Aminokyseliny tvoriace bielkoviny, štruktúra, nomenklatúra. Klasifikácia proteinogénnych aminokyselín. Aminokyselinové zloženie bielkovín
Predmet a úlohy biologická chémia. Biochémia ako molekulárna úroveň
štúdium štruktúrnej organizácie, anabolizmu a katabolizmu živej hmoty.
Význam biochémie pri príprave lekára.
Biologická chémia (biochémia) je veda, ktorá študuje chemické zloženie živých organizmov, premeny látok a energie, ktoré sú základom ich životnej činnosti. Všetky tieto premeny tvoria biologický metabolizmus, ktorý je základom tej formy pohybu hmoty, ktorú nazývame život.
Živé organizmy majú nezvyčajné vlastnosti, ktoré chýbajú pri akumulácii neživých molekúl. Patria sem tieto vlastnosti: 1.1 Komplexnosť a vysoký stupeň organizovanosti. Živé organizmy sú zastúpené miliónmi rôznych druhov. 1.2 Každá zložka tela má špeciálny účel a vykonáva sa prísne špecifická funkcia. To platí dokonca aj pre jednotlivé chemické zlúčeniny (lipidy, bielkoviny atď.). 1.3 Schopnosť extrahovať, transformovať a využívať energiu svojho prostredia – či už vo forme organických živín alebo vo forme slnečnej energie Metabolizmus je tvorený mnohými individuálnymi chemické reakcie vyskytujúce sa v živom organizme a navzájom úzko súvisiace. Experimentálne biochemické údaje naznačujú vzájomný vzťah a neoddeliteľnosť procesu absorpcie a asimilácie živín - asimilácia a proces ich rozkladu a izolácie - disimilácia. Konjugácia a prepojenie jednotlivých reakcií prebiehajúcich pri asimilácii a disimilácii živín v organizme sa prejavuje aj v konjugácii energetických premien prebiehajúcich počas celého života organizmu.
1.4 Schopnosť presne sa reprodukovať. Cieľom biochémie je pochopiť, ako vzájomné interakcie biomolekúl vedú k vyššie opísaným vlastnostiam živého stavu.
Biochémia sa delí na: 3.1 statickú, ktorá študuje chemické zloženie živej hmoty; 3.2 Dynamické, štúdium metabolických procesov v tele; 3.3 Funkčný, skúma procesy, ktoré sú základom určitých prejavov života. Prvá časť sa zvyčajne nazýva organická chémia a je prezentovaná v špeciálnom kurze, druhá a tretia časť sú samotnou biochémiou.
Biologická chémia študuje molekulárne procesy, ktoré sú základom vývoja a fungovania organizmov. Biochémia využíva metódy „molekulárnych“ vied – chémie, fyzikálnej chémie, molekulovej fyziky av tomto ohľade je samotná biochémia molekulárnou vedou.
Hlavné konečné úlohy biochémie však spočívajú v oblasti biológie: študuje zákony biologickej, a nie chemickej formy pohybu hmoty. Na druhej strane „molekulárne vynálezy“ prírody objavené biochemikmi nachádzajú uplatnenie v nebiologických odvetviach poznania a priemyslu (molekulárna bionika, biotechnológie). V takýchto prípadoch funguje biochémia ako metóda a predmetom výskumu a vývoja sú problémy, ktoré presahujú rámec biológie. Miesto biochémie ako molekulárnej úrovne biologického výskumu. Úrovne výskumu sú odrazom úrovní štruktúrnej organizácie biologických systémov, tvoriacich hierarchický rad od najjednoduchších systémov (molekuly organizmov, molekulárna úroveň) až po extrémne zložitý pozemský biologický systém (úroveň biosféry). Skutočné spojenia medzi odvetviami biológie sú oveľa zložitejšie, ako si možno predstaviť pomocou takýchto jednoduchých diagramov. Predovšetkým každá jednoduchšia úroveň organizácie živých systémov (a podľa toho aj úroveň ich výskumu) je súčasťou komplexnejších úrovní. Hneď prvá úroveň – molekulárna – je jedinečná v tom zmysle, že je integrálnou súčasťou systémov všetkých ostatných úrovní biológie. Podľa toho sa rozlišujú také odvetvia biochémie, ako napríklad molekulárna genetika a biochemická ekológia. Najvyššia úroveň – biosféra – zahŕňa všetky ostatné úrovne.
Význam biochemického výskumu.
Z definície biologickej chémie vyplýva, že ide o chémiu živých bytostí. Živý systém sa od neživého líši metabolizmom a energiou (metabolizmom).
V dôsledku látkovej premeny (metabolizmu) sa do biologických vnútorných prostredí nášho tela dostáva veľké množstvo metabolických produktov (metabolitov), ktorých obsah u zdravého človeka mierne kolíše a predstavuje homeostázy vnútorné médiá tela (krv, sérum, cerebrospinálny mok, moč, tráviace šťavy atď.).
Takmer každé ochorenie začína poškodením (narušením) jednej reakcie bunkového metabolizmu a potom sa šíri do tkaniva, orgánu a celého organizmu. Metabolické poruchy vedú k narušeniu homeostázy v biologických tekutinách ľudského tela, čo je sprevádzané zmenami biochemických parametrov.
Veľký význam klinických a biochemických metód pre štúdium biologických tekutín je veľký v medicíne a je dôležitý pre vzdelávanie lekárskych laborantov. Stačí pripomenúť, že len v ľudskej krvi možno pomocou moderných metód biochemického výskumu určiť okolo 1000 metabolických parametrov.
Biochemické indikátory biologických médií ľudského tela sa široko používajú v:
1. diagnostikovanie ochorenia, najmä diferenciálna diagnostika;
2. výber liečebnej metódy;
3.sledovanie správnosti predpísanej liečby;
4. výsledky biochemických testov slúžia ako jedno z kritérií na vyliečenie patologického procesu;
5.skríning (detekcia ochorenia v predklinickom štádiu);
6.monitoring (sledovanie priebehu ochorenia a výsledku liečby);
7. prognóza (informácia o možnom výsledku ochorenia).
Rýchly rast biochémie viedol k jej rozdeleniu do rôznych odvetví: klinická biochémia, molekulárna biochémia, športová biochémia a biochémia človeka.
V procese osvojovania si disciplíny „Základy biochémie s metódami klinického a biochemického výskumu“ stojíme pred problémy lekárskej biochémie spočíva v štúdiu:
1. štruktúra a funkcie biomolekúl, ktoré tvoria tkanivá tela.
2. mechanizmy:
· vstup plastických a biologicky aktívnych látok do vnútorného prostredia organizmu;
· transformácia prichádzajúcich monomérov na biopolyméry špecifické pre daný organizmus;
· uvoľňovanie, akumulácia a využitie energie v bunke;
· tvorba a odstraňovanie konečných produktov rozkladu látok v tele;
· reprodukcia a prenos dedičných charakteristík tela;
· regulácia všetkých uvedených procesov.
Hlavným zameraním nášho kurzu bude štúdium klinických a biochemických výskumných metód, ktoré pozostávajú z etáp.
2 Aminokyseliny, ktoré tvoria proteíny, ich štruktúra a vlastnosti. Biologické
úloha aminokyselín. Peptidy.
Proteíny sú polymérne molekuly, v ktorých aminokyseliny slúžia ako monoméry. Len 20-AA sa nachádza v ľudských proteínoch.
A. Štruktúra a vlastnosti aminokyselín
1. Všeobecné štruktúrne znaky aminokyselín, ktoré tvoria proteíny
Všeobecným štruktúrnym znakom AA je prítomnosť amino a karboxylových skupín spojených s rovnakým atómom uhlíka. R - aminokyselinový radikál - v najjednoduchšom prípade je reprezentovaný atómom vodíka (glycín), ale môže mať zložitejšiu štruktúru.
Vo vodných roztokoch s neutrálnym pH existujú AA vo forme bipolárnych iónov.
Na rozdiel od 19 ďalších - AA, prolín je iminokyselina, ktorej radikál je naviazaný na atóm uhlíka aj na aminoskupinu, v dôsledku čoho molekula získava cyklickú štruktúru.
19 z 20 AA obsahuje asymetrický atóm uhlíka v polohe a, ku ktorému sú pripojené 4 rôzne skupiny substituentov. V dôsledku toho sa tieto AA v prírode nachádzajú v dvoch rôznych izomérnych formách - L a D. Výnimkou je glycín, ktorý nemá asymetrický atóm α-uhlíka, pretože jeho radikál je reprezentovaný iba atómom vodíka. Proteíny obsahujú iba L-izoméry aminokyselín.
Čisté L- alebo D-stereoizoméry sa môžu počas dlhého časového obdobia spontánne a neenzymaticky transformovať na ekvimolárnu zmes L- a D-izomérov. Tento proces sa nazýva racemizácia. Racemizácia každej L-aminokyseliny pri danej teplote prebieha určitou rýchlosťou. Táto okolnosť môže byť použitá na určenie veku ľudí a zvierat. Tvrdá zubná sklovina teda obsahuje proteín dentín, v ktorom sa L-aspartát premieňa na D-izomér pri teplote ľudského tela rýchlosťou 0,01 % za rok. V období tvorby zubov obsahuje dentín iba L-izomér, takže vek subjektu možno vypočítať z obsahu D-aspartátu.
Všetkých 20 AA v ľudskom tele sa líši štruktúrou, veľkosťou a fyzikálno-chemickými vlastnosťami radikálov pripojených k atómu α-uhlíka.
2. Klasifikácia aminokyselín podľa chemickej štruktúry radikálov
Autor: chemická štruktúra AA možno rozdeliť na alifatické, aromatické a heterocyklické.
Alifatické radikály môžu obsahovať funkčné skupiny, ktoré im dodávajú špecifické vlastnosti: karboxyl (-COOH), amino (-NH 2), tiol (-SH), amid (-CO-NH 2), hydroxyl (-OH) a guanidín skupiny.
Názvy aminokyselín je možné zostaviť pomocou substitučnej nomenklatúry, ale zvyčajne sa používajú triviálne názvy.
3. Klasifikácia aminokyselín podľa rozpustnosti ich radikálov vo vode
AK s nepolR: radikály s alifatickými uhľovodíkovými reťazcami (radikály ala, val, leu, izo, pro a met) a aromatické kruhy (radikály fen a tri).
AK s polárnym nenabitýmR: Tieto radikály sú lepšie rozpustné vo vode ako hydrofóbne radikály, pretože obsahujú polárne funkčné skupiny, ktoré tvoria vodíkové väzby s vodou. Patria sem ser, tre a tyr, ktoré majú hydroxylové skupiny, asn a gln, obsahujúce amidové skupiny, a cis so svojou tiolovou skupinou.
