen verschiedenen Atomgruppen eines Proteinmoleküls in einem wässrigen Medium entstehen. Dabei passt die Polypeptidhelix so in eine Art Knäuel (Globule), dass hydrophobe Aminosäurereste in das Innere der Globule eintauchen, während sich hydrophile an der Oberfläche befinden und mit Wassermolekülen wechselwirken.

Die Zusammensetzung der Moleküle einiger Proteine ​​​​umfasst nicht ein, sondern mehrere Polypeptide, die einen einzigen Komplex bilden. So entsteht die Quartärstruktur. Polypeptide sind nicht durch kovalente Bindungen gebunden, die Stärke der Quartärstruktur wird durch die Wechselwirkung schwacher intermolekularer Kräfte bereitgestellt.

Somit ist die Primärstruktur eines Proteinmoleküls auf das Vorhandensein von Peptidbindungen zwischen Aminosäureresten zurückzuführen. Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, die Tertiärstruktur wird durch Wasserstoff, Ionen, Disulfid usw. stabilisiert, die Quartärstruktur wird durch schwache intermolekulare Wechselwirkungen stabilisiert.

6. Mensch und Tier erhalten Aminosäuren aus der Nahrung. Aus welchen Aminosäuren können Pflanzen synthetisiert werden?

Pflanzen sind autotrophe Organismen. Sie synthetisieren Aminosäuren aus den Primärprodukten der Photosynthese (die wiederum aus Kohlendioxid und Wasser entstehen) und stickstoffhaltigen anorganischen Verbindungen (Ammoniumionen, Nitrationen). So sind in Pflanzen die Ausgangsstoffe für die Synthese von Aminosäuren CO 2, H 2 O, NH 4 + (NH 3), NO 3 -.

7. Wie viele verschiedene Tripeptide können aus drei Aminosäuremolekülen (z. B. Alanin, Lysin und Glutaminsäure) aufgebaut werden, wenn jede Aminosäure nur einmal verwendet werden kann? Werden diese Peptide die gleichen Eigenschaften haben?

Sechs Tripeptide können aufgebaut werden: Ala-Liz-Glu, Ala-Glu-Liz, Liz-Ala-Glu, Liz-Glu-Ala, Glu-Ala-Liz und Glu-Liz-Ala. Alle resultierenden Peptide haben unterschiedliche Eigenschaften.

8. Um ein Proteingemisch in seine Bestandteile aufzutrennen, wird die Methode der Elektrophorese verwendet: In einem elektrischen Feld bewegen sich einzelne Proteinmoleküle mit einer bestimmten Geschwindigkeit zu einer der Elektroden. Dabei bewegen sich einige Proteine ​​zur Kathode, andere zur Anode. Wie hängt die Struktur eines Proteinmoleküls mit seiner Fähigkeit zusammen, sich in einem elektrischen Feld zu bewegen? Was bestimmt die Bewegungsrichtung von Proteinmolekülen? Was bestimmt ihre Geschwindigkeit?

In wässrigen Lösungen sind die Radikale saurer Aminosäuren, aus denen das Protein besteht, aufgrund der Dissoziation von Carboxylgruppen negativ geladen:

–COOH → –COO – + H +

Die Reste basischer Aminosäuren haben eine positive Ladung aufgrund der Addition von Wasserstoffionen (H +) an die Stickstoffatome, aus denen diese Reste bestehen:

–NH 2 + H + → NH 3 +

Die Carboxylgruppe und die Aminogruppe, die sich an den Enden der Polypeptidkette befinden, erhalten ebenfalls eine Ladung (negativ bzw. positiv). So hat ein Proteinmolekül in einer Lösung eine bestimmte Gesamtladung, die seine Bewegung in einem elektrischen Feld bestimmt.

Die Ladung eines Proteinmoleküls hängt vom Verhältnis von sauren und basischen Aminosäureresten ab. Überwiegen im Protein saure Aminosäurereste, so ist die Gesamtladung des Moleküls negativ und es wandert zur Anode (positiv geladene Elektrode). Wenn die Reste basischer Aminosäuren überwiegen, ist die Gesamtladung des Moleküls positiv und das Protein bewegt sich zur Kathode (negativ geladene Elektrode).

Die Bewegungsgeschwindigkeit hängt hauptsächlich von der Größe der Ladung des Proteinmoleküls, seiner Masse und räumlichen Konfiguration ab.

Kapitel III. PROTEINE

§ 6. AMINOSÄUREN ALS STRUKTURELEMENTE VON PROTEINEN

natürliche Aminosäuren

Aminosäuren in lebenden Organismen finden sich hauptsächlich in der Zusammensetzung von Proteinen. Proteine ​​werden hauptsächlich aus zwanzig Standardaminosäuren aufgebaut. Sie sind a-Aminosäuren und unterscheiden sich in der Struktur der Seitengruppen (Radikale), die mit dem Buchstaben R bezeichnet werden:

Die Vielfalt der Seitenradikale von Aminosäuren spielt eine Schlüsselrolle bei der Bildung der räumlichen Struktur von Proteinen, bei der Funktion des aktiven Zentrums von Enzymen.

Die Struktur der Standardaminosäuren ist am Ende des Absatzes in Tabelle 3 angegeben. Natürliche Aminosäuren haben triviale Namen, die beim Aufschreiben der Struktur von Proteinen umständlich zu verwenden sind. Daher werden für sie Drei-Buchstaben- und Ein-Buchstaben-Bezeichnungen eingeführt, die ebenfalls in Tabelle 3 dargestellt sind.

Räumliche Isomerie

Bei allen Aminosäuren außer Glycin ist das a-Kohlenstoffatom chiral, d.h. sie sind durch optische Isomerie gekennzeichnet. Im Tisch. In 3 ist das chirale Kohlenstoffatom durch einen Stern gekennzeichnet. Beispielsweise sind für Alanin die Fischer-Projektionen beider Isomere wie folgt:

Für ihre Bezeichnung wird, wie für Kohlenhydrate, die D, L-Nomenklatur verwendet. Proteine ​​enthalten nur L-Aminosäuren.

L- und D-Isomere können sich gegenseitig ineinander umwandeln. Dieser Vorgang wird aufgerufen Racemisierung.

Interessant zu wissen! Im Weiß der Zähne - Dentin -L-Asparagindie Säure racemisiert spontan bei menschlicher Körpertemperatur mit einer Rate von 0,10 % pro Jahr. Während der Bildung von Zähnen enthält Dentin nurL-Asparaginsäure, bei einem Erwachsenen, als Ergebnis einer Racemisierung,D-Asparaginsäure. Je älter die Person, desto höher der Gehalt des D-Isomers. Durch die Bestimmung des Verhältnisses von D- und L-Isomeren kann man das Alter genau bestimmen. So wurden die Bewohner der Bergdörfer Ecuadors entlarvt, die sich zu viel Alter zuschrieben.

