Sólo hay 20 aminoácidos básicos y sus nombres están asociados con momentos aleatorios. Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas naturales son α-aminoácidos. Esto significa que los grupos amino y carboxilo están ubicados en el mismo átomo de carbono.

1. ácido aminoacético (glicina);

2. ácido α-aminopropanoico (alanina);

3. ácido α-aminopentanoico (valina);

4. ácido α-aminoisocaproico (leucina);

5. ácido α-amino-β-metilvalérico (isoleucina);

6. ácido α-amino-β-hidroxipropanoico (serina);

7. ácido α-amino-β-hidroxibutírico (treonina);

que contiene azufre:

8. ácido α-amino-β-mercaptopropanoico (cisteína);

9. ácido α-amino-γ-metiltiobutírico (metionina);

10. ácido α-aminosuccínico (ácido aspártico);

11. amida del ácido aspártico (asparagina);

12. ácido α-aminoglutárico (ácido glutámico);

13. Amida del ácido α-aminoglutárico (gutamina);

14. ácido α,ε-diaminocaproico (leusina);

15. ácido α-amino-δ-guanidivalérico

(arginina);

Cíclico :

16. ácido α-amino-β-fenilpropanoico (fenilalanina);

17. ácido α-amino-β-para-hidroxifenilproávico (tirosina);

18. ácido α-amino-β-imidozolilpropano (histedina);

19. ácido α-amino-β-indolilpropano (triptófano);

20. Ácido α-tetrahidropirolecarboxílico (prolina).

Todos los aminoácidos naturales pertenecen a la serie estereoquímica L, la serie D solo como excepción en las bacterias, en la composición de cápsulas para proteger a las bacterias de la acción de las enzimas.

Conferencia 3.

Cada aminoácido se caracteriza por sus propiedades físicas y químicas únicas: el punto isoeléctrico, es decir. el pH del ambiente en el que la solución de este aminoácido es eléctricamente neutra. (q = 0).

Si consideramos tal ácido en ambiente acuático, entonces se produce la disociación tanto en el tipo ácido como en el básico: un ion bipolar.

En los mamíferos, el hígado contiene la enzima D-aminoácido oxidasa, que descompone selectivamente los D-aminoácidos que provienen de los alimentos. Los D-aminoácidos se encuentran en algunos péptidos de microorganismos. Además, los D-aminoácidos forman parte de una gran cantidad de antibióticos. Por ejemplo, la D-valina y la D-leucina forman parte del antibiótico granitidina, la D-fenilalanina forma parte de la granitidina-C y la penicilina contiene un fragmento inusual de D-dimetilcisteína.



El proceso de racismización (transición de D a L) no se produce de forma enzimática, por lo que es muy lento. Esta es la base para determinar la edad de los mamíferos.

Todos los aminoácidos contienen un grupo amino y carboxilo y tienen las propiedades de las aminas y los ácidos carboxílicos. Además, los α-aminoácidos se caracterizan reacción de ninhidrina(común con las proteínas). Con una solución alcohólica de ninhidrina aparece muy rápidamente un color azul violeta, con propina se vuelve amarillo.

EN finales del XIX Durante siglos, ha habido controversia sobre cómo los aminoácidos forman un enlace; si tomas dos aminoácidos y los fusionas, nunca obtendrás una estructura lineal (debido a la termodinámica, se produce la ciclación). En el siglo XIX no había forma de obtener un polipéptido.

No obtendrás moléculas lineales. Desde el punto de vista de la termodinámica, es más ventajoso separar 2H 2 O que formar una molécula lineal.

En 1888, el químico Danilevsky sugirió que las proteínas son polipéptidos, moléculas lineales que se forman como resultado de la acción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido con eliminación de agua y se forma un dipéptido:

Se forma un enlace amida (para las proteínas, un enlace peptídico), estos enlaces peptídicos están separados por un solo átomo de carbono. Basado reacción de biuret Danilevsky llegó a esta conclusión. Esta es la reacción de una solución de proteína con sulfato de cobre en un medio alcalino, se forma un color azul violeta, se forma un complejo de quilato con iones de cobre, como resultado del hecho de que el enlace peptídico en las moléculas de proteínas tiene una estructura específica. . Debido a la tautomerismo ceto-enol, es mitad doble y mitad simple. Reacción característica con Cu(OH) 2:

La reacción del biuret es característica del biuret (Fig. 1), la malonamida (Fig. 2) y las proteínas.

Para demostrar finalmente que la leucorrea es un polipéptido, en 1901 Fischer sintetizó un polipéptido; independientemente de él, Hoffmann también sintetizó un polipéptido:

Síntesis de polipéptidos de Fischer:

El producto dio una reacción de biuret, era poco soluble, no tenía actividad biológica, fue descompuesto por enzimas protolíticas y las enzimas son biocatalizadores específicos que descomponen las proteínas naturales, lo que significa que este producto tiene la misma estructura que las proteínas naturales.

Actualmente se han sintetizado más de 2 mil proteínas diferentes. Lo principal en la síntesis de proteínas es la protección del grupo amino y la activación del grupo carboxilo para que la síntesis sea dirigida. La protección de los grupos amino se realiza mediante acilación, para ello se tratan con anhídridos de ácido tricloroacético y se introducen grupos trifluoroacilo o se tratan según Zeners (ácido bencilclorocarbónico).

Para la síntesis de cada polipéptido específico, se pueden utilizar sus propios métodos para entrecruzar una región específica.

Protección por zerves, activación por curcio, eliminando la protección mediante Beckman :

Síntesis en fase sólida de polipéptidos y proteínas. característica específica La síntesis de polipéptidos implica una gran cantidad de operaciones similares. Se desarrolló un método Robert Merifilodm . Los monómeros son aminoácidos que se utilizan para la síntesis y que contienen un grupo amino protegido y grupos carboxilo activados: sintones. Merifield propuso: fijar el primer monómero en una resina polimérica (portador insoluble) y todas las operaciones posteriores se llevan a cabo con un polipéptido que crece sobre una base polimérica; se agregan alternativamente otro sintón y un reactivo a la resina para eliminar el grupo protector terminal. Los pasos químicos se intercalan con lavados adecuados. El polipéptido permanece unido a la resina durante todo el proceso. Este proceso se puede automatizar fácilmente programando el cambio de flujos a través de la columna. Actualmente, se han desarrollado dispositivos sintetizadores. En la etapa final de síntesis, el polipéptido se une covalentemente a la resina, se elimina de esta resina y grupo protector esta borrado. Uno de los problemas más importantes en la síntesis en fase sólida es la racemización de los aminoácidos durante la síntesis. Esto es especialmente peligroso en esta síntesis, porque No existen etapas intermedias de liberación de racimato. Métodos de separación en este momento no existe, pero sí hay condiciones para que haya la menor ratificación posible. El propio Merifield obtuvo varios polipéptidos mediante este método: se obtuvieron bradicidina, una hormona con efecto vasodilatador, angiotensina, una hormona que aumenta la presión arterial, y la enzima ribonucleasa, que cataliza la hidrólisis del ARN.

