Základných aminokyselín je len 20. Ich mená sú spojené s náhodnými momentmi. Všetky aminokyseliny, ktoré sú súčasťou prírodných bielkovín, sú α-aminokyseliny. To znamená, že amino a karboxylové skupiny sú umiestnené na rovnakom atóme uhlíka.

1. kyselina aminooctová (glycín);

2. kyselina a-aminopropánová (alanín);

3. kyselina a-aminopentánová (valín);

4. kyselina a-aminoizokaprónová (leucín);

5. kyselina a-amino-p-metylvalerová (izoleucín);

6. kyselina a-amino-p-hydroxypropánová (serín);

7. kyselina a-amino-p-hydroxymaslová (treonín);

S obsahom síry:

8. kyselina a-amino-p-merkaptopropánová (cysteín);

9. kyselina a-amino-y-metyltiomaslová (metionín);

10. kyselina a-aminojantárová (kyselina asparágová);

11. amid kyseliny asparágovej (asparagín);

12. kyselina a-aminoglutarová (kyselina glutámová);

13. amid kyseliny a-aminoglutarovej (gutamín);

14. kyselina a,e-diaminokaprónová (leusín);

15. kyselina a-amino-5-guanidyvalerová

(arginín);

Cyklický :

16. kyselina a-amino-p-fenylpropánová (fenylalanín);

17. kyselina a-amino-p-para-hydroxyfenylproavová (tyrozín);

18. kyselina a-amino-p-imidozolylpropánová (histedín);

19. kyselina a-amino-p-indolylpropánová (tryptofán);

20. kyselina a-tetrahydropyrolkarboxylová (prolín).

Všetky prírodné aminokyseliny patria do L-stereochemického radu, D-séria len výnimočne u baktérií, v zložení kapsúl na ochranu baktérií pred pôsobením enzýmov.

Prednáška 3.

Každá aminokyselina sa vyznačuje svojimi jedinečnými fyzikálnymi a chemickými vlastnosťami – izoelektrickým bodom, t.j. pH prostredia, pri ktorom je roztok tejto aminokyseliny elektricky neutrálny. (q = 0).

Ak uvažujeme o takejto kyseline vo vodnom prostredí, potom dochádza k disociácii v kyslom aj zásaditom type - bipolárnom ióne.

U cicavcov obsahuje pečeň enzým D-aminokyselinová oxidáza, ktorá selektívne rozkladá D-aminokyseliny pochádzajúce z potravy. D-aminokyseliny sa nachádzajú v niektorých peptidoch mikroorganizmov. Okrem toho sú D-aminokyseliny súčasťou veľkého množstva antibiotík. Napríklad D-valín a D-leucín sú súčasťou antibiotika granitidín, D-fenylalanín je súčasťou granitidínu-C, penicilín obsahuje nezvyčajný fragment D-dimetylcysteín.



Proces rasimizácie (prechod D na L) neprebieha enzymaticky, preto je veľmi pomalý. To je základ pre určenie veku cicavcov.

Všetky aminokyseliny obsahujú amino a karboxylovú skupinu a majú vlastnosti amínov a karboxylových kyselín. Okrem toho sú charakterizované a-aminokyseliny ninhydrínovej reakcie(spoločné s bielkovinami). Pri alkoholovom roztoku ninhydrínu sa veľmi rýchlo objaví modrofialové sfarbenie, pri propíne zožltne.

Koncom 19. storočia sa viedli polemiky o tom, ako aminokyseliny tvoria väzbu, ak zoberiete dve aminokyseliny a spojíte ich dokopy, nikdy nedostanete lineárnu štruktúru (v dôsledku termodynamiky dochádza k cyklizácii). V 19. storočí neexistoval spôsob, ako získať polypeptid.

Nezískate lineárne molekuly. Z hľadiska termodynamiky je výhodnejšie odštiepiť 2H 2 O ako vytvárať lineárnu molekulu.

V roku 1888 chemik Danilevsky navrhol, že proteíny sú polypeptidy, lineárne molekuly, ktoré sa tvoria v dôsledku pôsobenia karboxylovej skupiny jednej aminokyseliny s karboxylovou skupinou inej aminokyseliny s elimináciou vody a vzniká dipeptid:

Vzniká amidová väzba (u proteínov peptidová väzba), tieto peptidové väzby sú oddelené len jedným atómom uhlíka. Na základe biuretovej reakcie Danilevskij urobil tento záver. Ide o reakciu proteínového roztoku so síranom meďnatým v alkalickom prostredí, vzniká modrofialové sfarbenie, vzniká chylátový komplex s iónmi medi, v dôsledku toho, že peptidová väzba v molekulách proteínu má špecifickú štruktúru . Vďaka keto-enolovej tautomérii je z polovice dvojitý a z polovice jednoduchý. Charakteristická reakcia s Cu(OH) 2:

Biuretová reakcia je charakteristická pre biuret (obr. 1), malonamid (obr. 2) a proteíny.

Aby sa konečne dokázalo, že leucorrhoea je polypeptid v roku 1901, Fischer syntetizoval polypeptid; nezávisle od neho Hoffmann tiež syntetizoval polypeptid:

Fischerova syntéza polypeptidu:

Produkt reagoval biuretom, bol slabo rozpustný, nemal žiadnu biologickú aktivitu, bol štiepený protolytickými enzýmami a enzýmy sú špecifické biokatalyzátory, ktoré štiepia prírodné proteíny, čo znamená, že tento produkt má rovnakú štruktúru ako prírodné proteíny.

V súčasnosti bolo syntetizovaných viac ako 2 000 rôznych proteínov. Hlavnou vecou pri syntéze bielkovín je ochrana aminoskupiny a aktivácia karboxylovej skupiny tak, aby bola syntéza riadená. Ochrana aminoskupín sa uskutočňuje acyláciou, na tento účel sa na ne pôsobí anhydridmi kyseliny trichlóroctovej a zavedú sa trifluóracylové skupiny alebo sa spracujú podľa Zenera (kyselina benzylchlóruhličitá).

Na syntézu každého špecifického polypeptidu možno použiť jeho vlastné metódy na zosieťovanie špecifickej oblasti.

Ochrana podľa Zerves, aktivácia od Curtius, odstránenie ochrany tým Beckman :

Syntéza polypeptidov a proteínov na pevnej fáze, špecifickou črtou syntézy polypeptidov je veľké množstvo podobných operácií. Bola vyvinutá metóda Robert Merifilodm . Monoméry sú aminokyseliny, ktoré sa používajú na syntézu, obsahujúce chránenú aminoskupinu a aktivované karboxylové skupiny – syntóny. Merifield navrhol: fixovať prvý monomér na polymérnu živicu (nerozpustný nosič) a všetky následné operácie sa uskutočňujú s polypeptidom rastúcim na polymérnej báze; k živici sa striedavo pridáva ďalší syntón a činidlo, aby sa odstránila koncová ochranná skupina. Chemické kroky sa prelínajú s vhodnými premývaniami. Polypeptid zostáva naviazaný na živicu počas celého procesu. Tento proces možno ľahko automatizovať naprogramovaním zmeny prietokov kolónou. V súčasnosti boli vyvinuté syntetizátorové zariadenia. V konečnom štádiu syntézy sa polypeptid kovalentne naviaže na živicu, odstráni sa zo živice a ochranná skupina sa odstráni. Jedným z najdôležitejších problémov syntézy na pevnej fáze je racemizácia aminokyselín počas syntézy. To je pri tejto syntéze obzvlášť nebezpečné, pretože Neexistujú žiadne medzistupne uvoľnenia rasizmu. V súčasnosti neexistujú žiadne metódy separácie, ale existujú podmienky, ktoré zabezpečia, že ratifikácia bude čo najmenej. Sám Merifield touto metódou získal niekoľko polypeptidov: získal sa bradykidín, hormón s vazodilatačným účinkom, angiotenzín, hormón zvyšujúci krvný tlak, a enzým ribonukleáza, ktorý katalyzuje hydrolýzu RNA.

