Mnohí z nás vedia, že bielkoviny sú pre telo nevyhnutné, pretože obsahujú aminokyseliny. Nie každý však chápe, čo tieto prvky sú a prečo je ich prítomnosť v strave taká dôležitá. Dnes zistíme, koľko aminokyselín je zahrnutých v tom, ako sú klasifikované a akú funkciu vykonávajú.

Čo sú aminokyseliny?

Takže aminokyseliny (aminouhlíkové zlúčeniny) sú organické zlúčeniny, ktoré sú hlavným prvkom tvoriacim štruktúru proteínu. Proteíny sa zasa podieľajú na všetkých fyziologických procesoch ľudského tela. Tvoria kosti, šľachy, väzy, vnútorné orgány, svaly, nechty a vlasy. Proteíny sa stávajú súčasťou tela prostredníctvom syntézy aminokyselín, ktoré prichádzajú s jedlom. Preto nie je dôležitý proteín živina menovite aminokyseliny. A nie všetky proteíny sú rovnako užitočné, pretože každý z nich má svoje vlastné jedinečné zloženie týchto rovnakých kyselín.

Celkom zložité, pozrime sa na to na základnej úrovni. Vieme, že aminokarboxylové kyseliny sú jedinečné stavebné kamene v budove zvanej proteín a v metropole zvanej človek. Nie všetky bielkoviny však obsahujú presne tie prvky, ktoré potrebujeme. Ak sa pozriete na proteín pod mikroskopom, môžete vidieť reťazec aminokyselín, ktoré sú spojené peptidovými väzbami. Zhruba povedané, články v tomto reťazci slúžia ako opravný a konštrukčný materiál v našom tele.

Prekvapivo existovali časy, keď vedci nevedeli, koľko rôznych aminokyselín obsahuje bielkoviny. Väčšina z nich bola otvorená v 19. storočí a zvyšok v 20. storočí. Vedcom trvalo 119 rokov, kým konečne odpovedali na otázku: „Koľko aminokyselín obsahuje proteín? Štruktúra každého z nich bola študovaná ešte dlhšie.

Dnes je známe, že pre normálne fungovanie ľudského tela je potrebných 20 proteinogénnych aminokarboxylových kyselín. Táto dvadsiatka sa často nazýva hlavné kyseliny. Z chemického hľadiska sú klasifikované podľa mnohých charakteristík. Ale pre bežných ľudí je najbližšia klasifikácia založená na schopnosti kyselín syntetizovať sa v našom tele. Podľa tohto kritéria sa aminokyseliny klasifikujú ako neesenciálne a neesenciálne.

Táto klasifikácia má určité nevýhody. Napríklad arginín sa považuje za nevyhnutný v niektorých fyziologických podmienkach, ale telo si ho dokáže syntetizovať. A histidín sa dopĺňa v takom malom množstve, že ho ešte treba užívať s jedlom.

Teraz, keď vieme, koľko druhov aminokyselín je zahrnutých v proteínoch, pozrime sa bližšie na oba typy.

Nenahraditeľné (nevyhnutné)

Ako ste už pochopili, tieto látky si telo nedokáže syntetizovať samostatne, preto sa musia konzumovať s jedlom. Hlavné množstvo esenciálnych organických kyselín sa nachádza v živočíšnych bielkovinách. Keď telu chýba ten či onen prvok, začne si ho brať zo svalového tkaniva. Táto trieda pozostáva z 8 kyselín. Poďme sa s každým z nich zoznámiť.

Leucín

Táto kyselina je zodpovedná za obnovu a ochranu svalového tkaniva, koža a kosti. Práve vďaka leucínu sa uvoľňuje rastový hormón. Okrem toho táto organická kyselina reguluje hladinu cukru v krvi a podporuje spaľovanie tukov. Nachádza sa v mäse, orechoch, strukovinách, hnedej ryži a pšeničných zrnách. Lecitín stimuluje a tým pomáha budovať svalovú hmotu.

izoleucín

Táto kyselina urýchľuje tvorbu energie, a preto ju športovci tak milujú. Po vyčerpávajúcom cvičení pomáha rýchlo obnoviť svalové vlákna. Izoleucín zmierňuje takzvanú bolesť hrdla, podieľa sa na tvorbe hemoglobínu a reguluje množstvo cukru. Najviac izoleucínu sa nachádza v mäse, rybách, vajciach, orechoch, hrášku a sóji.

lyzín

Táto aminokyselina hrá dôležitú úlohu vo fungovaní imunitného systému. jej hlavnou úlohou- syntéza protilátok, ktoré chránia naše telo pred účinkami vírusov a alergénov. Okrem toho lyzín reguluje proces obnovy kostného tkaniva a kolagén, ako aj rastové hormóny. Táto organická kyselina sa nachádza v potravinách, ako sú vajcia, zemiaky, červené mäso, ryby a mliečne výrobky.

fenylalanín

Táto alfa aminokyselina je zodpovedná za normálna práca centrálny nervový systém. Jeho nedostatok v organizme vedie k záchvatom depresie a chronickým ochoreniam. Fenylalanín nám pomáha sústrediť sa a zapamätať si potrebné informácie. Je súčasťou liekov používaných pri liečbe duševných porúch, vrátane Parkinsonovej choroby. Priaznivo pôsobí na činnosť pečene a pankreasu. Aminokyselina sa nachádza v: orechoch, hubách, kuracie mäso, mliečne výrobky, banány, marhule a topinambur.

metionín

Málokto vie, koľko aminokyselín obsahuje bielkovina, no mnohí vedia, že metionín aktívne spaľuje tukové tkanivo. To však nie je všetko prospešné vlastnosti tejto kyseliny. Ovplyvňuje vytrvalosť a výkonnosť človeka. Ak je ho v tele málo, dá sa to hneď pochopiť na koži a nechtoch. Metionín sa nachádza v potravinách ako mäso, ryby, slnečnicové semienka, strukoviny, cibuľa, cesnak a mliečne výrobky.

treonín

V snahe zistiť, koľko aminokyselín obsahuje proteín, vedci objavili látku ako treonín, jednu z posledných. Ale je to veľmi užitočné pre ľudí. Za všetko môže treonín kritických systémovľudského tela, a to nervový, imunitný a kardiovaskulárny. Prvým znakom jeho nedostatku sú problémy so zubami a kosťami. Väčšina ľudí získava treonín z mliečnych výrobkov, mäsa, húb, zeleniny a obilnín.

tryptofán

Ďalšia dôležitá látka. Je zodpovedný za syntézu serotonínu, ktorý sa často nazýva hormón dobrej nálady. Nedostatok tryptofánu možno zistiť poruchami spánku a chuti do jedla. Táto kyselina tiež reguluje dýchacie funkcie a krvný tlak. Nachádza sa najmä v: morských plodoch, červenom mäse, hydine, mliečnych výrobkoch a pšenici.

Valin

Vykonáva funkciu obnovy poškodených vlákien a monitoruje metabolické procesy vo svaloch. Pri veľkom zaťažení môže mať stimulačný účinok. Tiež hrá úlohu v ľudskej duševnej činnosti. Pomáha pri liečbe ochorení pečene a mozgu negatívnych dopadov alkohol a drogy. Ľudia môžu získať valín z: mäsa, húb, sóje, mliečnych výrobkov a arašidov.

Je pozoruhodné, že 70% všetkých organických kyselín v našom tele zaberajú iba tri aminokyseliny: leucín, izoleucín a valín. Preto sa považujú za najdôležitejšie pri zabezpečovaní normálneho fungovania organizmu. IN športová výživa Dokonca izolovali špeciálny komplex BCAA, ktorý obsahuje tieto tri kyseliny.

Pokračujeme v odpovedi na otázku, koľko hlavných aminokyselín je zahrnutých v proteíne, a prejdeme k neesenciálnym zástupcom triedy.