Cysteín a tyrozín obsahujú tiolové a hydroxylové skupiny, schopné disociácie za vzniku H+, ale pri pH okolo 7,0, udržiavanom v bunkách, tieto skupiny prakticky nedisociujú.
AK s polárnym záporne nabitým nábojomR: O Patria sem aminokyseliny asn a gln, ktoré majú ďalšiu karboxylovú skupinu v radikále, ktorá disociuje pri pH okolo 7,0 za vzniku COO- a H+. Preto sú radikálmi týchto aminokyselín anióny. Ionizované formy kyseliny glutámovej a kyseliny asparágovej sa nazývajú glutamát a aspartát.
AK s polárnym kladne nabitýmR:
a-Aminokyseliny môžu byť navzájom kovalentne spojené pomocou peptidových väzieb. Medzi α-karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a α-aminoskupinou inej aminokyseliny vzniká peptidová väzba, t.j. je amidová väzba. V tomto prípade sa molekula vody odštiepi.
1. Štruktúra peptidu. Počet aminokyselín v peptidoch sa môže značne líšiť. Peptidy obsahujúce až 10 aminokyselín sú tzv oligopeptidy. Názov takýchto molekúl často označuje počet aminokyselín zahrnutých v oligopeptide: tripeptid, pentapeptid, ocgapeptid atď.
Peptidy obsahujúce viac ako 10 aminokyselín sa nazývajú "polypeptidy" a polypeptidy pozostávajúce z viac ako 50 aminokyselinových zvyškov sa zvyčajne nazývajú proteíny. Tieto názvy sú však ľubovoľné, pretože výraz „proteín“ sa často používa na označenie polypeptidu obsahujúceho menej ako 50 aminokyselinových zvyškov. Napríklad hormón glukagón pozostávajúci z 29 aminokyselín sa nazýva proteínový hormón.
Monoméry aminokyselín, ktoré tvoria proteíny, sa nazývajú „aminokyselinové zvyšky“. Aminokyselinový zvyšok, ktorý má voľnú aminoskupinu, sa nazýva N-koncový a je napísaný vľavo a zvyšok, ktorý má voľnú a-karboxylovú skupinu, sa nazýva C-koncový a je napísaný vpravo. Peptidy sa zapisujú a čítajú z N-konca. Reťazec opakujúcich sa atómov v polypeptidovom reťazci -NH-CH-CO- sa nazýva "peptidová kostra".
Pri pomenovaní polypeptidu sa k skrátenému názvu aminokyselinových zvyškov pridáva prípona -yl, s výnimkou C-koncovej aminokyseliny. Napríklad tetrapeptid Ser-Gly-Pro-Ala sa číta ako serylglycylprolylalanín.
Peptidová väzba tvorená iminoskupinou prolínu sa líši od iných peptidových väzieb, pretože atóm dusíka peptidovej skupiny nie je viazaný na vodík, ale na radikál.
Peptidy sa líšia zložením aminokyselín, počtom a poradím aminokyselinových spojení
3 Primárna štruktúra proteínov. Peptidová väzba, jej charakteristiky (sila, multiplicita, koplanarita, cis-, trans-izoméria). Význam primárnej štruktúry pre normálne fungovanie bielkovín (na príklade hemoglobínu S).
Primárna štruktúra- pojem označujúci sekvenciu aminokyselinových zvyškov v proteíne. Peptidová väzba - hlavný typ väzby, ktorý určuje primárnu štruktúru. Prítomnosť disulfidových väzieb medzi dvoma cysteínovými zvyškami v jednom polypeptidovom reťazci s tvorbou cystínu je tiež Rovnaká väzba (disulfidový mostík) sa môže vyskytnúť aj medzi cysteínovými zvyškami patriacimi do rôznych polypeptidových reťazcov v molekule proteínu, tvorba kopolyméru.
Aminokyselinové zvyšky v peptidovom reťazci proteínov sa nestriedajú náhodne, ale sú usporiadané v určitom poradí. Lineárna sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci sa nazýva „primárna štruktúra proteínu“.
Primárna štruktúra každého jednotlivého proteínu je kódovaná v časti DNA nazývanej gén. V procese syntézy proteínov sa informácie nájdené v géne najskôr prepíšu na mRNA a potom sa pomocou mRNA ako templátu zostaví primárna štruktúra proteínu na ribozóm.
Každý z 50 000 jednotlivých proteínov v ľudskom tele má primárnu štruktúru jedinečnú pre daný proteín. Všetky molekuly daného jednotlivého proteínu majú rovnaké striedanie aminokyselinových zvyškov v proteíne, čo primárne odlišuje tento individuálny proteín od akéhokoľvek iného proteínu.
Mnohí z nás vedia, že bielkoviny sú pre telo nevyhnutné, pretože obsahujú aminokyseliny. Nie každý však chápe, čo tieto prvky sú a prečo je ich prítomnosť v strave taká dôležitá. Dnes zistíme, koľko aminokyselín je zahrnutých v tom, ako sú klasifikované a akú funkciu vykonávajú.
Čo sú aminokyseliny?
Takže aminokyseliny (aminokarboxylové kyseliny) sú Organické zlúčeniny, ktoré sú hlavným prvkom tvoriacim štruktúru proteínu. Proteíny sa zasa podieľajú na všetkých fyziologických procesoch ľudského tela. Tvoria kosti, šľachy, väzy, vnútorné orgány, svaly, nechty a vlasy. Proteíny sa stávajú súčasťou tela prostredníctvom syntézy aminokyselín, ktoré prichádzajú s jedlom. Preto esenciálnou živinou nie sú bielkoviny, ale aminokyseliny. A nie všetky proteíny sú rovnako užitočné, pretože každý z nich má svoje vlastné jedinečné zloženie týchto rovnakých kyselín.
Celkom zložité, pozrime sa na to na základnej úrovni. Vieme, že aminokarboxylové kyseliny sú jedinečné stavebné kamene v budove zvanej proteín a v metropole zvanej človek. Nie všetky bielkoviny však obsahujú presne tie prvky, ktoré potrebujeme. Ak sa pozriete na proteín pod mikroskopom, môžete vidieť reťazec aminokyselín, ktoré sú spojené peptidovými väzbami. Zhruba povedané, články v tomto reťazci slúžia ako opravný a konštrukčný materiál v našom tele.
Prekvapivo existovali časy, keď vedci nevedeli, koľko rôznych aminokyselín obsahuje bielkoviny. Väčšina z nich bola otvorená v 19. storočí a zvyšok v 20. storočí. Vedcom trvalo 119 rokov, kým konečne odpovedali na otázku: „Koľko aminokyselín obsahuje proteín? Štruktúra každého z nich bola študovaná ešte dlhšie.
Dnes je známe, že pre normálne fungovanie ľudského tela je potrebných 20 proteinogénnych aminokarboxylových kyselín. Táto dvadsiatka sa často nazýva hlavné kyseliny. Z chemického hľadiska sú klasifikované podľa mnohých charakteristík. Ale pre bežných ľudí je najbližšia klasifikácia založená na schopnosti kyselín syntetizovať sa v našom tele. Podľa tohto kritéria sa aminokyseliny klasifikujú ako neesenciálne a neesenciálne.
Táto klasifikácia má určité nevýhody. Napríklad arginín sa považuje za nevyhnutný v niektorých fyziologických podmienkach, ale telo si ho dokáže syntetizovať. A histidín sa dopĺňa v takom malom množstve, že ho ešte treba užívať s jedlom.
Teraz, keď vieme, koľko druhov aminokyselín je zahrnutých v proteínoch, pozrime sa bližšie na oba typy.
Nenahraditeľné (nevyhnutné)
Ako ste už pochopili, tieto látky si telo nedokáže syntetizovať samostatne, preto sa musia konzumovať s jedlom. Hlavné množstvo esenciálnych organických kyselín sa nachádza v živočíšnych bielkovinách. Keď telu chýba ten či onen prvok, začne si ho brať zo svalového tkaniva. Táto trieda pozostáva z 8 kyselín. Poďme sa s každým z nich zoznámiť.
Leucín
Táto kyselina je zodpovedná za obnovu a ochranu svalového tkaniva, kože a kostí. Práve vďaka leucínu sa uvoľňuje rastový hormón. Okrem toho táto organická kyselina reguluje hladinu cukru v krvi a podporuje spaľovanie tukov. Nachádza sa v mäse, orechoch, strukovinách, hnedej ryži a pšeničných zrnách. Lecitín stimuluje a tým pomáha budovať svalovú hmotu.
izoleucín
Táto kyselina urýchľuje tvorbu energie, a preto ju športovci tak milujú. Po vyčerpávajúcom cvičení pomáha rýchlo obnoviť svalové vlákna. Izoleucín zmierňuje takzvanú bolesť hrdla, podieľa sa na tvorbe hemoglobínu a reguluje množstvo cukru. Najviac izoleucínu sa nachádza v mäse, rybách, vajciach, orechoch, hrášku a sóji.
lyzín
Táto aminokyselina hrá dôležitú úlohu vo fungovaní imunitného systému. Jeho hlavnou úlohou je syntéza protilátok, ktoré chránia naše telo pred účinkami vírusov a alergénov. Okrem toho lyzín reguluje proces obnovy kostného tkaniva a kolagén, ako aj rastové hormóny. Táto organická kyselina sa nachádza v potravinách, ako sú vajcia, zemiaky, červené mäso, ryby a mliečne výrobky.
fenylalanín
Táto alfa aminokyselina je zodpovedná za normálna práca centrálny nervový systém. Jeho nedostatok v organizme vedie k záchvatom depresie a chronické choroby. Fenylalanín nám pomáha sústrediť sa a zapamätať si potrebné informácie. Je súčasťou liekov používaných pri liečbe duševných porúch, vrátane Parkinsonovej choroby. Priaznivo pôsobí na činnosť pečene a pankreasu. Aminokyselina sa nachádza v: orechoch, hubách, kuracie mäso, mliečne výrobky, banány, marhule a topinambur.
metionín
Málokto vie, koľko aminokyselín obsahuje bielkovina, no mnohí vedia, že metionín aktívne spaľuje tukové tkanivo. Ale to nie je všetko prospešné vlastnosti tejto kyseliny. Ovplyvňuje vytrvalosť a výkonnosť človeka. Ak je ho v tele málo, dá sa to hneď pochopiť na koži a nechtoch. Metionín sa nachádza v potravinách ako mäso, ryby, slnečnicové semienka, strukoviny, cibuľa, cesnak a mliečne výrobky.
treonín
V snahe zistiť, koľko aminokyselín obsahuje proteín, vedci objavili látku ako treonín, jednu z posledných. Ale je to veľmi užitočné pre ľudí. Za všetko môže treonín kritických systémovľudského tela, a to nervový, imunitný a kardiovaskulárny. Prvým znakom jeho nedostatku sú problémy so zubami a kosťami. Väčšina ľudí získava treonín z mliečnych výrobkov, mäsa, húb, zeleniny a obilnín.
tryptofán
Ďalšia dôležitá látka. Je zodpovedný za syntézu serotonínu, ktorý sa často nazýva hormón Majte dobrú náladu. Nedostatok tryptofánu možno zistiť poruchami spánku a chuti do jedla. Táto kyselina tiež reguluje dýchacie funkcie a krvný tlak. Nachádza sa najmä v: morských plodoch, červenom mäse, hydine, mliečnych výrobkoch a pšenici.