Chemische Eigenschaften

Aminosäuren enthalten Amino- und Carboxylgruppen. Aus diesem Grund weisen sie amphotere Eigenschaften auf, dh die Eigenschaften sowohl von Säuren als auch von Basen.

Wenn eine Aminosäure wie Glycin in Wasser gelöst wird, dissoziiert ihre Carboxylgruppe und bildet ein Wasserstoffion. Ferner ist das Wasserstoffion aufgrund des einsamen Elektronenpaars am Stickstoffatom an die Aminogruppe gebunden. Es entsteht ein Ion, in dem sowohl positive als auch negative Ladungen vorhanden sind, die sogenannten Zwitterion:

Diese Form der Aminosäure ist in einer neutralen Lösung vorherrschend. In einer sauren Umgebung bildet eine Aminosäure durch Anlagerung eines Wasserstoffions ein Kation:

Im alkalischen Milieu entsteht ein Anion:

Somit kann eine Aminosäure abhängig vom pH-Wert des Mediums positiv geladen, negativ geladen und elektrisch neutral (mit gleicher positiver und negativer Ladung) sein. Der pH-Wert einer Lösung, bei dem die Gesamtladung einer Aminosäure Null ist, wird als pH-Wert bezeichnet isoelektrischer Punkt diese Aminosäure. Für viele Aminosäuren liegt der isoelektrische Punkt in der Nähe von pH 6. Beispielsweise liegen die isoelektrischen Punkte von Glycin und Alanin bei 5,97 bzw. 6,02.

Zwei Aminosäuren können miteinander reagieren, wodurch ein Wassermolekül abgespalten wird und ein Produkt entsteht, das als bezeichnet wird Dipeptid:

Die Bindung, die zwei Aminosäuren verbindet, wird genannt Peptidbindung. Wenn wir die Buchstabenbezeichnungen von Aminosäuren verwenden, kann die Bildung eines Dipeptids wie folgt schematisch dargestellt werden:

Ähnlich, Tripeptide, Tetrapeptide usw.:

H 2 N - Lys - Ala - Gly - COOH - Tripeptid

H 2 N - trp - gis - ala - ala - COOH - Tetrapeptid

H 2 N – Tyr – Lys – Gly – Ala – Leu – Gly – Trp – COOH – Heptapeptid

Peptide, die aus einer kleinen Anzahl von Aminosäureresten bestehen, haben einen gebräuchlichen Namen Oligopeptide.

Interessant zu wissen! Viele Oligopeptide haben eine hohe biologische Aktivität. Dazu gehören eine Reihe von Hormonen, zum Beispiel stimuliert Oxytocin (Nanopeptid) die Uteruskontraktionen, Bradykinin (Nanopeptid) unterdrückt Entzündungen im Gewebe. Das Antibiotikum Gramicidin C (zyklisches Dekapeptid) stört die Regulierung der Ionendurchlässigkeit in Bakterienmembranen und tötet sie dadurch ab. Pilzgifte Amanitine (Octapeptide), die die Proteinsynthese blockieren, können beim Menschen schwere Vergiftungen verursachen. Das weithin bekannte Aspartam ist der Methylester von Aspartylphenylalanin. Aspartam hat einen süßen Geschmack und wird zum Süßen verschiedener Speisen und Getränke verwendet.

Aminosäureklassifizierung

Es gibt mehrere Ansätze zur Klassifizierung von Aminosäuren, aber am meisten bevorzugt ist die Klassifizierung basierend auf der Struktur ihrer Reste. Es gibt vier Klassen von Aminosäuren, die Reste der folgenden Typen enthalten; eines) unpolar ( oder hydrophob); 2) polar ungeladen; 3) negativ geladen und 4) positiv geladen:


Unpolare (hydrophobe) Aminosäuren umfassen unpolare aliphatische (Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin) oder aromatische (Phenylalanin und Tryptophan) R-Gruppen und eine schwefelhaltige Aminosäure, Methionin.

Polare ungeladene Aminosäuren lösen sich im Vergleich zu unpolaren besser in Wasser, sind hydrophiler, da ihre funktionellen Gruppen Wasserstoffbrückenbindungen mit Wassermolekülen bilden. Dazu gehören Aminosäuren mit einer polaren HO-Gruppe (Serin, Threonin und Tyrosin), einer HS-Gruppe (Cystein), einer Amidgruppe (Glutamin, Asparagin) und Glycin (die R-Gruppe von Glycin, dargestellt durch ein Wasserstoffatom, ist zu klein). zum Ausgleich starker Polarität der a-Aminogruppe und der a-Carboxylgruppe).

Asparagin- und Glutaminsäure sind negativ geladene Aminosäuren. Sie enthalten jeweils zwei Carboxyl- und eine Aminogruppe, daher haben ihre Moleküle im ionisierten Zustand eine negative Gesamtladung:

Zu den positiv geladenen Aminosäuren gehören Lysin, Histidin und Arginin, in ionisierter Form sind sie insgesamt positiv geladen:

Je nach Art der Reste werden auch natürliche Aminosäuren eingeteilt neutral, sauer und hauptsächlich. Unpolar und polar ungeladen sind neutral, negativ geladen sind sauer und positiv geladen sind basisch.

Zehn der 20 Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen, können im menschlichen Körper synthetisiert werden. Der Rest muss in unserer Nahrung enthalten sein. Dazu gehören Arginin, Valin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Threonin, Tryptophan, Phenylalanin und Histidin. Diese Aminosäuren werden genannt unersetzlich. Essentielle Aminosäuren sind oft in Nahrungsergänzungsmitteln enthalten und werden als Arzneimittel verwendet.

Interessant zu wissen! Eine äußerst wichtige Rolle spielt die Ausgewogenheit der menschlichen Ernährung in Bezug auf Aminosäuren. Bei einem Mangel an essentiellen Aminosäuren in der Nahrung zerstört sich der Körper selbst. In diesem Fall leidet vor allem das Gehirn, was zu verschiedenen Erkrankungen des zentralen Nervensystems, psychischen Störungen führt. Ein junger wachsender Organismus ist besonders anfällig. Wenn beispielsweise die Synthese von Tyrosin aus Phenylalanin gestört ist, entwickeln Kinder eine schwere Krankheit, die Phenylpyruvic-Oligophrenie, die eine schwere geistige Behinderung oder den Tod des Kindes verursacht.