El rendimiento de los productos con este método no es significativamente comparable con los métodos que se usaban antes. Con la ayuda de la automatización, este método se puede utilizar a escala industrial.

Cada polipéptido tiene un extremo N y otro extremo C. El aminoácido que interviene cambia la terminación a limo.

Glicil-valil-tirosil-histedina-asparagil-prolina. Para determinar los aminoácidos en un polipéptido es necesario realizar una hidrólisis, que se realiza a 100 C durante 24 horas 6H. ácido clorhídrico. A continuación, se analizan los productos de la hidrólisis y se separan mediante cromatografía de intercambio iónico en una columna de poliestireno sulfatado. Luego se elimina por lavado de la columna con tampón citrato. La cantidad de eluyente determina qué ácidos, es decir se lavará al principio ácidos ácidos, y los más recientes son los principales. De esta forma se puede determinar en qué momento ha pasado qué aminoácido ha pasado y la cantidad se determina fotométricamente mediante nindrina, con este método se puede determinar 1 μg. Si es necesario determinar 1 ng, se utiliza fluoroscanina, que reacciona con α-aminoácidos formando un compuesto altamente fluorescente. Determinan cuáles y cuántos aminoácidos están presentes, pero no se puede determinar la secuencia de aminoácidos.

Fluoroslanina:

1. ¿Qué sustancias son los polímeros biológicos? ¿Qué sustancias son los monómeros para construir moléculas de biopolímeros?

Los polímeros biológicos son: b) ácidos nucleicos; c) polisacáridos; e) proteínas.

Los monómeros para la construcción de moléculas de biopolímeros son: a) aminoácidos; d) nucleótidos; e) monosacáridos.

2. ¿Qué grupos funcionales son característicos de todos los aminoácidos? ¿Qué propiedades tienen estos grupos?

Todos los aminoácidos se caracterizan por la presencia de un grupo amino (–NH 2), que tiene propiedades básicas, y un grupo carboxilo (–COOH) con propiedades ácidas.

3. ¿Cuántos aminoácidos intervienen en la formación de proteínas naturales? Nombra las características estructurales generales de estos aminoácidos. ¿En qué se diferencian?

20 aminoácidos intervienen en la formación de proteínas naturales. Estos aminoácidos se denominan aminoácidos formadores de proteínas. En sus moléculas, el grupo carboxilo y el grupo amino están unidos al mismo átomo de carbono. Según esta característica, los aminoácidos formadores de proteínas son similares entre sí.

Los aminoácidos formadores de proteínas difieren en la composición y estructura del grupo lateral (radical). Puede ser polar o no polar (neutro, ácido, básico), hidrófobo o hidrófilo, lo que confiere a cada aminoácido sus propiedades especiales.

4. ¿Cómo se conectan los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica? Construya un dipéptido y un tripéptido. Para completar la tarea, utilice las fórmulas estructurales de aminoácidos que se muestran en la Figura 6.

El grupo amino (–NH 2) de un aminoácido es capaz de interactuar con el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. En este caso, se libera una molécula de agua y se forma un enlace peptídico entre el átomo de nitrógeno del grupo amino y el átomo de carbono del grupo carboxilo. La molécula resultante es un dipéptido, con un grupo amino libre en un extremo de la molécula y un grupo carboxilo libre en el otro. Gracias a esto, el dipéptido puede unirse a sí mismo otros aminoácidos, formando oligopéptidos. Si se combinan de esta manera más de 10 residuos de aminoácidos, se forma un polipéptido.

La fórmula estructural de un dipéptido (por ejemplo, Ala-Glu) se puede representar de la siguiente manera:

La fórmula estructural de un tripéptido (por ejemplo, Glu-Ala-Lys) se puede representar de la siguiente manera:

5. Describe los niveles organización estructural proteínas. ¿Qué enlaces químicos determinan los diferentes niveles de organización estructural de las moléculas de proteínas?

Las moléculas de proteínas pueden adoptar diferentes formas espaciales, que representan cuatro niveles de su organización estructural.

Una cadena (secuencia lineal) de residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos representa la estructura primaria de una molécula de proteína. Cada proteína del cuerpo tiene una estructura primaria única. A partir de la estructura primaria se crean otro tipo de estructuras, por lo que es la estructura primaria la que determina la forma, propiedades y funciones de la proteína.

La estructura secundaria surge como resultado de la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno de los grupos NH y los átomos de oxígeno de los grupos CO de diferentes residuos de aminoácidos de la cadena polipeptídica.

La estructura terciaria se forma debido a la formación de hidrógeno, iónico, disulfuro (enlaces S-S entre residuos de aminoácidos de cisteína) y otros enlaces que surgen entre diferentes gruposátomos de una molécula de proteína en un ambiente acuoso. En este caso, la hélice polipeptídica encaja en una especie de bola (glóbulo) de tal manera que los radicales de aminoácidos hidrófobos se sumergen dentro del glóbulo y los hidrófilos se ubican en la superficie e interactúan con las moléculas de agua.

Algunas moléculas de proteínas contienen no uno, sino varios polipéptidos que forman un único complejo. Así se forma la estructura cuaternaria. Los polipéptidos no están unidos por enlaces covalentes, la fuerza de la estructura cuaternaria está garantizada por la interacción de fuerzas intermoleculares débiles.

Por tanto, la estructura primaria de una molécula de proteína está determinada por la presencia de enlaces peptídicos entre los residuos de aminoácidos. La estructura secundaria se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno, la estructura terciaria mediante enlaces de hidrógeno, iónicos, disulfuro, etc., y la estructura cuaternaria mediante interacciones intermoleculares débiles.

6. Los humanos y los animales obtienen aminoácidos de los alimentos. ¿De qué se pueden sintetizar los aminoácidos en las plantas?

Plantas - organismos autótrofos. Sintetizan aminoácidos a partir de productos primarios de la fotosíntesis (que, a su vez, se forman a partir de dióxido de carbono y agua) y compuestos inorgánicos que contienen nitrógeno (iones de amonio, iones de nitrato). Así, en las plantas materiales para empezar para la síntesis de aminoácidos son CO 2, H 2 O, NH 4 + (NH 3), NO 3 –.

7. ¿Cuántos tripéptidos diferentes se pueden formar a partir de tres moléculas de aminoácidos (por ejemplo, alanina, lisina y ácido glutámico) si cada aminoácido solo se puede usar una vez? ¿Tendrán estos péptidos las mismas propiedades?

Se pueden construir seis tripéptidos: Ala-Lys-Glu, Ala-Glu-Lys, Lys-Ala-Glu, Lys-Glu-Ala, Glu-Ala-Lys y Glu-Lys-Ala. Todos los péptidos resultantes tendrán propiedades diferentes.

8. Para separar una mezcla de proteínas en componentes, se utiliza el método de electroforesis: en campo eléctrico Las moléculas de proteína individuales se mueven a cierta velocidad hacia uno de los electrodos. En este caso, algunas proteínas se mueven hacia el cátodo, otras hacia el ánodo. ¿Cómo se relaciona la estructura de una molécula de proteína con su capacidad para moverse en un campo eléctrico? ¿Qué determina la dirección del movimiento de las moléculas de proteínas? ¿De qué depende su velocidad?