Výťažok produktov touto metódou nie je výrazne porovnateľný s metódami, ktoré sa používali predtým. Pomocou automatizácie je možné túto metódu použiť v priemyselnom meradle.

Každý polypeptid má N-koniec a ďalší C-koniec. Aminokyselina, ktorá sa zúčastňuje, mení zakončenie na bahno

Glycyl-valyl-tyrozyl-histedín-asparagyl-prolín. Na stanovenie aminokyselín v polypeptide je potrebné vykonať hydrolýzu, ktorá sa uskutočňuje pri 100 °C počas 24 hodín s 6N kyselinou chlorovodíkovou. Potom sa analyzujú produkty hydrolýzy - separujú sa iónovo-výmennou chromatografiou na sulfátovanej polystyrénovej kolóne. Potom sa z kolóny vymyje citrátovým pufrom. Množstvo eluentu určuje, ktoré kyseliny, t.j. Najskôr sa vyplavia kyslé kyseliny a ako posledné sa vyplavia zásadité. Takto je možné určiť, v akom momente ktorá aminokyselina prešla a množstvo sa stanoví fotometricky pomocou nindrinu, touto metódou možno určiť 1 μg. Ak je potrebné stanoviť 1 ng, použije sa fluoroscanín, ktorý reaguje s α-aminokyselinami za vzniku vysoko fluorescenčnej zlúčeniny. Určujú, ktoré a koľko aminokyselín je prítomných, ale poradie aminokyselín sa nedá určiť.

Fluoroslanín:

1. Aké látky sú biologické polyméry? Aké látky sú monoméry na stavbu molekúl biopolymérov?

Biologické polyméry sú: b) nukleové kyseliny; c) polysacharidy; e) proteíny.

Monoméry na stavbu molekúl biopolymérov sú: a) aminokyseliny; d) nukleotidy; e) monosacharidy.

2. Aké funkčné skupiny sú charakteristické pre všetky aminokyseliny? Aké vlastnosti majú tieto skupiny?

Všetky aminokyseliny sa vyznačujú prítomnosťou aminoskupiny (–NH 2), ktorá má zásadité vlastnosti, a karboxylovej skupiny (–COOH) s kyslými vlastnosťami.

3. Koľko aminokyselín sa podieľa na tvorbe prirodzených bielkovín? Vymenujte všeobecné štruktúrne vlastnosti týchto aminokyselín. V čom sa líšia?

20 aminokyselín sa podieľa na tvorbe prirodzených bielkovín. Takéto aminokyseliny sa nazývajú aminokyseliny tvoriace proteíny. Vo svojich molekulách sú karboxylová skupina a aminoskupina viazané na rovnaký atóm uhlíka. Podľa tohto znaku sú si aminokyseliny tvoriace proteíny navzájom podobné.

Aminokyseliny tvoriace bielkoviny sa líšia zložením a štruktúrou vedľajšej skupiny (radikál). Môže byť nepolárna alebo polárna (neutrálna, kyslá, zásaditá), hydrofóbna alebo hydrofilná, čo dáva každej aminokyseline jej špeciálne vlastnosti.

4. Ako sú aminokyseliny spojené, aby vytvorili polypeptidový reťazec? Zostrojte dipeptid a tripeptid. Na dokončenie úlohy použite štruktúrne vzorce aminokyselín znázornené na obrázku 6.

Aminoskupina (–NH 2) jednej aminokyseliny je schopná interagovať s karboxylovou skupinou (–COOH) inej aminokyseliny. V tomto prípade sa uvoľní molekula vody a vytvorí sa peptidová väzba medzi atómom dusíka aminoskupiny a atómom uhlíka karboxylovej skupiny. Výsledná molekula je dipeptid s voľnou aminoskupinou na jednom konci molekuly a voľnou karboxylovou skupinou na druhom konci. Vďaka tomu môže dipeptid na seba naviazať ďalšie aminokyseliny a vytvoriť tak oligopeptidy. Ak sa týmto spôsobom spojí viac ako 10 aminokyselinových zvyškov, vytvorí sa polypeptid.

Štruktúrny vzorec dipeptidu (napríklad Ala-Glu) môže byť reprezentovaný nasledovne:

Štruktúrny vzorec tripeptidu (napríklad Glu-Ala-Lys) môže byť znázornený takto:

5. Popíšte úrovne štruktúrnej organizácie bielkovín. Aké chemické väzby určujú rôzne úrovne štruktúrnej organizácie proteínových molekúl?

Proteínové molekuly môžu mať rôzne priestorové formy, ktoré predstavujú štyri úrovne ich štruktúrnej organizácie.

Reťazec (lineárna sekvencia) aminokyselinových zvyškov spojených peptidovými väzbami predstavuje primárnu štruktúru molekuly proteínu. Každý proteín v tele má jedinečnú primárnu štruktúru. Na základe primárnej štruktúry sa vytvárajú ďalšie typy štruktúr, je to teda primárna štruktúra, ktorá určuje tvar, vlastnosti a funkcie proteínu.

Sekundárna štruktúra vzniká ako výsledok tvorby vodíkových väzieb medzi atómami vodíka skupín NH a atómami kyslíka skupín CO rôznych aminokyselinových zvyškov polypeptidového reťazca.

Terciárna štruktúra sa vytvára v dôsledku tvorby vodíka, iónu, disulfidu (S–S väzby medzi zvyškami cysteínových aminokyselín) a iných väzieb, ktoré vznikajú medzi rôznymi skupinami atómov molekuly proteínu vo vodnom prostredí. V tomto prípade polypeptidová špirála zapadá do akejsi gule (globule) tak, že hydrofóbne aminokyselinové radikály sú ponorené do globule a hydrofilné sú umiestnené na povrchu a interagujú s molekulami vody.

Niektoré proteínové molekuly neobsahujú jeden, ale niekoľko polypeptidov, ktoré tvoria jeden komplex. Takto vzniká kvartérna štruktúra. Polypeptidy nie sú spojené kovalentnými väzbami, pevnosť kvartérnej štruktúry je zabezpečená interakciou slabých medzimolekulových síl.

Primárna štruktúra molekuly proteínu je teda určená prítomnosťou peptidových väzieb medzi aminokyselinovými zvyškami. Sekundárna štruktúra je stabilizovaná vodíkovými väzbami, terciárna štruktúra vodíkom, iónom, disulfidom atď., a kvartérna štruktúra slabými medzimolekulovými interakciami.

6. Ľudia a zvieratá získavajú aminokyseliny z potravy. Z čoho sa dajú syntetizovať aminokyseliny v rastlinách?

Rastliny sú autotrofné organizmy. Syntetizujú aminokyseliny z primárnych produktov fotosyntézy (ktoré sa zase tvoria z oxidu uhličitého a vody) a anorganických zlúčenín obsahujúcich dusík (amónne ióny, dusičnanové ióny). V rastlinách sú teda východiskovými materiálmi pre syntézu aminokyselín CO 2, H 2 O, NH 4 + (NH 3), NO 3 –.

7. Koľko rôznych tripeptidov možno postaviť z troch molekúl aminokyselín (napríklad alanínu, lyzínu a kyseliny glutámovej), ak sa každá aminokyselina môže použiť iba raz? Budú mať tieto peptidy rovnaké vlastnosti?

Môže byť skonštruovaných šesť tripeptidov: Ala-Lys-Glu, Ala-Glu-Lys, Lys-Ala-Glu, Lys-Glu-Ala, Glu-Ala-Lys a Glu-Lys-Ala. Všetky výsledné peptidy budú mať odlišné vlastnosti.