Tisch 3

Standard-Aminosäuren

Aminosäure

(Trivialname)

Konventionen

Strukturformel

Latein

dreibuchstabig

Einzelbuchstabe

UNPOLAR (HYDROPHOB)

Isoleucin

Phenylalanin

Tryptophan

Methionin

POLAR UNGELADENT

Asparagin

Glutamin

Die Struktur der Aminosäuren

Aminosäuren- heterofunktionelle Verbindungen, die notwendigerweise enthalten zwei Funktionsgruppen: eine Aminogruppe -NH 2 und eine Carboxylgruppe -COOH, die an einen Kohlenwasserstoffrest gebunden sind.

Die allgemeine Formel der einfachsten Aminosäuren kann wie folgt geschrieben werden:

Da Aminosäuren zwei verschiedene funktionelle Gruppen enthalten, die sich gegenseitig beeinflussen, unterscheiden sich die charakteristischen Reaktionen von denen von Carbonsäuren und Aminen.

Eigenschaften von Aminosäuren

Die Aminogruppe -NH 2 definiert grundlegende Eigenschaften von Aminosäuren, da es aufgrund des Vorhandenseins eines freien Elektronenpaars am Stickstoffatom über den Donor-Akzeptor-Mechanismus ein Wasserstoffkation an sich binden kann.

-COOH-Gruppe (Carboxylgruppe) bestimmt die sauren Eigenschaften dieser Verbindungen. Daher sind Aminosäuren amphotere organische Verbindungen.

Sie reagieren mit Laugen wie Säuren:

Mit starken Säuren wie Aminbasen:

Darüber hinaus interagiert die Aminogruppe in einer Aminosäure mit ihrer Carboxylgruppe und bildet ein inneres Salz:

Die Ionisierung von Aminosäuremolekülen hängt von der sauren oder basischen Natur des Mediums ab:

Da sich Aminosäuren in wässrigen Lösungen wie typische amphotere Verbindungen verhalten, spielen sie in lebenden Organismen die Rolle von Puffersubstanzen, die eine bestimmte Konzentration an Wasserstoffionen aufrechterhalten.

Aminosäuren sind farblose kristalline Substanzen, die bei Temperaturen über 200 °C unter Zersetzung schmelzen. Sie sind in Wasser löslich und in Ether unlöslich. Je nach R-Radikal können sie süß, bitter oder geschmacklos sein.

Aminosäuren werden unterteilt in natürlich(gefunden in lebenden Organismen) und Synthetik. Unter natürlichen Aminosäuren (ca. 150) werden proteinogene Aminosäuren (ca. 20) unterschieden, die Bestandteil von Proteinen sind. Sie sind L-förmig. Etwa die Hälfte dieser Aminosäuren sind unverzichtbar, weil sie nicht im menschlichen Körper synthetisiert werden. Essentielle Säuren sind Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Cystein, Methionin, Histidin, Tryptophan. Diese Stoffe gelangen mit der Nahrung in den menschlichen Körper. Wenn ihre Menge in der Nahrung nicht ausreicht, wird die normale Entwicklung und Funktion des menschlichen Körpers gestört. Bei bestimmten Krankheiten ist der Körper nicht in der Lage, einige andere Aminosäuren zu synthetisieren. Bei Phenylketonurie wird Tyrosin also nicht synthetisiert.

Die wichtigste Eigenschaft von Aminosäuren ist die Fähigkeit gehen unter Freisetzung von Wasser in molekulare Kondensation und die Bildung einer Amidgruppe -NH-CO-, zum Beispiel:

Die als Ergebnis einer solchen Reaktion erhaltenen makromolekularen Verbindungen enthalten eine große Anzahl von Amidfragmenten und werden daher genannt Polyamide.

Dazu gehört neben der oben erwähnten Kunstfaser Capron beispielsweise Enanth, das bei der Polykondensation von Aminoenanthsäure entsteht. Kunstfasern eignen sich für Aminosäuren mit Amino- und Carboxylgruppen an den Enden der Moleküle.

Polyamide von α-Aminosäuren genannt werden Peptide. Je nach Anzahl der Aminosäurereste unterscheidet man Dipeptide, Tripeptide und Polypeptide. In solchen Verbindungen werden die -NH-CO-Gruppen genannt Peptid.

Isomerie und Aminosäurenomenklatur

Aminosäureisomerie bestimmt durch die unterschiedliche Struktur der Kohlenstoffkette und die Position der Aminogruppe, zum Beispiel:

Weit verbreitet sind auch Namen von Aminosäuren, bei denen die Position der Aminogruppe angegeben ist Buchstaben des griechischen Alphabets: α, β, γ usw. Daher kann 2-Aminobuttersäure auch als α-Aminosäure bezeichnet werden:

20 Aminosäuren sind an der Proteinbiosynthese in lebenden Organismen beteiligt.

Eichhörnchen

Eichhörnchen- Dies sind hochmolekulare (Molekulargewicht variiert von 5-10.000 bis 1 Million oder mehr) natürliche Polymere, deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind, die durch eine Amid- (Peptid-) Bindung verbunden sind.

Proteine ​​werden auch genannt Proteine(Griechisch "protos" - das erste, wichtig). Die Anzahl der Aminosäurereste in einem Proteinmolekül ist sehr unterschiedlich und erreicht manchmal mehrere Tausend. Jedes Protein hat seine eigene Sequenz von Aminosäureresten.

Proteine ​​leisten verschiedene biologische Funktionen: katalytisch (Enzyme), regulatorisch (Hormone), strukturell (Kollagen, Fibroin), motorisch (Myosin), Transport (Hämoglobin, Myoglobin), schützend (Immunglobuline, Interferon), sparsam (Kasein, Albumin, Gliadin) und andere.

Die Erfüllung bestimmter spezifischer Funktionen durch Proteine ​​​​hängt von der räumlichen Konfiguration ihrer Moleküle ab. Außerdem ist es für die Zelle energetisch ungünstig, Proteine ​​​​in einer erweiterten Form in Form einer Kette zu halten. Daher werden Polypeptidketten gefaltet und erworben eine bestimmte dreidimensionale Struktur oder Konformation. Es gibt 4 Ebenen der räumlichen Organisation von Proteinen.

Proteine ​​sind die Grundlage von Biomembranen, dem wichtigsten Bestandteil der Zelle und der Zellbestandteile. Sie spielen eine Schlüsselrolle im Leben der Zelle und bilden sozusagen die materielle Grundlage ihrer chemischen Aktivität.