Valin
Vykonáva funkciu obnovy poškodených vlákien a monitoruje metabolické procesy vo svaloch. Pri veľkom zaťažení môže mať stimulačný účinok. Tiež hrá úlohu v ľudskej duševnej činnosti. Pomáha pri liečbe pečene a mozgu od negatívnych účinkov alkoholu a drog. Ľudia môžu získať valín z: mäsa, húb, sóje, mliečnych výrobkov a arašidov.
Je pozoruhodné, že 70% všetkých organických kyselín v našom tele zaberajú iba tri aminokyseliny: leucín, izoleucín a valín. Preto sa považujú za najdôležitejšie pri zabezpečovaní normálneho fungovania organizmu. V športovej výžive dokonca izolovali špeciálny BCAA komplex, ktorý obsahuje tieto tri kyseliny.
Pokračujeme v odpovedi na otázku, koľko hlavných aminokyselín je zahrnutých v proteíne, a prejdeme k neesenciálnym zástupcom triedy.
Vymeniteľné
Hlavný rozdiel medzi touto skupinou je v tom, že všetci jej zástupcovia sa môžu v tele vytvárať endogénnou syntézou. Slovo „zastupiteľný“ je pre mnohých zavádzajúce. Preto často neinformovaní ľudia hovoria, že tieto aminokyseliny nie je potrebné konzumovať s jedlom. To samozrejme nie je pravda! Neesenciálne kyseliny, rovnako ako tie esenciálne, musia byť súčasťou každodennej stravy. Môžu byť skutočne vytvorené z iných látok. Ale to sa deje len vtedy, keď je diéta zostavená nesprávne. Potom časť užitočné látky a esenciálne kyseliny sa vynakladajú na opätovné vytvorenie neesenciálnych kyselín. Preto nie je pre telo úplne prospešná. Pozrime sa na esenciálne kyseliny zaradené do „hlavnej dvadsiatky“.
alanín
Pomáha urýchliť metabolizmus uhľohydrátov a odstraňovať toxíny z pečene. Nachádza sa v potravinách ako mäso, hydina, vajcia, ryby a mliečne výrobky.
Kyselina asparágová
Považuje sa za univerzálne palivo pre naše telo, keďže výrazne zlepšuje metabolizmus. Nachádza sa v mlieku, trstinovom cukre, hydinovom a hovädzom mäse.
Asparagín
V snahe odpovedať na otázku: „Koľko aminokyselín obsahuje bielkovina?“ vedci prvýkrát objavili asparagín. Stalo sa to ešte v roku 1806. Táto kyselina sa podieľa na zlepšení fungovania nervového systému. Nachádza sa vo všetkých živočíšnych bielkovinách, ako aj v orechoch, zemiakoch a obilninách.
histidín
Je dôležitým stavebným prvkom všetkých vnútorných orgánov. Takmer hrá kľúčová úloha pri tvorbe červených a bielych krviniek. Pozitívne ovplyvňuje imunitný systém a sexuálne funkcie. Vďaka širokému spektru použitia sa zásoby histidínu v tele rýchlo vyčerpajú. Preto je dôležité užívať ho s jedlom. Obsiahnuté v mäsových, mliečnych a obilných výrobkoch.
Serin
Stimuluje činnosť mozgu a centrálneho nervového systému. Nachádza sa v potravinách ako mäso, sója, obilniny, arašidy.
cysteín
Táto aminokyselina v tele je zodpovedná za syntézu keratínu. Bez nej by neboli zdravé nechty, vlasy a pokožka. Nachádza sa v potravinách ako mäso, vajcia, červená paprika, cesnak, cibuľa a brokolica.
arginín
Keď hovoríme o tom, koľko proteínogénnych aminokyselín je obsiahnutých v proteínoch a aké funkcie vykonávajú, sme presvedčení, že každá z nich je pre telo dôležitá. Existujú však kyseliny, ktoré sú podľa odborníkov považované za najvýznamnejšie. Medzi ne patrí arginín. Je zodpovedný za zdravé fungovanie svalov, kĺbov, koža a pečene, a tiež posilňuje imunitný systém a spaľuje tuky. Arginín je často používaný v doplnkoch kulturistov a tých, ktorí chcú schudnúť. IN prirodzená forma nachádza sa v mäse, orechoch, mlieku, obilninách a želatíne.
Kyselina glutámová
Je dôležitým prvkom pre zdravé fungovanie mozgu a miechy. Často sa predáva ako doplnok nazývaný glutamát sodný. Nachádza sa vo vajciach, mäse, mliečnych výrobkoch, rybách, mrkve, kukurici, paradajkách a špenáte.
Glutamín
Potrebné bielkoviny pre rast a udržanie svalov. Je to tiež „palivo“ mozgu. Okrem toho glutamín odstraňuje z pečene všetko, čo tam prichádza s nezdravým jedlom. Pri tepelnej úprave kyselina denaturuje, takže na jej doplnenie treba petržlen a špenát jesť surové.
Glycín
Pomáha pri premene krvnej zrazeniny a glukózy na energiu. Nachádza sa v mäse, rybách, strukovinách a mlieku.
Proline
Zodpovedá za syntézu kolagénu. Ak je v tele nedostatok prolínu, začínajú problémy s kĺbmi. Nachádza sa najmä v živočíšnych bielkovinách, preto je azda jedinou látkou, ktorej nedostatok čelia ľudia, ktorí nejedia mäso.
tyrozín
Zodpovedný za reguláciu krvný tlak a chuť do jedla. Pri nedostatku tejto kyseliny trpí človek rýchlou únavou. Aby ste sa vyhli takýmto problémom, musíte jesť banány, semienka, orechy a avokádo.
Potraviny bohaté na aminokyseliny
Teraz viete, koľko aminokyselín obsahuje proteín. Funkcie a umiestnenie každého z nich sú vám tiež známe. Všimnime si hlavné produkty, pri ktorých konzumácii sa nemusíte báť o nutričnú rovnováhu z hľadiska aminokyselín.
Vajcia. Dokonale sa vstrebávajú do tela, poskytujú mu veľké množstvo aminokyselín a poskytujú bielkovinovú výživu.
Mliekareň. Sú schopní poskytnúť osobe veľa užitočných látok, ktorých spektrum sa mimochodom neobmedzuje na organické kyseliny.
Mäso. Možno prvý zdroj bielkovín a ich zložiek.
Ryby. Bohaté na bielkoviny a pre telo ľahko stráviteľné.
Mnohí sú si úplne istí, že bez živočíšnych produktov nie je možné poskytnúť telu správne množstvo bielkovín. To je úplne nepravdivé. A dôkazom toho je aj obrovské množstvo vegetariánov s výborným fyzická zdatnosť. Z rastlinných potravín sú hlavnými zdrojmi aminokyselín: strukoviny, orechy, obilniny a semená.
Záver
Dnes sme sa dozvedeli, koľko aminokyselín obsahuje proteín. Skupiny látok a podrobný popis ich zástupcov vám pomôžu zorientovať sa pri tvorbe zdravého jedálnička.
Proteíny tvoria materiálny základ chemická aktivita bunky. Funkcie bielkovín v prírode sú univerzálne. názov bielkoviny, najviac akceptovaný termín v ruskej literatúre zodpovedá termínu bielkoviny(z gréčtiny proteíny- najprv). K dnešnému dňu dosiahnuté veľký úspech pri stanovení vzťahu medzi štruktúrou a funkciami proteínov, mechanizmom ich účasti na najdôležitejších životných procesoch tela a pochopením molekulárneho základu patogenézy mnohých chorôb.
V závislosti od molekulovej hmotnosti sa rozlišujú peptidy a proteíny. Peptidy majú nižšiu molekulovú hmotnosť ako proteíny. Peptidy majú skôr regulačnú funkciu (hormóny, inhibítory a aktivátory enzýmov, transportéry iónov cez membrány, antibiotiká, toxíny atď.).
12.1. α -Aminokyseliny
12.1.1. Klasifikácia
Peptidy a proteíny sú postavené zo zvyškov a-aminokyselín. Celkový počet prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín presahuje 100, ale niektoré z nich sa nachádzajú len v určitom spoločenstve organizmov, 20 najdôležitejších α-aminokyselín sa neustále nachádza vo všetkých proteínoch (schéma 12.1).
α-Aminokyseliny sú heterofunkčné zlúčeniny, ktorých molekuly obsahujú aminoskupinu aj karboxylovú skupinu na rovnakom atóme uhlíka.
Schéma 12.1.Najdôležitejšie α-aminokyseliny*
* Skratky sa používajú iba na písanie aminokyselinových zvyškov v molekulách peptidov a proteínov. **Esenciálne aminokyseliny.
Názvy α-aminokyselín možno zostaviť pomocou substitučnej nomenklatúry, ale častejšie sa používajú ich triviálne názvy.
Triviálne názvy a-aminokyselín sú zvyčajne spojené so zdrojmi izolácie. Serín je súčasťou hodvábneho fibroínu (z lat. serieus- hodvábna); Tyrozín bol prvýkrát izolovaný zo syra (z gréčtiny. tyros- syr); glutamín - z obilného lepku (z nem. Lepok- lepidlo); kyselina asparágová - z klíčkov špargle (z lat. špargľa- špargľa).
V tele sa syntetizuje veľa α-aminokyselín. Niektoré aminokyseliny potrebné na syntézu bielkovín sa v tele nevytvárajú a musia pochádzať zvonku. Tieto aminokyseliny sú tzv nenahraditeľný(pozri diagram 12.1).
Medzi esenciálne α-aminokyseliny patria:
valín izoleucín metionín tryptofán
leucín lyzín treonín fenylalanín
α-Aminokyseliny sa klasifikujú niekoľkými spôsobmi v závislosti od charakteristiky, ktorá slúži ako základ pre ich rozdelenie do skupín.
Jedným z klasifikačných znakov je chemická povaha radikálu R. Na základe tohto znaku sa aminokyseliny delia na alifatické, aromatické a heterocyklické (pozri diagram 12.1).
