Er zijn slechts 20 basische aminozuren en hun namen worden geassocieerd met willekeurige momenten. Alle aminozuren die deel uitmaken van natuurlijke eiwitten zijn α-aminozuren. Dit betekent dat de amino- en carboxylgroepen zich op hetzelfde koolstofatoom bevinden.

1. aminoazijnzuur (glycine);

2. a-aminopropaanzuur (alanine);

3. a-aminopentaanzuur (valine);

4. a-aminoisocaproïnezuur (leucine);

5. a-amino-β-methylvaleriaanzuur (isoleucine);

6. a-amino-β-hydroxypropaanzuur (serine);

7. a-amino-β-hydroxyboterzuur (threonine);

Zwavelhoudend:

8. a-amino-β-mercaptopropaanzuur (cysteïne);

9. a-amino-y-methylthioboterzuur (methionine);

10. a-aminobarnsteenzuur (asparaginezuur);

11. asparaginezuuramide (asparagine);

12. a-aminoglutaarzuur (glutaminezuur);

13. a-aminoglutaarzuuramide (gutamine);

14. a, e-diaminocapronzuur (leusine);

15. α-amino-δ-guanidyvaleriaanzuur

(arginine);

Cyclisch :

16. a-amino-β-fenylpropaanzuur (fenylalanine);

17. a-amino-β-para-hydroxyfenylproavizuur (tyrosine);

18. a-amino-β-imidozolylpropaanzuur (histedine);

19. a-amino-β-indolylpropaanzuur (tryptofaan);

20. α-tetrahydropyrolecarbonzuur (proline).

Alle natuurlijke aminozuren behoren tot de L-stereochemische reeks, de D-reeks alleen als uitzondering bij bacteriën, in de samenstelling van capsules om bacteriën te beschermen tegen de werking van enzymen.

Lezing 3.

Elk aminozuur wordt gekenmerkt door zijn eigen unieke fysische en chemische eigenschappen: het iso-elektrische punt, d.w.z. de pH van de omgeving waarbij de oplossing van dit aminozuur elektrisch neutraal is. (q = 0).

Als we een dergelijk zuur in beschouwing nemen aquatisch milieu, dan vindt dissociatie plaats in zowel de zure als de basische typen - een bipolair ion.

Bij zoogdieren bevat de lever het enzym D-aminozuuroxidase, dat selectief D-aminozuren afbreekt die uit voedsel komen. D-aminozuren worden aangetroffen in sommige peptiden van micro-organismen. Bovendien maken D-aminozuren deel uit van een groot aantal antibiotica. D-valine en D-leucine maken bijvoorbeeld deel uit van het antibioticum granitidine, D-fenylalanine maakt deel uit van granitidine-C, penicilline bevat een ongebruikelijk fragment D-dimethylcysteïne.



Het proces van racimisering (overgang van D naar L) vindt niet enzymatisch plaats en is daarom erg langzaam. Dit is de basis voor het bepalen van de leeftijd van zoogdieren.

Alle aminozuren bevatten een amino- en carboxylgroep en hebben de eigenschappen van aminen en carbonzuren. Daarnaast worden α-aminozuren gekarakteriseerd ninhydrine reactie(komt vaak voor bij eiwitten). Bij een alcoholoplossing van ninhydrine ontstaat zeer snel een blauwviolette kleur, bij propine wordt deze geel.

IN eind XIX Eeuwenlang is er controverse geweest over de manier waarop aminozuren een binding vormen; als je twee aminozuren neemt en ze samenvoegt, krijg je nooit een lineaire structuur (vanwege de thermodynamica vindt cyclisatie plaats). Er was in de 19e eeuw geen manier om een ​​polypeptide te verkrijgen.

Je krijgt geen lineaire moleculen. Vanuit het oogpunt van de thermodynamica is het voordeliger om 2H 2 O af te splitsen dan om een ​​lineair molecuul te vormen.

In 1888 suggereerde de scheikundige Danilevsky dat eiwitten polypeptiden zijn, lineaire moleculen die worden gevormd als resultaat van de werking van de carboxylgroep van één aminozuur met de carboxylgroep van een ander aminozuur met de eliminatie van water en er wordt een dipeptide gevormd:

Er ontstaat een amidebinding (bij eiwitten een peptidebinding), deze peptidebindingen worden gescheiden door slechts één koolstofatoom. Gebaseerd biureet reactie Danilevski kwam tot deze conclusie. Dit is de reactie van een eiwitoplossing met kopersulfaat in een alkalisch medium, er wordt een blauwviolette kleur gevormd, een chylaatcomplex met koperionen wordt gevormd, als gevolg van het feit dat de peptidebinding in eiwitmoleculen een specifieke structuur heeft . Vanwege keto-enol-tautomerie is het half dubbel en half enkelvoudig. Karakteristieke reactie met Cu(OH) 2:

De biureetreactie is kenmerkend voor biureet (Fig. 1), malonamide (Fig. 2) en eiwitten.

Om uiteindelijk te bewijzen dat leucorroe een polypeptide is, synthetiseerde Fischer in 1901 een polypeptide; onafhankelijk van hem synthetiseerde Hoffmann ook een polypeptide:

Fischer-polypeptidesynthese:

Het product gaf een biureetreactie, was slecht oplosbaar, had geen biologische activiteit, werd afgebroken door protolytische enzymen, en enzymen zijn specifieke biokatalysatoren die natuurlijke eiwitten afbreken, waardoor dit product dezelfde structuur heeft als natuurlijke eiwitten.

Momenteel zijn er meer dan tweeduizend verschillende eiwitten gesynthetiseerd. Het belangrijkste bij de eiwitsynthese is de bescherming van de aminogroep en de activering van de carboxylgroep, zodat de synthese wordt gestuurd. De bescherming van aminogroepen wordt uitgevoerd door acylering; daartoe worden ze behandeld met trichloorazijnzuuranhydriden en worden trifluoracylgroepen geïntroduceerd, of behandeld volgens Zeners (benzylchloorkoolzuur).

Voor de synthese van elk specifiek polypeptide kunnen zijn eigen methoden worden gebruikt om een ​​specifiek gebied te verknopen.

Bescherming door Zerves, activering door Curtius, bescherming verwijderen door Beckman :

Vastefasesynthese van polypeptiden en eiwitten, specifieke functie De synthese van polypeptiden omvat een groot aantal soortgelijke bewerkingen. Er werd een methode ontwikkeld Robert Merifilodm . Monomeren zijn aminozuren die worden gebruikt voor de synthese en die een beschermde aminogroep en geactiveerde carboxylgroepen bevatten - synthons. Merifield stelde voor: fixeer het eerste monomeer op een polymeerhars (onoplosbare drager) en alle daaropvolgende bewerkingen worden uitgevoerd met een polypeptide dat groeit op een polymeerbasis; een ander synthon en een reagens worden afwisselend aan de hars toegevoegd om de terminale beschermende groep te verwijderen. De chemische stappen worden afgewisseld met geschikte wasbeurten. Het polypeptide blijft gedurende het hele proces aan de hars gebonden. Dit proces kan eenvoudig worden geautomatiseerd door de verandering van de stromen door de kolom te programmeren. Momenteel zijn er synthesizerapparaten ontwikkeld. In het laatste stadium van de synthese wordt het polypeptide covalent gebonden aan de hars, verwijderd uit deze hars en beschermende groep is verwijderd. Eén van de belangrijkste problemen bij de synthese in de vaste fase is de racemisatie van aminozuren tijdens de synthese. Dit is vooral gevaarlijk in deze synthese, omdat Er zijn geen tussenstadia van racistische vrijlating. Scheidingsmethoden in dit moment bestaat niet, maar er zijn voorwaarden om zo weinig mogelijk ratificatie te bewerkstelligen. Met deze methode verkreeg Merifield zelf verschillende polypeptiden: er werden bradykidine, een hormoon met vaatverwijdende werking, angiotensine, een hormoon dat de bloeddruk verhoogt, en het enzym ribonuclease, dat de hydrolyse van RNA katalyseert, verkregen.