En soluciones acuosas, los radicales de aminoácidos ácidos que forman la proteína están cargados negativamente debido a la disociación de los grupos carboxilo:

–COOH → –COO – + H +

Los radicales de aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la adición de iones de hidrógeno (H+) a los átomos de nitrógeno que forman estos radicales:

–NH 2 + H + → NH 3 +

El grupo carboxilo y el grupo amino ubicados en los extremos de la cadena polipeptídica también adquieren carga (negativa y positiva, respectivamente). Así, en solución, una molécula de proteína tiene una determinada carga total, que determina su movimiento en un campo eléctrico.

La carga de una molécula de proteína depende de la proporción de residuos de aminoácidos ácidos y básicos. Si la composición de la proteína está dominada por residuos de aminoácidos ácidos, entonces la carga total de la molécula será negativa y se moverá hacia el ánodo (electrodo cargado positivamente). Si predominan los residuos de aminoácidos básicos, entonces la carga total de la molécula será positiva y la proteína se moverá hacia el cátodo (electrodo cargado negativamente).

La velocidad del movimiento depende principalmente de la cantidad de carga de la molécula de proteína, su masa y configuración espacial.

Capítulo III. PROTEÍNAS

§ 6. AMINOÁCIDOS COMO ELEMENTOS ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Aminoácidos naturales

Los aminoácidos en los organismos vivos se encuentran principalmente en las proteínas. Las proteínas están compuestas principalmente de veinte aminoácidos estándar. Son a-aminoácidos y se diferencian entre sí por la estructura de los grupos laterales (radicales), designados con la letra R:

La diversidad de radicales secundarios de aminoácidos juega papel clave durante la formación de la estructura espacial de las proteínas, durante el funcionamiento del centro activo de las enzimas.

La estructura de los aminoácidos estándar se proporciona al final del párrafo de la Tabla 3. Los aminoácidos naturales tienen nombres triviales, que resultan incómodos de utilizar al escribir la estructura de las proteínas. Por lo tanto, se les han introducido designaciones de tres y una letra, que también se presentan en la Tabla 3.

Isomería espacial

En todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, el átomo de carbono a es quiral, es decir Se caracterizan por la isomería óptica. En mesa Los tres átomos de carbono quirales se indican con un asterisco. Por ejemplo, para la alanina, las proyecciones de Fischer de ambos isómeros se ven así:

Para designarlos, al igual que para los carbohidratos, se utiliza la nomenclatura D, L. Las proteínas contienen sólo L-aminoácidos.

Los isómeros L y D se pueden convertir mutuamente entre sí. Este proceso se llama racemización.

¡Interesante saberlo! En el blanco de los dientes - la dentina -l-aspárticoel ácido se racemiza espontáneamente a la temperatura del cuerpo humano a una tasa del 0,10% por año. Durante el período de formación de los dientes, la dentina contiene sólol-ácido aspártico, en un adulto, como resultado de la racemización, se formaD-ácido aspártico. Cuanto mayor es la persona, mayor es el contenido del isómero D. Al determinar la proporción de isómeros D y L, la edad se puede determinar con bastante precisión. Así, los habitantes de los pueblos serranos del Ecuador quedaron expuestos por atribuirse demasiada edad.

Propiedades químicas

Los aminoácidos contienen grupos amino y carboxilo. Debido a esto, exhiben propiedades anfóteras, es decir, propiedades tanto de ácidos como de bases.

Cuando un aminoácido, como la glicina, se disuelve en agua, su grupo carboxilo se disocia para formar un ion hidrógeno. A continuación, el ion hidrógeno se une al grupo amino gracias al par de electrones solitarios del átomo de nitrógeno. Se forma un ion en el que están presentes simultáneamente cargas positivas y negativas, el llamado zwitterión:

Esta forma del aminoácido predomina en una solución neutra. En un ambiente ácido, un aminoácido se une a un ion de hidrógeno para formar un catión:

En un ambiente alcalino se forma un anión:

Así, dependiendo del pH del ambiente, un aminoácido puede tener carga positiva, carga negativa y eléctricamente neutro (con cargas positivas y negativas iguales). El valor del pH de una solución en la que la carga total de un aminoácido es cero se llama punto isoeléctrico de este aminoácido. Para muchos aminoácidos, el punto isoeléctrico se encuentra cerca de pH 6. Por ejemplo, los puntos isoeléctricos de la glicina y la alanina tienen valores de 5,97 y 6,02, respectivamente.

Dos aminoácidos pueden reaccionar entre sí, provocando que una molécula de agua se escinda y forme un producto llamado dipéptido:

El enlace que une dos aminoácidos se llama enlace peptídico. Usando las designaciones de letras de los aminoácidos, la formación de un dipéptido se puede representar esquemáticamente de la siguiente manera:

formado de manera similar tripéptidos, tetrapéptidos etc.:

H 2 N – lys – ala – gly – COOH – tripéptido

H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – tetrapéptido

H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – heptapéptido

Los péptidos que constan de un pequeño número de residuos de aminoácidos tienen nombre común oligopéptidos.

¡Interesante saberlo! Muchos oligopéptidos tienen una alta actividad biológica. Estos incluyen una serie de hormonas, por ejemplo, la oxitocina (nanopéptido) estimula las contracciones uterinas, la bradicinina (nanopéptido) suprime los procesos inflamatorios en los tejidos. El antibiótico gramicidina C (decapéptido cíclico) altera la regulación de la permeabilidad iónica en las membranas bacterianas y, por tanto, las mata. Los hongos venenosos amanitinas (octapéptidos), al bloquear la síntesis de proteínas, pueden causar envenenamiento severo Inhumanos. El aspartamo es ampliamente conocido: el éster metílico de la aspartil fenilalanina. El aspartamo tiene sabor dulce y se utiliza para añadir un sabor dulce a diversos alimentos y bebidas.

Clasificación de aminoácidos.

Existen varios enfoques para la clasificación de aminoácidos, pero el más preferido es la clasificación basada en la estructura de sus radicales. Hay cuatro clases de aminoácidos que contienen radicales. siguientes tipos; 1) no polar ( o hidrofóbico); 2) polar sin carga; 3) cargado negativamente y 4) cargado positivamente:


Los aminoácidos no polares (hidrófobos) incluyen grupos R alifáticos no polares (alanina, valina, leucina, isoleucina) o aromáticos (fenilalanina y triptófano) y un aminoácido que contiene azufre: la metionina.

Los aminoácidos polares sin carga, en comparación con los no polares, son más solubles en agua y más hidrófilos, ya que sus grupos funcionales forman enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. Estos incluyen aminoácidos que contienen un grupo HO polar (serina, treonina y tirosina), un grupo HS (cisteína), un grupo amida (glutamina, asparagina) y glicina (el grupo R de glicina, representado por un átomo de hidrógeno, es demasiado pequeño para compensar la fuerte polaridad del grupo a-amino y del grupo a-carboxilo).