Alifatickéα -aminokyseliny. Toto je najväčšia skupina. V rámci nej sú aminokyseliny rozdelené pomocou ďalších klasifikačných znakov.
V závislosti od počtu karboxylových skupín a aminoskupín v molekule sa rozlišujú:
Neutrálne aminokyseliny - každá po jednej NH skupine 2 a COOH;
Základné aminokyseliny - dve NH skupiny 2 a jedna skupina
COOH;
Kyslé aminokyseliny – jedna skupina NH 2 a dve skupiny COOH.
Je možné poznamenať, že v skupine alifatických neutrálnych aminokyselín počet atómov uhlíka v reťazci nepresahuje šesť. Zároveň v reťazci nie sú žiadne aminokyseliny so štyrmi atómami uhlíka a aminokyseliny s piatimi a šiestimi atómami uhlíka majú len rozvetvenú štruktúru (valín, leucín, izoleucín).
Alifatický radikál môže obsahovať „ďalšie“ funkčné skupiny:
Hydroxyl - serín, treonín;
Kyselina karboxylová - asparágová a glutámová;
tiol - cysteín;
Amid - asparagín, glutamín.
Aromatickéα -aminokyseliny. Táto skupina zahŕňa fenylalanín a tyrozín, konštruované tak, že benzénové kruhy v nich sú oddelené od spoločného fragmentu a-aminokyseliny metylénovou skupinou -CH 2-.
Heterocyklický α -aminokyseliny. Histidín a tryptofán patriace do tejto skupiny obsahujú heterocykly - imidazol a indol. Štruktúra a vlastnosti týchto heterocyklov sú diskutované nižšie (pozri 13.3.1; 13.3.2). Všeobecný princíp Konštrukcia heterocyklických aminokyselín je rovnaká ako u aromatických.
Heterocyklické a aromatické α-aminokyseliny možno považovať za β-substituované deriváty alanínu.
Aminokyselina patrí tiež medzi gerocyklické prolín, v ktorom je sekundárna aminoskupina zahrnutá v pyrolidíne
V chémii α-aminokyselín sa veľká pozornosť venuje štruktúre a vlastnostiam „bočných“ radikálov R, ktoré hrajú dôležitú úlohu pri tvorbe štruktúry proteínov a plnení ich biologických funkcií. Veľmi dôležité sú také charakteristiky ako polarita „bočných“ radikálov, prítomnosť funkčných skupín v radikáloch a schopnosť týchto funkčných skupín ionizovať.
V závislosti od vedľajšieho radikálu, aminokyseliny s nepolárne(hydrofóbne) radikály a aminokyseliny c polárny(hydrofilné) radikály.
Do prvej skupiny patria aminokyseliny s alifatickými vedľajšími radikálmi – alanín, valín, leucín, izoleucín, metionín – a aromatické vedľajšie radikály – fenylalanín, tryptofán.
Druhá skupina zahŕňa aminokyseliny, ktoré majú vo svojich radikáloch polárne funkčné skupiny, ktoré sú schopné ionizácie (ionogénne) alebo nie sú schopné transformácie do iónového stavu (neiónové) v podmienkach tela. Napríklad v tyrozíne je hydroxylová skupina iónová (fenolovej povahy), v seríne je neiónová (alkoholickej povahy).
Polárne aminokyseliny s iónovými skupinami v radikáloch za určitých podmienok môžu byť v iónovom (aniónovom alebo katiónovom) stave.
12.1.2. Stereoizoméria
Hlavný typ konštrukcie α-aminokyselín, t.j. väzba toho istého atómu uhlíka s dvoma rôznymi funkčnými skupinami, radikálom a atómom vodíka, sama o sebe predurčuje chiralitu α-atómu uhlíka. Výnimkou je najjednoduchšia aminokyselina glycín H 2 NCH 2 COOH, ktorý nemá centrum chirality.
Konfiguráciu α-aminokyselín určuje konfiguračný štandard – glyceraldehyd. Umiestnenie aminoskupiny v štandardnom Fischerovom projekčnom vzorci vľavo (podobne ako OH skupina v l-glyceraldehyde) zodpovedá l-konfigurácii a vpravo - d-konfigurácii chirálneho atómu uhlíka. Autor: R, V S-systéme má α-uhlíkový atóm vo všetkých α-aminokyselinách l-série S-konfiguráciu a v d-sérii R-konfiguráciu (výnimkou je cysteín, pozri 7.1.2) .
Väčšina a-aminokyselín obsahuje jeden asymetrický atóm uhlíka na molekulu a existuje ako dva opticky aktívne enantioméry a jeden opticky neaktívny racemát. Takmer všetky prírodné α-aminokyseliny patria do l-série.
Aminokyseliny izoleucín, treonín a 4-hydroxyprolín obsahujú v molekule dve centrá chirality.
Takéto aminokyseliny môžu existovať ako štyri stereoizoméry, ktoré predstavujú dva páry enantiomérov, z ktorých každý tvorí racemát. Na vytvorenie živočíšnych bielkovín sa používa iba jeden z enantiomérov.
Stereoizoméria izoleucínu je podobná predtým diskutovanej stereoizomérii treonínu (pozri 7.1.3). Zo štyroch stereoizomérov proteíny obsahujú l-izoleucín s S konfiguráciou oboch asymetrických atómov uhlíka C-α a C-β. Názvy ďalších párov enantiomérov, ktoré sú diastereomérmi vzhľadom na leucín, používajú predponu Ahoj-.
Štiepenie racemátov. Zdrojom α-aminokyselín radu l sú proteíny, ktoré sú na tento účel podrobené hydrolytickému štiepeniu. Vzhľadom na veľkú potrebu jednotlivých enantiomérov (na syntézu bielkovín, liečivých látok a pod.) chemický metódy štiepenia syntetických racemických aminokyselín. Preferované enzymatické spôsob trávenia pomocou enzýmov. V súčasnosti sa na separáciu racemických zmesí používa chromatografia na chirálnych sorbentoch.
12.1.3. Acidobázické vlastnosti
Amfoterita aminokyselín je určená kyslou (COOH) a zásaditou (NH 2) funkčné skupiny vo svojich molekulách. Aminokyseliny tvoria soli s alkáliami aj kyselinami.
V kryštalickom stave existujú α-aminokyseliny ako dipolárne ióny H3N+ - CHR-COO- (bežne používané označenie
Štruktúra aminokyseliny v neionizovanej forme je len pre pohodlie).
Vo vodnom roztoku existujú aminokyseliny vo forme rovnovážnej zmesi dipolárnych iónov, katiónovej a aniónovej formy.
Rovnovážna poloha závisí od pH média. U všetkých aminokyselín prevládajú katiónové formy v silne kyslom (pH 1-2) a aniónové formy v silne alkalickom (pH > 11) prostredí.
Iónová štruktúra určuje množstvo špecifických vlastností aminokyselín: vysoká teplota topenia (nad 200 °C), rozpustnosť vo vode a nerozpustnosť v nepolárnych organických rozpúšťadlách. Schopnosť väčšiny aminokyselín dobre sa rozpúšťať vo vode je dôležitým faktorom pre zabezpečenie ich biologického fungovania, s tým súvisí vstrebávanie aminokyselín, ich transport v organizme a pod.
Plne protónovaná aminokyselina (katiónová forma) z hľadiska Brønstedovej teórie je dvojsýtna kyselina,
Darovaním jedného protónu sa takáto dvojsýtna kyselina zmení na slabú jednosýtnu kyselinu - dipolárny ión s jednou kyslou skupinou NH 3 + . Deprotonácia dipolárneho iónu vedie k produkcii aniónovej formy aminokyseliny - karboxylátového iónu, čo je Brønstedova báza. Hodnoty charakterizujú
Bázické kyslé vlastnosti karboxylovej skupiny aminokyselín sa zvyčajne pohybujú od 1 do 3; hodnoty pK a2 charakterizujúce kyslosť amónnej skupiny - od 9 do 10 (tabuľka 12.1).
Tabuľka 12.1.Acidobázické vlastnosti najdôležitejších α-aminokyselín
Rovnovážna poloha, teda pomer rôzne formy aminokyseliny vo vodnom roztoku pri určitých hodnotách pH výrazne závisia od štruktúry radikálu, najmä od prítomnosti iónových skupín v ňom, ktoré zohrávajú úlohu ďalších kyslých a zásaditých centier.
Hodnota pH, pri ktorej je koncentrácia dipolárnych iónov maximálna a minimálne koncentrácie katiónových a aniónových foriem aminokyseliny sú rovnaké, sa nazývaizoelektrický bod (p/).
Neutrálneα -aminokyseliny. Na týchto aminokyselinách záležípImierne nižšia ako 7 (5,5-6,3) v dôsledku väčšej schopnosti ionizovať karboxylovú skupinu pod vplyvom -/- efektu NH 2 skupiny. Napríklad alanín má izoelektrický bod pri pH 6,0.
Kysléα -aminokyseliny. Tieto aminokyseliny majú v radikále ďalšiu karboxylovú skupinu a v silne kyslom prostredí sú v plne protónovanej forme. Kyslé aminokyseliny sú trojsýtne (podľa Brøndsteda) s tromi význammipK a,ako je možné vidieť na príklade kyseliny asparágovej (p/ 3,0).
Pre kyslé aminokyseliny (asparágová a glutámová) je izoelektrický bod pri pH oveľa nižšom ako 7 (pozri tabuľku 12.1). V tele pri fyziologických hodnotách pH (napríklad pH krvi 7,3-7,5) sú tieto kyseliny v aniónovej forme, pretože obe karboxylové skupiny sú ionizované.
Základnéα -aminokyseliny. V prípade bázických aminokyselín sa izoelektrické body nachádzajú v oblasti pH nad 7. V silne kyslom prostredí sú týmito zlúčeninami aj tribázické kyseliny, ktorých ionizačné stupne ilustruje príklad lyzínu (p/ 9,8) .
Základné aminokyseliny sa v tele nachádzajú vo forme katiónov, to znamená, že obe aminoskupiny sú protónované.
Vo všeobecnosti žiadna a-aminokyselina in vivonie je vo svojom izoelektrickom bode a nespadá do stavu zodpovedajúceho najnižšej rozpustnosti vo vode. Všetky aminokyseliny v tele sú v iónovej forme.
12.1.4. Analyticky dôležité reakcie α -aminokyseliny
α-Aminokyseliny ako heterofunkčné zlúčeniny vstupujú do reakcií charakteristických pre karboxylovú aj aminoskupinu. Niektoré chemické vlastnosti aminokyselín sú spôsobené funkčnými skupinami v radikále. Táto časť pojednáva o reakciách, ktoré majú praktický význam pre identifikáciu a analýzu aminokyselín.