De opbrengst aan producten volgens deze methode is niet significant vergelijkbaar met de methoden die eerder werden gebruikt. Met behulp van automatisering kan deze methode op industriële schaal worden toegepast.

Elk polypeptide heeft een N-terminus en een andere C-terminus. Het aminozuur dat deelneemt, verandert het einde in slib

Glycyl-valyl-tyrosyl-histedine-asparagyl-proline. Om aminozuren in een polypeptide te bepalen, is het noodzakelijk om hydrolyse uit te voeren, die wordt uitgevoerd bij 100 C gedurende 24 uur en 6 uur. zoutzuur. Vervolgens worden de hydrolyseproducten geanalyseerd - gescheiden door op een gesulfateerde polystyreenkolom. Vervolgens wordt het met citraatbuffer uit de kolom gewassen. De hoeveelheid eluens bepaalt welke zuren, d.w.z. zal in eerste instantie worden uitgewassen zure zuren, en de meest recente zijn de belangrijkste. Op deze manier kan worden bepaald op welk moment welk aminozuur is gepasseerd en wordt de hoeveelheid fotometrisch bepaald met behulp van nindrine; met deze methode kan 1 μg worden bepaald. Als het nodig is om 1 ng te bepalen, wordt fluoroscanine gebruikt; het reageert met α-aminozuren en vormt een sterk fluorescerende verbinding. Ze bepalen welke en hoeveel aminozuren er aanwezig zijn, maar de volgorde van aminozuren is niet te bepalen.

Fluoroslanine:

1. Welke stoffen zijn biologische polymeren? Welke stoffen zijn monomeren voor het bouwen van biopolymeermoleculen?

Biologische polymeren zijn: b) nucleïnezuren; c) polysachariden; e) eiwitten.

Monomeren voor het bouwen van biopolymeermoleculen zijn: a) aminozuren; d) nucleotiden; e) monosachariden.

2. Welke functionele groepen zijn kenmerkend voor alle aminozuren? Welke eigenschappen hebben deze groepen?

Alle aminozuren worden gekenmerkt door de aanwezigheid van een aminogroep (–NH 2), die basische eigenschappen heeft, en een carboxylgroep (–COOH) met zure eigenschappen.

3. Hoeveel aminozuren zijn betrokken bij de vorming van natuurlijke eiwitten? Noem de algemene structurele kenmerken van deze aminozuren. Hoe zijn zij verschillend?

Er zijn 20 aminozuren betrokken bij de vorming van natuurlijke eiwitten. Dergelijke aminozuren worden eiwitvormende aminozuren genoemd. In hun moleculen zijn de carboxylgroep en de aminogroep gebonden aan hetzelfde koolstofatoom. Volgens dit kenmerk lijken eiwitvormende aminozuren op elkaar.

Eiwitvormende aminozuren verschillen in de samenstelling en structuur van de zijgroep (radicaal). Het kan niet-polair of polair (neutraal, zuur, basisch), hydrofoob of hydrofiel zijn, waardoor elk aminozuur zijn bijzondere eigenschappen krijgt.

4. Hoe zijn aminozuren verbonden om een ​​polypeptideketen te vormen? Construeer een dipeptide en een tripeptide. Om de taak te voltooien, gebruikt u de structuurformules van aminozuren weergegeven in Figuur 6.

De aminogroep (–NH 2) van het ene aminozuur kan interageren met de carboxylgroep (–COOH) van een ander aminozuur. In dit geval komt er een watermolecuul vrij en wordt er een peptidebinding gevormd tussen het stikstofatoom van de aminogroep en het koolstofatoom van de carboxylgroep. Het resulterende molecuul is een dipeptide, met een vrije aminogroep aan het ene uiteinde van het molecuul en een vrije carboxylgroep aan het andere uiteinde. Hierdoor kan het dipeptide andere aminozuren aan zichzelf hechten en oligopeptiden vormen. Als op deze manier meer dan 10 aminozuurresten worden gecombineerd, wordt een polypeptide gevormd.

De structuurformule van een dipeptide (bijvoorbeeld Ala-Glu) kan als volgt worden weergegeven:

De structuurformule van een tripeptide (bijvoorbeeld Glu-Ala-Lys) kan als volgt worden weergegeven:

5. Beschrijf de niveaus structurele organisatie eiwitten. Welke chemische bindingen bepalen de verschillende niveaus van structurele organisatie van eiwitmoleculen?

Eiwitmoleculen kunnen verschillende ruimtelijke vormen aannemen, die vier niveaus van hun structurele organisatie vertegenwoordigen.

Een keten (lineaire sequentie) van aminozuurresiduen verbonden door peptidebindingen vertegenwoordigt de primaire structuur van een eiwitmolecuul. Elk eiwit in het lichaam heeft een unieke primaire structuur. Op basis van de primaire structuur worden andere soorten structuren gecreëerd, dus het is de primaire structuur die de vorm, eigenschappen en functies van het eiwit bepaalt.

De secundaire structuur ontstaat als gevolg van de vorming van waterstofbruggen tussen de waterstofatomen van NH-groepen en de zuurstofatomen van CO-groepen van verschillende aminozuurresiduen van de polypeptideketen.

De tertiaire structuur wordt gevormd door de vorming van waterstof, ionisch, disulfide (S-S-bindingen tussen cysteïne-aminozuurresiduen) en andere bindingen die ontstaan ​​tussen verschillende groepen atomen van een eiwitmolecuul in een waterig milieu. In dit geval past de polypeptidehelix op zo'n manier in een soort bal (bolletje) dat hydrofobe aminozuurradicalen in het bolletje worden ondergedompeld, en hydrofiele radicalen bevinden zich op het oppervlak en interageren met watermoleculen.

Sommige eiwitmoleculen bevatten niet één, maar meerdere polypeptiden die één enkel complex vormen. Dit is hoe de quaternaire structuur wordt gevormd. Polypeptiden zijn niet verbonden door covalente bindingen; de sterkte van de quaternaire structuur wordt verzekerd door de interactie van zwakke intermoleculaire krachten.

De primaire structuur van een eiwitmolecuul wordt dus bepaald door de aanwezigheid van peptidebindingen tussen aminozuurresiduen. De secundaire structuur wordt gestabiliseerd door waterstofbruggen, de tertiaire structuur door waterstof, ionisch, disulfide, enz., en de quaternaire structuur door zwakke intermoleculaire interacties.

6. Mensen en dieren halen aminozuren uit voedsel. Waaruit kunnen aminozuren in planten worden gesynthetiseerd?

Planten - autotrofe organismen. Ze synthetiseren aminozuren uit de primaire producten van fotosynthese (die op hun beurt worden gevormd uit koolstofdioxide en water) en stikstofhoudende anorganische verbindingen (ammoniumionen, nitraationen). In planten dus startmaterialen voor de synthese van aminozuren zijn CO 2, H 2 O, NH 4+ (NH 3), NO 3 –.

7. Hoeveel verschillende tripeptiden kunnen worden opgebouwd uit drie aminozuurmoleculen (bijvoorbeeld alanine, lysine en glutaminezuur) als elk aminozuur maar één keer kan worden gebruikt? Zullen deze peptiden dezelfde eigenschappen hebben?

Er kunnen zes tripeptiden worden geconstrueerd: Ala-Lys-Glu, Ala-Glu-Lys, Lys-Ala-Glu, Lys-Glu-Ala, Glu-Ala-Lys en Glu-Lys-Ala. Alle resulterende peptiden zullen verschillende eigenschappen hebben.

8. Om een ​​mengsel van eiwitten in componenten te scheiden, wordt de elektroforesemethode gebruikt: in elektrisch veld individuele eiwitmoleculen bewegen met een bepaalde snelheid naar een van de elektroden. In dit geval bewegen sommige eiwitten zich naar de kathode, andere naar de anode. Hoe is de structuur van een eiwitmolecuul gerelateerd aan zijn vermogen om in een elektrisch veld te bewegen? Wat bepaalt de bewegingsrichting van eiwitmoleculen? Waar hangt hun snelheid van af?