Vymeniteľné

Hlavný rozdiel medzi touto skupinou je v tom, že všetci jej zástupcovia sa môžu v tele vytvárať endogénnou syntézou. Slovo „zastupiteľný“ je pre mnohých zavádzajúce. Preto často neinformovaní ľudia hovoria, že tieto aminokyseliny nie je potrebné konzumovať s jedlom. To samozrejme nie je pravda! Neesenciálne kyseliny, rovnako ako tie esenciálne, musia byť súčasťou každodennej stravy. Môžu byť skutočne vytvorené z iných látok. Ale to sa deje len vtedy, keď je diéta zostavená nesprávne. Potom časť užitočné látky a esenciálne kyseliny sa vynakladajú na opätovné vytvorenie neesenciálnych kyselín. Preto nie je pre telo úplne prospešná. Pozrime sa na esenciálne kyseliny zaradené do „hlavnej dvadsiatky“.

alanín

Pomáha urýchliť metabolizmus uhľohydrátov a odstraňovať toxíny z pečene. Nachádza sa v potravinách ako mäso, hydina, vajcia, ryby a mliečne výrobky.

Kyselina asparágová

Považuje sa za univerzálne palivo pre naše telo, keďže výrazne zlepšuje metabolizmus. Nachádza sa v mlieku, trstinovom cukre, hydinovom a hovädzom mäse.

Asparagín

V snahe odpovedať na otázku: „Koľko aminokyselín obsahuje bielkovina?“ vedci prvýkrát objavili asparagín. Stalo sa to ešte v roku 1806. Táto kyselina sa podieľa na zlepšení fungovania nervového systému. Nachádza sa vo všetkých živočíšnych bielkovinách, ako aj v orechoch, zemiakoch a obilninách.

histidín

Je dôležitým stavebným prvkom všetkých vnútorných orgánov. Takmer hrá kľúčová úloha pri tvorbe červených a bielych krviniek. Pozitívne ovplyvňuje imunitný systém a sexuálne funkcie. Vďaka širokému spektru použitia sa zásoby histidínu v tele rýchlo vyčerpajú. Preto je dôležité užívať ho s jedlom. Obsiahnuté v mäsových, mliečnych a obilných výrobkoch.

Serin

Stimuluje činnosť mozgu a centrálneho nervového systému. Nachádza sa v potravinách ako mäso, sója, obilniny, arašidy.

cysteín

Táto aminokyselina v tele je zodpovedná za syntézu keratínu. Bez nej by neboli zdravé nechty, vlasy a pokožka. Nachádza sa v potravinách ako mäso, vajcia, červená paprika, cesnak, cibuľa a brokolica.

arginín

Keď hovoríme o tom, koľko proteínogénnych aminokyselín je obsiahnutých v proteínoch a aké funkcie vykonávajú, sme presvedčení, že každá z nich je pre telo dôležitá. Existujú však kyseliny, ktoré sú podľa odborníkov považované za najvýznamnejšie. Medzi ne patrí arginín. Zodpovedá za zdravé fungovanie svalov, kĺbov, kože a pečene a tiež posilňuje imunitný systém a spaľuje tuky. Arginín je často používaný v doplnkoch kulturistov a tých, ktorí chcú schudnúť. IN prirodzená forma nachádza sa v mäse, orechoch, mlieku, obilninách a želatíne.

Kyselina glutámová

Je dôležitým prvkom pre zdravé fungovanie mozgu a miechy. Často sa predáva ako doplnok nazývaný glutamát sodný. Nachádza sa vo vajciach, mäse, mliečnych výrobkoch, rybách, mrkve, kukurici, paradajkách a špenáte.

Glutamín

Potrebné bielkoviny pre rast a udržanie svalov. Je to tiež „palivo“ mozgu. Okrem toho glutamín odstraňuje z pečene všetko, čo tam prichádza s nezdravým jedlom. Pri tepelnej úprave kyselina denaturuje, takže na jej doplnenie treba petržlen a špenát jesť surové.

Glycín

Pomáha pri premene krvnej zrazeniny a glukózy na energiu. Nachádza sa v mäse, rybách, strukovinách a mlieku.

Prolín

Zodpovedá za syntézu kolagénu. Ak je v tele nedostatok prolínu, začínajú problémy s kĺbmi. Nachádza sa najmä v živočíšnych bielkovinách, preto je azda jedinou látkou, ktorej nedostatok čelia ľudia, ktorí nejedia mäso.

tyrozín

Zodpovedá za reguláciu krvného tlaku a chuti do jedla. Pri nedostatku tejto kyseliny trpí človek rýchlou únavou. Aby ste sa vyhli takýmto problémom, musíte jesť banány, semienka, orechy a avokádo.

Potraviny bohaté na aminokyseliny

Teraz viete, koľko aminokyselín obsahuje proteín. Funkcie a umiestnenie každého z nich sú vám tiež známe. Všimnime si hlavné produkty, pri ktorých konzumácii sa nemusíte báť o nutričnú rovnováhu z hľadiska aminokyselín.

Vajcia. Sú dokonale absorbované telom a dávajú mu veľké množstvo aminokyseliny a poskytujú bielkovinovú výživu.

Mliekareň. Sú schopní poskytnúť osobe veľa užitočných látok, ktorých spektrum sa mimochodom neobmedzuje na organické kyseliny.

Mäso. Možno prvý zdroj bielkovín a ich zložiek.

Ryby. Bohaté na bielkoviny a pre telo ľahko stráviteľné.

Mnohí sú si úplne istí, že bez živočíšnych produktov nie je možné poskytnúť telu správne množstvo bielkovín. To je úplne nepravdivé. A dôkazom toho je veľké množstvo vegetariáni s vynikajúcou fyzická zdatnosť. Z rastlinných potravín sú hlavnými zdrojmi aminokyselín: strukoviny, orechy, obilniny a semená.

Záver

Dnes sme sa dozvedeli, koľko aminokyselín obsahuje proteín. Skupiny látok a Detailný popis ich zástupcovia vám pomôžu orientovať sa pri vytváraní zdravého jedálnička.

Proteíny a peptidy.

Veveričky– prírodné vysokomolekulárne organické zlúčeniny obsahujúce dusík. Hrajú primárnu úlohu vo všetkých životných procesoch a sú nositeľmi života. Veveričky nachádza sa vo všetkých tkanivách organizmov, v krvi, v kostiach.


Proteín, rovnako ako sacharidy a tuky, sú najdôležitejšou zložkou ľudskej potravy.

Chemická štruktúra proteínov

Proteínové molekuly pozostávajú z aminokyselinových zvyškov spojených do reťazca peptidovými väzbami.



Peptidová väzba vzniká pri tvorbe bielkovín v dôsledku interakcie aminoskupiny ( -NH2) jedna aminokyselina s karboxylovou skupinou ( -COUN) iná aminokyselina.


Z dvoch aminokyselín vzniká dipeptid (reťazec dvoch aminokyselín) a molekula vody.


Desiatky, stovky a tisíce molekúl aminokyselín sa navzájom spájajú a vytvárajú obrovské proteínové molekuly.


Skupiny atómov sa v molekulách bielkovín mnohokrát opakujú -CO-NH-; nazývajú sa amid alebo v chémii bielkovín peptidové skupiny. V súlade s tým sú proteíny klasifikované ako prírodné vysokomolekulárne polyamidy alebo polypeptidy.


Celkový počet Existuje až 300 prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín, ale niektoré z nich sú dosť zriedkavé.


Medzi aminokyselinami existuje skupina 20 najdôležitejších. Nachádzajú sa vo všetkých bielkovinách a sú tzv alfa aminokyseliny.


Celá paleta bielkovín je vo väčšine prípadov tvorená týmito dvadsiatimi alfa aminokyselinami. Okrem toho pre každý proteín je sekvencia, v ktorej sú aminokyselinové zvyšky obsiahnuté v jeho zložení navzájom spojené, prísne špecifická. Zloženie aminokyselín bielkoviny sú určené genetickým kódom organizmu.

Proteíny a peptidy

A veveričky, A peptidy- Sú to zlúčeniny postavené zo zvyškov aminokyselín. Rozdiely medzi nimi sú kvantitatívne.


Bežne sa verí, že:

  • peptidy obsahujú až 100 aminokyselinových zvyškov na molekulu
    (čo zodpovedá molekulovej hmotnosti do 10 000), a
  • veveričky– viac ako 100 aminokyselinových zvyškov
    (molekulová hmotnosť od 10 000 do niekoľkých miliónov).