Esterifikácia.Keď aminokyseliny reagujú s alkoholmi v prítomnosti kyslého katalyzátora (napríklad plynného chlorovodíka), získajú sa estery vo forme hydrochloridov s dobrým výťažkom. Na izoláciu voľných esterov sa na reakčnú zmes pôsobí plynným amoniakom.
Estery aminokyselín nemajú dipolárnu štruktúru, preto sa na rozdiel od materských kyselín rozpúšťajú v organických rozpúšťadlách a sú prchavé. Glycín je teda kryštalická látka s vysokou teplotou topenia (292 °C) a jeho metylester je kvapalina s teplotou varu 130 °C. Analýza esterov aminokyselín sa môže uskutočniť pomocou plynovej kvapalinovej chromatografie.
Reakcia s formaldehydom. Praktický význam má reakcia s formaldehydom, ktorá je základom kvantitatívneho stanovenia aminokyselín metódou titrácia formolu(Sørensenova metóda).
Amfotérny charakter aminokyselín neumožňuje priamu titráciu alkáliou na analytické účely. Interakciou aminokyselín s formaldehydom vznikajú relatívne stabilné aminoalkoholy (pozri 5.3) - N-hydroxymetylderiváty, ktorých voľná karboxylová skupina sa potom titruje alkáliou.
Kvalitatívne reakcie. Charakteristickým znakom chémie aminokyselín a bielkovín je použitie mnohých kvalitatívnych (farebných) reakcií, ktoré predtým tvorili základ chemickej analýzy. V súčasnosti, keď sa výskum uskutočňuje pomocou fyzikálno-chemických metód, sa na detekciu α-aminokyselín naďalej používa mnoho kvalitatívnych reakcií, napríklad v chromatografickej analýze.
Chelatácia. S katiónmi ťažkých kovov tvoria α-aminokyseliny ako bifunkčné zlúčeniny intrakomplexné soli, napr. s čerstvo pripraveným hydroxidom meďnatým mierne stavy produkujú dobre kryštalizujúce cheláty
soli medi (11) modrej farby(jedna z nešpecifických metód na detekciu a-aminokyselín).
Ninhydrínová reakcia. Všeobecnou kvalitatívnou reakciou α-aminokyselín je reakcia s ninhydrínom. Reakčný produkt má modrofialovú farbu, ktorá sa používa na vizuálnu detekciu aminokyselín na chromatogramoch (na papieri, v tenkej vrstve), ako aj na spektrofotometrické stanovenie na analyzátoroch aminokyselín (produkt absorbuje svetlo v oblasti 550-570 nm).
Deaminácia. V laboratórnych podmienkach sa táto reakcia uskutočňuje pôsobením kyseliny dusitej na α-aminokyseliny (pozri 4.3). V tomto prípade sa vytvorí zodpovedajúca α-hydroxykyselina a uvoľní sa plynný dusík, ktorého objem sa použije na určenie množstva zreagovanej aminokyseliny (metóda Van-Slyke).
Xantoproteínová reakcia. Táto reakcia sa využíva na detekciu aromatických a heterocyklických aminokyselín – fenylalanínu, tyrozínu, histidínu, tryptofánu. Napríklad pri pôsobení koncentrovanej kyseliny dusičnej na tyrozín vzniká nitroderivát sfarbený do žlta. V alkalickom prostredí sa farba stáva oranžovou v dôsledku ionizácie fenolovej hydroxylovej skupiny a zvýšenia príspevku aniónu ku konjugácii.
Existuje aj množstvo súkromných reakcií, ktoré umožňujú detekciu jednotlivých aminokyselín.
tryptofán detekovaný reakciou s p-(dimetylamino)benzaldehydom v kyseline sírovej objavením sa červenofialového sfarbenia (Ehrlichova reakcia). Táto reakcia sa používa na kvantitatívnu analýzu tryptofánu v produktoch rozkladu proteínov.
cysteín objavené prostredníctvom viacerých kvalitatívne reakcie na základe reaktivity merkaptoskupiny, ktorú obsahuje. Napríklad, keď sa proteínový roztok s octanom olovnatým (CH3COO)2Pb zahrieva v alkalickom médiu, vytvorí sa čierna zrazenina sulfidu olovnatého PbS, čo naznačuje prítomnosť cysteínu v proteínoch.
12.1.5. Biologicky dôležité chemické reakcie
V tele sa pod vplyvom rôznych enzýmov uskutočňuje množstvo dôležitých chemických premien aminokyselín. Takéto transformácie zahŕňajú transamináciu, dekarboxyláciu, elimináciu, aldolové štiepenie, oxidačnú deamináciu a oxidáciu tiolových skupín.
Transaminácia je hlavnou cestou biosyntézy α-aminokyselín z α-oxokyselín. Donorom aminoskupiny je aminokyselina prítomná v bunkách v dostatočnom množstve alebo nadbytku a jej akceptorom je α-oxokyselina. V tomto prípade sa aminokyselina premení na oxokyselinu a oxokyselina na aminokyselinu so zodpovedajúcou štruktúrou radikálov. Výsledkom je, že transaminácia je reverzibilný proces výmeny aminoskupín a oxoskupín. Príkladom takejto reakcie je výroba kyseliny l-glutámovej z kyseliny 2-oxoglutárovej. Donorovou aminokyselinou môže byť napríklad kyselina l-asparágová.
α-Aminokyseliny obsahujú aminoskupinu priťahujúcu elektróny (presnejšie protónovanú aminoskupinu NH) v polohe α ku karboxylovej skupine 3 +), a preto je schopný dekarboxylácie.
Elimináciacharakteristické pre aminokyseliny, v ktorých bočný radikál v polohe p ku karboxylovej skupine obsahuje funkčnú skupinu priťahujúcu elektróny, napríklad hydroxyl alebo tiol. Ich eliminácia vedie k intermediárnym reaktívnym α-enaminokyselinám, ktoré sa ľahko transformujú na tautomérne iminokyseliny (analógia s keto-enol tautomériou). V dôsledku hydratácie na väzbe C=N a následnej eliminácie molekuly amoniaku sa α-iminokyseliny premieňajú na α-oxokyseliny.
Tento typ transformácie sa nazýva eliminácia-hydratácia. Príkladom je výroba kyseliny pyrohroznovej zo serínu.
Aldolové štiepenie sa vyskytuje v prípade α-aminokyselín, ktoré obsahujú hydroxylovú skupinu v polohe β. Napríklad serín sa rozkladá na glycín a formaldehyd (ten sa neuvoľňuje vo voľnej forme, ale okamžite sa viaže na koenzým).
Oxidačná deaminácia sa môže uskutočniť za účasti enzýmov a koenzýmu NAD+ alebo NADP+ (pozri 14.3). α-Aminokyseliny môžu byť premenené na α-oxokyseliny nielen transamináciou, ale aj oxidačnou deamináciou. Napríklad kyselina a-oxoglutarová vzniká z kyseliny l-glutámovej. V prvom štádiu reakcie sa kyselina glutámová dehydrogenuje (oxiduje) na kyselinu α-iminoglutarovú
kyseliny. V druhom štádiu nastáva hydrolýza, ktorej výsledkom je kyselina α-oxoglutarová a amoniak. Stupeň hydrolýzy prebieha bez účasti enzýmu.
Reakcia redukčnej aminácie α-oxokyselín prebieha v opačnom smere. Kyselina α-oxoglutarová, vždy obsiahnutá v bunkách (ako produkt metabolizmu sacharidov), sa týmto spôsobom premieňa na kyselinu L-glutámovú.
Oxidácia tiolových skupín je základom interkonverzií cysteínových a cystínových zvyškov, ktoré poskytujú množstvo redoxných procesov v bunke. Cysteín, ako všetky tioly (pozri 4.1.2), sa ľahko oxiduje na disulfid, cystín. Disulfidová väzba v cystíne sa ľahko redukuje za vzniku cysteínu.
Vzhľadom na schopnosť tiolovej skupiny ľahko oxidovať, cysteín vykonáva ochrannú funkciu, keď je telo vystavené látkam s vysokou oxidačnou kapacitou. Okrem toho to bol prvý liek, ktorý vykazoval protiradiačné účinky. Cysteín sa používa vo farmaceutickej praxi ako stabilizátor liekov.
Konverzia cysteínu na cystín vedie k tvorbe disulfidových väzieb, ako je napríklad redukovaný glutatión
(pozri 12.2.3).
12.2. Primárna štruktúra peptidov a proteínov
Bežne sa predpokladá, že peptidy obsahujú až 100 aminokyselinových zvyškov v molekule (čo zodpovedá molekulovej hmotnosti do 10 tisíc) a proteíny obsahujú viac ako 100 aminokyselinových zvyškov (molekulová hmotnosť od 10 tisíc do niekoľkých miliónov) .
Na druhej strane v skupine peptidov je obvyklé rozlišovať oligopeptidy(peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou) obsahujúce nie viac ako 10 aminokyselinových zvyškov v reťazci a polypeptidy, ktorého reťazec obsahuje až 100 aminokyselinových zvyškov. Makromolekuly s počtom aminokyselinových zvyškov blížiacim sa alebo mierne presahujúcim 100 nerozlišujú medzi polypeptidmi a proteínmi; tieto termíny sa často používajú ako synonymá.
Molekula peptidu a proteínu môže byť formálne reprezentovaná ako produkt polykondenzácie a-aminokyselín, ku ktorej dochádza pri vytváraní peptidovej (amidovej) väzby medzi monomérnymi jednotkami (schéma 12.2).
Dizajn polyamidového reťazca je rovnaký pre celú škálu peptidov a proteínov. Tento reťazec má nerozvetvenú štruktúru a pozostáva zo striedajúcich sa peptidových (amidových) skupín -CO-NH- a fragmentov -CH(R)-.
Jeden koniec reťazca obsahuje aminokyselinu s voľnou NH skupinou 2, sa nazýva N-koniec, druhý sa nazýva C-koniec,
Schéma 12.2.Princíp konštrukcie peptidového reťazca
ktorý obsahuje aminokyselinu s voľnou skupinou COOH. Peptidové a proteínové reťazce sú zapísané od N-konca.
12.2.1. Štruktúra peptidovej skupiny
V peptidovej (amidovej) skupine -CO-NH- je atóm uhlíka v stave hybridizácie sp2. Osamelý pár elektrónov atómu dusíka vstupuje do konjugácie s π-elektrónmi dvojitej väzby C=O. Z hľadiska elektrónovej štruktúry je peptidová skupina trojcentrovým p,π-konjugovaným systémom (pozri 2.3.1), ktorého elektrónová hustota je posunutá smerom k elektronegatívnejšiemu atómu kyslíka. Atómy C, O a N tvoriace konjugovaný systém sú umiestnené v rovnakej rovine. Distribúciu elektrónovej hustoty v amidovej skupine možno znázorniť pomocou s pomocou hraničné štruktúry (I) a (II) alebo posuny elektrónovej hustoty v dôsledku +M- a -M-efektov NH a C=O skupín, v danom poradí (III).