In waterige oplossingen zijn de radicalen van zure aminozuren waaruit het eiwit bestaat negatief geladen als gevolg van de dissociatie van carboxylgroepen:

–COOH → –COO – + H +

Basische aminozuurradicalen hebben een positieve lading door de toevoeging van waterstofionen (H+) aan de stikstofatomen waaruit deze radicalen bestaan:

–NH 2 + H + → NH 3 +

De carboxylgroep en aminogroep die zich aan de uiteinden van de polypeptideketen bevinden, krijgen ook een lading (respectievelijk negatief en positief). In oplossing heeft een eiwitmolecuul dus een bepaalde totale lading, die de beweging ervan in een elektrisch veld bepaalt.

De lading van een eiwitmolecuul hangt af van de verhouding tussen zure en basische aminozuurresiduen. Als de eiwitsamenstelling wordt gedomineerd door zure aminozuurresten, zal de totale lading van het molecuul negatief zijn en zal het naar de anode (positief geladen elektrode) bewegen. Als basische aminozuurresiduen de overhand hebben, zal de totale lading van het molecuul positief zijn en zal het eiwit naar de kathode bewegen (negatief geladen elektrode).

De bewegingssnelheid hangt voornamelijk af van de hoeveelheid lading van het eiwitmolecuul, de massa en de ruimtelijke configuratie.

Hoofdstuk III. EIWITTEN

§ 6. AMINOZUREN ALS STRUCTURELE ELEMENTEN VAN EIWITTEN

Natuurlijke aminozuren

Aminozuren in levende organismen worden voornamelijk aangetroffen in eiwitten. Eiwitten bestaan ​​voornamelijk uit twintig standaardaminozuren. Het zijn a-aminozuren en verschillen van elkaar in de structuur van zijgroepen (radicalen), aangeduid met de letter R:

De diversiteit aan zijradicalen van aminozuren speelt hoofdrol tijdens de vorming van de ruimtelijke structuur van eiwitten, tijdens het functioneren van het actieve centrum van enzymen.

De structuur van standaardaminozuren wordt gegeven aan het einde van de paragraaf in Tabel 3. Natuurlijke aminozuren hebben triviale namen, die lastig te gebruiken zijn bij het schrijven van de structuur van eiwitten. Daarom zijn er drieletterige en éénletterige aanduidingen voor geïntroduceerd, die ook in Tabel 3 worden weergegeven.

Ruimtelijke isomerie

In alle aminozuren, met uitzondering van glycine, is het a-koolstofatoom chiraal, d.w.z. Ze worden gekenmerkt door optische isomerie. In tafel Het 3 chirale koolstofatoom wordt aangegeven met een asterisk. Voor alanine zien de Fischer-projecties van beide isomeren er bijvoorbeeld als volgt uit:

Om ze aan te duiden, wordt, net als voor koolhydraten, de D,L-nomenclatuur gebruikt. Eiwitten bevatten alleen L-aminozuren.

L- en D-isomeren kunnen onderling in elkaar worden omgezet. Dit proces wordt genoemd racemisatie.

Interessant om te weten! In het wit van tanden – dentine –L-asparaginehet zuur racemiseert spontaan bij menselijke lichaamstemperatuur met een snelheid van 0,10% per jaar. Tijdens de periode van tandvorming bevat dentine alleenL-asparaginezuur, bij een volwassene wordt het gevormd als gevolg van racemisatieD-asparaginezuur. Hoe ouder de persoon, hoe hoger het gehalte aan het D-isomeer. Door de verhouding van D- en L-isomeren te bepalen, kan de leeftijd vrij nauwkeurig worden bepaald. Zo werden de inwoners van de bergdorpen van Ecuador blootgesteld omdat ze zichzelf te veel leeftijd toeschreven.

Chemische eigenschappen

Aminozuren bevatten amino- en carboxylgroepen. Hierdoor vertonen ze amfotere eigenschappen, dat wil zeggen de eigenschappen van zowel zuren als basen.

Wanneer een aminozuur, zoals glycine, in water wordt opgelost, dissocieert de carboxylgroep ervan en vormt een waterstofion. Vervolgens hecht het waterstofion zich dankzij het eenzame elektronenpaar aan het stikstofatoom aan de aminogroep. Er ontstaat een ion waarin tegelijkertijd positieve en negatieve ladingen aanwezig zijn, het zogenaamde zwitterion:

Deze vorm van het aminozuur overheerst in een neutrale oplossing. In een zure omgeving hecht een aminozuur een waterstofion om een ​​kation te vormen:

In een alkalisch milieu wordt een anion gevormd:

Afhankelijk van de pH van de omgeving kan een aminozuur dus positief geladen, negatief geladen en elektrisch neutraal zijn (met gelijke positieve en negatieve ladingen). De pH-waarde van een oplossing waarbij de totale lading van een aminozuur nul is, wordt genoemd ISO-elektrisch punt van dit aminozuur. Voor veel aminozuren ligt het iso-elektrische punt nabij pH 6. De iso-elektrische punten van glycine en alanine hebben bijvoorbeeld waarden van respectievelijk 5,97 en 6,02.

Twee aminozuren kunnen met elkaar reageren, waardoor een watermolecuul wordt afgesplitst en een product ontstaat dat we noemen dipeptide:

De binding die twee aminozuren verbindt, wordt genoemd peptide binding. Met behulp van de letteraanduidingen van aminozuren kan de vorming van een dipeptide als volgt schematisch worden weergegeven:

Op dezelfde manier gevormd tripeptiden, tetrapeptiden enz.:

H 2 N – lys – ala – gly – COOH – tripeptide

H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – tetrapeptide

H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – heptapeptide

Peptiden die uit een klein aantal aminozuurresiduen bestaan, hebben gemeenschappelijke naam oligopeptiden.

Interessant om te weten! Veel oligopeptiden hebben een hoge biologische activiteit. Deze omvatten een aantal hormonen, bijvoorbeeld oxytocine (nanopeptide) stimuleert samentrekkingen van de baarmoeder, bradykinine (nanopeptide) onderdrukt ontstekingsprocessen in weefsels. Het antibioticum gramicidine C (cyclisch decapeptide) verstoort de regulatie van de ionenpermeabiliteit in bacteriële membranen en doodt deze daardoor. Schimmelvergiftigingen die amanitines (octapeptiden) kunnen veroorzaken, door de eiwitsynthese te blokkeren ernstige vergiftiging in mensen. Aspartaam ​​is algemeen bekend: de methylester van aspartylfenylalanine. Aspartaam ​​heeft zoete smaak en wordt gebruikt om een ​​zoete smaak toe te voegen aan diverse voedingsmiddelen en dranken.

Classificatie van aminozuren

Er zijn verschillende benaderingen voor de classificatie van aminozuren, maar de classificatie op basis van de structuur van hun radicalen verdient de meeste voorkeur. Er zijn vier klassen aminozuren die radicalen bevatten volgende typen; 1) niet-polair ( of hydrofoob); 2) polair ongeladen; 3) negatief geladen en 4) positief geladen:


Niet-polair (hydrofoob) omvatten aminozuren met niet-polaire alifatische (alanine, valine, leucine, isoleucine) of aromatische (fenylalanine en tryptofaan) R-groepen en één zwavelhoudend aminozuur - methionine.

Polaire ongeladen aminozuren zijn, vergeleken met niet-polaire, beter oplosbaar in water en hydrofieler, omdat hun functionele groepen waterstofbruggen vormen met watermoleculen. Deze omvatten aminozuren die een polaire HO-groep (serine, threonine en tyrosine), een HS-groep (cysteïne), een amidegroep (glutamine, asparagine) en glycine bevatten (de glycine R-groep, weergegeven door één waterstofatoom, is te klein om te compenseren sterke polariteit van de a-aminogroep en de a-carboxylgroep).