Los ácidos aspártico y glutámico son aminoácidos cargados negativamente. Contienen dos grupos carboxilo y uno amino, por lo que en estado ionizado sus moléculas tendrán carga negativa total:

Los aminoácidos cargados positivamente incluyen lisina, histidina y arginina; en forma ionizada tienen una carga positiva total:

Dependiendo de la naturaleza de los radicales, los aminoácidos naturales también se dividen en neutro, amargo Y básico. Neutral incluye polares y no polares sin carga, ácidos - cargados negativamente, básicos - cargados positivamente.

Diez de los 20 aminoácidos que forman las proteínas se pueden sintetizar en cuerpo humano. El resto debe estar contenido en nuestra comida. Estos incluyen arginina, valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, fenilalanina e histidina. Estos aminoácidos se llaman insustituible. Los aminoácidos esenciales a menudo se incluyen en aditivos alimentarios, se utilizan como medicamentos.

¡Interesante saberlo! Exclusivamente papel importante Desempeña un papel en el equilibrio de la nutrición humana en aminoácidos. Si faltan aminoácidos esenciales en los alimentos, el cuerpo se autodestruye. En este caso, el cerebro se ve afectado principalmente, lo que conduce a varias enfermedades sistema nervioso central, trastornos mentales. Un organismo joven en crecimiento es especialmente vulnerable. Por ejemplo, cuando se altera la síntesis de tirosina a partir de fenilalanina, los niños desarrollan una enfermedad grave, la oligofrenia fenilpirúvica, que provoca graves retraso mental o la muerte de un niño.

Tabla 3

Aminoácidos estándar

Aminoácidos

(nombre trivial)

Leyenda

Fórmula estructural

latín

tres letras

una sola letra

NO POLAR (HIDROFÓBICO)

isoleucina

fenilalanina

triptófano

metionina

POLAR DESCARGADO

asparagina

glutamina

Estructura de aminoácidos

Aminoácidos- compuestos heterofuncionales que necesariamente contienen dos grupos funcionales: grupo amino -NH 2 y grupo carboxilo -COOH, asociados a un radical hidrocarbonado.

La fórmula general de los aminoácidos más simples se puede escribir de la siguiente manera:

Debido a que los aminoácidos contienen dos grupos funcionales diferentes que se influyen entre sí, las reacciones características difieren de las de los ácidos carboxílicos y las aminas.

Propiedades de los aminoácidos

El grupo amino -NH 2 determina propiedades básicas de los aminoácidos, porque es capaz de unirse a sí mismo un catión de hidrógeno a través de un mecanismo donador-aceptor debido a la presencia de un par de electrones libres en el átomo de nitrógeno.

-Grupo COOH (grupo carboxilo) Determina las propiedades ácidas de estos compuestos.. Por lo tanto, los aminoácidos son compuestos orgánicos anfóteros.

Reaccionan con los álcalis como ácidos:

Con ácidos fuertes como las bases amínicas:

Además, el grupo amino de un aminoácido interactúa con su grupo carboxilo, formando una sal interna:

La ionización de las moléculas de aminoácidos depende de la naturaleza ácida o alcalina del medio ambiente:

Dado que los aminoácidos en soluciones acuosas se comportan como compuestos anfóteros típicos, en los organismos vivos desempeñan el papel de sustancias tampón que mantienen una cierta concentración de iones de hidrógeno.

Los aminoácidos son incoloros. sustancias cristalinas, fundiéndose con descomposición a temperaturas superiores a 200 ° C. Son solubles en agua e insolubles en éter. Dependiendo del radical R, pueden ser dulces, amargos o insípidos.

Los aminoácidos se dividen en natural(que se encuentra en los organismos vivos) y sintético. Entre los aminoácidos naturales (alrededor de 150), se distinguen los aminoácidos proteinogénicos (alrededor de 20), que forman parte de las proteínas. Son en forma de L. Aproximadamente la mitad de estos aminoácidos son insustituible, porque no se sintetizan en el cuerpo humano. Los ácidos esenciales son valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, treonina, cisteína, metionina, histidina y triptófano. Estas sustancias ingresan al cuerpo humano con los alimentos. Si su cantidad en los alimentos es insuficiente, se altera el desarrollo y funcionamiento normal del cuerpo humano. En determinadas enfermedades, el cuerpo no puede sintetizar otros aminoácidos. Por tanto, en la fenilcetonuria, la tirosina no se sintetiza.

La propiedad más importante de los aminoácidos es la capacidad entrar en condensación molecular liberando agua Y formación del grupo amida -NH-CO-, Por ejemplo:

Los compuestos de alto peso molecular obtenidos como resultado de esta reacción contienen una gran cantidad de fragmentos de amida y por eso se denominan poliamidas.

Estos, además de la fibra de nailon sintética mencionada anteriormente, incluyen, por ejemplo, enant, formado durante la policondensación del ácido aminoenántico. Los aminoácidos con grupos amino y carboxilo en los extremos de las moléculas son adecuados para producir fibras sintéticas.

Las poliamidas de α-aminoácidos se llaman péptidos. Dependiendo del número de residuos de aminoácidos, se distinguen dipéptidos, tripéptidos y polipéptidos. En tales compuestos, los grupos -NH-CO- se denominan péptido.

Isomería y nomenclatura de aminoácidos.

Isomería de aminoácidos determinado por la diferente estructura de la cadena de carbono y la posición del grupo amino, por ejemplo:

También están muy extendidos los nombres de aminoácidos en los que se indica la posición del grupo amino. letras del alfabeto griego: α, β, γ, etc. Por tanto, el ácido 2-aminobutanoico también puede denominarse α-aminoácido:

20 aminoácidos participan en la biosíntesis de proteínas en los organismos vivos.

Ardillas

Ardillas- estos son polímeros naturales de alto peso molecular (el peso molecular varía de 5 a 10 mil a 1 millón o más), cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido).

Las proteínas también se llaman proteínas(Griego “protos” - primero, importante). El número de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína varía mucho y, en ocasiones, alcanza varios miles. Cada proteína tiene su propia secuencia inherente de residuos de aminoácidos.

Las proteínas funcionan diversas funciones biológicas: catalítico (enzimas), regulador (hormonas), estructural (colágeno, fibroína), motor (miosina), de transporte (hemoglobina, mioglobina), protector (inmunoglobulinas, interferón), de almacenamiento (caseína, albúmina, gliadina) y otros.

El desempeño de determinadas funciones específicas por parte de las proteínas depende de la configuración espacial de sus moléculas, además, es energéticamente desfavorable para la célula mantener las proteínas en forma desplegada, en forma de cadena, por lo que las cadenas polipeptídicas se pliegan adquiriendo una cierta estructura tridimensional o conformación. Hay 4 niveles de organización espacial de las proteínas.

Las proteínas son la base de las biomembranas, el componente más importante de la célula y los componentes celulares. Desempeñan un papel clave en la vida de la célula y constituyen, por así decirlo, la base material de su actividad química.