Eine außergewöhnliche Eigenschaft von Protein - Selbstorganisationsstruktur d.h. seine Fähigkeit, spontan eine spezifische räumliche Struktur zu erzeugen, die nur einem gegebenen Protein eigen ist. Im Wesentlichen sind alle Aktivitäten des Körpers (Entwicklung, Bewegung, Erfüllung verschiedener Funktionen und vieles mehr) mit Proteinsubstanzen verbunden. Ein Leben ohne Proteine ​​ist nicht vorstellbar.

Proteine ​​sind der wichtigste Bestandteil der menschlichen und tierischen Nahrung, Lieferant essentieller Aminosäuren.

Die Struktur von Proteinen

Bei der räumlichen Struktur von Proteinen ist der Charakter von großer Bedeutung. Radikale(Reste) R- in Aminosäuremolekülen. Unpolare Radikale Aminosäuren befinden sich normalerweise innerhalb des Proteinmakromoleküls und bestimmen Hydrophobe Wechselwirkungen; polare Radikale die ionogene (ionenbildende) Gruppen enthalten, befinden sich üblicherweise auf der Oberfläche eines Protein-Makromoleküls und charakterisieren elektrostatische (ionische) Wechselwirkungen. Polare nichtionische Radikale(z. B. Alkohol enthaltende OH-Gruppen, Amidgruppen) können sich sowohl an der Oberfläche als auch innerhalb des Proteinmoleküls befinden. Sie engagieren sich in der Bildung Wasserstoffbrücken.

In Proteinmolekülen sind a-Aminosäuren durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden:

Die so aufgebauten Polypeptidketten oder einzelne Abschnitte innerhalb der Polypeptidkette können teilweise zusätzlich durch Disulfid (-S-S-)-Bindungen oder, wie sie oft genannt werden, miteinander verbunden sein. Disulfidbrücken.

spielen eine wichtige Rolle in der Struktur von Proteinen ionisch(Salz und Wasserstoffbrücken, und auch hydrophobe Interaktion- eine besondere Art von Kontakten zwischen den hydrophoben Bestandteilen von Proteinmolekülen in der aquatischen Umwelt. Alle diese Bindungen sind unterschiedlich stark und sorgen für die Bildung eines komplexen, großen Proteinmoleküls.

Trotz des Unterschieds in der Struktur und Funktion von Proteinsubstanzen schwankt ihre elementare Zusammensetzung leicht (in % der Trockenmasse): Kohlenstoff - 51-53; Sauerstoff - 21,5-23,5; Stickstoff - 16,8-18,4; Wasserstoff - 6,5-7,3; Schwefel - 0,3-2,5.

Einige Proteine ​​enthalten geringe Mengen an Phosphor, Selen und anderen Elementen. Die Abfolge der Aminosäurereste in der Polypeptidkette wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet. Ein Proteinmolekül kann aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen, die jeweils eine unterschiedliche Anzahl von Aminosäureresten enthalten. Angesichts der Vielzahl ihrer Kombinationsmöglichkeiten lässt sich sagen, dass die Vielfalt der Proteine ​​nahezu grenzenlos ist, aber nicht alle davon in der Natur vorkommen. Die Gesamtzahl verschiedener Arten von Proteinen in allen Arten lebender Organismen beträgt 10 11 –10 12 . Bei Proteinen, deren Struktur äußerst komplex ist, gibt es neben der primären auch höhere Ebenen der strukturellen Organisation: Sekundär-, Tertiär- und manchmal Quartärstrukturen.

sekundäre Struktur besitzt die meisten Proteine ​​jedoch nicht immer in der gesamten Polypeptidkette. Polypeptidketten mit einer bestimmten Sekundärstruktur können räumlich unterschiedlich angeordnet sein.

Information Tertiärstruktur spielen neben Wasserstoffbrücken auch ionische und hydrophobe Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch die Art der "Verpackung" des Proteinmoleküls werden kugelförmige oder kugelförmige und fibrilläre oder fadenförmige Proteine ​​unterschieden.

Für globuläre Proteine ​​ist eher eine α-helikale Struktur charakteristisch, die Helices sind gekrümmt, „gefaltet“. Das Makromolekül hat eine Kugelform. Sie lösen sich in Wasser und Salzlösungen auf und bilden kolloidale Systeme. Die meisten Proteine ​​von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen sind globuläre Proteine.


- die Sequenz der Aminosäurereste in der Polypeptidkette, aus der das Proteinmolekül besteht. Die Bindung zwischen Aminosäuren ist Peptid.

Wenn ein Proteinmolekül nur aus 10 Aminosäureresten besteht, dann beträgt die Anzahl der theoretisch möglichen Varianten von Proteinmolekülen, die sich in der Reihenfolge der Aminosäuren abwechseln, 1020. Mit 20 Aminosäuren kann man sogar noch mehr verschiedene zusammenstellen Kombinationen daraus. Im menschlichen Körper wurden etwa zehntausend verschiedene Proteine ​​gefunden, die sich sowohl untereinander als auch von den Proteinen anderer Organismen unterscheiden.

Exakt primäre Struktur Proteinmolekül bestimmt die Eigenschaften von Proteinmolekülen und ihre räumliche Anordnung. Der Austausch nur einer Aminosäure gegen eine andere in der Polypeptidkette führt zu einer Veränderung der Eigenschaften und Funktionen des Proteins. Beispielsweise führt der Ersatz der sechsten Glutaminaminosäure in der β-Untereinheit des Hämoglobins durch Valin dazu, dass das Hämoglobinmolekül als Ganzes seine Hauptfunktion - den Sauerstofftransport - nicht erfüllen kann; In solchen Fällen entwickelt eine Person eine Krankheit - Sichelzellenanämie.

sekundäre Struktur- geordnete Faltung der Polypeptidkette zu einer Spirale (sieht aus wie eine gespannte Feder). Die Windungen der Helix werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Carboxylgruppen und Aminogruppen verstärkt. Nahezu alle CO- und NH-Gruppen sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt. Sie sind schwächer als Peptide, aber sie wiederholen sich viele Male und verleihen dieser Konfiguration Stabilität und Starrheit. Auf der Ebene der Sekundärstruktur befinden sich Proteine: Fibroin (Seide, Gewebe), Keratin (Haare, Nägel), Kollagen (Sehnen).

Tertiärstruktur- Verpackung von Polypeptidketten in Kügelchen, die aus dem Auftreten chemischer Bindungen (Wasserstoff, Ionen, Disulfid) und der Bildung hydrophober Wechselwirkungen zwischen Radikalen von Aminosäureresten resultieren. Die Hauptrolle bei der Bildung der Tertiärstruktur spielen hydrophil-hydrophobe Wechselwirkungen.