Asparaginezuur en glutaminezuren zijn negatief geladen aminozuren. Ze bevatten twee carboxyl- en één aminogroep, dus in de geïoniseerde toestand zullen hun moleculen een totaal negatieve lading hebben:

Positief geladen aminozuren omvatten lysine, histidine en arginine; in geïoniseerde vorm hebben ze een totale positieve lading:

Afhankelijk van de aard van de radicalen worden natuurlijke aminozuren ook onderverdeeld in neutraal, zuur En eenvoudig. Neutraal omvat niet-polair en polair ongeladen, zuur - negatief geladen, basisch - positief geladen.

Tien van de twintig aminozuren waaruit eiwitten bestaan, kunnen worden gesynthetiseerd menselijk lichaam. De rest moet in ons voedsel zitten. Deze omvatten arginine, valine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, threonine, tryptofaan, fenylalanine en histidine. Deze aminozuren worden genoemd onvervangbaar. Essentiële aminozuren zijn vaak opgenomen in voedselsupplementen, worden gebruikt als medicijn.

Interessant om te weten! Uitsluitend belangrijke rol speelt een rol in de balans van de menselijke voeding in aminozuren. Als er een tekort is aan essentiële aminozuren in voedsel, vernietigt het lichaam zichzelf. In dit geval worden vooral de hersenen aangetast, wat leidt tot verschillende ziekten centraal zenuwstelsel, psychische stoornissen. Een jong groeiend organisme is bijzonder kwetsbaar. Wanneer bijvoorbeeld de synthese van tyrosine uit fenylalanine wordt verstoord, ontwikkelen kinderen een ernstige ziekte, fenylpyruvische oligofrenie, die ernstige mentale retardatie of de dood van een kind.

tafel 3

Standaard aminozuren

Aminozuur

(triviale naam)

Legende

Structurele Formule

Latijns

drieletterig

enkele letter

NIET-POLAIR (HYDROFOBISCH)

Isoleucine

Fenylalanine

Tryptofaan

Methionine

POLAR ONGELADEN

Asparagine

Glutamine

Aminozuurstructuur

Aminozuren- heterofunctionele verbindingen die noodzakelijkerwijs bevatten twee functionele groepen: aminogroep -NH 2 en carboxylgroep -COOH, geassocieerd met een koolwaterstofradicaal.

De algemene formule van de eenvoudigste aminozuren kan als volgt worden geschreven:

Omdat aminozuren twee verschillende functionele groepen bevatten die elkaar beïnvloeden, verschillen de karakteristieke reacties van die van carbonzuren en aminen.

Eigenschappen van aminozuren

De aminogroep -NH 2 bepaalt basiseigenschappen van aminozuren, omdat het in staat is een waterstofkation aan zichzelf te hechten via een donor-acceptormechanisme vanwege de aanwezigheid van een vrij elektronenpaar aan het stikstofatoom.

-COOH-groep (carboxylgroep) bepaalt de zure eigenschappen van deze verbindingen. Daarom zijn aminozuren dat wel amfotere organische verbindingen.

Ze reageren met alkaliën als zuren:

Met sterke zuren zoals aminebasen:

Bovendien interageert de aminogroep in een aminozuur met zijn carboxylgroep en vormt een intern zout:

De ionisatie van aminozuurmoleculen hangt af van de zure of alkalische aard van de omgeving:

Omdat aminozuren in waterige oplossingen zich gedragen als typische amfotere verbindingen, spelen ze in levende organismen de rol van bufferstoffen die een bepaalde concentratie waterstofionen in stand houden.

Aminozuren zijn kleurloos kristallijne stoffen, smeltend onder ontleding bij temperaturen boven 200 ° C. Ze zijn oplosbaar in water en onoplosbaar in ether. Afhankelijk van het R-radicaal kunnen ze zoet, bitter of smaakloos zijn.

Aminozuren zijn onderverdeeld in natuurlijk(aangetroffen in levende organismen) en synthetisch. Onder de natuurlijke aminozuren (ongeveer 150) worden proteïnogene aminozuren (ongeveer 20) onderscheiden, die deel uitmaken van eiwitten. Het zijn L-vormen. Ongeveer de helft van deze aminozuren is dat wel onvervangbaar, omdat ze niet in het menselijk lichaam worden gesynthetiseerd. Essentiële zuren zijn valine, leucine, isoleucine, fenylalanine, lysine, threonine, cysteïne, methionine, histidine, tryptofaan. Deze stoffen komen via de voeding het menselijk lichaam binnen. Als hun hoeveelheid in voedsel onvoldoende is, wordt de normale ontwikkeling en werking van het menselijk lichaam verstoord. Bij bepaalde ziekten is het lichaam niet in staat sommige andere aminozuren te synthetiseren. Bij fenylketonurie wordt tyrosine dus niet gesynthetiseerd.

De belangrijkste eigenschap van aminozuren is het vermogen ga in moleculaire condensatie binnen die water vrijgeeft En vorming van amidegroep -NH-CO-, Bijvoorbeeld:

De door deze reactie verkregen hoogmoleculaire verbindingen bevatten een groot aantal amidefragmenten en worden daarom genoemd polyamiden.

Deze omvatten, naast de hierboven genoemde synthetische nylonvezel, bijvoorbeeld enant, gevormd tijdens de polycondensatie van aminoenanthzuur. Aminozuren met amino- en carboxylgroepen aan de uiteinden van de moleculen zijn geschikt voor de productie van synthetische vezels.

Polyamiden van α-aminozuren worden genoemd peptiden. Afhankelijk van het aantal aminozuurresiduen worden dipeptiden, tripeptiden en polypeptiden onderscheiden. In dergelijke verbindingen worden de -NH-CO- groepen genoemd peptide.

Isomerie en nomenclatuur van aminozuren

Aminozuurisomerie bepaald door de verschillende structuur van de koolstofketen en de positie van de aminogroep, bijvoorbeeld:

Aminozuurnamen waarin de positie van de aminogroep wordt aangegeven, zijn ook wijdverbreid. letters van het Griekse alfabet: α, β, γ, etc. 2-aminobutaanzuur kan dus ook een α-aminozuur worden genoemd:

Er zijn 20 aminozuren betrokken bij de eiwitbiosynthese in levende organismen.

Eekhoorns

Eekhoorns- dit zijn natuurlijke polymeren met een hoog molecuulgewicht (het molecuulgewicht varieert van 5-10.000 tot 1 miljoen of meer), waarvan de moleculen zijn opgebouwd uit aminozuurresten die met elkaar zijn verbonden door een amidebinding (peptide).

Eiwitten worden ook wel genoemd eiwitten(Griekse “protos” - ten eerste, belangrijk). Het aantal aminozuurresiduen in een eiwitmolecuul varieert sterk en bereikt soms enkele duizenden. Elk eiwit heeft zijn eigen inherente sequentie van aminozuurresiduen.

Eiwitten presteren diverse biologische functies: katalytisch (enzymen), regulerend (hormonen), structureel (collageen, fibroïne), motorisch (myosine), transport (hemoglobine, myoglobine), beschermend (immunoglobulinen, interferon), opslag (caseïne, albumine, gliadine) en andere.

De uitvoering van bepaalde specifieke functies door eiwitten hangt af van de ruimtelijke configuratie van hun moleculen; bovendien is het energetisch ongunstig voor de cel om eiwitten in een ongevouwen vorm te houden, in de vorm van een keten. bepaalde driedimensionale structuur of conformatie. Er zijn 4 niveaus van ruimtelijke organisatie van eiwitten.

Eiwitten vormen de basis van biomembranen, het belangrijkste onderdeel van de cel en cellulaire componenten. Ze spelen een sleutelrol in het leven van de cel en vormen als het ware de materiële basis van zijn chemische activiteit.

De uitzonderlijke eigenschap van eiwitten is zelforganisatie van de structuur, dat wil zeggen het vermogen ervan om spontaan een bepaalde ruimtelijke structuur te creëren die alleen kenmerkend is voor een bepaald eiwit. In wezen zijn alle activiteiten van het lichaam (ontwikkeling, beweging, uitvoering van verschillende functies en nog veel meer) geassocieerd met eiwitstoffen. Het is onmogelijk om je een leven voor te stellen zonder eiwitten.