8. Na oddelenie zmesi bielkovín na zložky sa používa metóda elektroforézy: v elektrickom poli sa jednotlivé molekuly bielkovín pohybujú určitou rýchlosťou k jednej z elektród. V tomto prípade sa niektoré proteíny pohybujú smerom ku katóde, iné smerom k anóde. Ako súvisí štruktúra molekuly proteínu s jej schopnosťou pohybovať sa v elektrickom poli? Čo určuje smer pohybu molekúl bielkovín? Od čoho závisí ich rýchlosť?

Vo vodných roztokoch sú radikály kyslých aminokyselín, ktoré tvoria proteín, negatívne nabité v dôsledku disociácie karboxylových skupín:

–COOH → –COO – + H +

Radikály základných aminokyselín majú kladný náboj v dôsledku pridania vodíkových iónov (H+) k atómom dusíka, ktoré tvoria tieto radikály:

-NH2 + H+ → NH3+

Karboxylová skupina a aminoskupina nachádzajúce sa na koncoch polypeptidového reťazca tiež získavajú náboj (negatívny a pozitívny). V roztoku má teda molekula proteínu určitý celkový náboj, ktorý určuje jej pohyb v elektrickom poli.

Náboj molekuly proteínu závisí od pomeru kyslých a zásaditých aminokyselinových zvyškov. Ak v zložení proteínu dominujú kyslé aminokyselinové zvyšky, potom bude celkový náboj molekuly negatívny a presunie sa na anódu (kladne nabitá elektróda). Ak prevládajú bázické aminokyselinové zvyšky, potom bude celkový náboj molekuly kladný a proteín sa bude pohybovať smerom ku katóde (záporne nabitá elektróda).

Rýchlosť pohybu závisí predovšetkým od množstva náboja molekuly proteínu, jej hmotnosti a priestorovej konfigurácie.

Kapitola III. BIELKOVINY

§ 6. AMINOKYSELINY AKO ŠTRUKTURÁLNE PRVKY PROTEÍNOV

Prírodné aminokyseliny

Aminokyseliny v živých organizmoch sa nachádzajú najmä v bielkovinách. Proteíny sa skladajú predovšetkým z dvadsiatich štandardných aminokyselín. Sú to a-aminokyseliny a líšia sa od seba štruktúrou vedľajších skupín (radikálov), označených písmenom R:

Rôznorodosť vedľajších radikálov aminokyselín hrá kľúčovú úlohu pri tvorbe priestorovej štruktúry bielkovín a vo fungovaní aktívneho centra enzýmov.

Štruktúra štandardných aminokyselín je uvedená na konci odseku v tabuľke 3. Prírodné aminokyseliny majú triviálne názvy, ktoré je nepohodlné používať pri písaní štruktúry bielkovín. Preto sa pre ne zaviedli trojpísmenové a jednopísmenové označenia, ktoré sú uvedené aj v tabuľke 3.

Priestorová izoméria

Vo všetkých aminokyselinách, s výnimkou glycínu, je a-uhlíkový atóm chirálny, t.j. Vyznačujú sa optickou izomériou. V tabuľke 3 chirálny atóm uhlíka je označený hviezdičkou. Napríklad pre alanín vyzerajú Fischerove projekcie oboch izomérov takto:

Na ich označenie sa ako pre sacharidy používa názvoslovie D, L. Proteíny obsahujú iba L-aminokyseliny.

L- a D-izoméry sa môžu navzájom premieňať. Tento proces sa nazýva racemizácia.

Zaujímavé vedieť! V bielku zubov - dentín -L- aspartátkyselina spontánne racemizuje pri teplote ľudského tela rýchlosťou 0,10 % za rok. V období tvorby zubov obsahuje dentín ibaL-kyselina asparágová, u dospelého človeka v dôsledku racemizácie vznikáD- kyselina asparágová. Čím je človek starší, tým je obsah D-izoméru vyšší. Stanovením pomeru D- a L-izomérov sa dá celkom presne určiť vek. Obyvatelia horských dedín Ekvádoru tak boli vystavení tomu, že si pripisovali príliš vysoký vek.

Chemické vlastnosti

Aminokyseliny obsahujú amino a karboxylové skupiny. Z tohto dôvodu vykazujú amfotérne vlastnosti, to znamená vlastnosti kyselín aj zásad.

Keď sa aminokyselina, ako je glycín, rozpustí vo vode, jej karboxylová skupina disociuje za vzniku vodíkového iónu. Ďalej sa vodíkový ión pripojí v dôsledku osamelého páru elektrónov na atóme dusíka k aminoskupine. Vzniká ión, v ktorom sú súčasne prítomné kladné a záporné náboje, tzv zwitterion:

Táto forma aminokyseliny prevláda v neutrálnom roztoku. V kyslom prostredí aminokyselina pripojí vodíkový ión za vzniku katiónu:

V alkalickom prostredí vzniká anión:

V závislosti od pH prostredia teda môže byť aminokyselina kladne nabitá, záporne nabitá a elektricky neutrálna (s rovnakými kladnými a zápornými nábojmi). Hodnota pH roztoku, pri ktorej je celkový náboj aminokyseliny nulový, sa nazýva izoelektrický bod tejto aminokyseliny. Pre mnoho aminokyselín leží izoelektrický bod blízko pH 6. Napríklad izoelektrické body glycínu a alanínu majú hodnoty 5,97 a 6,02.

Dve aminokyseliny môžu navzájom reagovať, čo spôsobí odštiepenie molekuly vody a vytvorenie produktu tzv dipeptid:

Väzba spájajúca dve aminokyseliny sa nazýva peptidová väzba. Použitím písmenových označení aminokyselín možno tvorbu dipeptidu schematicky znázorniť takto:

Podobne formované tripeptidy, tetrapeptidy atď.:

H 2 N – lys – ala – gly – COOH – tripeptid

H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – tetrapeptid

H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – heptapeptid

Peptidy pozostávajúce z malého počtu aminokyselinových zvyškov majú všeobecný názov oligopeptidy.

Zaujímavé vedieť! Mnohé oligopeptidy majú vysokú biologickú aktivitu. Patrí medzi ne množstvo hormónov, napríklad oxytocín (nanopeptid) stimuluje sťahy maternice, bradykinín (nanopeptid) potláča zápalové procesy v tkanivách. Antibiotikum gramicidín C (cyklický dekapeptid) narúša reguláciu priepustnosti iónov v bakteriálnych membránach a tým ich zabíja. Huba jeduje amanitíny (oktapeptidy), blokovaním syntézy bielkovín môže u ľudí spôsobiť ťažkú ​​otravu. Aspartám je všeobecne známy - metylester aspartylfenylalanínu. Aspartam má sladkú chuť a používa sa na dodanie sladkej chuti rôznym jedlám a nápojom.

Klasifikácia aminokyselín

Existuje niekoľko prístupov ku klasifikácii aminokyselín, ale najvýhodnejšia je klasifikácia na základe štruktúry ich radikálov. Existujú štyri triedy aminokyselín obsahujúcich nasledujúce typy radikálov; 1) nepolárne ( alebo hydrofóbne); 2) polárne nenabité; 3) záporne nabité a 4) kladne nabité:


Nepolárne (hydrofóbne) zahŕňajú aminokyseliny s nepolárnymi alifatickými (alanín, valín, leucín, izoleucín) alebo aromatickými (fenylalanín a tryptofán) R-skupinami a jednou aminokyselinou obsahujúcou síru - metionínom.

Polárne nenabité aminokyseliny sú v porovnaní s nepolárnymi lepšie rozpustné vo vode a sú hydrofilnejšie, keďže ich funkčné skupiny tvoria vodíkové väzby s molekulami vody. Patria sem aminokyseliny obsahujúce polárnu skupinu HO (serín, treonín a tyrozín), skupinu HS (cysteín), amidovú skupinu (glutamín, asparagín) a glycín (skupina glycínu R, reprezentovaná jedným atómom vodíka, je príliš malá na to, aby kompenzovať silnú polaritu a-aminoskupiny a a-karboxylovej skupiny).