V dôsledku konjugácie dochádza k určitému zarovnaniu dĺžok väzieb. Dvojitá väzba C=O sa predĺži na 0,124 nm v porovnaní s obvyklou dĺžkou 0,121 nm a väzba C-N sa skráti - 0,132 nm v porovnaní s 0,147 nm v bežnom prípade (obr. 12.1). Planárny konjugovaný systém v peptidovej skupine spôsobuje ťažkosti s rotáciou okolo C-N väzby (rotačná bariéra je 63-84 kJ/mol). Elektronická štruktúra teda určuje pomerne tuhý plochýštruktúra peptidovej skupiny.
Ako je možné vidieť z obr. 12.1 sú α-uhlíkové atómy aminokyselinových zvyškov umiestnené v rovine peptidovej skupiny na opačných stranách väzby C-N, t.j. vo výhodnejšej polohe trans: bočné radikály R aminokyselinových zvyškov budú v tomto prípade najvzdialenejšie od seba vo vesmíre.
Polypeptidový reťazec má prekvapivo jednotnú štruktúru a môže byť reprezentovaný ako séria navzájom umiestnených pod uhlom.
Ryža. 12.1.Planárne usporiadanie peptidovej skupiny -CO-NH- a α-uhlíkových atómov aminokyselinových zvyškov
k sebe roviny peptidových skupín navzájom spojených cez a-uhlíkové atómy väzbami Ca-N a Ca-Csp 2 (obr. 12.2). Rotácia okolo týchto jednoduchých väzieb je veľmi obmedzená v dôsledku ťažkostí s priestorovým umiestnením vedľajších radikálov aminokyselinových zvyškov. Elektronická a priestorová štruktúra peptidovej skupiny teda do značnej miery určuje štruktúru polypeptidového reťazca ako celku.
Ryža. 12.2.Relatívna poloha rovín peptidových skupín v polypeptidovom reťazci
12.2.2. Zloženie a sekvencia aminokyselín
Pri rovnomerne zostavenom polyamidovom reťazci je špecifickosť peptidov a proteínov určená dvoma najdôležitejšími charakteristikami – zložením aminokyselín a sekvenciou aminokyselín.
Aminokyselinové zloženie peptidov a proteínov je povahou a kvantitatívnym pomerom ich a-aminokyselín.
Zloženie aminokyselín sa určuje analýzou hydrolyzátov peptidov a proteínov, najmä chromatografickými metódami. V súčasnosti sa takáto analýza vykonáva pomocou analyzátorov aminokyselín.
Amidové väzby sú schopné hydrolýzy v kyslom aj alkalickom prostredí (pozri 8.3.3). Peptidy a bielkoviny sa hydrolyzujú za vzniku buď kratších reťazcov – ide o tzv čiastočná hydrolýza, alebo zmesi aminokyselín (v iónovej forme) - úplná hydrolýza. Hydrolýza sa zvyčajne vykonáva v kyslom prostredí, pretože mnohé aminokyseliny sú nestabilné v podmienkach alkalickej hydrolýzy. Je potrebné poznamenať, že amidové skupiny asparagínu a glutamínu tiež podliehajú hydrolýze.
Primárna štruktúra peptidov a proteínov je aminokyselinová sekvencia, t.j. poradie striedania a-aminokyselinových zvyškov.
Primárna štruktúra je určená postupným odstránením aminokyselín z každého konca reťazca a ich identifikáciou.
12.2.3. Štruktúra a nomenklatúra peptidov
Názvy peptidov sú konštruované sekvenčným zoznamom aminokyselinových zvyškov, počínajúc od N-konca, s pridaním prípony-il, okrem poslednej C-koncovej aminokyseliny, pre ktorú sa zachoval jej úplný názov. Inými slovami, mená
aminokyseliny, ktoré vstúpili do tvorby peptidovej väzby vďaka „svojej“ skupine COOH, končia v názve peptidu s -il: alanil, valyl atď. (pre zvyšky kyseliny asparágovej a kyseliny glutámovej sa používajú názvy „aspartyl“ a „glutamyl“). Názvy a symboly aminokyselín označujú ich príslušnosť l -riadok, pokiaľ nie je uvedené inak ( d alebo dl).
Niekedy v skrátenom zápise symboly H (ako súčasť aminoskupiny) a OH (ako súčasť karboxylovej skupiny) označujú nenahradenie funkčných skupín koncových aminokyselín. Tento spôsob je vhodný na zobrazenie funkčných derivátov peptidov; napríklad amid vyššie uvedeného peptidu na C-koncovej aminokyseline je napísaný H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Peptidy sa nachádzajú vo všetkých organizmoch. Na rozdiel od bielkovín majú heterogénnejšie zloženie aminokyselín, najmä pomerne často obsahujú aminokyseliny d -riadok. Štruktúrne sú tiež rozmanitejšie: obsahujú cyklické fragmenty, rozvetvené reťazce atď.
Jedným z najbežnejších predstaviteľov tripeptidov je glutatión- nachádza sa v tele všetkých živočíchov, rastlín a baktérií.
Cysteín v zložení glutatiónu umožňuje existenciu glutatiónu v redukovanej aj oxidovanej forme.
Glutatión sa podieľa na množstve redoxných procesov. Funguje ako proteínový chránič, teda látka, ktorá chráni proteíny s voľnými SH tiolovými skupinami pred oxidáciou s tvorbou disulfidových väzieb -S-S-. To platí pre tie proteíny, pre ktoré je takýto proces nežiaduci. V týchto prípadoch glutatión preberá pôsobenie oxidačného činidla a tým „chráni“ proteín. Počas oxidácie glutatiónu dochádza v dôsledku disulfidovej väzby k intermolekulárnemu zosieťovaniu dvoch tripeptidových fragmentov. Proces je reverzibilný.
12.3. Sekundárna štruktúra polypeptidov a proteínov
Polypeptidy a proteíny s vysokou molekulovou hmotnosťou sa spolu s primárnou štruktúrou vyznačujú aj vyššími úrovňami organizácie, ktoré sú tzv sekundárne, terciárne A kvartérštruktúry.
Sekundárna štruktúra je opísaná priestorovou orientáciou hlavného polypeptidového reťazca, terciárna štruktúra trojrozmernou architektúrou celej molekuly proteínu. Sekundárna aj terciárna štruktúra sú spojené s usporiadaným usporiadaním makromolekulového reťazca v priestore. Terciárna a kvartérna štruktúra proteínov je diskutovaná v kurze biochémie.
Výpočtom sa ukázalo, že jednou z najpriaznivejších konformácií pre polypeptidový reťazec je usporiadanie v priestore vo forme pravotočivej špirály, tzv. a-helix(obr. 12.3, a).
Priestorové usporiadanie α-helikálneho polypeptidového reťazca si možno predstaviť tak, že sa ovíja okolo určitého
Ryža. 12.3.a-helikálna konformácia polypeptidového reťazca
valec (pozri obr. 12.3, b). V priemere je 3,6 aminokyselinových zvyškov na otáčku špirály, stúpanie špirály je 0,54 nm a priemer je 0,5 nm. Roviny dvoch susedných peptidových skupín sú umiestnené pod uhlom 108° a postranné radikály aminokyselín sú umiestnené na vonkajšej strane špirály, t.j. smerujú akoby z povrchu valca.
Hlavnú úlohu pri zabezpečovaní takejto konformácie reťazca zohrávajú vodíkové väzby, ktoré sa v α-helixe tvoria medzi karbonylovým atómom kyslíka každého prvého a atómom vodíka NH skupiny každého piateho aminokyselinového zvyšku.
Vodíkové väzby sú nasmerované takmer rovnobežne s osou α-helixu. Udržujú reťaz skrútenú.
Typicky proteínové reťazce nie sú úplne špirálovité, ale iba čiastočne. Proteíny ako myoglobín a hemoglobín obsahujú pomerne dlhé α-helikálne oblasti, ako je myoglobínový reťazec
75% špirálovito. V mnohých iných proteínoch môže byť podiel helikálnych oblastí v reťazci malý.
Ďalším typom sekundárnej štruktúry polypeptidov a proteínov je β-štruktúra, tiež nazývaný skladaný list, alebo zložená vrstva. Predĺžené polypeptidové reťazce sú usporiadané do zložených listov, spojených mnohými vodíkovými väzbami medzi peptidovými skupinami týchto reťazcov (obr. 12.4). Mnohé proteíny obsahujú α-helikálne aj β-listové štruktúry.
Ryža. 12.4.Sekundárna štruktúra polypeptidového reťazca vo forme zloženého listu (β-štruktúra)
Základných aminokyselín je len 20. Ich názvy sú spojené s náhodné momenty. Všetky aminokyseliny, ktoré sú súčasťou prírodných bielkovín, sú α-aminokyseliny. To znamená, že amino a karboxylové skupiny sú umiestnené na rovnakom atóme uhlíka.
1. kyselina aminooctová (glycín);
2. 
kyselina a-aminopropánová (alanín);
3. 
kyselina a-aminopentánová (valín);
4. 
kyselina a-aminoizokaprónová (leucín);
5. 
kyselina a-amino-p-metylvalerová (izoleucín);
6. 
kyselina a-amino-p-hydroxypropánová (serín);
7. 
kyselina a-amino-p-hydroxymaslová (treonín);
S obsahom síry:
8. 
kyselina a-amino-p-merkaptopropánová (cysteín);
9. 
kyselina a-amino-y-metyltiomaslová (metionín);
10. 
kyselina a-aminojantárová (kyselina asparágová);
11. 
amid kyseliny asparágovej (asparagín);
12. 
kyselina a-aminoglutarová (kyselina glutámová);
13. 
amid kyseliny a-aminoglutarovej (gutamín);
14. 
kyselina a,e-diaminokaprónová (leusín);
15. 
kyselina a-amino-5-guanidyvalerová
(arginín);
Cyklický :
16. 
kyselina a-amino-p-fenylpropánová (fenylalanín);
17. 
kyselina a-amino-p-para-hydroxyfenylproavová (tyrozín);
18. 
kyselina a-amino-p-imidozolylpropánová (histedín);
19. 
kyselina a-amino-p-indolylpropánová (tryptofán);
20. 
kyselina a-tetrahydropyrolkarboxylová (prolín).