Eiwitten zijn het belangrijkste bestanddeel van voeding voor mens en dier. leverancier van essentiële aminozuren.

Eiwit structuur

In de ruimtelijke structuur van eiwitten groot belang heeft karakter radicalen(residuen) R- in aminozuurmoleculen. Niet-polaire radicalen aminozuren bevinden zich meestal in het eiwitmacromolecuul en bepalen hydrofobe interacties; polaire radicalen, die ionische (ionvormende) groepen bevatten, worden meestal aangetroffen op het oppervlak van een eiwitmacromolecuul en karakteriseren elektrostatische (ionische) interacties. Polaire niet-ionische radicalen(die bijvoorbeeld alcohol-OH-groepen, amidegroepen bevatten) kunnen zich zowel op het oppervlak als in het eiwitmolecuul bevinden. Zij participeren in het onderwijs waterstofbruggen.

In eiwitmoleculen zijn a-aminozuren met elkaar verbonden door peptide (-CO-NH-) bindingen:

Polypeptideketens of individuele secties binnen een op deze manier geconstrueerde polypeptideketen kunnen in sommige gevallen bovendien aan elkaar worden gekoppeld door disulfide (-S-S-) bindingen of, zoals ze vaak worden genoemd, disulfidebruggen.

Speel een belangrijke rol bij het creëren van de structuur van eiwitten ionisch(zout) en waterstofbruggen, En hydrofobe interactie- speciale soort contacten tussen hydrofobe componenten van eiwitmoleculen in een waterig milieu. Al deze bindingen hebben verschillende sterktes en zorgen voor de vorming van een complex, groot eiwitmolecuul.

Ondanks het verschil in de structuur en functies van eiwitsubstanties, varieert hun elementaire samenstelling enigszins (in% op basis van droog gewicht): koolstof - 51-53; zuurstof - 21,5-23,5; stikstof - 16,8-18,4; waterstof - 6,5-7,3; zwavel - 0,3-2,5.

Sommige eiwitten bevatten kleine hoeveelheden fosfor, selenium en andere elementen. De sequentie van aminozuurresiduen in een polypeptideketen wordt de primaire structuur van het eiwit genoemd. Een eiwitmolecuul kan uit één of meer polypeptideketens bestaan, die elk een ander aantal aminozuurresiduen bevatten. Gezien het aantal mogelijke combinaties is de verscheidenheid aan eiwitten vrijwel onbeperkt, maar ze bestaan ​​niet allemaal in de natuur. Totaal aantal van verschillende soorten eiwitten in alle soorten levende organismen is 10 11 -10 12. Voor eiwitten waarvan de structuur uiterst complex is, worden naast de primaire structuur ook hogere niveaus van structurele organisatie onderscheiden: secundaire, tertiaire en soms quaternaire structuur.

Secundaire structuur de meeste eiwitten bezitten, hoewel niet altijd, de gehele lengte van de polypeptideketen. Polypeptideketens met een bepaalde secundaire structuur kunnen op verschillende manieren in de ruimte gelokaliseerd zijn.

Informatie tertiaire structuur Naast waterstofbruggen spelen ionische en hydrofobe interacties een belangrijke rol. Op basis van de aard van de ‘verpakking’ van het eiwitmolecuul wordt onderscheid gemaakt tussen bolvormige of bolvormige en fibrillaire of filamenteuze eiwitten.

Voor bolvormige eiwitten is een α-helixstructuur gebruikelijker; de helices zijn gebogen, ‘gevouwen’. Het macromolecuul heeft een bolvorm. Ze lossen op in water en zoutoplossingen en vormen colloïdale systemen. De meeste eiwitten in dieren, planten en micro-organismen zijn bolvormige eiwitten.


- de volgorde van de rangschikking van aminozuurresiduen in de polypeptideketen waaruit het eiwitmolecuul bestaat. De binding tussen aminozuren is een peptidebinding.

Als een eiwitmolecuul uit slechts 10 aminozuurresiduen bestaat, dan is het aantal theoretisch hetzelfde mogelijke opties eiwitmoleculen die verschillen in de volgorde van afwisseling van aminozuren - 1020. Met 20 aminozuren kun je er meer van maken grote hoeveelheid diverse combinaties. In het menselijk lichaam zijn ongeveer tienduizend verschillende eiwitten aangetroffen, die zowel van elkaar als van de eiwitten van andere organismen verschillen.

Precies primaire structuur van een eiwitmolecuul bepaalt de eigenschappen van eiwitmoleculen en de ruimtelijke configuratie ervan. Het vervangen van slechts één aminozuur door een ander in een polypeptideketen leidt tot een verandering in de eigenschappen en functies van het eiwit. Het vervangen van het zesde glutamine-aminozuur in de β-subeenheid van hemoglobine door valine leidt er bijvoorbeeld toe dat het hemoglobinemolecuul als geheel zijn hoofdfunctie niet kan vervullen: zuurstoftransport; In dergelijke gevallen ontwikkelt een persoon een ziekte: sikkelcelanemie.

Secundaire structuur- geordende vouwing van de polypeptideketen in een spiraal (ziet eruit als een verlengde veer). De windingen van de helix worden versterkt door waterstofbruggen die ontstaan ​​tussen carboxylgroepen en aminogroepen. Bijna alle CO- en NH-groepen nemen deel aan de vorming van waterstofbruggen. Ze zijn zwakker dan peptiden, maar geven, vaak herhaald, stabiliteit en stijfheid aan deze configuratie. Op het niveau van de secundaire structuur zijn er eiwitten: fibroïne (zijde, spinnenweb), keratine (haar, nagels), collageen (pezen).

Tertiaire structuur- het verpakken van polypeptideketens in bolletjes die het gevolg zijn van het voorkomen chemische bindingen(waterstof, ionisch, disulfide) en het tot stand brengen van hydrofobe interacties tussen radicalen van aminozuurresiduen. De hoofdrol bij de vorming van de tertiaire structuur wordt gespeeld door hydrofiele-hydrofobe interacties.

In waterige oplossingen hebben hydrofobe radicalen de neiging zich voor water te verbergen en zich in het bolletje te groeperen, terwijl hydrofiele radicalen, als gevolg van hydratatie (interactie met waterdipolen), de neiging hebben om op het oppervlak van het molecuul te verschijnen. Bij sommige eiwitten wordt de tertiaire structuur gestabiliseerd door covalente disulfidebindingen gevormd tussen de zwavelatomen van twee cysteïneresiduen. Op het tertiaire structuurniveau bevinden zich enzymen, antilichamen en sommige hormonen.

Kwartaire structuur kenmerkend voor complexe eiwitten waarvan de moleculen worden gevormd door twee of meer bolletjes. De subeenheden worden in het molecuul vastgehouden door ionische, hydrofobe en elektrostatische interacties. Soms treden tijdens de vorming van een quaternaire structuur disulfidebindingen op tussen subeenheden. Het meest bestudeerde eiwit met een quaternaire structuur is hemoglobine. Het wordt gevormd door twee α-subeenheden (141 aminozuurresiduen) en twee β-subeenheden (146 aminozuurresiduen). Met elke subeenheid is een heemmolecuul geassocieerd dat ijzer bevat.

Als om de een of andere reden de ruimtelijke conformatie van eiwitten afwijkt van normaal, kan het eiwit zijn functies niet uitoefenen. De oorzaak van de ‘gekkekoeienziekte’ (spongiforme encefalopathie) is bijvoorbeeld de abnormale conformatie van prionen, de oppervlakte-eiwitten van zenuwcellen.

Voor fibrillaire eiwitten is een filamenteuze structuur typerender. Ze zijn over het algemeen onoplosbaar in water. Fibrilaire eiwitten vervullen gewoonlijk structuurvormende functies. Hun eigenschappen (sterkte, rekbaarheid) zijn afhankelijk van de wijze waarop de polypeptideketens zijn verpakt. Voorbeelden van fibrillaire eiwitten zijn myosine en keratine. In sommige gevallen vormen individuele eiwitsubeenheden complexe ensembles met behulp van waterstofbruggen, elektrostatische en andere interacties. In dit geval wordt het gevormd quaternaire structuur van eiwitten.