Na druhej strane je v skupine peptidov obvyklé rozlišovať:

  • oligopeptidy(peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou),
    obsahujúcich v reťazci nie viac ako 10 aminokyselinové zvyšky a
  • polypeptidy, ktorých reťazec zahŕňa až 100 aminokyselinové zvyšky.

Pre makromolekuly s počtom aminokyselinových zvyškov blížiacim sa alebo mierne presahujúcim 100 sa pojmy polypeptidy a proteíny prakticky nerozlišujú a sú často synonymá.

Štruktúra bielkovín. Úrovne organizácie.


Molekula proteínu je mimoriadne zložitý útvar. Vlastnosti proteínu závisia nielen od chemické zloženie jeho molekúl, ale aj od iných faktorov. Napríklad z priestorovej štruktúry molekuly, z väzieb medzi atómami obsiahnutými v molekule.


Zlatý klinec štyri úrovne štruktúrna organizácia proteínové molekuly.


1. Primárna štruktúra


Primárna štruktúra je sekvencia usporiadania aminokyselinových zvyškov v polypeptidových reťazcoch.


Sekvencia aminokyselinových zvyškov v reťazci je najviac dôležitá charakteristika veverička. Práve to určuje jeho základné vlastnosti.


Proteín každého človeka má svoju vlastnú jedinečnú primárnu štruktúru spojenú s genetickým kódom.


2. Sekundárna štruktúra.


Sekundárna štruktúra súvisí s priestorovou orientáciou polypeptidových reťazcov.


Jeho hlavné typy:

  • alfa helix,
  • beta štruktúra (vyzerá ako zložená plachta).

Sekundárna štruktúra je spravidla fixovaná vodíkovými väzbami medzi atómami vodíka a kyslíka peptidových skupín, ktoré sú od seba vzdialené 4 jednotky.


Vodíkové väzby, ako to bolo, zosieťujú špirálu a udržujú polypeptidový reťazec v skrútenom stave.



3. Terciárna štruktúra


Terciárna štruktúra odráža priestorový tvar sekundárnej štruktúry.


Napríklad sekundárna štruktúra v tvare špirály môže mať zase guľový alebo vajcovitý tvar.


Terciárna štruktúra je stabilizovaná nielen vodíkovými väzbami, ale aj inými typmi interakcií, ako sú iónové, hydrofóbne a disulfidové väzby.


4. Kvartérna štruktúra


Prvé tri úrovne sú charakteristické pre štruktúrnu organizáciu všetkých proteínových molekúl.


Štvrtá úroveň sa vyskytuje pri tvorbe proteínových komplexov pozostávajúcich z niekoľkých polypeptidových reťazcov.


Ide o komplexnú supramolekulárnu formáciu pozostávajúcu z niekoľkých proteínov, ktoré majú svoje vlastné primárne, sekundárne a terciárne štruktúry.


Proteín s kvartérnou štruktúrou môže obsahovať identické aj rôzne polypeptidové reťazce.


Asociácia polypeptidových reťazcov do kvartérnej štruktúry môže viesť k vzniku nových biologické vlastnosti, chýbajúce v pôvodných proteínoch, ktoré tvoria túto štruktúru.


Na stabilizácii kvartérnej štruktúry sa podieľajú rovnaké typy interakcií ako na stabilizácii terciárnej štruktúry.

Klasifikácia bielkovín

Vzhľadom na rôznorodosť peptidov a proteínov existuje niekoľko prístupov k ich klasifikácii. Môžu byť klasifikované biologickými funkciami, skladbou, priestorovou štruktúrou.


Podľa zloženia sa bielkoviny delia na:

  • jednoduché,
  • Komplexné.

Jednoduché bielkoviny.


Pri hydrolýze jednoduchých bielkovín sa ako produkty rozkladu získajú iba alfa aminokyseliny.


Komplexné proteíny.


Komplexné bielkoviny spolu so samotnou bielkovinovou časťou, pozostávajúcou z alfa aminokyselín, obsahujú organické alebo anorganické časti nepeptidovej povahy, tzv. protetické skupiny.


Príklady komplexné bielkoviny môžu slúžiť transportné proteíny myoglobínu A hemoglobínu, v ktorom je bielkovinová časť globín– spojený s protetickou skupinou – heme. Podľa typu protetickej skupiny sú klasifikované ako hemoproteíny.


Fosfoproteíny obsahuje zvyšok kyseliny fosforečnej, metaloproteíny- kovové ióny.


Zmiešané biopolyméry sú tiež komplexné proteíny. V závislosti od povahy protetickej skupiny sa delia na:

  • Glykoproteíny(obsahuje sacharidovú časť),
  • Lipoproteíny(obsahuje lipidovú časť),
  • Nukleoproteíny(obsahujú nukleové kyseliny).

Proteíny sa zriedka nachádzajú v tele v „čistej“ forme. Sú najmä súčasťou zložitých útvarov s vysoký stupeň organizácie, ktoré zahŕňajú iné biopolyméry a rôzne organické a anorganické skupiny ako podjednotky.


Autor: priestorová štruktúra Proteíny sú rozdelené do dvoch veľkých tried:

  • Guľové a
  • Fibrilárny.

Globulárne proteíny.


Pre globulárne proteíny je typickejšia alfa-helikálna štruktúra a ich reťazce sú v priestore ohnuté tak, že makromolekula nadobúda tvar gule.


Globulárne proteíny rozpúšťajú sa vo vode a soľných roztokoch za vzniku koloidných systémov.


Príklady globulárnych proteínov - bielka(vaječné bielka), globín(bielkovinová časť hemoglobínu), myoglobínu, takmer všetky enzýmy.


Fibrilárne proteíny.


Pre fibrilárne proteíny typickejšie beta štruktúra. Spravidla majú vláknitú štruktúru a sú nerozpustné vo vode a soľných roztokoch.


Patria sem mnohé rozšírené proteíny - beta keratín(vlasy, zrohovatené tkanivo), beta fibroín(hodváb), myoinozín(svalové tkanivo) kolagén(spojivové tkanivo).

Funkcie bielkovín v tele.

Klasifikácia proteínov podľa ich funkcií je celkom ľubovoľná, pretože ten istý proteín môže vykonávať niekoľko funkcií.


Nižšie uvádzame hlavné funkcie bielkovín v tele:


1. Katalytická funkcia.


Proteíny tejto skupiny sú tzv enzýmy. Enzýmy katalyzujú rôzne chemické reakcie. Napríklad reakcie rozkladu zložitých molekúl (katabolizmus) a ich syntéza (anabolizmus).


Príklady katalytických proteínov: kataláza, alkoholdehydrogenáza, pepsín, trypsín, amyláza atď.


2. Štrukturálna funkcia


Dajte tvar bunke a jej organelám. Napríklad monoméry aktín A tubulín tvoria dlhé vlákna, ktoré tvoria cytoskelet, čo umožňuje bunke udržať si svoj tvar. Kolagén A elastínu- hlavné zložky medzibunkovej látky spojivového tkaniva (napríklad chrupavky) a z iného štruktúrneho proteínu keratín pozostávajú z vlasov, nechtov, vtáčieho peria a niekoľkých mušlí.


3. Ochranná funkcia


Existuje niekoľko typov ochranných funkcií proteínov:

  • Fyzická ochrana
    Poskytuje telu fyzickú ochranu kolagén- bielkovina tvoriaca základ
    medzibunková látka spojivových tkanív (vrátane kostí, chrupaviek,
    šľachy a hlboké vrstvy kože (dermis)); keratín, ktorý tvorí základ nadržaného
    štítky, vlasy, perie, rohy a iné deriváty epidermy. Zvyčajne také proteíny
    považované za proteíny so štruktúrnou funkciou. Príklady proteínov tejto skupiny
    slúžiť fibrinogény A trombíny, podieľa sa na zrážaní krvi.

  • Chemická ochrana
    Väzba toxínov molekulami bielkovín môže zabezpečiť ich detoxikáciu.
    Zvlášť dôležitú úlohu zohrávajú pri detoxikácii u ľudí. pečeňových enzýmov,
    rozkladom jedov alebo ich premenou na rozpustnú formu, čo prispieva k ich
    rýchle odstránenie z tela.