Kyselina asparágová a glutámová sú negatívne nabité aminokyseliny. Obsahujú dve karboxylové a jednu aminoskupinu, takže v ionizovanom stave budú mať ich molekuly celkový záporný náboj:

Pozitívne nabité aminokyseliny zahŕňajú lyzín, histidín a arginín; v ionizovanej forme majú celkový kladný náboj:

V závislosti od povahy radikálov sa prírodné aminokyseliny tiež delia na neutrálne, kyslé A základné. Neutrálne zahŕňa nepolárne a polárne nenabité, kyslé - negatívne nabité, zásadité - kladne nabité.

Desať z 20 aminokyselín, ktoré tvoria proteíny, je možné syntetizovať v ľudskom tele. Zvyšok musí obsahovať naše jedlo. Patria sem arginín, valín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, treonín, tryptofán, fenylalanín a histidín. Tieto aminokyseliny sú tzv nenahraditeľný. Esenciálne aminokyseliny sú často súčasťou potravinových doplnkov a používajú sa ako lieky.

Zaujímavé vedieť! Vyváženosť ľudskej výživy v aminokyselinách zohráva mimoriadne dôležitú úlohu. Ak je v potrave nedostatok esenciálnych aminokyselín, telo sa samo zničí. V tomto prípade je primárne postihnutý mozog, čo vedie k rôznym ochoreniam centrálneho nervového systému a duševným poruchám. Mladý rastúci organizmus je obzvlášť zraniteľný. Napríklad pri poruche syntézy tyrozínu z fenylalanínu sa u detí rozvinie ťažké ochorenie finylpyruvická oligofrénia, ktorá spôsobuje ťažkú ​​mentálnu retardáciu alebo smrť dieťaťa.

Tabuľka 3

Štandardné aminokyseliny

Aminokyselina

(triviálne meno)

Legenda

Štrukturálny vzorec

latinčina

trojpísmenový

jednopísmenový

NEPOLÁRNE (HYDROFÓBNE)

izoleucín

fenylalanín

tryptofán

metionín

POLAR BEZ NABITIA

Asparagín

Glutamín

Štruktúra aminokyselín

Aminokyseliny- heterofunkčné zlúčeniny, ktoré nevyhnutne obsahujú dve funkčné skupiny: aminoskupina -NH2 a karboxylová skupina -COOH, spojené s uhľovodíkovým radikálom.

Všeobecný vzorec najjednoduchších aminokyselín možno napísať takto:

Pretože aminokyseliny obsahujú dve rôzne funkčné skupiny, ktoré sa navzájom ovplyvňujú, charakteristické reakcie sa líšia od reakcií karboxylových kyselín a amínov.

Vlastnosti aminokyselín

Aminoskupina -NH 2 určuje základné vlastnosti aminokyselín, pretože je schopný pripojiť k sebe vodíkový katión prostredníctvom mechanizmu donor-akceptor v dôsledku prítomnosti voľného elektrónového páru na atóme dusíka.

-COOH skupina (karboxylová skupina) určuje kyslé vlastnosti týchto zlúčenín. Preto sú aminokyseliny amfotérne organické zlúčeniny.

Reagujú s alkáliami ako kyseliny:

So silnými kyselinami, ako sú amínové zásady:

Okrem toho aminoskupina v aminokyseline interaguje s jej karboxylovou skupinou a vytvára vnútornú soľ:

Ionizácia molekúl aminokyselín závisí od kyslého alebo zásaditého prostredia:

Keďže sa aminokyseliny vo vodných roztokoch správajú ako typické amfotérne zlúčeniny, v živých organizmoch plnia úlohu tlmivých látok, ktoré udržujú určitú koncentráciu vodíkových iónov.

Aminokyseliny sú bezfarebné kryštalické látky, ktoré sa topia a rozkladajú pri teplotách nad 200 °C. Sú rozpustné vo vode a nerozpustné v éteri. V závislosti od R-radikálu môžu byť sladké, horké alebo bez chuti.

Aminokyseliny sa delia na prirodzené(nachádza sa v živých organizmoch) a syntetický. Z prírodných aminokyselín (asi 150) sa rozlišujú proteinogénne aminokyseliny (asi 20), ktoré sú súčasťou bielkovín. Sú v tvare písmena L. Asi polovica týchto aminokyselín je nenahraditeľný, pretože nie sú syntetizované v ľudskom tele. Esenciálne kyseliny sú valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, lyzín, treonín, cysteín, metionín, histidín, tryptofán. Tieto látky vstupujú do ľudského tela s jedlom. Ak je ich množstvo v potrave nedostatočné, dochádza k narušeniu normálneho vývoja a fungovania ľudského tela. Pri niektorých ochoreniach telo nie je schopné syntetizovať niektoré iné aminokyseliny. Pri fenylketonúrii sa teda tyrozín nesyntetizuje.

Najdôležitejšou vlastnosťou aminokyselín je schopnosť vstupujú do molekulárnej kondenzácie a uvoľňujú vodu A tvorba amidovej skupiny -NH-CO-, Napríklad:

Vysokomolekulárne zlúčeniny získané v dôsledku tejto reakcie obsahujú veľké množstvo amidových fragmentov, a preto sa nazývajú polyamidy.

Tie okrem vyššie uvedeného syntetického nylonového vlákna zahŕňajú napríklad enant, ktorý vzniká pri polykondenzácii kyseliny aminoenantovej. Aminokyseliny s aminoskupinami a karboxylovými skupinami na koncoch molekúl sú vhodné na výrobu syntetických vlákien.

Polyamidy α-aminokyselín sú tzv peptidy. V závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov sa rozlišujú dipeptidy, tripeptidy a polypeptidy. V takýchto zlúčeninách sa nazývajú -NH-CO- skupiny peptid.

Izoméria a nomenklatúra aminokyselín

Izoméria aminokyselín určená odlišnou štruktúrou uhlíkového reťazca a polohou aminoskupiny, napr.

Názvy aminokyselín, v ktorých je označená poloha aminoskupiny, sú tiež rozšírené. písmená gréckej abecedy: α, β, γ atď. Kyselina 2-aminobutánová sa teda môže nazývať aj α-aminokyselina:

20 aminokyselín sa podieľa na biosyntéze bielkovín v živých organizmoch.

Veveričky

Veveričky- sú to vysokomolekulárne (molekulová hmotnosť sa pohybuje od 5-10 tisíc do 1 milióna alebo viac) prírodné polyméry, ktorých molekuly sú postavené zo zvyškov aminokyselín spojených amidovou (peptidovou) väzbou.

Bielkoviny sú tiež tzv bielkoviny(Grécke „protos“ - prvé, dôležité). Počet aminokyselinových zvyškov v molekule proteínu sa veľmi líši a niekedy dosahuje niekoľko tisíc. Každý proteín má svoju vlastnú sekvenciu aminokyselinových zvyškov.

Proteíny účinkujú rôzne biologické funkcie: katalytické (enzýmy), regulačné (hormóny), štrukturálne (kolagén, fibroín), motorické (myozín), transportné (hemoglobín, myoglobín), ochranné (imunoglobulíny, interferón), zásobné (kazeín, albumín, gliadín) a iné.

Vykonávanie určitých špecifických funkcií proteínmi závisí od priestorovej konfigurácie ich molekúl, okrem toho je pre bunku energeticky nevýhodné udržiavať proteíny v neposkladanej forme, vo forme reťazca, preto sa polypeptidové reťazce skladajú a získavajú určitú trojrozmernú štruktúru alebo konformáciu. Existujú 4 úrovne priestorovej organizácie proteínov.

Proteíny sú základom biomembrán, najdôležitejšej zložky bunky a bunkových zložiek. Zohrávajú kľúčovú úlohu v živote bunky a tvoria takpovediac materiálny základ jej chemickej aktivity.