La propiedad excepcional de la proteína es autoorganización de la estructura, es decir, su capacidad para crear espontáneamente una determinada estructura espacial característica únicamente de una proteína determinada. Esencialmente, todas las actividades del cuerpo (desarrollo, movimiento, desempeño de diversas funciones y mucho más) están asociadas con sustancias proteicas. Es imposible imaginar la vida sin proteínas.

Las proteínas son el componente más importante de los alimentos para humanos y animales. proveedor de aminoácidos esenciales.

Estructura proteica

En la estructura espacial de las proteínas. gran importancia tiene caracter radicales(residuos) R- en moléculas de aminoácidos. Radicales no polares Los aminoácidos generalmente se encuentran dentro de la macromolécula de proteína y determinan Interacciones hidrofóbicas; radicales polares, que contienen grupos iónicos (formadores de iones), generalmente se encuentran en la superficie de una macromolécula de proteína y caracterizan interacciones electrostáticas (iónicas). Radicales no iónicos polares(por ejemplo, los que contienen alcohol, grupos OH, grupos amida) pueden ubicarse tanto en la superficie como en el interior de la molécula de proteína. Ellos participan en la educación. enlaces de hidrógeno.

En las moléculas de proteínas, los a-aminoácidos están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos (-CO-NH-):

Las cadenas polipeptídicas o secciones individuales construidas de esta manera dentro de una cadena polipeptídica pueden estar unidas adicionalmente entre sí en algunos casos mediante enlaces disulfuro (-S-S-) o, como se les suele llamar, puentes disulfuro.

Juega un papel importante en la creación de la estructura de las proteínas. iónico(sal y enlaces de hidrógeno, y Interacción hidrofóbica- clase especial contactos entre componentes hidrofóbicos de moléculas de proteínas en un ambiente acuoso. Todos estos enlaces tienen diferentes fuerzas y aseguran la formación de una molécula de proteína grande y compleja.

A pesar de la diferencia en la estructura y funciones de las sustancias proteicas, su composición elemental varía ligeramente (en% en peso seco): carbono - 51-53; oxígeno - 21,5-23,5; nitrógeno - 16,8-18,4; hidrógeno - 6,5-7,3; azufre - 0,3-2,5.

Algunas proteínas contienen pequeñas cantidades de fósforo, selenio y otros elementos. La secuencia de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica se denomina estructura primaria de la proteína. Una molécula de proteína puede constar de una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un número diferente de residuos de aminoácidos. Dada la cantidad de combinaciones posibles, la variedad de proteínas es casi ilimitada, pero no todas existen en la naturaleza. Numero total de diferentes tipos de proteínas en todos los tipos de organismos vivos es 10 11 -10 12. Para las proteínas cuya estructura es extremadamente compleja, además de la primaria, también se distinguen niveles superiores de organización estructural: estructura secundaria, terciaria y, en ocasiones, cuaternaria.

Estructura secundaria la mayoría de las proteínas poseen, aunque no siempre a lo largo de toda la cadena polipeptídica. Las cadenas polipeptídicas con una determinada estructura secundaria pueden ubicarse de diferentes maneras en el espacio.

Información estructura terciaria Además de los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas e hidrofóbicas desempeñan un papel importante. Según la naturaleza del "empaquetado" de la molécula de proteína, se hace una distinción entre proteínas globulares o esféricas y fibrilares o filamentosas.

Para las proteínas globulares, la estructura de hélice α es más típica; las hélices están curvadas, "plegadas". La macromolécula tiene forma esférica. Se disuelven en agua y soluciones salinas para formar sistemas coloidales. La mayoría de las proteínas de animales, plantas y microorganismos son proteínas globulares.


- la secuencia de disposición de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica que forma la molécula de proteína. El enlace entre aminoácidos es un enlace peptídico.

Si una molécula de proteína consta de sólo 10 residuos de aminoácidos, entonces el número es teóricamente opciones posibles moléculas de proteínas que difieren en el orden de alternancia de aminoácidos: 1020. Al tener 20 aminoácidos, puedes producir más a partir de ellos. gran cantidad varias combinaciones. En el cuerpo humano se han encontrado unas diez mil proteínas diferentes, que se diferencian entre sí y de las proteínas de otros organismos.

Exactamente estructura primaria de una molécula de proteína determina las propiedades de las moléculas de proteína y su configuración espacial. La sustitución de un solo aminoácido por otro en una cadena polipeptídica provoca un cambio en las propiedades y funciones de la proteína. Por ejemplo, reemplazar el sexto aminoácido de glutamina en la subunidad β de la hemoglobina con valina conduce al hecho de que la molécula de hemoglobina en su conjunto no puede realizar su función principal: el transporte de oxígeno; En tales casos, una persona desarrolla una enfermedad: la anemia falciforme.

Estructura secundaria- plegado ordenado de la cadena polipeptídica en espiral (parece un resorte extendido). Las espiras de la hélice se refuerzan mediante enlaces de hidrógeno que surgen entre los grupos carboxilo y los grupos amino. Casi todos los grupos CO y NH participan en la formación de enlaces de hidrógeno. Son más débiles que los peptídicos, pero, repetidos muchas veces, imparten estabilidad y rigidez a esta configuración. A nivel de estructura secundaria, se encuentran proteínas: fibroína (seda, telaraña), queratina (cabello, uñas), colágeno (tendones).

Estructura terciaria- empaquetamiento de cadenas polipeptídicas en glóbulos resultantes de la aparición enlaces químicos(hidrógeno, iónico, disulfuro) y el establecimiento de interacciones hidrófobas entre radicales de residuos de aminoácidos. El papel principal en la formación de la estructura terciaria lo desempeñan las interacciones hidrófilas-hidrófobas.

En soluciones acuosas, los radicales hidrófobos tienden a esconderse del agua, agrupándose dentro del glóbulo, mientras que los radicales hidrófilos, como resultado de la hidratación (interacción con los dipolos del agua), tienden a aparecer en la superficie de la molécula. En algunas proteínas, la estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces covalentes disulfuro formados entre los átomos de azufre de dos residuos de cisteína. A nivel de estructura terciaria se encuentran enzimas, anticuerpos y algunas hormonas.

Estructura cuaternaria Característica de proteínas complejas cuyas moléculas están formadas por dos o más glóbulos. Las subunidades se mantienen en la molécula mediante interacciones iónicas, hidrofóbicas y electrostáticas. A veces, durante la formación de una estructura cuaternaria, se producen enlaces disulfuro entre subunidades. La proteína de estructura cuaternaria más estudiada es la hemoglobina. Está formado por dos subunidades α (141 residuos de aminoácidos) y dos subunidades β (146 residuos de aminoácidos). Asociada a cada subunidad hay una molécula de hemo que contiene hierro.

Si por alguna razón la conformación espacial de las proteínas se desvía de lo normal, la proteína no puede realizar sus funciones. Por ejemplo, la causa de la “enfermedad de las vacas locas” (encefalopatía espongiforme) es la conformación anormal de los priones, las proteínas de la superficie de las células nerviosas.