  • Imunitná ochrana
    Zapojené sú bielkoviny, ktoré tvoria krv a iné biologické tekutiny
    ochranná reakcia organizmu na poškodenie aj napadnutie patogénmi. Oni
    neutralizovať baktérie, vírusy alebo cudzie proteíny.

4. Regulačná funkcia


Proteíny tejto skupiny regulujú rôzne procesy prebiehajúce v bunkách alebo v tele. Proteíny v tejto skupine zahŕňajú: hormonálne proteíny, receptorové proteíny atď.


Hormóny sa prenášajú krvou. Väčšina živočíšnych hormónov sú bielkoviny alebo peptidy. Hormóny regulujú koncentrácie látok v krvi a bunkách, rast, rozmnožovanie a ďalšie procesy. Príkladom takýchto proteínov je inzulín, ktorý reguluje koncentráciu glukózy v krvi.


5. Funkcia alarmu


Signálna funkcia proteínov- schopnosť bielkovín slúžiť ako signálne látky, prenášať signály medzi bunkami, tkanivami, orgánmi a organizmami. Signalizačná funkcia je často kombinovaná s regulačnou funkciou, pretože mnohé intracelulárne regulačné proteíny tiež vysielajú signály.


Vykoná sa funkcia signalizácie hormonálne proteíny, cytokíny, rastové faktory atď. Väzba hormónu na jeho receptor je signál, ktorý spúšťa bunkovú odpoveď.


Bunky interagujú medzi sebou pomocou signálnych proteínov prenášaných cez medzibunkovú látku. Takéto proteíny zahŕňajú napríklad cytokíny a rastové faktory.


6. Transportná funkcia


Účasť bielkovín na prenose látok do buniek a z nich, na ich pohybe v bunkách, ako aj na ich transporte krvou a inými tekutinami v tele.


Príkladom transportných proteínov je hemoglobínu, ktorý prenáša kyslík z pľúc do iných tkanív a oxid uhličitý z tkanív do pľúc, ako aj s ním homológne proteíny, ktoré sa nachádzajú vo všetkých kráľovstvách živých organizmov.


Niektoré membránové proteíny sa podieľajú na transporte malých molekúl cez bunkovú membránu, čím sa mení jej permeabilita.

7. Náhradná (záložná) funkcia


Medzi tieto bielkoviny patria takzvané rezervné bielkoviny, ktoré sa ako zdroj energie a hmoty ukladajú v semenách rastlín (napr. globulíny 7S A 11S) a živočíšne vajcia. Množstvo ďalších bielkovín sa v tele využíva ako zdroj aminokyselín. Príklady zásobných proteínov sú kazeín, vaječný albumín.


8. Funkcia receptora


Proteínové receptory môžu byť umiestnené ako v cytoplazme, tak aj v bunkovej membráne.


Receptory reagujú zmenou svojej priestorovej konfigurácie na pripojenie molekuly určitej chemickej látky k nej, prenášajú vonkajší regulačný signál a následne tento signál prenášajú do vnútra bunky alebo bunkovej organely.


9. Funkcia motora (motora).


Motorický proteín, motorický proteín - trieda molekulárnych motorov schopných pohybu. Transformujú chemickú energiu obsiahnutú v ATP, do mechanickej energie pohybu.


Motorické proteíny umožňujú telu pohyb, ako je svalová kontrakcia.


Motorické proteíny zahŕňajú cytoskeletálne proteíny - dyneíny, kinezíny ako aj proteíny podieľajúce sa na svalových kontrakciách - aktín, myozín.

Medzi organickými zlúčeninami bunky sú najdôležitejšie proteíny. Obsah bielkovín v bunke sa pohybuje od 50 % do 80 %.

Veveričky- Sú to organické zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou, ktoré pozostávajú z uhlíka, vodíka, kyslíka, síry a dusíka. Niektoré proteíny obsahujú fosfor a katióny kovov.

Proteíny sú biopolyméry, ktoré pozostávajú z monomérov aminokyselín. Ich molekulová hmotnosť sa pohybuje od niekoľkých tisíc do niekoľkých miliónov v závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov.

Proteíny obsahujú len 20 druhov aminokyselín zo 170 nachádzajúcich sa v živých organizmoch.

Aminokyseliny(pozri obr. 1) - organické zlúčeniny, v ktorých molekulách je súčasne aminoskupina () so zásaditými vlastnosťami a karboxylová skupina () s kyslými vlastnosťami. Časť molekuly nazývaná radikál ( R), rôzne aminokyseliny majú rôzne štruktúry.

Ryža. 1. Aminokyselina

V závislosti od radikálu sa aminokyseliny delia na (pozri obr. 2):

1. kyslé (karboxylová skupina v zvyšku);

2. zásadité (aminoskupina v zvyšku);

3. neutrálne (nemajú nabité radikály).

Ryža. 2. Klasifikácia aminokyselín

Aminokyseliny sú navzájom spojené prostredníctvom peptidových väzieb. Táto väzba vzniká uvoľnením molekuly vody, keď aminoskupina jednej aminokyseliny reaguje s karboxylovou skupinou inej aminokyseliny. Reakcia, ktorá nastáva pri uvoľnení vody, sa nazýva kondenzačná reakcia a výsledná kovalentná väzba dusík-uhlík je peptidová väzba.

Ryža. 3. Dipeptid

Zlúčeniny vznikajúce kondenzáciou dvoch aminokyselín sú dipeptid(pozri obr. 3). Na jednom konci jeho molekuly je aminoskupina a na druhom je voľná karboxylová skupina. Vďaka tomu môže dipeptid na seba naviazať ďalšie molekuly. Ak sa týmto spôsobom spojí veľa aminokyselín, vznikne polypeptid(pozri obr. 4).

Ryža. 4. Polypeptid

Polypeptidové reťazce môžu byť veľmi dlhé a môžu pozostávať z rôznych aminokyselín. Proteínová molekula môže obsahovať buď jeden polypeptidový reťazec alebo niekoľko takýchto reťazcov.

Mnoho zvierat, vrátane ľudí, na rozdiel od baktérií a rastlín nedokáže syntetizovať všetky aminokyseliny, ktoré tvoria molekuly bielkovín. To znamená, že existuje množstvo esenciálnych aminokyselín, ktoré musia byť dodávané s jedlom.

Medzi esenciálne aminokyseliny patria: lyzín, valín, leucín, izoleucín, treonín, fenylalanín, tryptofán, tyrozín, metionín.

Každý rok svet vyprodukuje viac ako dvestotisíc ton aminokyselín, ktoré sa využívajú v praktických ľudských činnostiach. Používajú sa v medicíne, parfumérii, kozmetike a poľnohospodárstve.

Vo väčšej miere sa tvorí kyselina glutámová a lyzín, ako aj glycín a metionín.

Účel aminokyselín

1. Kyselina glutámová

Používa sa v psychiatrii (pri epilepsii, pri liečbe demencie a následkov pôrodných poranení), v komplexnej terapii peptický vred a počas hypoxie. Zlepšuje aj chuť mäsových výrobkov.

2. Kyselina asparágová

Kyselina asparágová pomáha zvyšovať spotrebu kyslíka srdcovým svalom. V kardiológii sa používa panangín, liek obsahujúci aspartát draselný a aspartát horečnatý. Panangin sa používa na liečbu rôznych typov arytmií, ako aj koronárne ochorenie srdiečka.

3. metionín

Chráni telo pri otravách bakteriálnymi endotoxínmi a niektorými ďalšími jedmi, preto sa používa na ochranu tela pred toxickými látkami z prostredia. Má rádioprotektívne vlastnosti.

4. Glycín

Je mediátorom inhibície v centrálnom nervový systém. Používa sa ako sedatívum a používa sa pri liečbe chronického alkoholizmu.

5. lyzín

Základná potravinová a kŕmna doplnková látka. Používa sa ako antioxidant v Potravinársky priemysel(zabraňuje znehodnoteniu potravín).

Rozdiel medzi proteínmi a peptidmi je v počte aminokyselinových zvyškov. V bielkovinách je ich viac ako 50, v peptidoch menej ako 50.