Výnimočnou vlastnosťou bielkovín je samoorganizácia štruktúry, teda jeho schopnosť spontánne vytvárať určitú priestorovú štruktúru charakteristickú len pre daný proteín. V podstate všetky činnosti tela (vývoj, pohyb, vykonávanie rôznych funkcií a mnohé ďalšie) sú spojené s bielkovinovými látkami. Život bez bielkovín si nemožno predstaviť.

Bielkoviny sú najdôležitejšou zložkou potravy pre ľudí a zvieratá. dodávateľ esenciálnych aminokyselín.

Štruktúra bielkovín

V priestorovej štruktúre bielkovín má charakter veľký význam radikálov(zvyšky) R- v molekulách aminokyselín. Nepolárne radikály aminokyseliny sa zvyčajne nachádzajú vo vnútri makromolekuly proteínu a určujú hydrofóbne interakcie; polárne radikály, obsahujúce iónové (iónotvorné) skupiny, sa zvyčajne nachádzajú na povrchu makromolekuly proteínu a charakterizujú elektrostatické (iónové) interakcie. Polárne neiónové radikály(napríklad obsahujúce alkoholové OH skupiny, amidové skupiny) sa môžu nachádzať ako na povrchu, tak aj vo vnútri molekuly proteínu. Podieľajú sa na vzdelávaní vodíkové väzby.

V proteínových molekulách sú a-aminokyseliny navzájom spojené peptidovými (-CO-NH-) väzbami:

Polypeptidové reťazce alebo jednotlivé úseky v rámci polypeptidového reťazca skonštruovaného týmto spôsobom môžu byť v niektorých prípadoch dodatočne navzájom spojené disulfidovými (-S-S-) väzbami alebo, ako sa často nazývajú, disulfidové mostíky.

Hrajú hlavnú úlohu pri vytváraní štruktúry bielkovín iónový(soľ) a vodíkové väzby, a hydrofóbna interakcia- zvláštny druh kontaktu medzi hydrofóbnymi zložkami molekúl bielkovín vo vodnom prostredí. Všetky tieto väzby majú rôznu silu a zabezpečujú vytvorenie komplexnej, veľkej molekuly proteínu.

Napriek rozdielom v štruktúre a funkciách bielkovinových látok sa ich elementárne zloženie mierne líši (v % suchej hmotnosti): uhlík - 51-53; kyslík - 21,5-23,5; dusík - 16,8-18,4; vodík - 6,5-7,3; síra - 0,3-2,5.

Niektoré bielkoviny obsahujú malé množstvo fosforu, selénu a iných prvkov. Sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci sa nazýva primárna štruktúra proteínu. Proteínová molekula môže pozostávať z jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov, z ktorých každý obsahuje iný počet aminokyselinových zvyškov. Vzhľadom na množstvo možných kombinácií je rôznorodosť proteínov takmer neobmedzená, no nie všetky existujú v prírode. Celkový počet rôznych typov bielkovín vo všetkých typoch živých organizmov je 10 11 -10 12. Pre proteíny, ktorých štruktúra je mimoriadne zložitá, sa okrem primárnej rozlišujú aj vyššie úrovne štruktúrnej organizácie: sekundárna, terciárna a niekedy aj kvartérna štruktúra.

Sekundárna štruktúra väčšina proteínov má, aj keď nie vždy po celej dĺžke polypeptidového reťazca. Polypeptidové reťazce s určitou sekundárnou štruktúrou môžu byť v priestore rôzne umiestnené.

Vo formácii terciárna štruktúra Okrem vodíkových väzieb hrajú dôležitú úlohu iónové a hydrofóbne interakcie. Na základe povahy „balenia“ molekuly proteínu sa rozlišuje medzi globulárnymi alebo sférickými a fibrilárnymi alebo vláknitými proteínmi.

Pre globulárne proteíny je typická α-helikálna štruktúra, špirály sú zakrivené, „zložené“. Makromolekula má guľovitý tvar. Rozpúšťajú sa vo vode a soľných roztokoch a vytvárajú koloidné systémy. Väčšina proteínov u zvierat, rastlín a mikroorganizmov sú globulárne proteíny.


- postupnosť usporiadania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci, ktorý tvorí molekulu proteínu. Väzba medzi aminokyselinami je peptidová väzba.

Ak sa molekula proteínu skladá len z 10 aminokyselinových zvyškov, potom počet teoreticky možných variantov molekúl proteínu, ktoré sa líšia v poradí striedania aminokyselín, je 1020. S 20 aminokyselinami môžete vytvoriť ešte väčší počet rôzne kombinácie od nich. V ľudskom tele sa našlo asi desaťtisíc rôznych proteínov, ktoré sa líšia tak od seba, ako aj od proteínov iných organizmov.

presne tak primárna štruktúra molekuly proteínu určuje vlastnosti molekúl proteínu a jeho priestorovú konfiguráciu. Nahradenie len jednej aminokyseliny inou v polypeptidovom reťazci vedie k zmene vlastností a funkcií proteínu. Napríklad nahradenie šiestej aminokyseliny glutamínu v β-podjednotke hemoglobínu valínom vedie k tomu, že molekula hemoglobínu ako celok nemôže vykonávať svoju hlavnú funkciu - transport kyslíka; V takýchto prípadoch sa u človeka vyvinie choroba - kosáčikovitá anémia.

Sekundárna štruktúra- usporiadané skladanie polypeptidového reťazca do špirály (vyzerá ako predĺžená pružina). Závity špirály sú zosilnené vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi karboxylovými skupinami a aminoskupinami. Takmer všetky skupiny CO a NH sa podieľajú na tvorbe vodíkových väzieb. Sú slabšie ako peptidové, ale mnohokrát opakované, dodávajú tejto konfigurácii stabilitu a tuhosť. Na úrovni sekundárnej štruktúry sú proteíny: fibroín (hodváb, pavučina), keratín (vlasy, nechty), kolagén (šľachy).

Terciárna štruktúra- zbaľovanie polypeptidových reťazcov do guľôčok, ktoré je výsledkom tvorby chemických väzieb (vodíkových, iónových, disulfidových) a vytvárania hydrofóbnych interakcií medzi radikálmi aminokyselinových zvyškov. Hlavnú úlohu pri tvorbe terciárnej štruktúry zohrávajú hydrofilno-hydrofóbne interakcie.

Vo vodných roztokoch majú hydrofóbne radikály tendenciu skrývať sa pred vodou a zoskupovať sa vo vnútri globuly, zatiaľ čo hydrofilné radikály majú tendenciu sa v dôsledku hydratácie (interakcie s vodnými dipólmi) objavovať na povrchu molekuly. V niektorých proteínoch je terciárna štruktúra stabilizovaná disulfidovými kovalentnými väzbami vytvorenými medzi atómami síry dvoch cysteínových zvyškov. Na úrovni terciárnej štruktúry sú enzýmy, protilátky a niektoré hormóny.

Kvartérna štruktúra charakteristické pre komplexné proteíny, ktorých molekuly sú tvorené dvoma alebo viacerými globulami. Podjednotky sú držané v molekule iónovými, hydrofóbnymi a elektrostatickými interakciami. Niekedy sa počas tvorby kvartérnej štruktúry vyskytujú disulfidové väzby medzi podjednotkami. Najviac študovaným proteínom s kvartérnou štruktúrou je hemoglobín. Tvoria ho dve α-podjednotky (141 aminokyselinových zvyškov) a dve β-podjednotky (146 aminokyselinových zvyškov). S každou podjednotkou je spojená molekula hemu obsahujúca železo.

Ak sa z nejakého dôvodu priestorová konformácia proteínov odchyľuje od normálu, proteín nemôže vykonávať svoje funkcie. Napríklad príčinou „choroby šialených kráv“ (spongiformná encefalopatia) je abnormálna konformácia priónov, povrchových proteínov nervových buniek.