Para las proteínas fibrilares, la estructura filamentosa es más típica. Generalmente son insolubles en agua. Las proteínas fibrilares suelen realizar funciones formadoras de estructuras. Sus propiedades (resistencia, capacidad de estiramiento) dependen del método de empaquetamiento de las cadenas polipeptídicas. Ejemplos de proteínas fibrilares son la miosina y la queratina. En algunos casos, las subunidades de proteínas individuales forman conjuntos complejos mediante enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y de otro tipo. En este caso se forma estructura cuaternaria de las proteínas.

Un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina sanguínea. Sólo con tal estructura cumple sus funciones: unir oxígeno y transportarlo a tejidos y órganos. Sin embargo, cabe señalar que en la organización de estructuras proteicas superiores, un papel exclusivo pertenece a la estructura primaria.

Clasificación de proteínas

Existen varias clasificaciones de proteínas:

Por grado de dificultad (simple y complejo).

Según la forma de las moléculas (proteínas globulares y fibrilares).

Según la solubilidad en disolventes individuales (soluble en agua, soluble en soluciones salinas diluidas - albúminas, soluble en alcohol - prolaminas, soluble en álcalis y ácidos diluidos - glutelinas).

Según las funciones realizadas (por ejemplo, proteínas de almacenamiento, proteínas esqueléticas, etc.).

Propiedades de las proteínas

Proteínas - electrolitos anfóteros. A un determinado valor de pH (llamado punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en la molécula de proteína es igual. Esta es una de las principales propiedades de las proteínas. En este punto, las proteínas son eléctricamente neutras y su solubilidad en agua es la más baja. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando sus moléculas alcanzan la neutralidad eléctrica se utiliza para aislarlas de soluciones, por ejemplo, en la tecnología de obtención de productos proteicos.

Hidratación. El proceso de hidratación implica la unión del agua a las proteínas, que exhiben propiedades hidrófilas: se hinchan, aumentan su masa y su volumen. La hinchazón de las proteínas individuales depende únicamente de su estructura. Los grupos hidrófilos amida (-CO-NH-, enlace peptídico), amina (-NH 2) y carboxilo (-COOH) presentes en la composición y ubicados en la superficie de la macromolécula proteica atraen moléculas de agua, orientándolas estrictamente en la superficie. de la molécula. La capa de hidratación (acuosa) que rodea los glóbulos de proteínas previene la agregación y la sedimentación y, por lo tanto, contribuye a la estabilidad de las soluciones de proteínas. En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen la menor capacidad para unirse al agua; la capa de hidratación alrededor de las moléculas de proteínas se destruye, por lo que se combinan para formar grandes agregados. La agregación de moléculas de proteínas también se produce cuando se deshidratan con la ayuda de ciertos disolventes orgánicos, por ejemplo, el alcohol etílico. Esto conduce a la precipitación de proteínas. Cuando cambia el pH del ambiente, la macromolécula proteica se carga y su capacidad de hidratación cambia.

Con una hinchazón limitada, las soluciones de proteínas concentradas forman sistemas complejos llamados jaleas. Las gelatinas no son fluidas, elásticas, tienen plasticidad, cierta resistencia mecánica y son capaces de conservar su forma. Las proteínas globulares pueden hidratarse completamente y disolverse en agua (por ejemplo, proteínas de la leche), formando soluciones con bajas concentraciones. Las propiedades hidrófilas de las proteínas, es decir, su capacidad para hincharse, formar gelatinas, estabilizar suspensiones, emulsiones y espumas, son de gran importancia en biología y Industria de alimentos. Una gelatina muy móvil, formada principalmente a partir de moléculas de proteínas, es el citoplasma: gluten crudo aislado de masa de trigo; contiene hasta un 65% de agua.

Diversa hidrofilicidad Las proteínas del gluten son uno de los signos que caracterizan la calidad del grano de trigo y de la harina que se obtiene de él (el llamado trigo fuerte y débil). La hidrofilicidad de las proteínas de los cereales y la harina juega un papel importante en el almacenamiento y procesamiento de los cereales y en la panificación. La masa que se obtiene en la producción de panadería es una proteína hinchada en agua, una gelatina concentrada que contiene granos de almidón.

Desnaturalización de proteínas. Cuando se desnaturaliza bajo la influencia. factores externos(temperatura, estrés mecánico, acción de agentes químicos y varios otros factores) hay un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la macromolécula proteica, es decir, su estructura espacial nativa. La estructura primaria y, por tanto, la composición química de la proteína, no cambia. Las propiedades físicas cambian: la solubilidad y la capacidad de hidratación disminuyen, se pierde la actividad biológica. La forma de la macromolécula proteica cambia y se produce agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de determinados grupos químicos, se facilita el efecto de las enzimas proteolíticas sobre las proteínas y, por tanto, son más fáciles de hidrolizar.

En la tecnología alimentaria, es de particular importancia práctica. desnaturalización térmica de proteínas, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. Esto debe tenerse en cuenta al desarrollar regímenes de tratamiento térmico de materias primas alimentarias, productos semiacabados y, a veces, productos terminados. Los procesos de desnaturalización térmica desempeñan un papel especial en el escaldado de materiales vegetales, el secado de cereales, la cocción de pan y la producción de pasta. La desnaturalización de las proteínas también puede deberse a acciones mecánicas (presión, frotamiento, sacudidas, ultrasonidos). Finalmente, la desnaturalización de las proteínas se produce por la acción de reactivos químicos (ácidos, álcalis, alcohol, acetona). Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en alimentación y biotecnología.

Espumoso. El proceso de formación de espuma se refiere a la capacidad de las proteínas para formar sistemas líquido-gas altamente concentrados llamados espumas. La estabilidad de la espuma, en la que la proteína es un agente espumante, depende no sólo de su naturaleza y concentración, sino también de la temperatura. Las proteínas se utilizan ampliamente como agentes espumantes en la industria de la confitería (malvaviscos, malvaviscos, soufflés). El pan tiene una estructura espumosa y esto afecta su sabor.

Las moléculas de proteínas, bajo la influencia de varios factores, pueden colapsar o interactuar con otras sustancias con la formación de nuevos productos. Para la industria alimentaria se pueden distinguir dos procesos importantes:

1) hidrólisis de proteínas bajo la acción de enzimas;

2) interacción de grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares reductores.

Bajo la influencia de enzimas proteasas que catalizan la degradación hidrolítica de las proteínas, estas últimas se descomponen en más productos simples(polipéptidos y dipéptidos) y finalmente en aminoácidos. La tasa de hidrólisis de proteínas depende de su composición, estructura molecular, actividad enzimática y condiciones.

Hidrólisis de proteínas. Reacción de hidrólisis para formar aminoácidos en vista general se puede escribir así:

Combustión. Las proteínas se queman para producir nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La combustión va acompañada del característico olor a plumas quemadas.