V súčasnosti sa izolovalo niekoľko stoviek rôznych peptidov, ktoré majú v tele nezávislú fyziologickú úlohu.

Peptidy zahŕňajú:

1. Peptidové antibiotiká (gramicidín S).

2. Regulačné peptidy sú látky, ktoré regulujú mnohé chemické reakcie v bunkách a tkanivách tela. Patria sem: peptidové hormóny (inzulín), oxytocín, ktorý stimuluje kontrakciu hladkého svalstva.

3. Neuropeptidy.

V závislosti od štruktúry sa rozlišujú jednoduché a zložité proteíny.

1. Jednoduché bielkoviny pozostávajú iba z bielkovinovej časti.

2. Komplexné majú neproteínovú časť.

Ak sa ako nebielkovinová časť použije uhľohydrát, potom áno glykoproteíny.

Ak sa ako neproteínová časť použijú lipidy, potom toto lipoproteíny.

Ak sa ako neproteínová časť použijú nukleové kyseliny, tak toto nukleoproteíny.

Proteíny majú 4 hlavné štruktúry: primárnu, sekundárnu, terciárnu, kvartérnu (pozri obr. 5).

Ryža. 5. Štruktúra bielkovín

1. Pod primárna štruktúra pochopiť sekvenciu aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Je jedinečný pre každý proteín a určuje jeho tvar, vlastnosti a funkcie.

Významná podobnosť v primárnej štruktúre je charakteristická pre proteíny, ktoré vykonávajú podobné funkcie. Zmena len jednej aminokyseliny v jednom z reťazcov môže zmeniť funkciu molekuly proteínu. Napríklad nahradenie kyseliny glutámovej valínom vedie k tvorbe abnormálneho hemoglobínu a ochoreniu nazývanému kosáčikovitá anémia.

2. Sekundárna štruktúra- usporiadané skladanie polypeptidového reťazca do špirály (vyzerá ako predĺžená pružina). Závity špirály sú zosilnené vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi karboxylovými skupinami a aminoskupinami. Takmer všetky skupiny CO a NH sa podieľajú na tvorbe vodíkových väzieb.

3. Terciárna štruktúra- zbalenie polypeptidových reťazcov do guľôčok vyplývajúce z výskytu chemické väzby(vodík, ión, disulfid) a vytvorenie hydrofóbnych interakcií medzi radikálmi aminokyselinových zvyškov.

4. Kvartérna štruktúra charakteristické pre komplexné proteíny, ktorých molekuly sú tvorené dvoma alebo viacerými globulami.

Strata prirodzenej štruktúry molekuly proteínu sa nazýva denaturácia. Môže sa vyskytnúť pri vystavení teplotám chemických látok, pri zahrievaní a ožarovaní.

Ak počas denaturácie nie sú poškodené primárne štruktúry, potom počas obnovy normálnych podmienkach proteín je schopný obnoviť svoju štruktúru. Tento proces sa nazýva renaturácia(pozri obr. 6). V dôsledku toho sú všetky štruktúrne znaky proteínu určené primárnou štruktúrou.

Ryža. 6. Denaturácia a renaturácia

Kosáčikovitá anémia je dedičné ochorenie, v ktorej sa červené krvinky podieľajúce sa na transporte kyslíka nevyskytujú vo forme disku, ale majú tvar kosáka (pozri obr. 7). Bezprostrednou príčinou zmeny tvaru je mierna zmena chemickej štruktúry hemoglobínu (hlavnej zložky červenej krvinky).

Ryža. 7. Vzhľad normálne a kosáčikovité červené krvinky

Symptómy: strata schopnosti pracovať, neustála dýchavičnosť, zrýchlený tep, znížená imunita.

Jedným z príznakov kosáčikovej anémie je zožltnutie kože.

Existovať rôznych tvarov choroby. V najťažšej forme človek pociťuje oneskorenie vo vývoji, takýto ľudia sa nedožijú dospievania.

Bibliografia

  1. Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. Všeobecná biológia Drop 10-11 ročník, 2005.
  2. Biológia. 10. ročník Všeobecná biológia. Základná úroveň/ P.V. Iževskij, O.A. Kornilová, T.E. Loshchilina a ďalšie - 2. vydanie, revidované. - Ventana-Graf, 2010. - 224 s.
  3. Beljajev D.K. Biológia 10-11 ročník. Všeobecná biológia. Základná úroveň. - 11. vyd., stereotyp. - M.: Vzdelávanie, 2012. - 304 s.
  4. Agafonova I.B., Zakharova E.T., Sivoglazov V.I. Biológia 10-11 ročník. Všeobecná biológia. Základná úroveň. - 6. vyd., dod. - Drop, 2010. - 384 s.
  1. Vmede.org ().
  2. Youtube.com().
  3. Bio-faq.ru ().

Domáca úloha

  1. Otázky 1-6 na konci odseku 11 (s. 46) - Kamensky A.A., Kriksunov E.A., Pasechnik V.V. "Všeobecná biológia", ročníky 10-11 ()
  2. Aké funkčné skupiny sú zahrnuté v aminokyselinách?

Veveričky- organické zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou pozostávajúce zo zvyškov α-aminokyselín.

IN zloženie bielkovín zahŕňa uhlík, vodík, dusík, kyslík, síru. Niektoré proteíny tvoria komplexy s inými molekulami obsahujúcimi fosfor, železo, zinok a meď.

Proteíny majú veľkú molekulovú hmotnosť: vaječný albumín - 36 000, hemoglobín - 152 000, myozín - 500 000. Na porovnanie: molekulová hmotnosť alkoholu je 46, kyselina octová - 60, benzén - 78.

Aminokyselinové zloženie bielkovín

Veveričky- neperiodické polyméry, ktorých monoméry sú a-aminokyseliny. Typicky sa 20 typov α-aminokyselín nazýva proteínové monoméry, hoci viac ako 170 z nich sa nachádza v bunkách a tkanivách.

V závislosti od toho, či môžu byť aminokyseliny syntetizované v tele ľudí a iných zvierat, sa rozlišujú: neesenciálne aminokyseliny- možno syntetizovať; esenciálnych aminokyselín- nemožno syntetizovať. Esenciálne aminokyseliny musia byť do tela dodávané prostredníctvom potravy. Rastliny syntetizujú všetky typy aminokyselín.

V závislosti od zloženia aminokyselín bielkoviny sú: kompletné- obsahujú celú sadu aminokyselín; defektný- v ich zložení chýbajú niektoré aminokyseliny. Ak sa bielkoviny skladajú len z aminokyselín, sú tzv jednoduché. Ak bielkoviny obsahujú okrem aminokyselín aj neaminokyselinovú zložku (prostetickú skupinu), sú tzv komplexné. Protetickú skupinu môžu predstavovať kovy (metaloproteíny), sacharidy (glykoproteíny), lipidy (lipoproteíny), nukleové kyseliny (nukleoproteíny).

Všetky obsahujú aminokyseliny: 1) karboxylová skupina (-COOH), 2) aminoskupina (-NH2), 3) radikál alebo R-skupina (zvyšok molekuly). Štruktúra radikálu odlišné typy aminokyseliny - rôzne. V závislosti od počtu aminoskupín a karboxylových skupín zahrnutých v zložení aminokyselín sa rozlišujú: neutrálne aminokyseliny majúci jednu karboxylovú skupinu a jednu aminoskupinu; zásadité aminokyseliny majúce viac ako jednu aminoskupinu; kyslé aminokyseliny majúce viac ako jednu karboxylovú skupinu.

Aminokyseliny sú amfotérne zlúčeniny, pretože v roztoku môžu pôsobiť ako kyseliny aj zásady. Vo vodných roztokoch existujú aminokyseliny v rôznych iónových formách.

Peptidová väzba

Peptidy — organickej hmoty pozostávajúce z aminokyselinových zvyškov spojených peptidovou väzbou.

K tvorbe peptidov dochádza v dôsledku kondenzačnej reakcie aminokyselín. Keď aminoskupina jednej aminokyseliny interaguje s karboxylovou skupinou inej, vzniká medzi nimi kovalentná väzba dusík-uhlík, tzv. peptid. V závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov zahrnutých v peptide existujú dipeptidy, tripeptidy, tetrapeptidy atď. Tvorba peptidovej väzby sa môže mnohokrát opakovať. To vedie k formácii polypeptidy. Na jednom konci peptidu je voľná aminoskupina (nazývaná N-koniec) a na druhom konci je voľná karboxylová skupina (nazývaná C-koniec).