Een voorbeeld van een eiwit met een quaternaire structuur is bloedhemoglobine. Alleen met een dergelijke structuur vervult het zijn functies: zuurstof binden en naar weefsels en organen transporteren. Er moet echter worden opgemerkt dat bij de organisatie van hogere eiwitstructuren een exclusieve rol toebehoort aan de primaire structuur.

Eiwit classificatie

Er zijn verschillende classificaties van eiwitten:

Op moeilijkheidsgraad (eenvoudig en complex).

Afhankelijk van de vorm van de moleculen (bolvormige en fibrillaire eiwitten).

Afhankelijk van de oplosbaarheid in individuele oplosmiddelen (in water oplosbaar, oplosbaar in verdunde zoutoplossingen - albuminen, in alcohol oplosbaar - prolaminen, oplosbaar in verdunde alkaliën en zuren - glutelinen).

Afhankelijk van de uitgevoerde functies (bijvoorbeeld opslageiwitten, skeleteiwitten, enz.).

Eigenschappen van eiwitten

Eiwitten - amfotere elektrolyten. Bij een bepaalde pH-waarde (het iso-elektrische punt genoemd) is het aantal positieve en negatieve ladingen in het eiwitmolecuul gelijk. Dit is een van de belangrijkste eigenschappen van eiwitten. Eiwitten zijn op dit punt elektrisch neutraal en hun oplosbaarheid in water is het laagst. Het vermogen van eiwitten om de oplosbaarheid te verminderen wanneer hun moleculen elektrische neutraliteit bereiken, wordt bijvoorbeeld gebruikt voor isolatie uit oplossingen in de technologie voor het verkrijgen van eiwitproducten.

Hydratatie. Het hydratatieproces betekent de binding van water door eiwitten, en ze vertonen hydrofiele eigenschappen: ze zwellen op, hun massa en volume nemen toe. De zwelling van individuele eiwitten hangt uitsluitend af van hun structuur. De hydrofiele amide- (-CO-NH-, peptidebinding), amine- (-NH 2) en carboxyl- (-COOH) groepen die in de samenstelling aanwezig zijn en zich op het oppervlak van het eiwitmacromolecuul bevinden, trekken watermoleculen aan en oriënteren ze strikt op het oppervlak van het molecuul. De hydratatie (waterige) schaal die de eiwitbolletjes omringt, voorkomt aggregatie en sedimentatie en draagt ​​daarom bij aan de stabiliteit van eiwitoplossingen. Op het iso-elektrische punt hebben eiwitten het minste vermogen om water te binden; de hydratatieschil rond de eiwitmoleculen wordt vernietigd, zodat ze samen grote aggregaten vormen. Aggregatie van eiwitmoleculen vindt ook plaats wanneer ze worden gedehydrateerd met behulp van bepaalde organische oplosmiddelen, bijvoorbeeld ethylalcohol. Dit leidt tot het neerslaan van eiwitten. Wanneer de pH van de omgeving verandert, wordt het eiwitmacromolecuul geladen en verandert zijn hydratatiecapaciteit.

Bij beperkte zwelling vormen geconcentreerde eiwitoplossingen complexe systemen gelei. Gelei is niet vloeibaar, elastisch, heeft plasticiteit, een zekere mechanische sterkte en kan zijn vorm behouden. Bolvormige eiwitten kunnen volledig worden gehydrateerd en opgelost in water (bijvoorbeeld melkeiwitten), waardoor oplossingen met lage concentraties worden gevormd. De hydrofiele eigenschappen van eiwitten, d.w.z. hun vermogen om te zwellen, gelei te vormen, suspensies, emulsies en schuimen te stabiliseren, zijn van groot belang in de biologie en Voedselindustrie. Een zeer mobiele gelei, voornamelijk opgebouwd uit eiwitmoleculen, is cytoplasma - rauwe gluten geïsoleerd uit tarwedeeg; het bevat tot 65% water.

Diverse hydrofiliciteit Gluteneiwitten zijn een van de kenmerken die de kwaliteit van de tarwekorrel en het daaruit verkregen meel kenmerken (de zogenaamde sterke en zwakke tarwe). De hydrofiliciteit van graan- en meeleiwitten speelt een belangrijke rol bij de opslag en verwerking van graan en bij het bakken. Het deeg, dat wordt verkregen bij de bakkerijproductie, is een in water gezwollen eiwit, een geconcentreerde gelei die zetmeelkorrels bevat.

Denaturatie van eiwitten. Wanneer gedenatureerd onder invloed externe factoren(temperatuur, mechanische spanning, de werking van chemische middelen en een aantal andere factoren) is er een verandering in de secundaire, tertiaire en quaternaire structuren van het eiwitmacromolecuul, dat wil zeggen de oorspronkelijke ruimtelijke structuur ervan. De primaire structuur, en daarmee de chemische samenstelling van het eiwit, verandert niet. Fysische eigenschappen veranderen: de oplosbaarheid en het hydratatievermogen nemen af, de biologische activiteit gaat verloren. De vorm van het eiwitmacromolecuul verandert en er vindt aggregatie plaats. Tegelijkertijd neemt de activiteit van bepaalde chemische groepen toe, wordt het effect van proteolytische enzymen op eiwitten vergemakkelijkt en daarom is het gemakkelijker te hydrolyseren.

In de levensmiddelentechnologie is het van bijzonder praktisch belang thermische denaturatie van eiwitten, waarvan de mate afhankelijk is van de temperatuur, de duur van de verwarming en de luchtvochtigheid. Hiermee moet rekening worden gehouden bij het ontwikkelen van warmtebehandelingsregimes voor voedselgrondstoffen, halffabrikaten en soms eindproducten. Thermische denaturatieprocessen spelen een speciale rol bij het blancheren van plantaardig materiaal, het drogen van graan, het bakken van brood en het produceren van pasta. Eiwitdenaturatie kan ook worden veroorzaakt door mechanische actie (druk, wrijven, schudden, echografie). Ten slotte wordt de denaturatie van eiwitten veroorzaakt door de werking van chemische reagentia (zuren, alkaliën, alcohol, aceton). Al deze technieken worden veel gebruikt in de voeding en de biotechnologie.

Schuimend. Het schuimproces verwijst naar het vermogen van eiwitten om sterk geconcentreerde vloeistof-gassystemen te vormen die schuimen worden genoemd. De stabiliteit van schuim, waarin eiwit een schuimmiddel is, hangt niet alleen af ​​van de aard en concentratie, maar ook van de temperatuur. Eiwitten worden veel gebruikt als schuimmiddel in de zoetwarenindustrie (marshmallows, marshmallows, soufflés). Brood heeft een schuimstructuur en dit beïnvloedt de smaak.

Eiwitmoleculen kunnen dat wel, onder invloed van een aantal factoren instorten of interageren met andere stoffen met de vorming van nieuwe producten. Voor de voedingsmiddelenindustrie zijn twee belangrijke processen te onderscheiden:

1) hydrolyse van eiwitten onder invloed van enzymen;

2) interactie van aminogroepen van eiwitten of aminozuren met carbonylgroepen van reducerende suikers.

Onder invloed van protease-enzymen die de hydrolytische afbraak van eiwitten katalyseren, vallen deze laatste uiteen in meer eenvoudige producten(poly- en dipeptiden) en uiteindelijk in aminozuren. De snelheid van eiwithydrolyse hangt af van de samenstelling, moleculaire structuur, enzymactiviteit en omstandigheden.

Eiwithydrolyse. Hydrolysereactie om aminozuren te vormen algemeen beeld kan als volgt worden geschreven:

Verbranding. Eiwitten verbranden en produceren stikstof, kooldioxide en water, evenals enkele andere stoffen. De verbranding gaat gepaard met de karakteristieke geur van verbrande veren.