Všetky prírodné aminokyseliny patria do L-stereochemického radu, D-séria len výnimočne u baktérií, v zložení kapsúl na ochranu baktérií pred pôsobením enzýmov.
Prednáška 3.
Každá aminokyselina sa vyznačuje svojimi jedinečnými fyzikálnymi a chemickými vlastnosťami – izoelektrickým bodom, t.j. pH prostredia, pri ktorom je roztok tejto aminokyseliny elektricky neutrálny. (q = 0).
Ak uvažujeme o takejto kyseline v vodné prostredie, potom dochádza k disociácii v kyslom aj zásaditom type - bipolárny ión.
U cicavcov obsahuje pečeň enzým D-aminokyselinová oxidáza, ktorá selektívne rozkladá D-aminokyseliny pochádzajúce z potravy. D-aminokyseliny sa nachádzajú v niektorých peptidoch mikroorganizmov. Okrem toho sú súčasťou D-aminokyseliny veľké číslo antibiotiká. Napríklad D-valín a D-leucín sú súčasťou antibiotika granitidín, D-fenylalanín je súčasťou granitidínu-C, penicilín obsahuje nezvyčajný fragment D-dimetylcysteín.
Proces rasimizácie (prechod D na L) neprebieha enzymaticky, preto je veľmi pomalý. To je základ pre určenie veku cicavcov.
Všetky aminokyseliny obsahujú amino a karboxylovú skupinu a majú vlastnosti amínov a karboxylových kyselín. Okrem toho sú charakterizované a-aminokyseliny ninhydrínovej reakcie(spoločné s bielkovinami). Pri alkoholovom roztoku ninhydrínu sa veľmi rýchlo objaví modrofialové sfarbenie, pri propíne zožltne.
IN koniec XIX Po stáročia sa vedú polemiky o tom, ako aminokyseliny tvoria väzbu, ak vezmete dve aminokyseliny a spojíte ich dohromady, nikdy nezískate lineárnu štruktúru (v dôsledku termodynamiky dochádza k cyklizácii). V 19. storočí neexistoval spôsob, ako získať polypeptid.
Nezískate lineárne molekuly. Z hľadiska termodynamiky je výhodnejšie odštiepiť 2H 2 O ako vytvárať lineárnu molekulu.
V roku 1888 chemik Danilevsky navrhol, že proteíny sú polypeptidy, lineárne molekuly, ktoré sa tvoria v dôsledku pôsobenia karboxylovej skupiny jednej aminokyseliny s karboxylovou skupinou inej aminokyseliny s elimináciou vody a vzniká dipeptid:
Vzniká amidová väzba (u proteínov peptidová väzba), tieto peptidové väzby sú oddelené len jedným atómom uhlíka. Na základe biuretovej reakcie Danilevskij urobil tento záver. Ide o reakciu proteínového roztoku so síranom meďnatým v alkalickom prostredí, vzniká modrofialové sfarbenie, vzniká chylátový komplex s iónmi medi, v dôsledku toho, že peptidová väzba v molekulách proteínu má špecifickú štruktúru . Vďaka keto-enolovej tautomérii je z polovice dvojitý a z polovice jednoduchý. Charakteristická reakcia s Cu(OH) 2:
Biuretová reakcia je charakteristická pre biuret (obr. 1), malonamid (obr. 2) a proteíny.
Aby sa konečne dokázalo, že leucorrhoea je polypeptid v roku 1901, Fischer syntetizoval polypeptid; nezávisle od neho Hoffmann tiež syntetizoval polypeptid:
Fischerova syntéza polypeptidu:
Produkt reagoval biuretom, bol slabo rozpustný, nemal žiadnu biologickú aktivitu, bol štiepený protolytickými enzýmami a enzýmy sú špecifické biokatalyzátory, ktoré štiepia prírodné proteíny, čo znamená, že tento produkt má rovnakú štruktúru ako prírodné proteíny.
V súčasnosti bolo syntetizovaných viac ako 2 000 rôznych proteínov. Hlavnou vecou pri syntéze bielkovín je ochrana aminoskupiny a aktivácia karboxylovej skupiny tak, aby bola syntéza riadená. Ochrana aminoskupín sa uskutočňuje acyláciou, na tento účel sa na ne pôsobí anhydridmi kyseliny trichlóroctovej a zavedú sa trifluóracylové skupiny alebo sa spracujú podľa Zenera (kyselina benzylchlóruhličitá).
Na syntézu každého špecifického polypeptidu možno použiť jeho vlastné metódy na zosieťovanie špecifickej oblasti.
Ochrana podľa Zerves, aktivácia od Curtius, odstránenie ochrany tým Beckman :
Syntéza polypeptidov a proteínov na pevnej fáze, špecifická vlastnosť Syntéza polypeptidov zahŕňa obrovské množstvo podobných operácií. Bola vyvinutá metóda Robert Merifilodm . Monoméry sú aminokyseliny, ktoré sa používajú na syntézu, obsahujúce chránenú aminoskupinu a aktivované karboxylové skupiny – syntóny. Merifield navrhol: fixovať prvý monomér na polymérnu živicu (nerozpustný nosič) a všetky následné operácie sa uskutočňujú s polypeptidom rastúcim na polymérnej báze; k živici sa striedavo pridáva ďalší syntón a činidlo, aby sa odstránila koncová ochranná skupina. Chemické kroky sa prelínajú s vhodnými premývaniami. Polypeptid zostáva naviazaný na živicu počas celého procesu. Tento proces možno ľahko automatizovať naprogramovaním zmeny prietokov kolónou. V súčasnosti boli vyvinuté syntetizátorové zariadenia. V konečnom štádiu syntézy sa polypeptid kovalentne naviaže na živicu, odstráni sa z tejto živice a ochranná skupina sa vymaže. Jedným z najdôležitejších problémov syntézy na pevnej fáze je racemizácia aminokyselín počas syntézy. To je pri tejto syntéze obzvlášť nebezpečné, pretože Neexistujú žiadne medzistupne uvoľnenia rasizmu. Spôsoby separácie v tento moment neexistuje, ale existujú podmienky na to, aby sa ratifikovalo čo najmenej. Sám Merifield touto metódou získal niekoľko polypeptidov: získal sa bradykidín, hormón s vazodilatačným účinkom, angiotenzín, hormón zvyšujúci krvný tlak, a enzým ribonukleáza, ktorý katalyzuje hydrolýzu RNA.
Výťažok produktov touto metódou nie je výrazne porovnateľný s metódami, ktoré sa používali predtým. Pomocou automatizácie je možné túto metódu použiť v priemyselnom meradle.
Každý polypeptid má N-koniec a ďalší C-koniec. Aminokyselina, ktorá sa zúčastňuje, mení zakončenie na bahno
Glycyl-valyl-tyrozyl-histedín-asparagyl-prolín. Na stanovenie aminokyselín v polypeptide je potrebné vykonať hydrolýzu, ktorá sa vykonáva pri teplote 100 C počas 24 hodín 6H kyselina chlorovodíková. Potom sa analyzujú produkty hydrolýzy - separujú sa iónovo-výmennou chromatografiou na sulfátovanej polystyrénovej kolóne. Potom sa z kolóny vymyje citrátovým pufrom. Množstvo eluentu určuje, ktoré kyseliny, t.j. sa najskôr vymyje kyslé kyseliny a najnovšie sú tie hlavné. Takto je možné určiť, v akom momente ktorá aminokyselina prešla a množstvo sa stanoví fotometricky pomocou nindrinu, touto metódou možno určiť 1 μg. Ak je potrebné stanoviť 1 ng, použije sa fluoroscanín, ktorý reaguje s α-aminokyselinami za vzniku vysoko fluorescenčnej zlúčeniny. Určujú, ktoré a koľko aminokyselín je prítomných, ale poradie aminokyselín sa nedá určiť.
Fluoroslanín:
Nie je žiadnym tajomstvom, že na udržanie životných funkcií na vysokej úrovni človek potrebuje bielkoviny – akýsi stavebný materiál pre telesné tkanivá; Proteíny obsahujú 20 aminokyselín, ktorých názvy priemernému kancelárskemu pracovníkovi pravdepodobne nič nehovoria. Každý človek, najmä ak hovoríme o ženách, aspoň raz počul o kolagéne a keratíne – to sú bielkoviny, ktoré sú zodpovedné za vzhľad nechtov, pokožky a vlasov.
Aminokyseliny - čo sú to?
Aminokyseliny (alebo aminokarboxylové kyseliny; AMK; peptidy) sú organické zlúčeniny pozostávajúce zo 16% amínov - organických derivátov amónia - čo ich odlišuje od sacharidov a lipidov. Podieľajú sa na biosyntéze bielkovín v tele: v tráviacom systéme sú pod vplyvom enzýmov všetky bielkoviny dodávané s jedlom zničené na AMC. Celkovo je v prírode asi 200 peptidov, no na stavbe ľudského tela sa podieľa len 20 základných aminokyselín, ktoré sa delia na nahraditeľné a esenciálne; niekedy existuje tretí typ - polovymeniteľný (podmienečne vymeniteľný).
Neesenciálne aminokyseliny
Nahraditeľné aminokyseliny sú tie, ktoré sa jednak konzumujú v potrave a jednak sa reprodukujú priamo v ľudskom tele z iných látok.
- Alanín je monomér biologických zlúčenín a proteínov. Vykonáva jednu z hlavných dráh glukogenézy, to znamená, že sa v pečeni premieňa na glukózu a naopak. Vysoko aktívny účastník metabolických procesov v tele.
- Arginín je aminokyselina, ktorá sa môže syntetizovať v tele dospelého človeka, ale nie je schopná syntézy v tele dieťaťa. Podporuje produkciu rastových hormónov a iných. Jediný nosič dusíkatých zlúčenín v tele. Pomáha zvyšovať svalovú hmotu a redukovať tukovú hmotu.
- Asparagín je peptid zapojený do metabolizmu dusíka. Pri reakcii s enzýmom asparaginázou odštiepuje amoniak a mení sa na kyselinu asparágovú.
- Kyselina asparágová - podieľa sa na tvorbe imunoglobulínu, deaktivuje amoniak. Nevyhnutný pri poruchách činnosti nervového a kardiovaskulárneho systému.
- histidín - používa sa na prevenciu a liečbu gastrointestinálnych ochorení; má pozitívnu dynamiku v boji proti AIDS. Chráni telo pred škodlivými účinkami stresu.
- Glycín je neurotransmiter aminokyselina. Používa sa ako mierne sedatívum a antidepresívum. Zvyšuje účinok niektorých nootropík.
- Glutamín - vo veľkých množstvách Aktivátor procesov opravy tkaniva.
- Kyselina glutámová – pôsobí ako neurotransmiter a tiež stimuluje metabolické procesy v centrálnom nervovom systéme.