Reacciones de color. Para la determinación cualitativa de proteínas se utilizan las siguientes reacciones:

1. Desnaturalización– proceso de violación estructura natural proteína (destrucción de la estructura secundaria, terciaria, cuaternaria).

2. Hidrólisis- destrucción de la estructura primaria en una solución ácida o alcalina con formación de aminoácidos.

3.Reacciones cualitativas de proteínas:

· biuret;

reacción de biuret– coloración violeta cuando se expone a sales de cobre (II) en una solución alcalina. Esta reacción la dan todos los compuestos que contienen un enlace peptídico, en los que soluciones de proteínas débilmente alcalinas interactúan con una solución de sulfato de cobre (II) para formar compuestos complejos entre iones Cu 2+ y polipéptidos. La reacción va acompañada de la aparición de un color azul violeta.

· xantoproteína;

Reacción de xantoproteína– la aparición de un color amarillo bajo la acción del ácido nítrico concentrado sobre proteínas que contienen residuos de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina), durante el cual se produce la interacción de los ciclos aromáticos y heteroatómicos en la molécula de proteína con el ácido nítrico concentrado, acompañada de la aparición de un color amarillo.

· Reacción para determinar el azufre en las proteínas.

reacción de cisteína(para proteínas que contienen azufre): hervir una solución de proteína con acetato de plomo (II), lo que provoca la aparición de un color negro.

Material de referencia para realizar el examen:

mesa de mendeleev

tabla de solubilidad

Proteínas y péptidos.

Ardillas– que contiene nitrógeno natural de alto peso molecular compuestos orgánicos. Desempeñan un papel primordial en todos los procesos de la vida y son portadores de vida. Ardillas Se encuentra en todos los tejidos de los organismos, en la sangre, en los huesos.


Proteína, así como los carbohidratos y las grasas, son el componente más importante de la alimentación humana.

Estructura química de las proteínas.

Las moléculas de proteínas consisten en residuos de aminoácidos unidos en una cadena mediante enlaces peptídicos.



enlace peptídico ocurre durante la formación de proteínas como resultado de la interacción de un grupo amino ( -NH2) un aminoácido con un grupo carboxilo ( -CONTA) otro aminoácido.


A partir de dos aminoácidos se forman un dipéptido (una cadena de dos aminoácidos) y una molécula de agua.


Decenas, cientos y miles de moléculas de aminoácidos se combinan entre sí para formar moléculas de proteínas gigantes.


Los grupos de átomos se repiten muchas veces en las moléculas de proteínas. -CO-NH-; se les llama amida, o en química de proteínas grupos peptídicos. Por consiguiente, las proteínas se clasifican en poliamidas o polipéptidos naturales de alto peso molecular.


El número total de aminoácidos naturales llega a 300, pero algunos de ellos son bastante raros.


Entre los aminoácidos, existe un grupo de los 20 más importantes. Se encuentran en todas las proteínas y se llaman. aminoácidos alfa.


Toda la variedad de proteínas está formada en la mayoría de los casos por estos veinte alfa aminoácidos. Además, para cada proteína, la secuencia en la que se conectan entre sí los residuos de aminoácidos incluidos en su composición es estrictamente específica. Composición de aminoácidos Las proteínas están determinadas por el código genético del organismo.

Proteínas y péptidos

Y ardillas, Y péptidos- Estos son compuestos formados a partir de residuos de aminoácidos. Las diferencias entre ellos son cuantitativas.


Convencionalmente se cree que:

  • péptidos Contienen hasta 100 residuos de aminoácidos por molécula.
    (que corresponde a un peso molecular de hasta 10.000), y
  • ardillas– más de 100 residuos de aminoácidos
    (peso molecular de 10.000 a varios millones).

A su vez, en el grupo de los péptidos se acostumbra distinguir:

  • oligopéptidos(péptidos de bajo peso molecular),
    que contenga en la cadena no más de 10 residuos de aminoácidos y
  • polipéptidos, cuya cadena incluye hasta 100 residuos de aminoácidos.

Para las macromoléculas con un número de residuos de aminoácidos cercano o ligeramente superior a 100, los conceptos de polipéptidos y proteínas prácticamente no están diferenciados y, a menudo, son sinónimos.

Estructura de las proteínas. Niveles de organización.


Una molécula de proteína es una formación extremadamente compleja. Las propiedades de una proteína dependen no sólo de composición química sus moléculas, sino también de otros factores. Por ejemplo, de la estructura espacial de una molécula, de los enlaces entre los átomos que componen la molécula.


Destacar cuatro niveles Organización estructural de una molécula de proteína.


1. Estructura primaria


La estructura primaria es la secuencia de disposición de los residuos de aminoácidos en cadenas polipeptídicas.


La secuencia de residuos de aminoácidos en una cadena es la característica más importante de una proteína. Es esto lo que determina sus propiedades básicas.


La proteína de cada persona tiene su propia estructura primaria única asociada con el código genético.


2. Estructura secundaria.


La estructura secundaria está relacionada con la orientación espacial de las cadenas polipeptídicas..


Sus principales tipos:

  • hélice alfa,
  • Estructura betta (parece una hoja doblada).

La estructura secundaria se fija, por regla general, mediante enlaces de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno y oxígeno de los grupos peptídicos, separados por 4 unidades.


Los enlaces de hidrógeno, por así decirlo, entrecruzan la hélice, manteniendo la cadena polipeptídica en un estado retorcido.



3. Estructura terciaria


La estructura terciaria refleja la forma espacial de la estructura secundaria..


Por ejemplo, una estructura secundaria en forma de espiral, a su vez, puede tener forma esférica u ovoide.


La estructura terciaria se estabiliza no sólo mediante enlaces de hidrógeno, sino también mediante otros tipos de interacciones, como enlaces iónicos, hidrofóbicos y disulfuro.


4. Estructura cuaternaria


Los primeros tres niveles son característicos de la organización estructural de todas las moléculas de proteínas.


El cuarto nivel ocurre en la formación de complejos proteicos que constan de varias cadenas polipeptídicas.


Se trata de una formación supramolecular compleja que consta de varias proteínas que tienen sus propias estructuras primarias, secundarias y terciarias.


Una proteína con estructura cuaternaria puede contener cadenas polipeptídicas tanto idénticas como diferentes.


La asociación de cadenas polipeptídicas en una estructura cuaternaria puede conducir a la aparición de nuevas propiedades biológicas, ausente en las proteínas originales que forman esta estructura.


En la estabilización de la estructura cuaternaria intervienen los mismos tipos de interacciones que en la estabilización de la estructura terciaria.

Clasificación de proteínas

Debido a la diversidad de péptidos y proteínas, existen varios enfoques para su clasificación. Se pueden clasificar por funciones biológicas, composición, estructura espacial..


Según su composición, las proteínas se dividen en:

  • Simple,
  • Complejo.

Proteínas simples.


Cuando se hidrolizan proteínas simples, solo se obtienen alfa aminoácidos como productos de degradación.


Proteínas complejas.


Las proteínas complejas, junto con la parte proteica propiamente dicha, formada por alfa aminoácidos, contienen partes orgánicas o inorgánicas de naturaleza no peptídica, llamadas grupos protésicos.