Pre fibrilárne proteíny je typická vláknitá štruktúra. Vo všeobecnosti sú nerozpustné vo vode. Fibrilárne proteíny zvyčajne vykonávajú funkcie tvoriace štruktúru. Ich vlastnosti (pevnosť, rozťažnosť) závisia od spôsobu balenia polypeptidových reťazcov. Príkladmi fibrilárnych proteínov sú myozín a keratín. V niektorých prípadoch jednotlivé proteínové podjednotky tvoria komplexné celky pomocou vodíkových väzieb, elektrostatických a iných interakcií. V tomto prípade sa tvorí kvartérna štruktúra proteínov.

Príkladom proteínu s kvartérnou štruktúrou je krvný hemoglobín. Len s takouto štruktúrou plní svoje funkcie - viaže kyslík a transportuje ho do tkanív a orgánov. Treba však poznamenať, že pri organizácii vyšších proteínových štruktúr má výlučná úloha primárnu štruktúru.

Klasifikácia bielkovín

Existuje niekoľko klasifikácií proteínov:

Podľa stupňa obtiažnosti (jednoduché a zložité).

Podľa tvaru molekúl (globulárne a fibrilárne proteíny).

Podľa rozpustnosti v jednotlivých rozpúšťadlách (rozpustné vo vode, rozpustné v zriedených soľných roztokoch - albumíny, rozpustné v alkohole - prolamíny, rozpustné v zriedených zásadách a kyselinách - glutelíny).

Podľa vykonávaných funkcií (napríklad zásobné bielkoviny, bielkoviny kostry a pod.).

Vlastnosti bielkovín

Proteíny - amfotérne elektrolyty. Pri určitej hodnote pH (nazývanej izoelektrický bod) je počet kladných a záporných nábojov v molekule proteínu rovnaký. Toto je jedna z hlavných vlastností bielkovín. Proteíny sú v tomto bode elektricky neutrálne a ich rozpustnosť vo vode je najnižšia. Schopnosť proteínov znižovať rozpustnosť, keď ich molekuly dosiahnu elektrickú neutralitu, sa využíva na izoláciu z roztokov, napríklad v technológii získavania proteínových produktov.

Hydratácia. Proces hydratácie znamená viazanie vody na bielkoviny, ktoré vykazujú hydrofilné vlastnosti: napučiavajú, zväčšujú sa ich hmotnosť a objem. Napučiavanie jednotlivých bielkovín závisí výlučne od ich štruktúry. Hydrofilné amidové (-CO-NH-, peptidová väzba), amínové (-NH 2) a karboxylové (-COOH) skupiny prítomné v kompozícii a umiestnené na povrchu proteínovej makromolekuly priťahujú molekuly vody a striktne ich orientujú na povrchu molekuly. Hydratačný (vodný) obal obklopujúci proteínové guľôčky zabraňuje agregácii a sedimentácii, a preto prispieva k stabilite proteínových roztokov. V izoelektrickom bode majú proteíny najmenšiu schopnosť viazať vodu, hydratačný obal okolo molekúl proteínov je zničený, takže sa spájajú a vytvárajú veľké agregáty. K agregácii proteínových molekúl dochádza aj vtedy, keď sú dehydratované pomocou určitých organických rozpúšťadiel, napríklad etylalkoholu. To vedie k vyzrážaniu proteínov. Pri zmene pH prostredia sa makromolekula proteínu nabije a zmení sa jej hydratačná kapacita.

Pri obmedzenom napučiavaní tvoria koncentrované proteínové roztoky komplexné systémy tzv želé. Želé nie sú tekuté, elastické, majú plasticitu, určitú mechanickú pevnosť a sú schopné udržať si svoj tvar. Globulárne proteíny môžu byť úplne hydratované a rozpustené vo vode (napríklad mliečne proteíny), čím sa vytvárajú roztoky s nízkou koncentráciou. V biológii a potravinárskom priemysle majú veľký význam hydrofilné vlastnosti bielkovín, teda ich schopnosť napučať, vytvárať želé, stabilizovať suspenzie, emulzie a peny. Veľmi pohyblivé želé, postavené hlavne z molekúl bielkovín, je cytoplazma – surový lepok izolovaný z pšeničného cesta; obsahuje až 65% vody.

Rôzna hydrofilnosť Lepkové bielkoviny sú jedným zo znakov charakterizujúcich kvalitu pšeničného zrna a múky z neho získanej (tzv. silná a slabá pšenica). Hydrofilnosť obilných a múčnych bielkovín hrá dôležitú úlohu pri skladovaní a spracovaní obilia a pri pečení. Cesto, ktoré sa získava v pekárenskej výrobe, je bielkovina napučaná vo vode, koncentrovaná želé obsahujúca škrobové zrná.

Denaturácia bielkovín. Pri denaturácii vplyvom vonkajších faktorov (teplota, mechanické namáhanie, pôsobenie chemických činidiel a množstvo ďalších faktorov) dochádza k zmene sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr makromolekuly proteínu, teda jeho natívnej priestorovej štruktúry. Primárna štruktúra a tým aj chemické zloženie proteínu sa nemení. Menia sa fyzikálne vlastnosti: znižuje sa rozpustnosť a hydratačná schopnosť, stráca sa biologická aktivita. Mení sa tvar makromolekuly proteínu a dochádza k agregácii. Zároveň sa zvyšuje aktivita určitých chemických skupín, uľahčuje sa účinok proteolytických enzýmov na bielkoviny, a preto sa ľahšie hydrolyzuje.

V potravinárskej technológii má osobitný praktický význam tepelná denaturácia bielkovín, ktorej stupeň závisí od teploty, trvania ohrevu a vlhkosti. Na to treba pamätať pri vývoji režimov tepelného spracovania potravinárskych surovín, polotovarov a niekedy hotových výrobkov. Procesy tepelnej denaturácie zohrávajú osobitnú úlohu pri blanšírovaní rastlinných materiálov, sušení obilia, pečení chleba a výrobe cestovín. Denaturácia bielkovín môže byť spôsobená aj mechanickým pôsobením (tlak, trenie, trasenie, ultrazvuk). Napokon denaturácia bielkovín je spôsobená pôsobením chemických činidiel (kyseliny, zásady, alkohol, acetón). Všetky tieto techniky sú široko používané v potravinárstve a biotechnológiách.

Penenie. Proces penenia sa vzťahuje na schopnosť bielkovín vytvárať vysoko koncentrované systémy kvapalina-plyn nazývané peny. Stabilita peny, v ktorej je proteín penidlom, závisí nielen od jej povahy a koncentrácie, ale aj od teploty. Proteíny sú široko používané ako penotvorné činidlá v cukrárenskom priemysle (marshmallows, marshmallows, suflé). Chlieb má penovú štruktúru, čo ovplyvňuje jeho chuť.

Molekuly bielkovín pod vplyvom množstva faktorov môžu kolaps alebo interagovať s inými látkami s tvorbou nových produktov. Pre potravinársky priemysel možno rozlíšiť dva dôležité procesy:

1) hydrolýza proteínov pôsobením enzýmov;

2) interakcia aminoskupín proteínov alebo aminokyselín s karbonylovými skupinami redukujúcich cukrov.

Pod vplyvom proteázových enzýmov, ktoré katalyzujú hydrolytické štiepenie proteínov, sa proteíny rozkladajú na jednoduchšie produkty (poly- a dipeptidy) a nakoniec na aminokyseliny. Rýchlosť hydrolýzy proteínu závisí od jeho zloženia, molekulárnej štruktúry, aktivity enzýmu a podmienok.

Hydrolýza bielkovín. Hydrolytická reakcia s tvorbou aminokyselín môže byť vo všeobecnosti napísaná takto:

Spaľovanie. Bielkoviny spaľujú za vzniku dusíka, oxidu uhličitého a vody, ako aj niektorých ďalších látok. Horenie sprevádza charakteristický zápach spáleného peria.