In wässrigen Lösungen neigen hydrophobe Radikale dazu, sich vor Wasser zu verstecken und gruppieren sich innerhalb der Kügelchen, während hydrophile Radikale dazu neigen, als Ergebnis der Hydratation (Wechselwirkung mit Wasserdipolen) auf der Oberfläche des Moleküls zu erscheinen. Bei einigen Proteinen wird die Tertiärstruktur durch kovalente Disulfidbindungen stabilisiert, die sich zwischen den Schwefelatomen der beiden Cysteinreste bilden. Auf der Ebene der Tertiärstruktur gibt es Enzyme, Antikörper und einige Hormone.

Quartäre Struktur charakteristisch für komplexe Proteine, deren Moleküle aus zwei oder mehr Kügelchen bestehen. Untereinheiten werden im Molekül durch ionische, hydrophobe und elektrostatische Wechselwirkungen gehalten. Manchmal treten während der Bildung einer Quartärstruktur Disulfidbindungen zwischen Untereinheiten auf. Das am besten untersuchte Protein mit Quartärstruktur ist Hämoglobin. Es besteht aus zwei α-Untereinheiten (141 Aminosäurereste) und zwei β-Untereinheiten (146 Aminosäurereste). Jede Untereinheit ist mit einem eisenhaltigen Hämmolekül assoziiert.

Wenn aus irgendeinem Grund die räumliche Konformation von Proteinen vom Normalzustand abweicht, kann das Protein seine Funktionen nicht erfüllen. So ist beispielsweise die Ursache des „Rinderwahns“ (spongiforme Enzephalopathie) eine abnormale Konformation von Prionen, den Oberflächenproteinen von Nervenzellen.

Für fibrilläre Proteine ​​ist eine filamentöse Struktur charakteristischer. Sie lösen sich im Allgemeinen nicht in Wasser auf. Fibrillenproteine ​​erfüllen in der Regel strukturbildende Funktionen. Ihre Eigenschaften (Stärke, Dehnungsfähigkeit) hängen von der Art und Weise ab, wie die Polypeptidketten gepackt sind. Ein Beispiel für fibrilläre Proteine ​​sind Myosin, Keratin. In einigen Fällen bilden einzelne Proteinuntereinheiten mit Hilfe von Wasserstoffbrücken, elektrostatischen und anderen Wechselwirkungen komplexe Ensembles. In diesem Fall bildet es sich Quartärstruktur von Proteinen.

Bluthämoglobin ist ein Beispiel für ein Protein mit einer Quartärstruktur. Nur mit einer solchen Struktur erfüllt es seine Funktionen - Sauerstoff zu binden und zu Geweben und Organen zu transportieren. Es sollte jedoch beachtet werden, dass die Primärstruktur eine herausragende Rolle bei der Organisation höherer Proteinstrukturen spielt.

Proteinklassifizierung

Es gibt mehrere Klassifikationen von Proteinen:

Je nach Schwierigkeitsgrad (einfach und komplex).

Durch die Form der Moleküle (globuläre und fibrilläre Proteine).

Durch Löslichkeit in einzelnen Lösungsmitteln (wasserlöslich, löslich in verdünnten Salzlösungen - Albumine, alkohollöslich - Prolamine, löslich in verdünnten Laugen und Säuren - Gluteline).

Je nach ausgeführten Funktionen (z. B. Speicherproteine, Skelett usw.).

Proteineigenschaften

Eichhörnchen - Amphotere Elektrolyte. Bei einem bestimmten pH-Wert des Mediums (sogenannter isoelektrischer Punkt) ist die Anzahl positiver und negativer Ladungen im Proteinmolekül gleich. Dies ist eine der Haupteigenschaften von Protein. Proteine ​​sind an dieser Stelle elektrisch neutral und ihre Wasserlöslichkeit ist am geringsten. Die Fähigkeit von Proteinen, die Löslichkeit zu verringern, wenn ihre Moleküle elektrisch neutral werden, wird zur Isolierung aus Lösungen verwendet, beispielsweise in der Technologie zur Gewinnung von Proteinprodukten.

Flüssigkeitszufuhr. Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, während sie hydrophile Eigenschaften aufweisen: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Die Quellung einzelner Proteine ​​hängt allein von ihrer Struktur ab. Die hydrophilen Amid- (-CO-NH-, Peptidbindung), Amin- (-NH 2) und Carboxylgruppen (-COOH), die in der Zusammensetzung vorhanden sind und sich auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befinden, ziehen Wassermoleküle an und orientieren sie streng an der Oberfläche des Moleküls. Die Hydratationshülle (Wasserhülle), die die Proteinkügelchen umgibt, verhindert Aggregation und Sedimentation und trägt folglich zur Stabilität von Proteinlösungen bei. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden, die Hydrathülle um die Proteinmoleküle ist zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Die Aggregation von Proteinmolekülen erfolgt auch während ihrer Dehydratisierung mit Hilfe einiger organischer Lösungsmittel, beispielsweise Ethylalkohol. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert des Mediums ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.

Bei begrenzter Quellung bilden konzentrierte Proteinlösungen sogenannte komplexe Systeme Gelee. Die Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und sind in der Lage, ihre Form beizubehalten. Globuläre Proteine ​​​​können vollständig hydratisiert sein, sich in Wasser auflösen (z. B. Milchproteine ​​​​) und Lösungen mit geringer Konzentration bilden. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen, d. h. ihre Fähigkeit zu quellen, Gele zu bilden, Suspensionen, Emulsionen und Schäume zu stabilisieren, sind von großer Bedeutung in der Biologie und Lebensmittelindustrie. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen aufgebaut ist, ist das Zytoplasma - aus Weizenteig isoliertes rohes Gluten; es enthält bis zu 65 % Wasser.

Verschiedene Hydrophilie Glutenproteine ​​​​- eines der Merkmale, die die Qualität von Weizenkorn und dem daraus gewonnenen Mehl (dem sogenannten starken und schwachen Weizen) charakterisieren. Die Hydrophilie von Getreide- und Mehlproteinen spielt eine wichtige Rolle bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide, beim Backen. Der Teig, der in der Backindustrie gewonnen wird, ist ein in Wasser gequollenes Eiweiß, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

Proteindenaturierung. Während der Denaturierung kommt es unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanische Einwirkung, Einwirkung chemischer Mittel und einer Reihe anderer Faktoren) zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur des Proteinmakromoleküls, d. h. seines nativen Proteins räumliche Struktur. Die Primärstruktur und damit die chemische Zusammensetzung des Proteins ändern sich nicht. Physikalische Eigenschaften ändern sich: Löslichkeit nimmt ab, Hydratationsfähigkeit, biologische Aktivität geht verloren. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich, es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig nimmt die Aktivität einiger chemischer Gruppen zu, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​​​wird erleichtert und folglich leichter hydrolysiert.