- Prolín je jednou zo zložiek takmer všetkých bielkovín. Sú bohaté najmä na elastín a kolagén, ktoré sú zodpovedné za elasticitu pokožky.
- Serín - AMK, ktorý sa nachádza v neurónoch mozgu a tiež podporuje uvoľňovanie veľká kvantita energie. Je to derivát glycínu.
- Tyrozín je súčasťou živočíšnych a rastlinných tkanív. Môže sa reprodukovať z fenylalanínu pôsobením enzýmu fenylalanínhydroxylázy; opačný proces nenastane.
- Cysteín je jednou zo zložiek keratínu, ktorý je zodpovedný za pevnosť a pružnosť vlasov, nechtov a pokožky. Je tiež antioxidantom. Môže byť vyrobený zo serínu.
Aminokyseliny, ktoré si telo nedokáže syntetizovať, sú nevyhnutné
Esenciálne aminokyseliny sú tie, ktoré sa v ľudskom tele nedajú vytvoriť a môžu byť dodané len potravou.
- Valín je aminokyselina, ktorá sa nachádza takmer vo všetkých proteínoch. Zvyšuje svalovú koordináciu a znižuje citlivosť tela na zmeny teploty. Udržuje hormón serotonín na vysokej úrovni.
- Izoleucín je prírodný anabolický steroid, ktorý procesom oxidácie nasýti svalové a mozgové tkanivo energiou.
- Leucín je aminokyselina, ktorá zlepšuje metabolizmus. Je akýmsi „staviteľom“ proteínovej štruktúry.
- Tieto tri AMK sú súčasťou takzvaného BCAA komplexu, ktorý je žiadaný najmä medzi športovcami. Látky v tejto skupine pôsobia ako zdroj pre nárast svalovej hmoty, redukciu tukovej hmoty a udržanie dobrého zdravia pri obzvlášť intenzívnej fyzickej aktivite.
- Lyzín je peptid, ktorý urýchľuje regeneráciu tkanív, tvorbu hormónov, enzýmov a protilátok. Zodpovedá za pevnosť krvných ciev, nachádza sa vo svalových bielkovinách a kolagéne.
- Metionín – podieľa sa na syntéze cholínu, ktorého nedostatok môže viesť k zvýšenému hromadeniu tuku v pečeni.
- Treonín – dodáva šľachám pružnosť a pevnosť. Veľmi priaznivo pôsobí na srdcový sval a zubnú sklovinu.
- Tryptofán - podporuje emocionálny stav pretože sa v tele mení na serotonín. Nevyhnutný pri depresii a iných psychických poruchách.
- Fenylalanín - zlepšuje vzhľad pokožky normalizáciou pigmentácie. Podporuje psychickú pohodu tým, že zlepšuje náladu a prináša jasnosť myslenia.
Iné metódy klasifikácie peptidov
Vedecky je 20 esenciálnych aminokyselín rozdelených na základe polarity ich bočných reťazcov alebo radikálov. Rozlišujú sa teda štyri skupiny: (ale bez náboja), kladne nabité a záporne nabité.
Nepolárne sú: valín, alanín, leucín, izoleucín, metionín, glycín, tryptofán, fenylalanín, prolín. Polárne kyseliny, ktoré majú negatívny náboj, zahŕňajú kyselinu asparágovú a glutámovú. Polárne, ktoré majú kladný náboj, sa nazývajú arginín, histidín, lyzín. Aminokyseliny, ktoré majú polaritu, ale nemajú náboj, zahŕňajú cysteín, glutamín, serín, tyrozín, treonín a asparagín.
20 aminokyselín: vzorce (tabuľka)
Aminokyselina | Skratka | |
Asparagín | ||
Kyselina asparágová | ||
histidín | ||
Glutamín | ||
Kyselina glutámová | ||
izoleucín | ||
metionín | ||
tryptofán | ||
fenylalanín | ||
Na základe toho možno poznamenať, že všetkých 20 v tabuľke vyššie) obsahuje uhlík, vodík, dusík a kyslík.
Aminokyseliny: účasť na bunkovej aktivite
Aminokarboxylové kyseliny sa podieľajú na biologickej syntéze bielkovín. Biosyntéza proteínov je proces modelovania polypeptidového („poly“ - many) reťazca aminokyselinových zvyškov. Proces prebieha na ribozóme, organele vo vnútri bunky, ktorá je priamo zodpovedná za biosyntézu.
Informácia sa číta z úseku DNA reťazca podľa princípu komplementarity (A-T, C-G), pri vytváraní m-RNA (messenger RNA, resp. i-RNA - informačná RNA - identické pojmy) sa dusíkatá báza tymín nahrádza uracil. Potom sa na rovnakom princípe vytvorí transport molekúl aminokyselín na miesto syntézy. T-RNA je kódovaná tripletmi (kodónmi) (príklad: UAU) a ak viete, akými dusíkatými bázami je triplet zastúpený, môžete zistiť, ktorú aminokyselinu nesie.
Skupiny potravín s najvyšším obsahom AMK
Mliečne výrobky a vajcia obsahujú dôležité látky ako valín, leucín, izoleucín, arginín, tryptofán, metionín a fenylalanín. Ryby a biele mäso majú vysoký obsah valínu, leucínu, izoleucínu, histidínu, metionínu, lyzínu, fenylalanínu, tryptofánu. Strukoviny, obilniny a obilniny sú bohaté na valín, leucín, izoleucín, tryptofán, metionín, treonín, metionín. Orechy a rôzne semienka nasýtia telo treonínom, izoleucínom, lyzínom, arginínom a histidínom.
Nižšie je uvedený obsah aminokyselín v niektorých potravinách.
Najväčšie množstvo tryptofánu a metionínu sa nachádza v tvrdý syr, lyzín - v králičom mäse, valín, leucín, izoleucín, treonín a fenylalanín - v sójových bôboch. Pri tvorbe jedálnička založeného na udržiavaní normálneho BUNu by ste si mali dať pozor na chobotnice a hrášok, pričom najchudobnejšie z hľadiska obsahu peptidov sú zemiaky a kravské mlieko.
Nedostatok aminokyselín vo vegetariánstve
Je mýtus, že existujú aminokyseliny, ktoré sa nachádzajú výlučne v živočíšnych produktoch. Vedci navyše zistili, že rastlinné bielkoviny ľudské telo absorbuje lepšie ako živočíšne. Pri výbere vegetariánstva ako životného štýlu je však veľmi dôležité sledovať stravu. Hlavným problémom je, že sto gramov mäsa a rovnaké množstvo fazule obsahuje rôzne množstvá AMK v percentách. Najprv je potrebné sledovať obsah aminokyselín v konzumovaných potravinách, potom by sa to malo stať automatickým.
Koľko aminokyselín by ste mali denne skonzumovať?
IN modernom svete Absolútne všetky potravinárske výrobky obsahujú živiny potrebné pre človeka, takže sa nemusíte obávať: všetkých 20 proteínových aminokyselín je bezpečne dodávaných z potravy a toto množstvo je dostatočné pre osobu, ktorá vedie normálny životný štýl a aspoň mierne sleduje svoju stravu .
Strava športovca musí byť nasýtená bielkovinami, pretože bez nich je jednoducho nemožné budovať svalovú hmotu. Fyzické cvičenie vedie ku kolosálnej spotrebe zásob aminokyselín, takže profesionálni kulturisti sú nútení užívať špeciálne doplnky. Pri intenzívnom budovaní svalovej úľavy môže množstvo bielkovín dosiahnuť až sto gramov bielkovín denne, no takáto strava nie je vhodná na dennú konzumáciu. Každý potravinový doplnok zahŕňa pokyny obsahujúce rôzne AMK v dávkach, ktoré si musíte prečítať pred použitím lieku.
Vplyv peptidov na kvalitu života bežného človeka
Potreba bielkovín je prítomná nielen medzi športovcami. Napríklad bielkoviny elastín, keratín a kolagén ovplyvňujú vzhľad vlasov, pokožky, nechtov, ale aj pružnosť a pohyblivosť kĺbov. Množstvo aminokyselín ovplyvňuje organizmus, udržuje rovnováhu tukov na optimálnej úrovni, poskytuje dostatok energie pre Každodenný život. Koniec koncov, v procese života, dokonca aj pri najpasívnejšom životnom štýle, sa vynakladá energia, aspoň na dýchanie. Okrem toho je kognitívna aktivita tiež nemožná, keď je nedostatok určitých peptidov; udržiavanie psycho-emocionálneho stavu vykonáva okrem iného AMK.
Aminokyseliny a šport
Strava profesionálnych športovcov zahŕňa dokonale vyváženú stravu, ktorá pomáha udržiavať svalový tonus. Navrhnuté špeciálne pre tých športovcov, ktorí pracujú na naberaní svalovej hmoty, výrazne uľahčujú život.
Ako už bolo napísané, aminokyseliny sú hlavnými stavebnými kameňmi bielkovín nevyhnutných pre rast svalov. Sú tiež schopné zrýchliť metabolizmus a spáliť tuk, čo je tiež dôležité pre krásnu definíciu svalov. Pri tvrdom tréningu je potrebné zvýšiť príjem BUN, pretože zvyšujú rýchlosť budovania svalov a znižujú bolesť po tréningu.
20 aminokyselín v bielkovinách môže byť konzumovaných ako súčasť aminokarbónových komplexov, tak aj z potravy. Ak si vyberiete vyvážená strava, potom musíte vziať do úvahy úplne všetky gramy, čo je ťažké implementovať, keď je deň veľmi rušný.
Čo sa deje s ľudským telom pri nedostatku alebo nadbytku aminokyselín
Hlavnými príznakmi nedostatku aminokyselín sú: zlý zdravotný stav, nedostatok chuti do jedla, lámavé nechty, zvýšená únava. Aj pri nedostatku samotného BUN sa objavuje obrovské množstvo nepríjemných vedľajších účinkov, ktoré výrazne zhoršujú pohodu a produktivitu.
Presýtenie aminokyselinami môže viesť k narušeniu fungovania kardiovaskulárneho a nervového systému, čo nie je menej nebezpečné. Na druhej strane príznaky podobné tým otrava jedlom, čo tiež nenesie nič príjemné.
Vo všetkom musíte vedieť s mierou, takže udržiavanie zdravého životného štýlu by nemalo viesť k prebytku niektorých „užitočných“ látok v tele. Ako napísal klasik, „najlepší je nepriateľ dobra“.
V článku sme sa pozreli na vzorce a názvy všetkých 20 aminokyselín, tabuľka obsahu hlavných AMA v produktoch je uvedená vyššie.
Vyhľadávanie
Môžeme vás informovať o nových článkoch,