Farebné reakcie. Na kvalitatívne stanovenie bielkovín sa používajú tieto reakcie:

1. Denaturácia– proces narušenia prirodzenej štruktúry proteínu (deštrukcia sekundárnej, terciárnej, kvartérnej štruktúry).

2. Hydrolýza- deštrukcia primárnej štruktúry v kyslom alebo zásaditom roztoku s tvorbou aminokyselín.

3.Kvalitatívne reakcie bielkovín:

· biuret;

Biuretová reakcia– fialové sfarbenie pri vystavení meďnatým (II) soliam v alkalickom roztoku. Táto reakcia je daná všetkými zlúčeninami obsahujúcimi peptidovú väzbu, v ktorých slabo alkalické roztoky proteínov interagujú s roztokom síranu meďnatého za vzniku komplexných zlúčenín medzi iónmi Cu 2+ a polypeptidmi. Reakcia je sprevádzaná objavením sa fialovo-modrej farby.

· xantoproteín;

Xantoproteínová reakcia- objavenie sa žltého sfarbenia pôsobením koncentrovanej kyseliny dusičnej na proteínoch obsahujúcich aromatické aminokyselinové zvyšky (fenylalanín, tyrozín), pri ktorom dochádza k interakcii aromatických a heteroatómových cyklov v molekule proteínu s koncentrovanou kyselinou dusičnou, sprevádzané objavením sa žltej farby.

· reakcia na stanovenie síry v bielkovinách.

Cysteínová reakcia(pre proteíny obsahujúce síru) - varenie roztoku proteínu s octanom olovnatým, čo spôsobí, že sa objaví čierne sfarbenie.

Referenčný materiál na vykonanie testu:

Mendelejevov stôl

Tabuľka rozpustnosti

Proteíny a peptidy.

Veveričky– prírodné vysokomolekulárne organické zlúčeniny obsahujúce dusík. Hrajú primárnu úlohu vo všetkých životných procesoch a sú nositeľmi života. Veveričky nachádza sa vo všetkých tkanivách organizmov, v krvi, v kostiach.


Proteín, rovnako ako sacharidy a tuky, sú najdôležitejšou zložkou ľudskej potravy.

Chemická štruktúra proteínov

Proteínové molekuly pozostávajú z aminokyselinových zvyškov spojených do reťazca peptidovými väzbami.



Peptidová väzba vzniká pri tvorbe bielkovín v dôsledku interakcie aminoskupiny ( -NH2) jedna aminokyselina s karboxylovou skupinou ( -COUN) iná aminokyselina.


Z dvoch aminokyselín vzniká dipeptid (reťazec dvoch aminokyselín) a molekula vody.


Desiatky, stovky a tisíce molekúl aminokyselín sa navzájom spájajú a vytvárajú obrovské proteínové molekuly.


Skupiny atómov sa v molekulách bielkovín mnohokrát opakujú -CO-NH-; nazývajú sa amid alebo v chémii bielkovín peptidové skupiny. V súlade s tým sú proteíny klasifikované ako prírodné vysokomolekulárne polyamidy alebo polypeptidy.


Celkový počet prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín dosahuje 300, ale niektoré z nich sú dosť zriedkavé.


Medzi aminokyselinami existuje skupina 20 najdôležitejších. Nachádzajú sa vo všetkých bielkovinách a sú tzv alfa aminokyseliny.


Celá paleta bielkovín je vo väčšine prípadov tvorená týmito dvadsiatimi alfa aminokyselinami. Okrem toho pre každý proteín je sekvencia, v ktorej sú aminokyselinové zvyšky obsiahnuté v jeho zložení navzájom spojené, prísne špecifická. Aminokyselinové zloženie bielkovín je dané genetickým kódom organizmu.

Proteíny a peptidy

A veveričky, A peptidy- Sú to zlúčeniny postavené zo zvyškov aminokyselín. Rozdiely medzi nimi sú kvantitatívne.


Bežne sa verí, že:

  • peptidy obsahujú až 100 aminokyselinových zvyškov na molekulu
    (čo zodpovedá molekulovej hmotnosti do 10 000), a
  • veveričky– viac ako 100 aminokyselinových zvyškov
    (molekulová hmotnosť od 10 000 do niekoľkých miliónov).

Na druhej strane je v skupine peptidov obvyklé rozlišovať:

  • oligopeptidy(peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou),
    obsahujúcich v reťazci nie viac ako 10 aminokyselinové zvyšky a
  • polypeptidy, ktorých reťazec zahŕňa až 100 aminokyselinové zvyšky.

Pre makromolekuly s počtom aminokyselinových zvyškov blížiacim sa alebo mierne presahujúcim 100 sa pojmy polypeptidy a proteíny prakticky nerozlišujú a sú často synonymá.

Štruktúra bielkovín. Úrovne organizácie.


Molekula proteínu je mimoriadne zložitý útvar. Vlastnosti proteínu závisia nielen od chemického zloženia jeho molekúl, ale aj od iných faktorov. Napríklad z priestorovej štruktúry molekuly, z väzieb medzi atómami obsiahnutými v molekule.


Zlatý klinec štyri úrovneštruktúrna organizácia molekuly proteínu.


1. Primárna štruktúra


Primárna štruktúra je sekvencia usporiadania aminokyselinových zvyškov v polypeptidových reťazcoch.


Sekvencia aminokyselinových zvyškov v reťazci je najdôležitejšou charakteristikou proteínu. Práve to určuje jeho základné vlastnosti.


Proteín každého človeka má svoju vlastnú jedinečnú primárnu štruktúru spojenú s genetickým kódom.


2. Sekundárna štruktúra.


Sekundárna štruktúra súvisí s priestorovou orientáciou polypeptidových reťazcov.


Jeho hlavné typy:

  • alfa helix,
  • beta štruktúra (vyzerá ako zložená plachta).

Sekundárna štruktúra je spravidla fixovaná vodíkovými väzbami medzi atómami vodíka a kyslíka peptidových skupín, ktoré sú od seba vzdialené 4 jednotky.


Vodíkové väzby, ako to bolo, zosieťujú špirálu a udržujú polypeptidový reťazec v skrútenom stave.



3. Terciárna štruktúra


Terciárna štruktúra odráža priestorový tvar sekundárnej štruktúry.


Napríklad sekundárna štruktúra vo forme špirály môže mať zase guľový alebo vajcovitý tvar.


Terciárna štruktúra je stabilizovaná nielen vodíkovými väzbami, ale aj inými typmi interakcií, ako sú iónové, hydrofóbne a disulfidové väzby.


4. Kvartérna štruktúra


Prvé tri úrovne sú charakteristické pre štruktúrnu organizáciu všetkých proteínových molekúl.


Štvrtá úroveň sa vyskytuje pri tvorbe proteínových komplexov pozostávajúcich z niekoľkých polypeptidových reťazcov.


Ide o komplexnú supramolekulárnu formáciu pozostávajúcu z niekoľkých proteínov, ktoré majú svoje vlastné primárne, sekundárne a terciárne štruktúry.


Proteín s kvartérnou štruktúrou môže obsahovať identické aj rôzne polypeptidové reťazce.


Spojenie polypeptidových reťazcov do kvartérnej štruktúry môže viesť k vzniku nových biologických vlastností, ktoré chýbajú v pôvodných proteínoch tvoriacich túto štruktúru.


Na stabilizácii kvartérnej štruktúry sa podieľajú rovnaké typy interakcií ako na stabilizácii terciárnej.

Klasifikácia bielkovín

Vzhľadom na rôznorodosť peptidov a proteínov existuje niekoľko prístupov k ich klasifikácii. Môžu byť klasifikované biologickými funkciami, skladbou, priestorovou štruktúrou.


Podľa zloženia sa bielkoviny delia na:

  • jednoduché,
  • Komplexné.

Jednoduché bielkoviny.


Pri hydrolýze jednoduchých bielkovín sa ako produkty rozkladu získajú iba alfa aminokyseliny.


Komplexné proteíny.