Kleur reacties. Voor de kwalitatieve bepaling van eiwit worden de volgende reacties gebruikt:

1. Denaturatie– proces van overtreding natuurlijke structuur eiwit (vernietiging van secundaire, tertiaire, quaternaire structuur).

2. Hydrolyse- vernietiging van de primaire structuur in een zure of alkalische oplossing met de vorming van aminozuren.

3.Kwalitatieve reacties van eiwitten:

· biureet;

Biureet-reactie– violette verkleuring bij blootstelling aan koper(II)zouten in een alkalische oplossing. Deze reactie wordt gegeven door alle verbindingen die een peptidebinding bevatten, waarbij zwak alkalische oplossingen van eiwitten een interactie aangaan met een oplossing van koper(II)sulfaat om complexe verbindingen tussen Cu2+-ionen en polypeptiden te vormen. De reactie gaat gepaard met het verschijnen van een violetblauwe kleur.

· xanthoproteïne;

Xanthoproteïne reactie– het verschijnen van een gele kleur onder invloed van geconcentreerd salpeterzuur op eiwitten die aromatische aminozuurresiduen bevatten (fenylalanine, tyrosine), waarbij de interactie van aromatische en heteroatomaire cycli in het eiwitmolecuul met geconcentreerd salpeterzuur plaatsvindt, vergezeld van het verschijnen van een gele kleur.

· reactie voor het bepalen van zwavel in eiwitten.

Cysteïne reactie(voor eiwitten die zwavel bevatten) - een eiwitoplossing koken met lood(II)acetaat, waardoor een zwarte kleur verschijnt.

Referentiemateriaal voor het maken van de toets:

Mendelejev tafel

Oplosbaarheid tabel

Eiwitten en peptiden.

Eekhoorns– natuurlijk hoogmoleculair stikstofhoudend organische bestanddelen. Ze spelen een primaire rol in alle levensprocessen en zijn dragers van het leven. Eekhoorns gevonden in alle weefsels van organismen, in het bloed, in de botten.


Eiwit, evenals koolhydraten en vetten, zijn het belangrijkste onderdeel van menselijke voeding.

Chemische structuur van eiwitten

Eiwitmoleculen bestaan ​​uit aminozuurresten die door peptidebindingen tot een keten zijn verbonden.



Peptide binding vindt plaats tijdens de vorming van eiwitten als gevolg van de interactie van een aminogroep ( -NH2) één aminozuur met een carboxylgroep ( -CON) een ander aminozuur.


Uit twee aminozuren wordt een dipeptide (een keten van twee aminozuren) en een watermolecuul gevormd.


Tientallen, honderden en duizenden aminozuurmoleculen combineren met elkaar om gigantische eiwitmoleculen te vormen.


Groepen atomen worden vele malen herhaald in eiwitmoleculen -CO-NH-; ze worden genoemd amide, of in de eiwitchemie peptide groepen. Dienovereenkomstig worden eiwitten geclassificeerd als natuurlijke hoogmoleculaire polyamiden of polypeptiden.


Het totale aantal natuurlijk voorkomende aminozuren bereikt 300, maar sommige zijn vrij zeldzaam.


Onder de aminozuren is er een groep van 20 belangrijkste. Ze komen in alle eiwitten voor en worden genoemd alfa-aminozuren.


De hele verscheidenheid aan eiwitten wordt in de meeste gevallen gevormd door deze twintig alfa-aminozuren. Bovendien is voor elk eiwit de volgorde waarin de aminozuurresiduen in de samenstelling ervan met elkaar zijn verbonden, strikt specifiek. Aminozuursamenstelling eiwitten worden bepaald door de genetische code van het organisme.

Eiwitten en peptiden

EN eekhoorns, En peptiden- Dit zijn verbindingen die zijn opgebouwd uit aminozuurresten. De verschillen daartussen zijn kwantitatief.


Conventioneel wordt aangenomen dat:

  • peptiden bevatten maximaal 100 aminozuurresiduen per molecuul
    (wat overeenkomt met een molecuulgewicht tot 10.000), en
  • eekhoorns– meer dan 100 aminozuurresiduen
    (molecuulgewicht van 10.000 tot enkele miljoenen).

Op zijn beurt is het in de groep peptiden gebruikelijk om onderscheid te maken:

  • oligopeptiden(peptiden met een laag molecuulgewicht),
    in de keten niet meer bevatten dan 10 aminozuurresiduen, en
  • polypeptiden, waarvan de keten maximaal omvat 100 aminozuurresten.

Voor macromoleculen met een aantal aminozuurresiduen dat de 100 benadert of iets overschrijdt, zijn de concepten van polypeptiden en eiwitten praktisch niet gedifferentieerd en zijn ze vaak synoniem.

Structuur van eiwitten. Niveaus van organisatie.


Een eiwitmolecuul is een uiterst complexe formatie. De eigenschappen van een eiwit zijn niet alleen afhankelijk van chemische samenstelling zijn moleculen, maar ook door andere factoren. Bijvoorbeeld uit de ruimtelijke structuur van het molecuul, uit de bindingen tussen de atomen in het molecuul.


Hoogtepunt vier niveaus structurele organisatie van een eiwitmolecuul.


1. Primaire structuur


De primaire structuur is de sequentie van rangschikking van aminozuurresiduen in polypeptideketens.


De volgorde van aminozuurresten in een keten is het belangrijkste kenmerk van een eiwit. Dit bepaalt de basiseigenschappen ervan.


Het eiwit van elke persoon heeft zijn eigen unieke primaire structuur die verband houdt met de genetische code.


2. Secundaire structuur.


De secundaire structuur houdt verband met de ruimtelijke oriëntatie van polypeptideketens.


De belangrijkste typen:

  • alfa-helix,
  • betta-structuur (ziet eruit als een gevouwen vel).

De secundaire structuur wordt in de regel gefixeerd door waterstofbruggen tussen de waterstof- en zuurstofatomen van peptidegroepen, op een afstand van 4 eenheden van elkaar.


Waterstofbruggen verbinden als het ware de helix, waardoor de polypeptideketen in een verwrongen toestand blijft.



3. Tertiaire structuur


De tertiaire structuur weerspiegelt de ruimtelijke vorm van de secundaire structuur.


Een secundaire structuur in de vorm van een spiraal kan bijvoorbeeld op zijn beurt een bolvormige of eivormige vorm hebben.


De tertiaire structuur wordt niet alleen gestabiliseerd door waterstofbruggen, maar ook door andere soorten interacties, zoals ionische, hydrofobe en disulfidebindingen.


4. Quaternaire structuur


De eerste drie niveaus zijn kenmerkend voor de structurele organisatie van alle eiwitmoleculen.


Het vierde niveau vindt plaats bij de vorming van eiwitcomplexen die uit verschillende polypeptideketens bestaan.


Dit is een complexe supramoleculaire formatie bestaande uit verschillende eiwitten die hun eigen primaire, secundaire en tertiaire structuren hebben.


Een eiwit met een quaternaire structuur kan zowel identieke als verschillende polypeptideketens bevatten.


Associatie van polypeptideketens in een quaternaire structuur kan leiden tot het ontstaan ​​van nieuwe biologische eigenschappen, afwezig in de oorspronkelijke eiwitten die deze structuur vormen.


Bij de stabilisatie van de quaternaire structuur nemen dezelfde soorten interacties deel als bij de stabilisatie van de tertiaire structuur.

Eiwit classificatie

Vanwege de diversiteit aan peptiden en eiwitten zijn er verschillende benaderingen voor hun classificatie. Ze kunnen worden geclassificeerd door biologische functies, samenstelling, ruimtelijke structuur.


Op basis van hun samenstelling zijn eiwitten onderverdeeld in:

  • Eenvoudig,
  • Complex.

Simpele eiwitten.


Wanneer eenvoudige eiwitten worden gehydrolyseerd, worden alleen alfa-aminozuren als afbraakproducten verkregen.


Complexe eiwitten.