In der Lebensmitteltechnologie von besonderer praktischer Bedeutung thermische Denaturierung von Proteinen, deren Grad von Temperatur, Heizdauer und Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Arten der Wärmebehandlung von Lebensmittelrohstoffen, Halbfertigprodukten und manchmal Fertigprodukten berücksichtigt werden. Eine besondere Rolle spielen die Prozesse der thermischen Denaturierung beim Blanchieren pflanzlicher Rohstoffe, beim Trocknen von Getreide, beim Brotbacken und bei der Teigwarengewinnung. Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Schließlich führt die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) zur Denaturierung von Proteinen. All diese Techniken sind in der Lebensmittel- und Biotechnologie weit verbreitet.

Schäumen. Unter Aufschäumen versteht man die Fähigkeit von Proteinen, hochkonzentrierte Flüssigkeits-Gas-Systeme, sogenannte Schäume, zu bilden. Die Stabilität des Schaums, in dem das Protein ein Treibmittel ist, hängt nicht nur von seiner Art und Konzentration, sondern auch von der Temperatur ab. Proteine ​​als Schaumbildner sind in der Süßwarenindustrie (Marshmallow, Marshmallow, Soufflé) weit verbreitet. Die Struktur des Schaums hat Brot, und dies beeinflusst seinen Geschmack.

Proteinmoleküle können unter dem Einfluss einer Reihe von Faktoren stehen Zusammenbruch oder mit anderen Stoffen interagieren bei der Entstehung neuer Produkte. Für die Lebensmittelindustrie lassen sich zwei wichtige Prozesse unterscheiden:

1) Hydrolyse von Proteinen unter Einwirkung von Enzymen;

2) Wechselwirkung von Aminogruppen von Proteinen oder Aminosäuren mit Carbonylgruppen von reduzierenden Zuckern.

Unter dem Einfluss von Protease-Enzymen, die die hydrolytische Spaltung von Proteinen katalysieren, zerfallen diese in einfachere Produkte (Poly- und Dipeptide) und schließlich in Aminosäuren. Die Geschwindigkeit der Proteinhydrolyse hängt von seiner Zusammensetzung, Molekularstruktur, Enzymaktivität und Bedingungen ab.

Proteinhydrolyse. Die Hydrolysereaktion unter Bildung von Aminosäuren kann allgemein wie folgt geschrieben werden:

Verbrennung. Proteine ​​verbrennen unter Bildung von Stickstoff, Kohlendioxid und Wasser sowie einigen anderen Stoffen. Das Brennen wird von dem charakteristischen Geruch verbrannter Federn begleitet.

Farbreaktionen. Zur qualitativen Proteinbestimmung werden folgende Reaktionen verwendet:

1. Denaturierung- der Prozess der Verletzung der natürlichen Struktur des Proteins (Zerstörung der Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur).

2. Hydrolyse- Zerstörung der Primärstruktur in saurer oder alkalischer Lösung unter Bildung von Aminosäuren.

3.Qualitative Reaktionen von Proteinen:

· Biuret;

Biuret-Reaktion- Violettfärbung unter Einwirkung von Kupfer(II)-Salzen in alkalischer Lösung. Eine solche Reaktion wird von allen Verbindungen gegeben, die eine Peptidbindung enthalten, bei der schwach alkalische Lösungen von Proteinen mit einer Lösung von Kupfersulfat (II) unter Bildung von Komplexverbindungen zwischen Cu 2+ -Ionen und Polypeptiden wechselwirken. Die Reaktion wird vom Auftreten einer violett-blauen Farbe begleitet.

· Xantoprotein;

Xantoprotein-Reaktion- das Auftreten einer gelben Färbung unter Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure auf Proteine, die aromatische Aminosäurereste (Phenylalanin, Tyrosin) enthalten, bei denen die Wechselwirkung aromatischer und heteroatomarer Zyklen im Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure auftritt, begleitet vom Auftreten von eine gelbe Farbe.

· Reaktion zur Bestimmung von Schwefel in Proteinen.

Cystein-Reaktion(für schwefelhaltige Proteine) - Kochen einer Proteinlösung mit Blei (II) -acetat mit dem Auftreten einer schwarzen Farbe.

Referenzmaterial zum Bestehen der Prüfung:

Periodensystem

Löslichkeitstabelle

Proteine ​​und Peptide.

Eichhörnchen- natürliche hochmolekulare stickstoffhaltige organische Verbindungen. Sie spielen eine primäre Rolle in allen Lebensvorgängen, sie sind Träger des Lebens. Eichhörnchen gefunden in allen Geweben von Organismen, im Blut, in den Knochen.


Protein sind neben Kohlenhydraten und Fetten der wichtigste Bestandteil der menschlichen Ernährung.

Chemische Struktur von Proteinen

Proteinmoleküle bestehen aus Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen in einer Kette verbunden sind.



Peptidbindung entsteht bei der Bildung von Proteinen durch die Wechselwirkung der Aminogruppe ( -NH2) eine Aminosäure mit einer Carboxylgruppe ( -COOH) einer anderen Aminosäure.


Zwei Aminosäuren bilden ein Dipeptid (eine Kette aus zwei Aminosäuren) und ein Wassermolekül.


Dutzende, Hunderte und Tausende von Aminosäuremolekülen verbinden sich zu riesigen Eiweißmolekülen.


Atomgruppen werden in Proteinmolekülen viele Male wiederholt -CO-NH-; Sie heißen Amid, oder in der Proteinchemie Peptidgruppen. Dementsprechend werden Proteine ​​als natürliche hochmolekulare Polyamide oder Polypeptide klassifiziert.


Die Gesamtzahl der natürlich vorkommenden Aminosäuren erreicht 300, aber einige von ihnen sind ziemlich selten.


Unter den Aminosäuren wird eine Gruppe der 20 wichtigsten unterschieden. Sie kommen in allen Proteinen vor und heißen Alpha-Aminosäuren.


Aus diesen zwanzig Alpha-Aminosäuren wird in den meisten Fällen die ganze Vielfalt der Proteine ​​gebildet. Gleichzeitig ist für jedes Protein die Sequenz, in der die Reste seiner konstituierenden Aminosäuren miteinander verbunden sind, streng spezifisch. Die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen wird durch den genetischen Code des Organismus bestimmt.