Komplexné bielkoviny spolu so samotnou bielkovinovou časťou, pozostávajúcou z alfa aminokyselín, obsahujú organické alebo anorganické časti nepeptidovej povahy, tzv. protetické skupiny.


Príklady komplexných proteínov zahŕňajú transportné proteíny myoglobínu A hemoglobínu, v ktorom je bielkovinová časť globín– spojený s protetickou skupinou – heme. Podľa typu protetickej skupiny sú klasifikované ako hemoproteíny.


Fosfoproteíny obsahuje zvyšok kyseliny fosforečnej, metaloproteíny- kovové ióny.


Zmiešané biopolyméry sú tiež komplexné proteíny. V závislosti od povahy protetickej skupiny sa delia na:

  • Glykoproteíny(obsahuje sacharidovú časť),
  • Lipoproteíny(obsahuje lipidovú časť),
  • Nukleoproteíny(obsahujú nukleové kyseliny).

Proteíny sa zriedka nachádzajú v tele v „čistej“ forme. V zásade sú súčasťou komplexných útvarov s vysokou úrovňou organizácie, vrátane iných biopolymérov a rôznych organických a anorganických skupín ako podjednotiek.


Podľa ich priestorovej štruktúry sú proteíny rozdelené do dvoch veľkých tried:

  • Guľové a
  • Fibrilárny.

Globulárne proteíny.


Pre globulárne proteíny je typickejšia alfa-helikálna štruktúra a ich reťazce sú v priestore ohnuté tak, že makromolekula nadobúda tvar gule.


Globulárne proteíny rozpúšťajú sa vo vode a soľných roztokoch za vzniku koloidných systémov.


Príklady globulárnych proteínov - bielka(vaječné bielka), globín(bielkovinová časť hemoglobínu), myoglobínu, takmer všetky enzýmy.


Fibrilárne proteíny.


Pre fibrilárne proteíny typickejšie beta štruktúra. Spravidla majú vláknitú štruktúru a sú nerozpustné vo vode a soľných roztokoch.


Patria sem mnohé rozšírené proteíny - beta keratín(vlasy, zrohovatené tkanivo), beta fibroín(hodváb), myoinozín(svalové tkanivo) kolagén(spojivové tkanivo).

Funkcie bielkovín v tele.

Klasifikácia proteínov podľa ich funkcií je celkom ľubovoľná, pretože ten istý proteín môže vykonávať niekoľko funkcií.


Nižšie uvádzame hlavné funkcie bielkovín v tele:


1. Katalytická funkcia.


Proteíny tejto skupiny sú tzv enzýmy. Enzýmy katalyzujú rôzne chemické reakcie. Napríklad reakcie rozkladu zložitých molekúl (katabolizmus) a ich syntéza (anabolizmus).


Príklady katalytických proteínov: kataláza, alkoholdehydrogenáza, pepsín, trypsín, amyláza atď.


2. Štrukturálna funkcia


Dajte tvar bunke a jej organelám. Napríklad monoméry aktín A tubulín tvoria dlhé vlákna, ktoré tvoria cytoskelet, čo umožňuje bunke udržať si svoj tvar. Kolagén A elastínu- hlavné zložky medzibunkovej látky spojivového tkaniva (napríklad chrupavky) a z iného štruktúrneho proteínu keratín pozostávajú z vlasov, nechtov, vtáčieho peria a niekoľkých mušlí.


3. Ochranná funkcia


Existuje niekoľko typov ochranných funkcií proteínov:

  • Fyzická ochrana
    Poskytuje telu fyzickú ochranu kolagén- bielkovina tvoriaca základ
    medzibunková látka spojivových tkanív (vrátane kostí, chrupaviek,
    šľachy a hlboké vrstvy kože (dermis)); keratín, ktorý tvorí základ nadržaného
    štítky, vlasy, perie, rohy a iné deriváty epidermy. Zvyčajne také proteíny
    považované za proteíny so štruktúrnou funkciou. Príklady proteínov tejto skupiny
    slúžiť fibrinogény A trombíny, podieľa sa na zrážaní krvi.

  • Chemická ochrana
    Väzba toxínov molekulami bielkovín môže zabezpečiť ich detoxikáciu.
    Zvlášť dôležitú úlohu zohrávajú pri detoxikácii u ľudí. pečeňových enzýmov,
    rozkladom jedov alebo ich premenou na rozpustnú formu, čo prispieva k ich
    rýchle odstránenie z tela.

  • Imunitná ochrana
    Zapojené sú bielkoviny, ktoré tvoria krv a iné biologické tekutiny
    ochranná reakcia organizmu na poškodenie aj napadnutie patogénmi. Oni
    neutralizovať baktérie, vírusy alebo cudzie proteíny.

4. Regulačná funkcia


Proteíny tejto skupiny regulujú rôzne procesy prebiehajúce v bunkách alebo v tele. Proteíny v tejto skupine zahŕňajú: hormonálne proteíny, receptorové proteíny atď.


Hormóny sa prenášajú krvou. Väčšina živočíšnych hormónov sú bielkoviny alebo peptidy. Hormóny regulujú koncentrácie látok v krvi a bunkách, rast, rozmnožovanie a ďalšie procesy. Príkladom takýchto proteínov je inzulín, ktorý reguluje koncentráciu glukózy v krvi.


5. Funkcia alarmu


Signálna funkcia proteínov- schopnosť bielkovín slúžiť ako signálne látky, prenášať signály medzi bunkami, tkanivami, orgánmi a organizmami. Signalizačná funkcia je často kombinovaná s regulačnou funkciou, pretože mnohé intracelulárne regulačné proteíny tiež vysielajú signály.


Vykoná sa funkcia signalizácie hormonálne proteíny, cytokíny, rastové faktory atď. Väzba hormónu na jeho receptor je signál, ktorý spúšťa bunkovú odpoveď.


Bunky interagujú medzi sebou pomocou signálnych proteínov prenášaných cez medzibunkovú látku. Takéto proteíny zahŕňajú napríklad cytokíny a rastové faktory.


6. Transportná funkcia


Účasť bielkovín na prenose látok do buniek a z nich, na ich pohybe v bunkách, ako aj na ich transporte krvou a inými tekutinami v tele.


Príkladom transportných proteínov je hemoglobínu, ktorý prenáša kyslík z pľúc do iných tkanív a oxid uhličitý z tkanív do pľúc, ako aj s ním homológne proteíny, ktoré sa nachádzajú vo všetkých kráľovstvách živých organizmov.


Niektoré membránové proteíny sa podieľajú na transporte malých molekúl cez bunkovú membránu, čím sa mení jej permeabilita.

7. Náhradná (záložná) funkcia


Medzi tieto bielkoviny patria takzvané rezervné bielkoviny, ktoré sa ako zdroj energie a hmoty ukladajú v semenách rastlín (napr. globulíny 7S A 11S) a živočíšne vajcia. Množstvo ďalších bielkovín sa v tele využíva ako zdroj aminokyselín. Príklady zásobných proteínov sú kazeín, vaječný albumín.


8. Funkcia receptora


Proteínové receptory môžu byť umiestnené ako v cytoplazme, tak aj v bunkovej membráne.


Receptory reagujú zmenou svojej priestorovej konfigurácie na pripojenie molekuly určitej chemickej látky k nej, prenášajú vonkajší regulačný signál a následne prenášajú tento signál do vnútra bunky alebo bunkovej organely.


9. Funkcia motora (motora).


Motorický proteín, motorický proteín - trieda molekulárnych motorov schopných pohybu. Transformujú chemickú energiu obsiahnutú v ATP, do mechanickej energie pohybu.


Motorické proteíny umožňujú telu pohyb, ako je svalová kontrakcia.


Motorické proteíny zahŕňajú cytoskeletálne proteíny - dyneíny, kinezíny ako aj proteíny podieľajúce sa na svalových kontrakciách - aktín, myozín.