Priestorová organizácia molekúl proteínov

Plnenie určitých špecifických funkcií proteínmi závisí od priestorovej konfigurácie ich molekúl, okrem toho je pre bunku energeticky nevýhodné udržiavať proteíny v neposkladanej forme, vo forme reťazca, preto sa polypeptidové reťazce skladajú a získavajú určitú trojrozmernú štruktúru alebo konformáciu. K dispozícii sú 4 úrovne priestorová organizácia bielkovín.

Primárna proteínová štruktúra- postupnosť usporiadania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci, ktorý tvorí molekulu proteínu. Väzba medzi aminokyselinami je peptidová väzba.

Ak molekula proteínu pozostáva iba z 10 aminokyselinových zvyškov, potom je ich počet teoreticky možné možnosti proteínové molekuly líšiace sa poradím striedania aminokyselín - 10 20. S 20 aminokyselinami z nich môžete vyrobiť viac veľká kvantita rôzne kombinácie. V ľudskom tele sa našlo asi desaťtisíc rôznych proteínov, ktoré sa líšia tak od seba, ako aj od proteínov iných organizmov.

Je to primárna štruktúra molekuly proteínu, ktorá určuje vlastnosti molekúl proteínu a ich priestorovú konfiguráciu. Nahradenie len jednej aminokyseliny inou v polypeptidovom reťazci vedie k zmene vlastností a funkcií proteínu. Napríklad nahradenie šiestej aminokyseliny glutámovej v β-podjednotke hemoglobínu valínom vedie k tomu, že molekula hemoglobínu ako celok nemôže vykonávať svoju hlavnú funkciu - transport kyslíka; V takýchto prípadoch sa u človeka vyvinie choroba nazývaná kosáčikovitá anémia.

Sekundárna štruktúra- usporiadané skladanie polypeptidového reťazca do špirály (vyzerá ako predĺžená pružina). Závity špirály sú zosilnené vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi karboxylovými skupinami a aminoskupinami. Takmer všetky skupiny CO a NH sa podieľajú na tvorbe vodíkových väzieb. Sú slabšie ako peptidové, ale mnohokrát opakované, dodávajú tejto konfigurácii stabilitu a tuhosť. Na úrovni sekundárnej štruktúry sú proteíny: fibroín (hodváb, pavučina), keratín (vlasy, nechty), kolagén (šľachy).

Terciárna štruktúra- zbaľovanie polypeptidových reťazcov do guľôčok, ktoré je výsledkom tvorby chemických väzieb (vodíkových, iónových, disulfidových) a vytvárania hydrofóbnych interakcií medzi radikálmi aminokyselinových zvyškov. Hlavnú úlohu pri tvorbe terciárnej štruktúry zohrávajú hydrofilno-hydrofóbne interakcie. Vo vodných roztokoch majú hydrofóbne radikály tendenciu skrývať sa pred vodou a zoskupovať sa vo vnútri globuly, zatiaľ čo hydrofilné radikály majú tendenciu sa v dôsledku hydratácie (interakcie s vodnými dipólmi) objavovať na povrchu molekuly. V niektorých proteínoch je terciárna štruktúra stabilizovaná disulfidovými kovalentnými väzbami vytvorenými medzi atómami síry dvoch cysteínových zvyškov. Na úrovni terciárnej štruktúry sú enzýmy, protilátky a niektoré hormóny.

Kvartérna štruktúra charakteristické pre komplexné proteíny, ktorých molekuly sú tvorené dvoma alebo viacerými globulami. Podjednotky sú držané v molekule iónovými, hydrofóbnymi a elektrostatickými interakciami. Niekedy sa počas tvorby kvartérnej štruktúry vyskytujú disulfidové väzby medzi podjednotkami. Najviac študovaným proteínom s kvartérnou štruktúrou je hemoglobínu. Tvoria ho dve α-podjednotky (141 aminokyselinových zvyškov) a dve β-podjednotky (146 aminokyselinových zvyškov). S každou podjednotkou je spojená molekula hemu obsahujúca železo.

Ak sa z nejakého dôvodu priestorová konformácia proteínov odchyľuje od normálu, proteín nemôže vykonávať svoje funkcie. Napríklad príčinou „choroby šialených kráv“ (spongiformná encefalopatia) je abnormálna konformácia priónov, povrchových proteínov nervových buniek.

Vlastnosti bielkovín

Určuje to zloženie aminokyselín a štruktúra molekuly proteínu vlastnosti. Proteíny kombinujú zásadité a kyslé vlastnosti, určené radikálmi aminokyselín: čím kyslejšie aminokyseliny v proteíne, tým výraznejšie sú jeho kyslé vlastnosti. Určuje sa schopnosť darovať a pridať H + tlmivé vlastnosti proteínov; Jedným z najsilnejších pufrov je hemoglobín v červených krvinkách, ktorý udržuje pH krvi na konštantnej úrovni. Existujú rozpustné proteíny (fibrinogén) a nerozpustné proteíny, ktoré vykonávajú mechanické funkcie (fibroín, keratín, kolagén). Existujú bielkoviny, ktoré sú chemicky aktívne (enzýmy), sú chemicky neaktívne bielkoviny, ktoré sú odolné voči rôznym podmienkam prostredia a tie, ktoré sú extrémne nestabilné.

Vonkajšie faktory (teplo, ultrafialové žiarenie, ťažké kovy a ich soli, zmeny pH, žiarenie, dehydratácia)

môže spôsobiť narušenie štruktúrnej organizácie molekuly proteínu. Proces straty trojrozmernej konformácie vlastnej molekule proteínu sa nazýva denaturácia. Príčinou denaturácie je rozbitie väzieb, ktoré stabilizujú určitú proteínovú štruktúru. Spočiatku sa pretrhávajú najslabšie väzby a ako sa sprísňujú podmienky, pretrhávajú sa aj silnejšie. Preto sa najskôr strácajú kvartérne, potom terciárne a sekundárne štruktúry. Zmena priestorovej konfigurácie vedie k zmene vlastností proteínu a v dôsledku toho znemožňuje proteínu vykonávať svoje prirodzené biologické funkcie. Ak denaturácia nie je sprevádzaná deštrukciou primárnej štruktúry, potom môže byť reverzibilné v tomto prípade dochádza k samoobnoveniu konformačnej charakteristiky proteínu. Napríklad membránové receptorové proteíny podliehajú takejto denaturácii. Proces obnovy proteínovej štruktúry po denaturácii je tzv renaturácia. Ak obnovenie priestorovej konfigurácie proteínu nie je možné, potom sa nazýva denaturácia nezvratné.

Funkcie proteínov

Funkcia Príklady a vysvetlenia
Stavebníctvo Proteíny sa podieľajú na tvorbe bunkových a extracelulárnych štruktúr: sú súčasťou bunkových membrán (lipoproteíny, glykoproteíny), vlasov (keratín), šliach (kolagén) atď.
Doprava Krvný proteín hemoglobín viaže kyslík a transportuje ho z pľúc do všetkých tkanív a orgánov a z nich prenáša oxid uhličitý do pľúc; Zloženie bunkových membrán zahŕňa špeciálne proteíny, ktoré zabezpečujú aktívny a prísne selektívny prenos určitých látok a iónov z bunky do vonkajšieho prostredia a späť.
Regulačné Proteínové hormóny sa podieľajú na regulácii metabolických procesov. Napríklad hormón inzulín reguluje hladinu glukózy v krvi, podporuje syntézu glykogénu a zvyšuje tvorbu tukov zo sacharidov.
Ochranný V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov (antigénov) do tela sa vytvárajú špeciálne proteíny - protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. Fibrín, vytvorený z fibrinogénu, pomáha zastaviť krvácanie.
Motor Kontraktilné proteíny aktín a myozín zabezpečujú svalovú kontrakciu u mnohobunkových zvierat.
Signál Do povrchovej membrány bunky sú zabudované proteínové molekuly, ktoré sú schopné meniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na faktory prostredia, čím prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a prenášajú príkazy do bunky.
Skladovanie V tele zvierat sa proteíny spravidla neukladajú, s výnimkou vaječného albumínu a mliečneho kazeínu. Ale vďaka bielkovinám sa niektoré látky môžu v tele ukladať, napríklad pri odbúravaní hemoglobínu sa železo z tela neodstraňuje, ale ukladá a vytvára komplex s bielkovinou feritín.
Energia Keď sa 1 g bielkovín rozpadne na konečné produkty Uvoľňuje sa 17,6 kJ. Najprv sa proteíny rozkladajú na aminokyseliny a potom na konečné produkty - vodu, oxid uhličitý a amoniak. Bielkoviny sa však ako zdroj energie využívajú až vtedy, keď sa vyčerpajú iné zdroje (sacharidy a tuky).
Katalytický Jedna z najdôležitejších funkcií bielkovín. Poskytujú proteíny - enzýmy, ktoré urýchľujú biochemické reakcie prebiehajúce v bunkách. Napríklad ribulózabifosfátkarboxyláza katalyzuje fixáciu CO2 počas fotosyntézy.