Complexe eiwitten bevatten, samen met het eigenlijke eiwitgedeelte, bestaande uit alfa-aminozuren, organische of anorganische delen van niet-peptidenaard, genaamd prothetische groepen.


Voorbeelden van complexe eiwitten omvatten transporteiwitten myoglobine En hemoglobine, waarin het eiwitgedeelte zit globine– verbonden met een prothesegroep – heem. Afhankelijk van het type prothesegroep waarin ze worden geclassificeerd hemoproteïnen.


Fosfoproteïnen een fosforzuurresidu bevatten, metalloproteïnen– metaalionen.


Gemengde biopolymeren zijn ook complexe eiwitten. Afhankelijk van de aard van de prothetische groep zijn ze onderverdeeld in:

  • Glycoproteïnen(bevat een koolhydraatgedeelte),
  • Lipoproteïnen(bevat een lipidedeel),
  • Nucleoproteïnen(bevatten nucleïnezuren).

Eiwitten worden zelden in ‘pure’ vorm in het lichaam aangetroffen. Kortom, ze maken deel uit van complexe formaties met een hoog organisatieniveau, inclusief andere biopolymeren en verschillende organische en anorganische groepen als subeenheden.


Door ruimtelijke structuur eiwitten zijn onderverdeeld in twee grote klassen:

  • Bolvormig en
  • Fibrilair.

Bolvormige eiwitten.


Voor bolvormige eiwitten is een alfa-helixstructuur gebruikelijker, en hun ketens zijn in de ruimte gebogen zodat het macromolecuul de vorm van een bol aanneemt.


Bolvormige eiwitten los op in water en zoutoplossingen om colloïdale systemen te vormen.


Voorbeelden van bolvormige eiwitten – eiwit(eiwitten), globine(het eiwitgedeelte van hemoglobine), myoglobine, bijna alle enzymen.


Fibrillaire eiwitten.


Voor fibrillaire eiwitten meer typisch bèta-structuur. Ze hebben in de regel een vezelachtige structuur en zijn onoplosbaar in water en zoutoplossingen.


Deze omvatten veel wijdverspreide eiwitten - bèta-keratine(haar, hoornweefsel), bèta-fibroïne(zijde), myoinosine(spierweefsel) collageen(bindweefsel).

Functies van eiwitten in het lichaam.

De classificatie van eiwitten op basis van hun functies is tamelijk willekeurig, omdat hetzelfde eiwit verschillende functies kan vervullen.


Hieronder noemen we de belangrijkste functies van eiwitten in het lichaam:


1. Katalytische functie.


Eiwitten van deze groep worden genoemd enzymen. Enzymen katalyseren verschillende chemische reacties. Bijvoorbeeld reacties van de afbraak van complexe moleculen (katabolisme) en hun synthese (anabolisme).


Voorbeelden van katalytische eiwitten: catalase, alcoholdehydrogenase, pepsine, trypsine, amylase enz.


2. Structurele functie


Geef vorm aan de cel en zijn organellen. Monomeren bijvoorbeeld actine En tubuline vormen lange filamenten waaruit het cytoskelet bestaat, waardoor de cel zijn vorm kan behouden. Collageen En elastine- de belangrijkste componenten van de intercellulaire substantie van bindweefsel (bijvoorbeeld kraakbeen) en van een ander structureel eiwit keratine bestaan ​​uit haar, nagels, vogelveren en enkele schelpen.


3. Beschermende functie


Er zijn verschillende soorten beschermende functies van eiwitten:

  • Fysieke bescherming
    Biedt fysieke bescherming aan het lichaam collageen- eiwit dat de basis vormt
    intercellulaire substantie van bindweefsels (waaronder botten, kraakbeen,
    pezen en diepe huidlagen (dermis)); keratine, wat de basis vormt van het geile
    schubben, haar, veren, hoorns en andere derivaten van de epidermis. Meestal dergelijke eiwitten
    beschouwd als eiwitten met een structurele functie. Voorbeelden van eiwitten van deze groep
    dienen fibrinogenen En trombines, betrokken bij de bloedstolling.

  • Chemische bescherming
    De binding van gifstoffen door eiwitmoleculen kan hun ontgifting garanderen.
    Ze spelen een bijzonder belangrijke rol bij de ontgifting bij mensen. lever enzymen,
    het afbreken van gifstoffen of het omzetten ervan in een oplosbare vorm, wat bijdraagt ​​aan de vorming ervan
    snelle eliminatie uit het lichaam.

  • Immuunbescherming
    Eiwitten waaruit bloed en andere biologische vloeistoffen bestaan, zijn hierbij betrokken
    de beschermende reactie van het lichaam op zowel schade als aanvallen door ziekteverwekkers. Zij
    neutraliseren bacteriën, virussen of vreemde eiwitten.

4. Regulerende functie


Eiwitten uit deze groep reguleren verschillende processen die plaatsvinden in cellen of in het lichaam. Eiwitten in deze groep zijn onder meer: hormoon eiwitten, receptoreiwitten enz.


Hormonen worden in het bloed vervoerd. De meeste dierlijke hormonen zijn eiwitten of peptiden. Hormonen reguleren de concentraties van stoffen in het bloed en de cellen, de groei, de voortplanting en andere processen. Een voorbeeld van dergelijke eiwitten is insuline, dat de concentratie glucose in het bloed reguleert.


5. Alarmfunctie


Signaalfunctie van eiwitten- het vermogen van eiwitten om als signaalstoffen te dienen en signalen over te brengen tussen cellen, weefsels, organen en organismen. De signaalfunctie wordt vaak gecombineerd met de regulerende functie, omdat veel intracellulaire regulerende eiwitten ook signalen overbrengen.


De signaleringsfunctie wordt uitgevoerd hormooneiwitten, cytokinen, groeifactoren enz. De binding van een hormoon aan zijn receptor is een signaal dat een celreactie teweegbrengt.


Cellen interageren met elkaar met behulp van signaaleiwitten die via de intercellulaire substantie worden overgedragen. Dergelijke eiwitten omvatten bijvoorbeeld cytokinen en groeifactoren.


6. Transportfunctie


De deelname van eiwitten aan de overdracht van stoffen in en uit cellen, aan hun beweging binnen cellen, evenals aan hun transport door bloed en andere vloeistoffen door het lichaam.


Een voorbeeld van transporteiwitten is hemoglobine, dat zuurstof van de longen naar andere weefsels en koolstofdioxide van weefsels naar de longen transporteert, evenals eiwitten die daar homoloog aan zijn en die in alle koninkrijken van levende organismen voorkomen.


Sommige membraaneiwitten zijn betrokken bij het transport van kleine moleculen door het celmembraan, waardoor de permeabiliteit ervan verandert.

7. Reserve (back-up) functie


Tot deze eiwitten behoren de zogenaamde reserve-eiwitten, die als bron van energie en materie worden opgeslagen in plantenzaden (bijvoorbeeld globulinen 7S En 11S) en dierlijke eieren. Een aantal andere eiwitten worden in het lichaam gebruikt als bron van aminozuren. Voorbeelden van opslageiwitten zijn caseïne, ei-albumine.


8. Receptorfunctie


Eiwitreceptoren kunnen zich zowel in het cytoplasma als ingebed in het celmembraan bevinden.


Receptoren reageren door hun ruimtelijke configuratie te veranderen op de hechting van een bepaald molecuul eraan chemische substantie, verzendt een extern regulerend signaal en verzendt dit signaal op zijn beurt binnen de cel of het cellulaire organel.


9. Motor (motor) functie


Motoreiwit, motoreiwit - een klasse van moleculaire motoren die in staat zijn tot beweging. Ze transformeren de chemische energie die erin zit ATP, in mechanische bewegingsenergie.


Motoreiwitten zorgen ervoor dat het lichaam kan bewegen, zoals spiercontractie.


Motoreiwitten omvatten cytoskeleteiwitten - dyneïnes, kinesinen, evenals eiwitten die betrokken zijn bij spiercontracties - actine, myosine.