Proteine ​​und Peptide

Und Eichhörnchen, und Peptide sind aus Aminosäureresten aufgebaute Verbindungen. Die Unterschiede zwischen ihnen sind quantitativ.


Es wird angenommen dass:

  • Peptide enthalten bis zu 100 Aminosäurereste in einem Molekül
    (was einem Molekulargewicht bis 10.000 entspricht) und
  • Eichhörnchen- über 100 Aminosäurereste
    (Molekulargewicht von 10.000 bis zu mehreren Millionen).

In der Gruppe der Peptide ist es wiederum üblich zu unterscheiden:

  • Oligopeptide(Peptide mit niedrigem Molekulargewicht),
    in der Kette nicht mehr enthalten 10 Aminosäurereste und
  • Polypeptide, deren Kette bis zu umfasst 100 Aminosäurereste.

Für Makromoleküle mit einer Anzahl von Aminosäureresten, die sich 100 nähert oder diese leicht überschreitet, werden die Konzepte von Polypeptiden und Proteinen praktisch nicht unterschieden und sind oft synonym.

Die Struktur von Proteinen. Organisationsebenen.


Ein Proteinmolekül ist eine äußerst komplexe Einheit. Die Eigenschaften eines Proteins hängen nicht nur von der chemischen Zusammensetzung seiner Moleküle ab, sondern auch von anderen Faktoren. Zum Beispiel von der räumlichen Struktur des Moleküls, von den Bindungen zwischen den Atomen, aus denen das Molekül besteht.


Zuordnen vier Ebenen strukturelle Organisation des Proteinmoleküls.


1. Primärstruktur


Die Primärstruktur ist die Anordnung von Aminosäureresten in Polypeptidketten.


Die Abfolge der Aminosäurereste in einer Kette ist das wichtigste Merkmal eines Proteins. Sie bestimmt seine Haupteigenschaften.


Das Protein jeder Person hat seine eigene einzigartige Primärstruktur, die mit dem genetischen Code verbunden ist.


2. Sekundärstruktur.


Die Sekundärstruktur hängt mit der räumlichen Orientierung der Polypeptidketten zusammen.


Seine Haupttypen:

  • Alpha-Helix,
  • Beta-Struktur (sieht aus wie ein gefaltetes Blatt).

Die Sekundärstruktur wird in der Regel durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Wasserstoff- und Sauerstoffatomen der Peptidgruppen fixiert, die 4 Einheiten voneinander entfernt sind.


Wasserstoffbrückenbindungen nähen die Helix sozusagen zusammen und halten die Polypeptidkette in einem verdrehten Zustand.



3. Tertiärstruktur


Die Tertiärstruktur spiegelt die räumliche Form der Sekundärstruktur wider.


Beispielsweise kann eine Sekundärstruktur in Form einer Spirale wiederum eine Kugel- oder Eiform aufweisen.


Die Tertiärstruktur wird nicht nur durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, sondern auch durch andere Arten von Wechselwirkungen, wie ionische, hydrophobe und Disulfidbindungen.


4. Quartärstruktur


Die ersten drei Ebenen sind charakteristisch für die strukturelle Organisation aller Proteinmoleküle.


Die vierte Ebene tritt während der Bildung von Proteinkomplexen auf, die aus mehreren Polypeptidketten bestehen.


Dies ist eine komplexe supramolekulare Formation, die aus mehreren Proteinen mit eigenen Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen besteht.


Ein Protein mit Quartärstruktur kann sowohl identische als auch unterschiedliche Polypeptidketten enthalten.


Die Assoziation von Polypeptidketten zu einer Quartärstruktur kann zur Entstehung neuer biologischer Eigenschaften führen, die in den ursprünglichen Proteinen, die diese Struktur bilden, fehlen.


An der Stabilisierung der Quartärstruktur sind die gleichen Arten von Wechselwirkungen beteiligt wie an der Stabilisierung der Tertiärstruktur.

Proteinklassifizierung

Aufgrund der Vielfalt von Peptiden und Proteinen gibt es mehrere Ansätze zu ihrer Klassifizierung. Sie können klassifiziert werden zu biologischen Funktionen, Zusammensetzung, Raumstruktur.


Proteine ​​werden nach ihrer Zusammensetzung unterteilt in:

  • einfach,
  • Komplex.

Einfache Proteine.


Bei der Hydrolyse einfacher Proteine ​​fallen als Spaltprodukte nur Alpha-Aminosäuren an.


Komplexe Proteine.


Komplexe Proteine ​​enthalten neben dem eigentlichen Proteinteil, bestehend aus Alpha-Aminosäuren, organische oder anorganische Teile nicht-peptidischer Natur, sog prothetische Gruppen.


Transportproteine ​​sind Beispiele für komplexe Proteine. Myoglobin und Hämoglobin, in dem sich der Proteinanteil befindet Globin- verbunden mit einer Prothesengruppe - Häm. Je nach Art der prothetischen Gruppe werden sie klassifiziert als Hämoproteine.


Phosphoproteine einen Phosphorsäurerest enthalten, Metalloproteine- Metallionen.


Auch gemischte Biopolymere sind komplexe Proteine. Abhängig von der Art der prothetischen Gruppe werden sie unterteilt in:

  • Glykoproteine(enthalten Kohlenhydratanteil),
  • Lipoproteine(enthält einen Lipidanteil),
  • Nukleoproteine(enthalten Nukleinsäuren).

Proteine ​​kommen im Körper nur selten in „reiner“ Form vor. Grundsätzlich sind sie Teil komplexer Formationen mit hohem Organisationsgrad, die andere Biopolymere und verschiedene organische und anorganische Gruppen als Untereinheiten enthalten.


Nach der räumlichen Struktur werden Proteine ​​in zwei große Klassen eingeteilt:

  • Kugelig u
  • fibrillär.

globuläre Proteine.


Für globuläre Proteine ​​​​ist eine alpha-helikale Struktur charakteristischer, und ihre Ketten sind im Raum gebogen, so dass das Makromolekül die Form einer Kugel annimmt.


Kugelförmige Proteine lösen sich in Wasser und Salzlösungen unter Bildung kolloidaler Systeme.


Beispiele für globuläre Proteine ​​− Eiweiß(Eiweiß) Globin(Eiweißanteil des Hämoglobins) Myoglobin fast alle Enzyme.


fibrilläre Proteine.