Enzýmy

Enzýmy, alebo enzýmy, sú špeciálnou triedou proteínov, ktoré sú biologickými katalyzátormi. Vďaka enzýmom prebiehajú biochemické reakcie obrovskou rýchlosťou. Rýchlosť enzymatických reakcií je desaťtisíckrát (a niekedy aj milióny) vyššia ako rýchlosť reakcií prebiehajúcich za účasti anorganických katalyzátorov. Látka, na ktorú enzým pôsobí, je tzv substrát.

Enzýmy sú globulárne proteíny, štrukturálne vlastnosti Enzýmy možno rozdeliť do dvoch skupín: jednoduché a zložité. Jednoduché enzýmy sú jednoduché bielkoviny, t.j. pozostávajú iba z aminokyselín. Komplexné enzýmy sú komplexné bielkoviny, t.j. Okrem bielkovinovej časti obsahujú skupinu nebielkovinovej povahy - kofaktor. Niektoré enzýmy používajú vitamíny ako kofaktory. Molekula enzýmu obsahuje špeciálnu časť nazývanú aktívne centrum. Aktívne centrum- malá časť enzýmu (od troch do dvanástich aminokyselinových zvyškov), kde dochádza k väzbe substrátu alebo substrátov za vzniku komplexu enzým-substrát. Po dokončení reakcie sa komplex enzým-substrát rozpadne na enzým a reakčný produkt (produkty). Niektoré enzýmy majú (okrem aktívnych) alosterické centrá- oblasti, ku ktorým sú pripojené regulátory rýchlosti enzýmov ( alosterické enzýmy).

Reakcie enzymatickej katalýzy sa vyznačujú: 1) vysokou účinnosťou, 2) prísnou selektivitou a smerom pôsobenia, 3) substrátovou špecifickosťou, 4) jemnou a presnou reguláciou. Substrát a reakčná špecifickosť reakcií enzymatickej katalýzy sú vysvetlené hypotézami E. Fischera (1890) a D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hypotéza zámku kľúča) navrhol, že priestorové konfigurácie aktívneho centra enzýmu a substrátu si musia presne zodpovedať. Substrát sa porovnáva s „kľúčom“, enzým so „zámkom“.

D. Koshland (hypotéza ruka-rukavice) navrhol, že priestorová korešpondencia medzi štruktúrou substrátu a aktívnym centrom enzýmu sa vytvára až v momente ich vzájomnej interakcie. Táto hypotéza je tiež tzv hypotéza indukovanej korešpondencie.

Rýchlosť enzymatických reakcií závisí od: 1) teploty, 2) koncentrácie enzýmu, 3) koncentrácie substrátu, 4) pH. Je potrebné zdôrazniť, že keďže enzýmy sú proteíny, ich aktivita je najvyššia za fyziologicky normálnych podmienok.

Väčšina enzýmov môže fungovať len pri teplotách medzi 0 a 40 °C. V rámci týchto limitov sa rýchlosť reakcie zvyšuje približne 2-krát s každým zvýšením teploty o 10 °C. Pri teplotách nad 40 °C dochádza k denaturácii proteínu a znižuje sa aktivita enzýmu. Pri teplotách blízkych bodu mrazu sú enzýmy inaktivované.

Keď sa množstvo substrátu zvyšuje, rýchlosť enzymatickej reakcie sa zvyšuje, kým sa počet molekúl substrátu nerovná počtu molekúl enzýmu. S ďalším zvýšením množstva substrátu sa rýchlosť nezvýši, pretože aktívne centrá enzýmu sú nasýtené. Zvýšenie koncentrácie enzýmu vedie k zvýšenej katalytickej aktivite, pretože väčší počet molekúl substrátu prechádza transformáciou za jednotku času.

Pre každý enzým existuje optimálna hodnota pH, pri ktorej vykazuje maximálnu aktivitu (pepsín - 2,0, slinná amyláza - 6,8, pankreatická lipáza - 9,0). Pri vyššej resp nízke hodnoty Znižuje sa pH aktivita enzýmu. Pri náhlych zmenách pH enzým denaturuje.

Rýchlosť alosterických enzýmov je regulovaná látkami, ktoré sa viažu na alosterické centrá. Ak tieto látky urýchľujú reakciu, sú tzv aktivátory ak spomalia - inhibítory.

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu chemických transformácií, ktoré katalyzujú, sa enzýmy delia do 6 tried:

  1. oxireduktázy(prenos atómov vodíka, kyslíka alebo elektrónov z jednej látky na druhú - dehydrogenáza),
  2. transferázy(prenos metylovej, acylovej, fosfátovej alebo aminoskupiny z jednej látky na druhú – transaminázu),
  3. hydrolázy(hydrolytické reakcie, pri ktorých zo substrátu vznikajú dva produkty – amyláza, lipáza),
  4. lyázy(nehydrolytické pridanie k substrátu alebo odtrhnutie skupiny atómov z neho, pričom v tomto prípade sa môžu pretrhnúť väzby C-C, C-N, C-O, C-S - dekarboxyláza),
  5. izomerázy(intramolekulárne preskupenie - izomeráza),
  6. ligázy(spojenie dvoch molekúl v dôsledku vzniku C-C spojenia C=N, C=O, C-S - syntetáza).

Triedy sa ďalej delia na podtriedy a podtriedy. V súčasnej medzinárodnej klasifikácii má každý enzým špecifický kód pozostávajúci zo štyroch čísel oddelených bodkami. Prvé číslo je trieda, druhé je podtrieda, tretie je podtrieda, štvrté je poradové číslo enzýmu v tejto podtriede, napríklad kód arginázy je 3.5.3.1.

    Ísť do prednášky č.2"Štruktúra a funkcie sacharidov a lipidov"

    Ísť do prednášky č.4"Štruktúra a funkcie ATP nukleových kyselín"

Základných aminokyselín je len 20. Ich mená sú spojené s náhodnými momentmi. Všetky aminokyseliny, ktoré sú súčasťou prírodných bielkovín, sú α-aminokyseliny. To znamená, že amino a karboxylové skupiny sú umiestnené na rovnakom atóme uhlíka.

1. kyselina aminooctová (glycín);

2. kyselina a-aminopropánová (alanín);

3. kyselina a-aminopentánová (valín);

4. kyselina a-aminoizokaprónová (leucín);

5. kyselina a-amino-p-metylvalerová (izoleucín);

6. kyselina a-amino-p-hydroxypropánová (serín);

7. kyselina a-amino-p-hydroxymaslová (treonín);

S obsahom síry:

8. kyselina a-amino-p-merkaptopropánová (cysteín);

9. kyselina a-amino-y-metyltiomaslová (metionín);

10. kyselina a-aminojantárová (kyselina asparágová);

11. amid kyseliny asparágovej (asparagín);

12. kyselina a-aminoglutarová (kyselina glutámová);

13. amid kyseliny a-aminoglutarovej (gutamín);

14. kyselina a,e-diaminokaprónová (leusín);

15. kyselina a-amino-5-guanidyvalerová

(arginín);

Cyklický :

16. kyselina a-amino-p-fenylpropánová (fenylalanín);

17. kyselina a-amino-p-para-hydroxyfenylproavová (tyrozín);

18. kyselina a-amino-p-imidozolylpropánová (histedín);

19. kyselina a-amino-p-indolylpropánová (tryptofán);

20. kyselina a-tetrahydropyrolkarboxylová (prolín).