Ejemplos de proteínas complejas incluyen proteínas de transporte. mioglobina Y hemoglobina, en el que la parte proteica es globina– conectado a un grupo protésico – hemo. Según el tipo de grupo protésico se clasifican en hemoproteínas.


Fosfoproteínas contienen un residuo de ácido fosfórico, metaloproteínas- iones de metal.


Los biopolímeros mixtos también son proteínas complejas. Según la naturaleza del grupo protésico se dividen en:

  • Glicoproteínas(contiene una parte de carbohidratos),
  • lipoproteínas(contiene una parte lipídica),
  • Nucleoproteínas(contiene ácidos nucleicos).

Las proteínas rara vez se encuentran en el cuerpo en forma "pura". Básicamente, forman parte de formaciones complejas y con un alto nivel de organización, que incluyen como subunidades otros biopolímeros y diversos grupos orgánicos e inorgánicos.


Por estructura espacial Las proteínas se dividen en dos grandes clases:

  • globulares y
  • Fibrilar.

Proteinas globulares.


Para las proteínas globulares, la estructura alfa-helicoidal es más típica y sus cadenas están dobladas en el espacio de modo que la macromolécula toma la forma de una esfera.


Proteinas globulares se disuelven en agua y soluciones salinas para formar sistemas coloidales.


Ejemplos de proteínas globulares – albumen(claras de huevo), globina(la parte proteica de la hemoglobina), mioglobina, casi todas las enzimas.


Proteínas fibrilares.


Para proteínas fibrilares mas tipico estructura beta. Como regla general, tienen una estructura fibrosa y son insolubles en agua y soluciones salinas.


Estos incluyen muchas proteínas muy extendidas: queratina beta(pelo, tejido córneo), fibroína beta(seda), mioinosina(Tejido muscular) colágeno(tejido conectivo).

Funciones de las proteínas en el organismo.

La clasificación de las proteínas según sus funciones es bastante arbitraria, ya que una misma proteína puede realizar varias funciones.


A continuación enumeramos las principales funciones de las proteínas en el organismo:


1. Función catalítica.


Las proteínas de este grupo se llaman enzimas. Las enzimas catalizan varios reacciones químicas. Por ejemplo, reacciones de descomposición de moléculas complejas (catabolismo) y su síntesis (anabolismo).


Ejemplos de proteínas catalíticas: catalasa, alcohol deshidrogenasa, pepsina, tripsina, amilasa etc.


2. Función estructural


Dar forma a la célula y sus orgánulos.. Por ejemplo, monómeros actina Y tubulina Forman largos filamentos que forman el citoesqueleto, lo que permite a la célula mantener su forma. colágeno Y elastina- los componentes principales de la sustancia intercelular del tejido conectivo (por ejemplo, cartílago) y de otra proteína estructural bordillo Consisten en pelo, uñas, plumas de ave y algunas conchas.


3. Función protectora


Existen varios tipos de funciones protectoras de las proteínas:

  • Protección física
    Proporciona protección física al cuerpo. colágeno- proteína que forma la base
    Sustancia intercelular de los tejidos conectivos (incluidos huesos, cartílagos,
    tendones y capas profundas de la piel (dermis)); bordillo, que forma la base de la córnea
    escudos, pelos, plumas, cuernos y demás derivados de la epidermis. Generalmente tales proteínas
    consideradas proteínas con función estructural. Ejemplos de proteínas de este grupo.
    atender fibrinógenos Y trombinas, involucrado en la coagulación de la sangre.

  • Protección química
    La unión de toxinas por moléculas de proteínas puede garantizar su desintoxicación.
    Desempeñan un papel particularmente importante en la desintoxicación en humanos. enzimas del hígado,
    descomponer los venenos o convertirlos en una forma soluble, lo que contribuye a su
    rápida eliminación del organismo.

  • protección inmune
    Las proteínas que forman la sangre y otros fluidos biológicos participan en
    la respuesta protectora del cuerpo tanto al daño como al ataque de patógenos. Ellos
    Neutralizar bacterias, virus o proteínas extrañas.

4. Función reguladora


Las proteínas de este grupo regulan diversos procesos que ocurren en las células o en el cuerpo. Las proteínas de este grupo incluyen: proteínas hormonales, proteínas receptoras etc.


Las hormonas se transportan en la sangre. La mayoría de las hormonas animales son proteínas o péptidos. Las hormonas regulan las concentraciones de sustancias en la sangre y las células, el crecimiento, la reproducción y otros procesos. Un ejemplo de este tipo de proteínas es la insulina, que regula la concentración de glucosa en la sangre.


5. Función de alarma


Función de señalización de las proteínas.- la capacidad de las proteínas para servir como sustancias señalizadoras, transmitiendo señales entre células, tejidos, órganos y organismos. La función de señalización a menudo se combina con la función reguladora, ya que muchas proteínas reguladoras intracelulares también transmiten señales.


La función de señalización se realiza. Proteínas hormonales, citocinas, factores de crecimiento. etc. La unión de una hormona a su receptor es una señal que desencadena una respuesta celular.


Las células interactúan entre sí mediante proteínas de señalización transmitidas a través de la sustancia intercelular. Tales proteínas incluyen, por ejemplo, citocinas y factores de crecimiento.


6. Función de transporte


La participación de las proteínas en la transferencia de sustancias dentro y fuera de las células, en su movimiento dentro de las células, así como en su transporte por la sangre y otros fluidos por todo el cuerpo.


Un ejemplo de proteínas de transporte es hemoglobina, que transporta oxígeno de los pulmones a otros tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones, así como proteínas homólogas a él, que se encuentran en todos los reinos de los organismos vivos.


Algunas proteínas de membrana participan en el transporte de pequeñas moléculas a través de la membrana celular, cambiando su permeabilidad.

7. Función de repuesto (copia de seguridad)


Estas proteínas incluyen las llamadas proteínas de reserva, que se almacenan como fuente de energía y materia en las semillas de las plantas (por ejemplo, globulinas 7S Y 11S) y huevos de animales. Varias otras proteínas se utilizan en el cuerpo como fuente de aminoácidos. Ejemplos de proteínas de almacenamiento son caseína, albúmina de huevo.


8. Función del receptor


Los receptores de proteínas pueden ubicarse tanto en el citoplasma como incrustados en la membrana celular.


Los receptores reaccionan cambiando su configuración espacial ante la unión de una determinada molécula. sustancia química, transmitiendo una señal reguladora externa y, a su vez, transmite esta señal dentro de la célula u orgánulo celular.


9. Función del motor (motor)


Proteína motora, proteína motora: una clase de motores moleculares capaces de moverse. Transforman la energía química contenida en atp, en energía mecánica de movimiento.


Las proteínas motoras permiten que el cuerpo se mueva, como la contracción muscular.


Las proteínas motoras incluyen proteínas citoesqueléticas. dineínas, cinesinas, así como proteínas involucradas en las contracciones musculares - actina, miosina.