Zum fibrilläre Proteine typischer Beta-Struktur. Sie haben in der Regel eine faserige Struktur, lösen sich nicht in Wasser und Salzlösungen auf.


Dazu gehören viele weit verbreitete Proteine ​​- Beta-Keratin(Haare, Horngewebe), Beta-Fibroin(Seide), Myoinosin(Muskelgewebe) Kollagen(Bindegewebe).

Funktionen von Proteinen im Körper.

Die Klassifizierung von Proteinen nach ihren Funktionen ist ziemlich willkürlich, da dasselbe Protein mehrere Funktionen erfüllen kann.


Im Folgenden sind die Hauptfunktionen von Proteinen im Körper aufgeführt:


1. Katalytische Funktion.


Die Proteine ​​dieser Gruppe werden genannt Enzyme. Enzyme katalysieren verschiedene chemische Reaktionen. Zum Beispiel die Reaktionen der Spaltung komplexer Moleküle (Katabolismus) und deren Synthese (Anabolismus).


Beispiele für katalytische Proteine: Katalase, Alkoholdehydrogenase, Pepsin, Trypsin, Amylase usw.


2. Strukturelle Funktion


Geben Sie der Zelle und ihren Organellen Form. Zum Beispiel Monomere Aktin und Tubulin bilden lange Filamente, die das Zytoskelett bilden und es der Zelle ermöglichen, ihre Form beizubehalten. Kollagen und Elastin- die Hauptbestandteile der Interzellularsubstanz des Bindegewebes (z. B. Knorpel) und eines anderen Strukturproteins Keratin besteht aus Haaren, Nägeln, Vogelfedern und einigen Muscheln.


3. Schutzfunktion


Es gibt verschiedene Arten von Schutzfunktionen von Proteinen:

  • Physischer Schutz
    Bieten Sie dem Körper physischen Schutz Kollagen- Protein, das das Rückgrat bildet
    interzelluläre Substanz des Bindegewebes (einschließlich Knochen, Knorpel,
    Sehnen und tiefe Hautschichten (Dermis)); Keratin, die die Grundlage für geil bildet
    Schilde, Haare, Federn, Hörner und andere Derivate der Epidermis. Typischerweise diese Proteine
    gelten als Proteine ​​mit struktureller Funktion. Beispiele für Proteine ​​dieser Gruppe
    Dienen Fibrinogene und Thrombine an der Blutgerinnung beteiligt.

  • Chemischer Schutz
    Die Bindung von Toxinen an Proteinmoleküle kann für deren Entgiftung sorgen.
    Eine besonders wichtige Rolle bei der Entgiftung beim Menschen spielt dabei Leberenzyme,
    Gifte zu spalten oder sie in eine lösliche Form umzuwandeln, was zu ihrer Entstehung beiträgt
    schnelle Ausscheidung aus dem Körper.

  • Immunschutz
    Daran sind Proteine ​​beteiligt, aus denen Blut und andere Körperflüssigkeiten bestehen
    die Abwehrreaktion des Körpers sowohl auf Verletzungen als auch auf den Angriff von Krankheitserregern. Sie sind
    neutralisieren Bakterien, Viren oder fremde Proteine.

4. Regulierungsfunktion


Proteine ​​dieser Gruppe regulieren verschiedene Prozesse, die in Zellen oder im Körper ablaufen. Zu den Proteinen dieser Gruppe gehören: Eiweißhormone, Rezeptorproteine usw.


Hormone werden im Blut transportiert. Die meisten tierischen Hormone sind Proteine ​​oder Peptide. Hormone regulieren die Konzentration von Stoffen im Blut und in den Zellen, das Wachstum, die Fortpflanzung und andere Prozesse. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist Insulin, das die Konzentration von Glukose im Blut reguliert.


5. Alarmfunktion


Signalfunktion von Proteinen- die Fähigkeit von Proteinen, als Signalstoffe zu dienen und Signale zwischen Zellen, Geweben, Organen und Organismen zu übertragen. Die Signalfunktion wird oft mit der regulatorischen Funktion kombiniert, da viele intrazelluläre regulatorische Proteine ​​auch eine Signaltransduktion durchführen.


Die Meldefunktion wird ausgeführt Hormonproteine, Zytokine, Wachstumsfaktoren ua Die Bindung eines Hormons an seinen Rezeptor ist ein Signal, das eine Zellreaktion auslöst.


Zellen interagieren miteinander unter Verwendung von Signalproteinen, die durch die Interzellularsubstanz übertragen werden. Solche Proteine ​​umfassen zum Beispiel Zytokine und Wachstumsfaktoren.


6. Transportfunktion


Die Beteiligung von Proteinen am Transport von Substanzen in und aus Zellen, an ihren Bewegungen innerhalb von Zellen sowie an ihrem Transport durch Blut und andere Flüssigkeiten durch den Körper.


Ein Beispiel für ein Transportprotein ist Hämoglobin, das Sauerstoff von den Lungen zu anderen Geweben und Kohlendioxid von Geweben zu den Lungen transportiert, sowie dazu homologe Proteine, die in allen Reichen lebender Organismen vorkommen.


Einige Membranproteine ​​sind am Transport kleiner Moleküle durch die Zellmembran beteiligt und verändern deren Durchlässigkeit.

7. Ersatzfunktion (Backup).


Zu diesen Proteinen gehören die sogenannten Reserveproteine, die als Energie- und Stoffquelle in Pflanzensamen gespeichert sind (z. Globuline 7S und 11S) und tierische Eier. Eine Reihe anderer Proteine ​​werden im Körper als Quelle für Aminosäuren verwendet. Beispiele für Speicherproteine ​​sind Kasein, Eialbumin.


8. Rezeptorfunktion


Proteinrezeptoren können sowohl im Zytoplasma als auch in der Zellmembran eingebettet sein.


Rezeptoren reagieren mit einer Änderung ihrer räumlichen Anordnung auf die Anheftung eines Moleküls einer bestimmten chemischen Substanz daran, die ein externes Regulationssignal übermittelt und dieses Signal wiederum innerhalb der Zelle oder Zellorganelle weiterleitet.


9. Motor (Motor) Funktion


Motorprotein, Motorprotein – eine Klasse molekularer Motoren, die sich bewegen können. Sie wandeln die darin enthaltene chemische Energie um ATP, in mechanische Bewegungsenergie.


Motorproteine ​​sorgen für Bewegung des Körpers, wie z. B. Muskelkontraktion.


Zu den Motorproteinen gehören Proteine ​​des Zytoskeletts - Dyneine, Kinesine, sowie Proteine, die an Muskelkontraktionen beteiligt sind - Aktin, Myosin.