Všetky prírodné aminokyseliny patria do L-stereochemického radu, D-séria len výnimočne u baktérií, v zložení kapsúl na ochranu baktérií pred pôsobením enzýmov.

Prednáška 3.

Každá aminokyselina má svoj vlastný unikát fyzikálno-chemické vlastnosti– izoelektrický bod, t.j. pH prostredia, pri ktorom je roztok tejto aminokyseliny elektricky neutrálny. (q = 0).

Ak uvažujeme o takejto kyseline v vodné prostredie, potom dochádza k disociácii v kyslom aj zásaditom type - bipolárny ión.

U cicavcov obsahuje pečeň enzým D-aminokyselinová oxidáza, ktorá selektívne rozkladá D-aminokyseliny pochádzajúce z potravy. D-aminokyseliny sa nachádzajú v niektorých peptidoch mikroorganizmov. Okrem toho sú D-aminokyseliny súčasťou veľkého množstva antibiotík. Napríklad D-valín a D-leucín sú súčasťou antibiotika granitidín, D-fenylalanín je súčasťou granitidínu-C, penicilín obsahuje nezvyčajný fragment D-dimetylcysteín.



Proces rasimizácie (prechod D na L) neprebieha enzymaticky, preto je veľmi pomalý. To je základ pre určenie veku cicavcov.

Všetky aminokyseliny obsahujú amino a karboxylovú skupinu a majú vlastnosti amínov a karboxylových kyselín. Okrem toho sú charakterizované a-aminokyseliny ninhydrínovej reakcie(spoločné s bielkovinami). Pri alkoholovom roztoku ninhydrínu sa veľmi rýchlo objaví modrofialové sfarbenie, pri propíne zožltne.

IN koniec XIX Po stáročia sa vedú polemiky o tom, ako aminokyseliny tvoria väzbu, ak vezmete dve aminokyseliny a spojíte ich dohromady, nikdy nezískate lineárnu štruktúru (v dôsledku termodynamiky dochádza k cyklizácii). V 19. storočí neexistoval spôsob, ako získať polypeptid.

Nezískate lineárne molekuly. Z hľadiska termodynamiky je výhodnejšie odštiepiť 2H 2 O ako vytvárať lineárnu molekulu.

V roku 1888 chemik Danilevsky navrhol, že proteíny sú polypeptidy, lineárne molekuly, ktoré sa tvoria v dôsledku pôsobenia karboxylovej skupiny jednej aminokyseliny s karboxylovou skupinou inej aminokyseliny s elimináciou vody a vzniká dipeptid:

Vzniká amidová väzba (u proteínov peptidová väzba), tieto peptidové väzby sú oddelené len jedným atómom uhlíka. Na základe biuretovej reakcie Danilevskij urobil tento záver. Ide o reakciu proteínového roztoku so síranom meďnatým v alkalickom prostredí, vzniká modrofialové sfarbenie, vzniká chylátový komplex s iónmi medi, v dôsledku toho, že peptidová väzba v molekulách proteínu má špecifickú štruktúru . Vďaka keto-enolovej tautomérii je z polovice dvojitý a z polovice jednoduchý. Charakteristická reakcia s Cu(OH) 2:

Biuretová reakcia je charakteristická pre biuret (obr. 1), malonamid (obr. 2) a proteíny.

Aby sa konečne dokázalo, že leucorrhoea je polypeptid v roku 1901, Fischer syntetizoval polypeptid; nezávisle od neho Hoffmann tiež syntetizoval polypeptid:

Fischerova syntéza polypeptidu:

Produkt reagoval biuretom, bol slabo rozpustný, nemal žiadnu biologickú aktivitu, bol štiepený protolytickými enzýmami a enzýmy sú špecifické biokatalyzátory, ktoré štiepia prírodné proteíny, čo znamená, že tento produkt má rovnakú štruktúru ako prírodné proteíny.

V súčasnosti bolo syntetizovaných viac ako 2 000 rôznych proteínov. Hlavnou vecou pri syntéze bielkovín je ochrana aminoskupiny a aktivácia karboxylovej skupiny tak, aby bola syntéza riadená. Ochrana aminoskupín sa uskutočňuje acyláciou, na tento účel sa na ne pôsobí anhydridmi kyseliny trichlóroctovej a zavedú sa trifluóracylové skupiny alebo sa spracujú podľa Zenera (kyselina benzylchlóruhličitá).

Na syntézu každého špecifického polypeptidu možno použiť jeho vlastné metódy na zosieťovanie špecifickej oblasti.

Ochrana podľa Zerves, aktivácia od Curtius, odstránenie ochrany tým Beckman :

Syntéza polypeptidov a proteínov na pevnej fáze, špecifickou črtou syntézy polypeptidov je veľké množstvo podobných operácií. Bola vyvinutá metóda Robert Merifilodm . Monoméry sú aminokyseliny, ktoré sa používajú na syntézu, obsahujúce chránenú aminoskupinu a aktivované karboxylové skupiny – syntóny. Merifield navrhol: fixovať prvý monomér na polymérnu živicu (nerozpustný nosič) a všetky následné operácie sa uskutočňujú s polypeptidom rastúcim na polymérnej báze; k živici sa striedavo pridáva ďalší syntón a činidlo, aby sa odstránila koncová ochranná skupina. Chemické kroky sa prelínajú s vhodnými premývaniami. Polypeptid zostáva naviazaný na živicu počas celého procesu. Tento proces možno ľahko automatizovať naprogramovaním zmeny prietokov kolónou. V súčasnosti boli vyvinuté syntetizátorové zariadenia. V konečnom štádiu syntézy sa polypeptid kovalentne naviaže na živicu, odstráni sa z tejto živice a ochranná skupina sa vymaže. Jedným z najdôležitejších problémov syntézy na pevnej fáze je racemizácia aminokyselín počas syntézy. To je pri tejto syntéze obzvlášť nebezpečné, pretože Neexistujú žiadne medzistupne uvoľnenia rasizmu. Spôsoby separácie v tento moment neexistuje, ale existujú podmienky na to, aby sa ratifikovalo čo najmenej. Sám Merifield touto metódou získal niekoľko polypeptidov: získal sa bradykidín, hormón s vazodilatačným účinkom, angiotenzín, hormón zvyšujúci krvný tlak, a enzým ribonukleáza, ktorý katalyzuje hydrolýzu RNA.

Výťažok produktov touto metódou nie je výrazne porovnateľný s metódami, ktoré sa používali predtým. Pomocou automatizácie je možné túto metódu použiť v priemyselnom meradle.

Každý polypeptid má N-koniec a ďalší C-koniec. Aminokyselina, ktorá sa zúčastňuje, mení zakončenie na bahno

Glycyl-valyl-tyrozyl-histedín-asparagyl-prolín. Na stanovenie aminokyselín v polypeptide je potrebné vykonať hydrolýzu, ktorá sa vykonáva pri teplote 100 C počas 24 hodín 6H kyselina chlorovodíková. Potom sa analyzujú produkty hydrolýzy - separujú sa iónovo-výmennou chromatografiou na sulfátovanej polystyrénovej kolóne. Potom sa z kolóny vymyje citrátovým pufrom. Množstvo eluentu určuje, ktoré kyseliny, t.j. sa najskôr vymyje kyslé kyseliny a najnovšie sú tie hlavné. Takto je možné určiť, v akom momente ktorá aminokyselina prešla a množstvo sa stanoví fotometricky pomocou nindrinu, touto metódou možno určiť 1 μg. Ak je potrebné stanoviť 1 ng, použije sa fluoroscanín, ktorý reaguje s α-aminokyselinami za vzniku vysoko fluorescenčnej zlúčeniny. Určujú, ktoré a koľko aminokyselín je prítomných, ale poradie aminokyselín sa nedá určiť.

Fluoroslanín: